Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

EXAMEN DE TITULACIÓN > BIOQUÍMICA METABÓLICA > Flashcards

BIOQUÍMICA METABÓLICA Flashcards

1
Q

Define metabolismo

A

Conjunto de transformaciones químicas que ocurren en el oranismo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Utilidad del metabolismo

A

Movimiento, obtención de nutrientes, transporte de moléculas y iones y síntesis de macromoleculas y precursores

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Características del metabolismo

A

Reacciones interconectadas, vias metabólicas coordinadas, reguladas, flexibles y se adaptan al medio.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

TIPOS DE RUTAS METABÓLICAS

A

Catabolismo - degradación - libera energía
Anabolismo - construcción - necesita energía
Anfobolismo - ambas (ciclo krebs)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

INTERMEDIARIOS METABÓLICOS

A

ATP, NADH, FADH, NADPH, Acetyl-CoA
(OXIDACIÓN) ( REDUCCIÓN)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

PRECURSOR DEL ATP

A

ADP + Pi

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qué es un metabolito

A

Cualquier molécula utilizada o producida durante el metabolismo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Tipos de metabolitos

A

Sutrato, intermediadio y productos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Moléculas orgánicas generadas en el organismo con funciones vitales.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Características de las enzimas

A
  1. Son de origen proteico
  2. Son catalizadores
  3. No se consumen
  4. Concentración pequeña para la reacción
  5. Altamente específicas
  6. No modifican el sentido de rxn
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

¿Todas las enzimas son proteínas ero no todas las proteínas son enzimas? (V/F)

A

Verdadero

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Enzimas son proteínas globulares excepto la

A

Ribozimas - ARN con act. catabólica

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

TIPOS DE ENZIMAS X SU CONFORMACIÓN

A

ENZIMAS: 1 O VARIAS CADENAS PROTEICAS
HOLOENZIMAS: PARTE PROTEICA (APOE) Y NO PROTEICA (CO FACTOR)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Conformación de una holoenzima

A

Apoenzima + cofactor = holoenzima

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

LA APOENZIMA DE QUE PUEDE CONFORMARSE

A

molécula orgánica que se une por enlaces covalentes (gpo. prostético) o no covalente (coenzima)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

El cofactor de que puede conformarse

A

Molécula inórganiza, como un metal ZN, MG, CU MN

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

QUE ES UNA COENZIMA

A

Son cofactores orgánicoas que se unen a la apoenzima formando enlaces débiles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Una misma coenzima peude unirse a distintas apoenzimas

A

Si

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

La union de la coenzima es temporal

A

Si

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

La union apo-coenzima es específica

A

No

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

EJEMPLOS DE COENZIMAS

A

Acetyl-CoA y NADP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

La apoenzima determina la especificidad de la reacción

A

Si

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

¿Cuáles son diferentes tipos de a.a. que pueden encontrarse en una apoenzima?

A
  1. NO ESENCIALES
  2. ESTRUCTURALES
  3. DE UNIÓN O FIJACIÓN
  4. CATALÍTICOS
    El 3 y 4 dan el sitio activo de la enzima
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

¿Qué es el sitio o centro activo de una enzima?

A

Lugar done el sustrato y la enzima se unen perfectamente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

¿Cuáles son las características del sitio activo de una enzima?

A
  1. Se conforman por a.a. de unión y catalíticos
  2. Estructura 3D en forma de hueco
  3. Formación de enlaces débiles para la recuperación de la enzima
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

¿Cuándo se forma el complejo ES?

A

Cuando el sustrato se une a la enzima se genera lo que se conoce como complejo ES

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

¿Cuál es el modelo llave cerradura?

A

Tal cual una sola llave abre una cerradura. Un solo tipo de sustrato se une de forma específica a la enzima y se libera una vez que haya formación de producto

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Recuerdame las características de las enzimas

A
  1. Origen proteico
  2. Catalizadores biológicos
  3. No se consumen en la reacción
  4. Cantidades pequeñas son necesarias para la rxn.
  5. No Cambian el sentido de la reacción
  6. Son específicas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su acción catalítica

A
  1. Oxidoreductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

¿Qué hacen las oxidorreductasas?

A

Rxns de oxido-reducción. La oxidasa oxida y la deshidrogenasa reduce

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Qué hacen las transferasas

A

Transfieren grupos funcionales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Que hacen las hidrolasas

A

Hidrolisis o sea agregan agua

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Liasas

A

AGREGAN O REMUEVEN ENLACES DOBLES

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Isomerasas

A

Forman isómeros

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Que hacen las ligasas

A

Unen sustratos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

¿qué es el estado de activación?

A

Es el momento en el que el sustrato posee energía suficiente para alcanzar un estado activado , donde hay alta probabiliadad de ruptura o establecimiento de enlaces para la formación de producto

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

¿Qué es la energía de activación?

A

Cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia al edo. de transición

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

En una reacción exergónica el Delta Gibbs es

A

MENOR A 0 Y SE GENERA UNA REACCIÓN ESPONTÁNEA. Se libera energía

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

En una reacción endergónica el DELTA GIBBS ES

A

Mayor a 0 y se genera una reacción NO ESPONTÁNEA. se añade energía

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

¿Cómo se calcula la energía libre de Gibbs?

A

Se calcula multiplicando la constante fundamental R por la Temperatura en Kelvin Por signo negativo, esto por el Ln de la constante de equilibrio Ke.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

SINTETIZA LA FÓRMULA DE LA DELTA GIBBS

A

(-RT)Ln(Ke)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

¿CÓMO SE CALCULA LA Ke?

A

Es la división de la concentración molar de los Productos entre la concentración molar de lo reactivos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Sintetiza el cálculo de Ke

A

Ke = [PRODUCTOS]/[REACTIVOS]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

¿Cuáles son los factores que regulan la actividad enzimática?

A

Concentración del sustrato: mayor concentración de sustrato mayor velocidad de reacción
Temperatura: cada enzima posee una temperatura óptima, temperaturas mayores a 50 °C pueden desnaturalizar la enzima
pH: Cada enzima poseee un pH óptimo es de 5 - 9.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

¿Qué es la km?

A

Es la concentración de sustrato necesaria para una catálisis efectiva

46
Q

¿Qué es la Vmax?

A

Es la velocidad a la cual las enzimas tiene todos sus sitios activos ocupados, velocidad máxima de trabajo de la enzima

47
Q

¿Cada enzima tiene una km específica?

A

Si

48
Q

A menor Km mayor…

A

Afinidad enzima sustrato

49
Q

A mayor Km menor…

A

Afinidad enzima sustrato

50
Q

Vmax es igual a…

A

Enzima saturada

51
Q

¿Cómo se calcula la velocidad de reacción o la tasa de formación de producto (V0)?

A

V0 ES IGUAL A LA Vmax por el sustrato dividiso entre la km mas el sustrato

52
Q

Si el sustrato es menor a la km entonces…

A

Se desprecia el sustrato en el denominador y la Vo= Vmax[S]/km

53
Q

Si el sustrato es igual a la km entonces…

A

La V0 es igual a la mitad de la Vmax
V0=Vamx/2|

54
Q

Si el sustrato es mayor que Km ENTONCES…

A

V0 es igual a Vmax

55
Q

Qué nos indica la constante de Michaelis menten

A

Indica como la velocidad de reacción enzimática depende de la concentración de sustrato y de enzima

56
Q

¿Qué es la constante catalítica Kcat o Ki?

A

Número de reacciones enzimáticas que puede catalizar una sola molécula de enzima saturada por unidad de tiempo.

57
Q

¿Cuándo se utiliza la kcat?

A

Cuándo se quiere evaluar la eficiencia de cada enzima, es decir la Vmax con cada enzima.

58
Q

¿Cómo queda la ecuación linealizada de Michaelis M?

A

1/V = km/Vmax * 1/[S] + 1/Vmax
Y = m X + b

59
Q

¿cuáles son los tipos de inhibición?

A
  1. IRREVERSIBLE
  2. REVERSIBLE
60
Q

EXPLICA LA INHIBICIÓN IRREVERSIBLE

A

Se inactiva la enzima de forma permanente

61
Q

Explica la inhibición reversible

A

La inhibición no es permanente
1. COMPETITIVA
2. ACOMPETITIVA
3. NO COMPETITIVA

62
Q

¿Cómo sucede la inhibición irreversible?

A

El inhibidor se une a la enzima cambia su estructura y función mediante enlaces covalentes

63
Q

Qué es la inhibición por homoalosterismo?

A

Es un tipo de inhibición irreversible donde el inhibidor se une al sitio alostérico y genera un cambio conformacional. El inhibidor es el sustrato

64
Q

Qué es la inhibición por heteroalosterismo?

A

Igual que en el caso del homoalosterismola diferencia es que el inhibidor es un compuesto diferente al sustrato

65
Q

Explica la inhibición reversible

A

Una molécula se une de forma no covalente a la enzima

66
Q

EXPLICA LA INHIBICIÓN COMPETITIVA

A

Una molecula similar al sustrato compite por el sitio activo de la enzima
La Km aumenta (es decir, disminuye la afinidad del E-S) y la Vmax se mantiene

67
Q

¿Cómo puede verse graficamente la inhibición competitiva?

A

En el eje de las Y donde se observa la Vmax la línea que corresponde al comportamiento sin y con inhibición tienen el mismo valor. En el eje de las X donde se observa la km esta se desplaza hacia la derecha

68
Q

EXPLICA LA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

A

El inhibidor puede parecerse o no al sustrato, se une en un sitio distinto al activo, la Km es la misma y la V max disminuye

69
Q

¿Cómo puede observarse una gráfica de inhibición no competitiva?

A

La línea que corresponde a la inhibición se encuentra muy por debajo de la que no tiene inhibidor y la km permanece en el mismo punto.

70
Q

EXPLICA LA INHIBICIÓN ACOMPETITIVA O UNCOMPETITIVA

A

El inhibidor se une fuera del sitio activo una vez que se forma el complejo ES. Tanto la km como la Vmax disminuyen

71
Q

¿Cómo puede verse gráficamente una inhibición acompetitiva?

A

La Vmax con inhibidor es 1/2 de la Vmax sin inhibidor, se desplaza la km hacia la derecha y Vmax hacia el origen

72
Q

¿Que son los carbohidratos?

A

Biomoléculas formadas por C, H y O. En una proporcion 1:2:1. Se conoces como azúcares o sacáridos.

73
Q

¿Qué es un monosacárido?

A

Unidad monomérica de los carbos. formados por cadenas de 3 a 7 átomos de carbonos

74
Q

MONOSACÁRIDO + MONOSACARIDO =

A

Disacárido

75
Q

Cuál es la clasificación de los monosacáridos

A
  1. Por el número de carbonos -osas: triosa, tetrosa, etc..
  2. Por el gpo funcional: cetosa o aldosa
76
Q

¿Qué son los isomeros ópticos?

A

Moleculas con la misma composición y propiedades diferentes

77
Q

CLASIFICACIÓN DE LOS ISÓMEROS

A

Esteroisómeros y enantiómeros

78
Q

Esterisómeros

A

Moléculas con diferente disposición espacial de los sustituyentes de un C quiral

79
Q

Carbono quiral

A

Carbono con 3 sustituyenes distintos

80
Q

ENANTIÓMEROS

A

Esteroisómeros no superponibles como las manos

81
Q

Como se unen los carbohidratos

A

Por enlace glucosídico y es de tipo acetal, libera agua.

82
Q

CATABOLISMO DE LOS CARBOS

A

Glucolisis
Glucogenolisis
Fosforilación oxidativa

83
Q

ANABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS

A

Gluconeogénsis
Glucogénesis
Fotosíntesis

84
Q

FINALIDAD DE LAS VIAS DE LAS PENTOSAS FOSFATO

A

Sintesis de nucleótidos y nucleosidos

85
Q

CUANTOS ATP’S EQUIVALE 1 ATP

A

1 ATP

86
Q

CUANTOS ATP’S EQUIVALE 1 GTP

A

1 ATP

87
Q

CUANTOS ATP’S EQUIVALE 1 NADPH

A

3 ATP

88
Q

CUANTOS ATP’S EQUIVALE 1 NADH

A

3 ATP

89
Q

CUANTOS ATP’S EQUIVALE 1 FADH2

A

2 ATP

90
Q

Qué numero de enzima es y que hace la glucosa - 6 - fosfatasa

A

1 y añade un fosfato en el carbono 6

91
Q

Qué numero de enzima es y que hace la fosfohexosa ispmerasa

A

2 y genera un isomero la fructuosa 6 fosfato

92
Q

Qué numero de enzima es y que hace la fosfofructocinasa

A

3, necesita ATP y agrega un fosforo en el carbono 1

93
Q

Qué numero de enzima es y que hace la aldolasa

A

4, corta y genera un gliceraldehído 3 fosfato + fosfato de dihidroxiacetona (2 moléculas de 3 C)

94
Q

Qué numero de enzima es y que hace la triosa fosfato isomerasa

A

5 y forma 2 moleculas de gliceraldehído 3 fosfato por que genera isomeros

95
Q

Qué numero de enzima es y que hace la gliceraldehido 3 fosfatasa

A

6 y quita hidrógenos, se libera 1 NADH

96
Q

Qué numero de enzima es y que hace la FOSFOGLICERATO CINASA

A

7 y libera un fosfato - forma 1 ATP

97
Q

Qué numero de enzima es y que hace la fosfogliceromutasa

A

8 y cambia el fosforo al carbono 2

98
Q

Qué numero de enzima es y que hace la enolasa

A

9 y libera agua teniendo un fosfoenolpiruvato

99
Q

Qué numero de enzima es y que hace la piruvato cinasa

A

10 y libera un fosforo, se obtiene el piruvato y 1 ATP

100
Q

Cuantas moléculas de pituvato se obtiene de 1 molécula de glucosa

A

2

101
Q

Cuántas reacciones conforman la glucolisis

A

10

102
Q

Balance final de energía de la glucolisis

A

2 ATP = 2 ATP
2 NADH = 6 ATP
total 8 ATP

103
Q

Como se transforma el piruvato a acetil-coA

A

Por el complejo piruvato deshidrogenasa
La CoA facilita la transferencia del grupo acetil al oxalacetato en el ciclo de Krebs

104
Q

Función de ciclo de Krebs

A

Ruta central final de las moléculas combustibles
Proporciona precursores de otras vías

105
Q

Donde sucede el ciclo de Krebs

A

En la Matriz mitocondrial

106
Q

Cuáles son los principales intermediarios del Ciclo de Krebs

A

Isocitrato a cetoglutarato
Cetoglutarato a succinil - CoA
succinil - CoA - succinato
succinato - fumarato
malato a oxalacetato

107
Q

Balance de energía del ciclo de Krebs

A

3 NADH = 9 ATP
1 GTP = 1ATP
1 FADH = 2 ATP
TOTAL 12 ATP x cada piruvato
TOTAL 24 ATP

108
Q

Cuántas etapas tiene la vía de las pentosas fosfato

A
  1. OXIDATIVA
  2. NO OXIDATIVA
109
Q

Cuales son las reacciones que estan en la fase oxidativa de la VPF

A
  1. Glucosa- 6- fosfato deshidrogenasa
  2. Fosfogluconolactonasa
  3. Fosfogluconato deshidrogenasa
110
Q

Cuales son las reacciones que estan en la fase no oxidativa de la VPF

A
  1. Ribosa -5-fosfato isomerasa
  2. Ribosa-5-fosfato epimerasa
  3. Trancetolasa
  4. Transaldolasa
111
Q

¿En que reacción se forma la ribosa?

A

En la 4ta reacción de ribulosa 5 P a Ribosa 5 p

EXAMEN DE TITULACIÓN (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions