BIOQUÍMICA METABÓLICA Flashcards
1
Q
Define metabolismo
A
Conjunto de transformaciones químicas que ocurren en el oranismo
2
Q
Utilidad del metabolismo
A
Movimiento, obtención de nutrientes, transporte de moléculas y iones y síntesis de macromoleculas y precursores
3
Q
Características del metabolismo
A
Reacciones interconectadas, vias metabólicas coordinadas, reguladas, flexibles y se adaptan al medio.
4
Q
TIPOS DE RUTAS METABÓLICAS
A
Catabolismo - degradación - libera energía
Anabolismo - construcción - necesita energía
Anfobolismo - ambas (ciclo krebs)
5
Q
INTERMEDIARIOS METABÓLICOS
A
ATP, NADH, FADH, NADPH, Acetyl-CoA
(OXIDACIÓN) ( REDUCCIÓN)
6
Q
PRECURSOR DEL ATP
A
ADP + Pi
7
Q
Qué es un metabolito
A
Cualquier molécula utilizada o producida durante el metabolismo.
8
Q
Tipos de metabolitos
A
Sutrato, intermediadio y productos
9
Q
¿Qué son las enzimas?
A
Moléculas orgánicas generadas en el organismo con funciones vitales.
10
Q
Características de las enzimas
A
- Son de origen proteico
- Son catalizadores
- No se consumen
- Concentración pequeña para la reacción
- Altamente específicas
- No modifican el sentido de rxn
11
Q
¿Todas las enzimas son proteínas ero no todas las proteínas son enzimas? (V/F)
A
Verdadero
12
Q
Enzimas son proteínas globulares excepto la
A
Ribozimas - ARN con act. catabólica
13
Q
TIPOS DE ENZIMAS X SU CONFORMACIÓN
A
ENZIMAS: 1 O VARIAS CADENAS PROTEICAS
HOLOENZIMAS: PARTE PROTEICA (APOE) Y NO PROTEICA (CO FACTOR)
14
Q
Conformación de una holoenzima
A
Apoenzima + cofactor = holoenzima
15
Q
LA APOENZIMA DE QUE PUEDE CONFORMARSE
A
molécula orgánica que se une por enlaces covalentes (gpo. prostético) o no covalente (coenzima)
16
Q
El cofactor de que puede conformarse
A
Molécula inórganiza, como un metal ZN, MG, CU MN
17
Q
QUE ES UNA COENZIMA
A
Son cofactores orgánicoas que se unen a la apoenzima formando enlaces débiles
18
Q
Una misma coenzima peude unirse a distintas apoenzimas
A
Si
19
Q
La union de la coenzima es temporal
A
Si
20
Q
La union apo-coenzima es específica
A
No
21
Q
EJEMPLOS DE COENZIMAS
A
Acetyl-CoA y NADP
22
Q
La apoenzima determina la especificidad de la reacción
A
Si
23
Q
¿Cuáles son diferentes tipos de a.a. que pueden encontrarse en una apoenzima?
A
- NO ESENCIALES
- ESTRUCTURALES
- DE UNIÓN O FIJACIÓN
- CATALÍTICOS
El 3 y 4 dan el sitio activo de la enzima
24
Q
¿Qué es el sitio o centro activo de una enzima?
A
Lugar done el sustrato y la enzima se unen perfectamente
25
¿Cuáles son las características del sitio activo de una enzima?
1. Se conforman por a.a. de unión y catalíticos
2. Estructura 3D en forma de hueco
3. Formación de enlaces débiles para la recuperación de la enzima
26
¿Cuándo se forma el complejo ES?
Cuando el sustrato se une a la enzima se genera lo que se conoce como complejo ES
27
¿Cuál es el modelo llave cerradura?
Tal cual una sola llave abre una cerradura. Un solo tipo de sustrato se une de forma específica a la enzima y se libera una vez que haya formación de producto
28
Recuerdame las características de las enzimas
1. Origen proteico
2. Catalizadores biológicos
3. No se consumen en la reacción
4. Cantidades pequeñas son necesarias para la rxn.
5. No Cambian el sentido de la reacción
6. Son específicas
29
Clasificación de las enzimas de acuerdo a su acción catalítica
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
30
¿Qué hacen las oxidorreductasas?
Rxns de oxido-reducción. La oxidasa oxida y la deshidrogenasa reduce
31
Qué hacen las transferasas
Transfieren grupos funcionales
32
Que hacen las hidrolasas
Hidrolisis o sea agregan agua
33
Liasas
AGREGAN O REMUEVEN ENLACES DOBLES
34
Isomerasas
Forman isómeros
35
Que hacen las ligasas
Unen sustratos
36
¿qué es el estado de activación?
Es el momento en el que el sustrato posee energía suficiente para alcanzar un estado activado , donde hay alta probabiliadad de ruptura o establecimiento de enlaces para la formación de producto
37
¿Qué es la energía de activación?
Cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia al edo. de transición
38
En una reacción exergónica el Delta Gibbs es
MENOR A 0 Y SE GENERA UNA REACCIÓN ESPONTÁNEA. Se libera energía
39
En una reacción endergónica el DELTA GIBBS ES
Mayor a 0 y se genera una reacción NO ESPONTÁNEA. se añade energía
40
¿Cómo se calcula la energía libre de Gibbs?
Se calcula multiplicando la constante fundamental R por la Temperatura en Kelvin Por signo negativo, esto por el Ln de la constante de equilibrio Ke.
41
SINTETIZA LA FÓRMULA DE LA DELTA GIBBS
(-RT)Ln(Ke)
42
¿CÓMO SE CALCULA LA Ke?
Es la división de la concentración molar de los Productos entre la concentración molar de lo reactivos
43
Sintetiza el cálculo de Ke
Ke = [PRODUCTOS]/[REACTIVOS]
44
¿Cuáles son los factores que regulan la actividad enzimática?
Concentración del sustrato: mayor concentración de sustrato mayor velocidad de reacción
Temperatura: cada enzima posee una temperatura óptima, temperaturas mayores a 50 °C pueden desnaturalizar la enzima
pH: Cada enzima poseee un pH óptimo es de 5 - 9.
45
¿Qué es la km?
Es la concentración de sustrato necesaria para una catálisis efectiva
46
¿Qué es la Vmax?
Es la velocidad a la cual las enzimas tiene todos sus sitios activos ocupados, velocidad máxima de trabajo de la enzima
47
¿Cada enzima tiene una km específica?
Si
48
A menor Km mayor...
Afinidad enzima sustrato
49
A mayor Km menor...
Afinidad enzima sustrato
50
Vmax es igual a...
Enzima saturada
51
¿Cómo se calcula la velocidad de reacción o la tasa de formación de producto (V0)?
V0 ES IGUAL A LA Vmax por el sustrato dividiso entre la km mas el sustrato
52
Si el sustrato es menor a la km entonces...
Se desprecia el sustrato en el denominador y la Vo= Vmax[S]/km
53
Si el sustrato es igual a la km entonces...
La V0 es igual a la mitad de la Vmax
V0=Vamx/2|
54
Si el sustrato es mayor que Km ENTONCES...
V0 es igual a Vmax
55
Qué nos indica la constante de Michaelis menten
Indica como la velocidad de reacción enzimática depende de la concentración de sustrato y de enzima
56
¿Qué es la constante catalítica Kcat o Ki?
Número de reacciones enzimáticas que puede catalizar una sola molécula de enzima saturada por unidad de tiempo.
57
¿Cuándo se utiliza la kcat?
Cuándo se quiere evaluar la eficiencia de cada enzima, es decir la Vmax con cada enzima.
58
¿Cómo queda la ecuación linealizada de Michaelis M?
1/V = km/Vmax * 1/[S] + 1/Vmax
Y = m X + b
59
¿cuáles son los tipos de inhibición?
1. IRREVERSIBLE
2. REVERSIBLE
60
EXPLICA LA INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
Se inactiva la enzima de forma permanente
61
Explica la inhibición reversible
La inhibición no es permanente
1. COMPETITIVA
2. ACOMPETITIVA
3. NO COMPETITIVA
62
¿Cómo sucede la inhibición irreversible?
El inhibidor se une a la enzima cambia su estructura y función mediante enlaces covalentes
63
Qué es la inhibición por homoalosterismo?
Es un tipo de inhibición irreversible donde el inhibidor se une al sitio alostérico y genera un cambio conformacional. El inhibidor es el sustrato
64
Qué es la inhibición por heteroalosterismo?
Igual que en el caso del homoalosterismola diferencia es que el inhibidor es un compuesto diferente al sustrato
65
Explica la inhibición reversible
Una molécula se une de forma no covalente a la enzima
66
EXPLICA LA INHIBICIÓN COMPETITIVA
Una molecula similar al sustrato compite por el sitio activo de la enzima
La Km aumenta (es decir, disminuye la afinidad del E-S) y la Vmax se mantiene
67
¿Cómo puede verse graficamente la inhibición competitiva?
En el eje de las Y donde se observa la Vmax la línea que corresponde al comportamiento sin y con inhibición tienen el mismo valor. En el eje de las X donde se observa la km esta se desplaza hacia la derecha
68
EXPLICA LA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
El inhibidor puede parecerse o no al sustrato, se une en un sitio distinto al activo, la Km es la misma y la V max disminuye
69
¿Cómo puede observarse una gráfica de inhibición no competitiva?
La línea que corresponde a la inhibición se encuentra muy por debajo de la que no tiene inhibidor y la km permanece en el mismo punto.
70
EXPLICA LA INHIBICIÓN ACOMPETITIVA O UNCOMPETITIVA
El inhibidor se une fuera del sitio activo una vez que se forma el complejo ES. Tanto la km como la Vmax disminuyen
71
¿Cómo puede verse gráficamente una inhibición acompetitiva?
La Vmax con inhibidor es 1/2 de la Vmax sin inhibidor, se desplaza la km hacia la derecha y Vmax hacia el origen
72
¿Que son los carbohidratos?
Biomoléculas formadas por C, H y O. En una proporcion 1:2:1. Se conoces como azúcares o sacáridos.
73
¿Qué es un monosacárido?
Unidad monomérica de los carbos. formados por cadenas de 3 a 7 átomos de carbonos
74
MONOSACÁRIDO + MONOSACARIDO =
Disacárido
75
Cuál es la clasificación de los monosacáridos
1. Por el número de carbonos -osas: triosa, tetrosa, etc..
2. Por el gpo funcional: cetosa o aldosa
76
¿Qué son los isomeros ópticos?
Moleculas con la misma composición y propiedades diferentes
77
CLASIFICACIÓN DE LOS ISÓMEROS
Esteroisómeros y enantiómeros
78
Esterisómeros
Moléculas con diferente disposición espacial de los sustituyentes de un C quiral
79
Carbono quiral
Carbono con 3 sustituyenes distintos
80
ENANTIÓMEROS
Esteroisómeros no superponibles como las manos
81
Como se unen los carbohidratos
Por enlace glucosídico y es de tipo acetal, libera agua.
82
CATABOLISMO DE LOS CARBOS
Glucolisis
Glucogenolisis
Fosforilación oxidativa
83
ANABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS
Gluconeogénsis
Glucogénesis
Fotosíntesis
84
FINALIDAD DE LAS VIAS DE LAS PENTOSAS FOSFATO
Sintesis de nucleótidos y nucleosidos
85
CUANTOS ATP'S EQUIVALE 1 ATP
1 ATP
86
CUANTOS ATP'S EQUIVALE 1 GTP
1 ATP
87
CUANTOS ATP'S EQUIVALE 1 NADPH
3 ATP
88
CUANTOS ATP'S EQUIVALE 1 NADH
3 ATP
89
CUANTOS ATP'S EQUIVALE 1 FADH2
2 ATP
90
Qué numero de enzima es y que hace la glucosa - 6 - fosfatasa
1 y añade un fosfato en el carbono 6
91
Qué numero de enzima es y que hace la fosfohexosa ispmerasa
2 y genera un isomero la fructuosa 6 fosfato
92
Qué numero de enzima es y que hace la fosfofructocinasa
3, necesita ATP y agrega un fosforo en el carbono 1
93
Qué numero de enzima es y que hace la aldolasa
4, corta y genera un gliceraldehído 3 fosfato + fosfato de dihidroxiacetona (2 moléculas de 3 C)
94
Qué numero de enzima es y que hace la triosa fosfato isomerasa
5 y forma 2 moleculas de gliceraldehído 3 fosfato por que genera isomeros
95
Qué numero de enzima es y que hace la gliceraldehido 3 fosfatasa
6 y quita hidrógenos, se libera 1 NADH
96
Qué numero de enzima es y que hace la FOSFOGLICERATO CINASA
7 y libera un fosfato - forma 1 ATP
97
Qué numero de enzima es y que hace la fosfogliceromutasa
8 y cambia el fosforo al carbono 2
98
Qué numero de enzima es y que hace la enolasa
9 y libera agua teniendo un fosfoenolpiruvato
99
Qué numero de enzima es y que hace la piruvato cinasa
10 y libera un fosforo, se obtiene el piruvato y 1 ATP
100
Cuantas moléculas de pituvato se obtiene de 1 molécula de glucosa
2
101
Cuántas reacciones conforman la glucolisis
10
102
Balance final de energía de la glucolisis
2 ATP = 2 ATP
2 NADH = 6 ATP
total 8 ATP
103
Como se transforma el piruvato a acetil-coA
Por el complejo piruvato deshidrogenasa
La CoA facilita la transferencia del grupo acetil al oxalacetato en el ciclo de Krebs
104
Función de ciclo de Krebs
Ruta central final de las moléculas combustibles
Proporciona precursores de otras vías
105
Donde sucede el ciclo de Krebs
En la Matriz mitocondrial
106
Cuáles son los principales intermediarios del Ciclo de Krebs
Isocitrato a cetoglutarato
Cetoglutarato a succinil - CoA
succinil - CoA - succinato
succinato - fumarato
malato a oxalacetato
107
Balance de energía del ciclo de Krebs
3 NADH = 9 ATP
1 GTP = 1ATP
1 FADH = 2 ATP
TOTAL 12 ATP x cada piruvato
TOTAL 24 ATP
108
Cuántas etapas tiene la vía de las pentosas fosfato
1. OXIDATIVA
2. NO OXIDATIVA
109
Cuales son las reacciones que estan en la fase oxidativa de la VPF
1. Glucosa- 6- fosfato deshidrogenasa
2. Fosfogluconolactonasa
3. Fosfogluconato deshidrogenasa
110
Cuales son las reacciones que estan en la fase no oxidativa de la VPF
4. Ribosa -5-fosfato isomerasa
5. Ribosa-5-fosfato epimerasa
6. Trancetolasa
7. Transaldolasa
111
¿En que reacción se forma la ribosa?
En la 4ta reacción de ribulosa 5 P a Ribosa 5 p
