Bioquimica I Flashcards

1
Q

pH lisossomo

A

menor q 5

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2
Q

curva de titulação

A

pH baixo + base = pH final alto

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3
Q

região tamponante

A

pH= pKa

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4
Q

glicina

A

aminoácido com radical H

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5
Q

grupo polar não carregado

A

ponte de hidrogênio

dissulfeto

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6
Q

grupo polar carregado

A

ponte de hidrogênio e interações ionicas

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7
Q

aminoácidos aromáticos

A

fenilalanina
tirosina
triptofano

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8
Q

aminoácidos essenciais

A
não sintetizados pelo corpo 
9
PTV- fenilalanina, treonina, valina
TIM- triptofano, isoleucina, metionina
HAL- histidina, arginina, lisina (+) e leucina
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9
Q

Aminoácidos modificados

A

diversas funções

glicolisacao, acilação, modificação regulatória

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10
Q

selenocysteine

A

Não é modificado após a tradução, modificação da serina durante o transporte de RNA para formar cisteína
considerado 21º aminoácido

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11
Q

Solubilidade dos aminoácidos

A

só glicina 100% solúvel em água

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12
Q

Isomeria geométrica aminoácidos

A

maioria L (NH3 para esquerda ou para cima)

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13
Q

ponto isoeletrico

A

pH onde carga - = +

zwitterion

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14
Q

peptídeos

A

União de aminoácidos, menos de 70, resíduos
Cadeia linear, não ramificado
N escrito a esquerda
C a direita

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15
Q

ligação Peptidica

A

Ligação covalentes do amino com o carboxilo de outro aminoácido
amida
polares não carregados

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16
Q

Peptídeos naturais

A
Hormônios: secretina, gastrina, vasopressina, ocitocina, insulina e glucagon
antibióticos 
vacinas
tensoativos
neurotransmissores
17
Q

proteínas

A

pelo menos 70 aminoácidos
PM> 5000
síntese por ribossomo ou intramitocondrial

18
Q

solubilidade da proteína

A

afetada por

Grupo não proteico ligado a ela, PH, força iônica do meio, temperatura

19
Q

tampões fisiológicos

A

fosfato e bicarbonato

20
Q

osmose

A

controle por aquaporinas

21
Q

organização primária

A

sequência de aminoácidos
ligações peptidicas
determina: conformação, mecanismo de ação, relação com outras proteínas

22
Q

organização secundária

A

tridimensional de acordo com estrutura primária
alfa hélice ou
beta pregueada

23
Q

estrutura terciária

A

interação entre cadeias em posições distantes

estabilizada por: pontes de hidrogênio, dissulfeto, ionicas

24
Q

domínios da proteína

A

unidades funcionais da estrutura tridimensional

a função da proteína não é composta por todos os aminoácidos

25
Q

estrutura quaternária

A

associação de unidades peptidicas
razões: cooperatividade, catalítica, síntese
estabilizada por tudo menos ponte de dissulfeto

26
Q

proteínas isoformas

A

Catalizam a mesma reação em tecidos diferentes e possuem genes diferentes
Úteis no diagnóstico de lesão tecidual

27
Q

Desnaturação proteica

A

Permanece a estrutura primária, variações da temperatura e PH
Ribonuclease: única reversível

28
Q

Classificação das proteínas quanto a forma

A

fibrosa: longa
globular: esférica