Bioquímica Flashcards

1
Q

Quais são os monossacarídeos?

A

Ribose, Desoxirribose, Glicose, Frutose e Galactose

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2
Q

Quais são os dissacarídeos e de quais monossacarídeos são formados?

A

Maltose (G+G), Sacarose (G+F), Lactose (G+Ga), Celobiose (G+G)?

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3
Q

Cite polissacarídeos

A

Glicogênio, Amido, Celulose, Quitina

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4
Q

Quais são as funções dos glicídios/carboidratos?

A

1-Energética (fornecimento e armazenamento), 2-Estrutural, 3-

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5
Q

De quais funções orgânicas consistem os carboidratos?

A

Álcool e Cetona

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6
Q

Glicídios são polares ou apolares?

A

Polares

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7
Q

Quais são os tipos de monossacarídeos e qual pertence a cada tipo?

A

Pentoses (5 carbonos): Ribose e Desoxirribose
Hexoses (6 carbonos): Glicose, Frutose e Galactose

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8
Q

Qual é o tipo de ligação entre carboidratos? Quais são os tipos? Desenvolva características desses tipos

A

Ligação glicosídica.
Ligação alfa e ligação beta.
a: digerida pelos humanos (amido e glicogênio)
B: não digerida por humanos (celulose)

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9
Q

Quais são os carboidratos de reserva energética dos animais? E dos vegetais? Onde eles ficam nesses seres?

A

Glicogênio (Fígado e Músculo -que não pode ser convertido a glicose novamente para o organismo, somente para ele-;
Amido (Raízes, caule —+++?—)

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10
Q

De que é feita a parede celular dos fungos e dos artrópodes?

A

Quitina (polissacarídeo)

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11
Q

Cite polissacarídeos com função estrutural e o que eles formam

A

Celulose: parede celular de vegetais
Quitina: parede celular de fungos e exoesqueleto de artrópodes

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12
Q

Quais são os tipos de lipidios? Cite exemplo(s) de cada um

A

Glicerídios- Triglicerídeos; óleos e gorduras,
Cerídeos- cera de ouvido, cera de abelha, cutina
Esteróides- colesterol (precursor), estrogênio, progesterona, testosterona, cortisol, aldosterona
Fosfolipídeos - fosfatidilcolina; presentes na membrana plasmática
Carotenoides- betacaroteno—> vit A

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13
Q

Quais são as funções dos lipídios?

A

Reserva energética, hormonal, estrutural, isolante térmico, elétrico e mecânico, impermeabilização–aves marinhas–, composição da bile (emulsificante), composição de vitaminas (ADEK)

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14
Q

Os lipídios são polares ou apolares?

A

Apolares

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15
Q

De que são feitos os lipídios?

A

Ésteres (Álcool + Ácidos graxos)(exceto carotenoides e esteroides, que são álcoois)

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16
Q

Detalhe a composição de cada tipo de lipídio

A

Glicerídeos- glicerol + ác. carb.
Esteroides- álcool
Fosfolipídios - glicerolol + ác. carb. + fosfato
Cerídeos- álcoois longos e ramificados
Carotenoides- álcool

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17
Q

Cite exemplos de cada tipo de lipídio (não necessariamente específicos)

A

-Glicerídeos: óleos e gorduras
-Carotenoides: betacaroteno
-Cerídeos: cutina das folhas, ceras de abelha e de ouvido
-Fosfolipídios: membrana plasmática de células e de organelas membranosas
-Esteroides: derivados do colesterol

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18
Q

Quais são as diferenças entre lipídios saturados e insaturados?

A

-Saturados: não há insaturações entre carbonos de sua cadeia
Gorduras (sólidos a temperatura ambiente)
Maior rigidez
-Insaturados: há insaturações entre carbonos na cadeia
Óleos (líquidos em temperatura ambiente)
Maior fluidez

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19
Q

O que são lipoproteínas?

A

Proteínas que transportam lipídios no sangue e na linfa

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20
Q

Diferencie LDL do HDL

A

-LDL: lipoproteína de baixa densidade
Transporte do lipídios do FÍGADO aos TECIDOS
Considerado “colesterol” “ruim”, pois distribui gorduras
-HDL: lipoproteína de alta densidade
Transporte do lipídios do SANGUE ao FÍGADO
Considerado “colesterol” “bom”, pois evita excesso de gordura no sangue

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21
Q

*Indique como ocorre a aterosclerose

A

Pelo acúmulo de LDL entre a túnica íntima e a média dos vasos sanguíneos, há resposta inflamatória que causa endurecimento e obstrução dos vasos

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22
Q

O que são os quilomícrons? Onde são formados?

A

-Lipoproteínas que transportam lipídios da linfa ao corpo
-No intestino após absorção de lipídios na digestão

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23
Q

Indique a função da vitamina B1, onde ela pode ser encontrada, sua hipovitaminose e o seu outro nome

A

-Evita inflamação no nervo
-Grãos integrais, levedo de Cenoura, FOL
-Béri Béri (neurite grave)
-Tiamina

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24
Q

Indique como é formada a vitamina K, sua hipovitaminose e o seu outro nome

A

-Produzida por bactérias da microbiota intestinal
-Hemorragias
-Naftoquinona ou Filoquino

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25
Quais são as vitaminas hidrossolúveis?
B e C
26
Quais são as vitaminas lipossolúveis?
A D E K
27
Indique a função da vitamina A, onde ela pode ser encontrada, sua hipovitaminose, de que é formada e o seu outro nome
-Manter visão;Hidratação da superfície ocular -Cenoura, FOL, abóbora -Cegueira noturna e Xeroftolmina -É formada por carotenoides -Retinol
28
Indique a função da vitamina B9, onde ela pode ser encontrada, sua hipovitaminose e o seu outro nome
- Hemácia?????? -Grãos integrais, levedo de Cenoura, FOL -Anemia megaloblástica -Ácido fólico
29
Indique a função da vitamina B12, onde ela pode ser encontrada e sua hipovitaminose
-Formação das hemácias - Peixe, carne, ovo e leite -Anemia perniciosa
30
Indique a função da vitamina B6, onde ela pode ser encontrada, sua hipovitaminose e o seu outro nome
-Forma sistema nervoso do feto -Grãos integrais, levedo de Cenoura, FOL -Pelazora (3 Ds: Diarreia, Dermatite, Demência) -Piridoxina
31
Indique a função da vitamina C, onde ela pode ser encontrada e sua hipovitaminose
-Formação de colágeno/antioxidante -Frutos cítricos -Escorbuto (queda de dente, cabelo)
32
Indique a função da vitamina D, onde ela pode ser encontrada, sua hipovitaminose e o seu outro nome
- -Peixes, FOL, sol - Raquitismo (ossos Frágeis - infância) Osteomalícia ( ossos Frágeis - adulto)
33
Indique a função da vitamina E, onde ela pode ser encontrada, sua hipovitaminose e o seu outro nome
-???? -Peixes, nozes, amendoim -Baixa fertilidade -Tocoferol
34
O que são vitaminas? (Cite características gerais)
Micromoléculas, que podem ser absorvidas diretamente pela membrana (sem necessidade de digestão)
35
O que fazem as vitaminas no organismo?
São reguladoras do metabolismo (ligam-se a enzimas: cofatores enzimáticos)
36
Que vitamina é somente animal?
Vit D, cujo precursor é animal
37
Por que são colocadas vitaminas C e E em alimentos?
Pois possuem ação antioxidante (conservação)
38
39
40
41
42
M8
43
Qual é a composição dos aminoácidos?
Amina + Carboxila + Carbono central (geralmente assimétrico) + Hidrogênio + Radical
44
O que são as proteínas?
Polímeros de aminoácidos (mais de 100)
45
Qual é o tipo de ligação entre aminoácidos? Qual é o produto formado?
-Ligação peptídica -Água (Síntese por desidratação)
46
Quais são as funções das proteínas?
Estrutural(!!) Hormonal (insulina, GH... hormônios proteicos) Motora/contrátil (miosina no músculo) Transporte (canal de sódio) (hemoglobina) Defesa (todos os anticorpos!!!!) Catalisadora (enzimas) *Energética (apenas em situação de estresse) Coaguladora (fibrina) Pigmentação (melanina)
47
O que diferencia os aminoácidos e quantos existem?
-Os diferentes radicais -20
48
Qual é o nome dado a dois aminoácidos ligados?
Dipeptídeo
49
O que diferencia as proteínas?
Sua estrutura primária (cada aminoácido e a sequência de sua disposição) Ex: LEU ALA PHE ≠ ALA PHE LEU
50
O que é a estrutura primária da proteína?
Sequência dos aminoácidos (linearmente)
51
O que são aminoácidos essenciais e não essenciais?
Essenciais: Obtidos apenas pela alimentação Não essenciais: Produzidos pelo organismo
52
O que é a estrutura secundária da proteína? *Qual tipo de ligação permite que ela ocorra? *Por que ela ocorre? *Quais são os seus dois tipos?
-Dobramento da sua estrutura primária -Lig de hidrogênio -Pela afinidade entre radicais de aminoácidos, que causam a dobra põe conta da ligação - Alfa-hélice e beta- pregueada
53
O que é a estrutura terciária da proteína? A partir de que ligações/interações ela pode ser formada?
-Dobramento da estrutura secundária - Lig. de hidrogênio, pontes dissulfeto (entre cistinas), interações hidrofóbicas, interações iônicas
54
O que é a estrutura quaternária da proteína? A partir de que ligações/interações ela pode ser formada?
-União de proteínas terciária -Pela afinidade entre os radicais dos aminoácidos
55
** ------------------------- -Como são chamadas as regiões não proteicas de certas proteínas? -Classifique as proteínas quanto à presença ou ausência desse grupamento. -Cite exemplo(s)
-Grupamento prostético -Apoproteína: sem grupamento prostético (incompleta) Holoproteína: com grupamento prostético (completa) -Apolipoproteína: sem lipídio Lipoproteína: com lipídio Apotransferrina: sem ferro Transferrina: com ferro
56
***Qual o nome dado à versão inativa de uma proteína? Cite exemplo.
- Zimogênio - Pepsinogênio é a versão inativa da pepsina
57
-O que é desnaturação proteica? -Quais são as possíveis causas? -É um processo reversível?
- Perda da forma da proteína e, consequentemente, da função - Alta temperatura, pH extremo (muito alto ou muito baixo), adição de solventes - Muito dificilmente. OBS: Quando ocorre, é chamado renaturação
58
****Explique por que o processo de renaturação da proteína é muito improvável
-Possíveis motivos: 1)As chaperonas que auxiliam na formação da estrutura tridimensional da proteína dificilmente se encontrarão no mesmo local para remontá-la após a desnaturação 2)A forma tridimensional da proteína é adquirida enquanto ela é formada. Logo, não pode voltar a esse estado, somente dobrar-se "aleatoriamente"
59
O que são as enzimas? Qual é a sua função?
Proteínas que atuam como catalisadoras de reações Acelerar reações; diminuir a energia de ativação
60
A enzima é reagente?
Não. Ela não se altera nem é consumida durante as reações em que atua: A ---------------------> B + C + D enzima
61
*(Bioquímica + fisiologia) Explique a atuação uma de enzima no sangue humano.
A anidrase carbônica acelera a reação de dissociação do ácido carbônico no sangue, evitando a sua acidose. Sem ela, essa reação seria muito lenta, inviabilizando a vida. H2CO3 ---------------------------> CO2 + H2O anidrase carbônica
62
-------- cofator e coenzima-------
Cofator: Inorgânico Coenzima: Orgânico
63
Indique as etapas da reação enzimática
1a) Substrato encaixa-se no sítio ativo da enzima
64
Por que as enzimas são consideradas específicas? Qual é o nome do mecanismo que corresponde a essa característica das enzimas?
Pois seu sítio ativo é complementar ao substrato; há encaixe perfeito do substrato na enzima, por conta do mecanismo chave-fechadura
65
LDL