Bioquímica 1-3 unidad Flashcards
¿Qué es la bioquímica?
Ciencia que se relaciona con moléculas en organismos vivos, incluye reacciones y enzimas y regulaciones de procesos metabólicos.
¿Cuáles elementos conforman las macromoléculas?
C H O N P S
Menciona problemas/enfermedades en los ácidos nucleicos
Síndrome de Turner y acondroplasia
(Falta de cromosoma X / mutación en el gen FGFR3)
Problemas con proteínas
Alzheimer y drepanocitosis
(Mal plegamiento de la hemoglobina S = anemia falciforme)
Problemas con lípidos
Aterosclerosis y hiperlipidemia
(Acumulación de grasa en pared de arteria / + nivel lípido en sangre)
Problemas con carbohidratos
Diabetes mellitus
(Hiperglicemia - con o sin resistencia a insulina)
Ingerimos alimento que al tener macromoléculas estimula la secreción de enzimas que se encargan de romper y descomponer el alimento en moléculas más simples.
¿Quiénes absorben los nutrientes y los envían al torrente sanguíneo?
Células epiteliales del intestino
¿Qué es el metabolismo?
Conjunto de reacciones químicas que ocurren en un organismo para mantener la vida.
Catabolismo
Moléculas complejas a simples (libera energía). Fase destructiva
(reacción exergónica)
Anabolismo
Moléculas simples a complejas (Necesita ATP). Fase constructiva
(reacción endergónica)
¿Qué son las proteínas?
Polímeros formados por aminoácidos unidos por un enlace covalente
Aminoácido –> monómero de proteínas
Funciones de proteínas
Enzimática, transporte, defensa, señalización, movimiento y almacenamiento.
Tipo de enlace y reacción de las proteínas
Enlace peptídico, reacción de síntesis por deshidratación.
Estructura de aminoácidos
- Átomo de carbono a (centro quiral)
- Átomo de hidrógeno
- Grupo amino
- Grupo carboxilo
- Cadena lateral R
¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
Pueden clasificarse en: apolares alifáticos, aromáticos, polares sin carga, cargados negativamente y cargados positivamente.
O en: esenciales y no esenciales
Menciona los amino presentes en apolares alifáticos
- Glicina
- Alanina
- Prolina
- Valina
- Leucina
- Isoleucina
- Metionina
(Tienen cadenas de carbono)
Metionina tiene un sulfuro
Menciona amino presentes en aromáticos
- Fenilalanina
- Tirosina
- Triptófano
(Tienen benceno - anillo)
Menciona amino presentes polares sin carga
- Serina
- Treonina
- Cisteína
- Asparagina
- Glutamina
(Tiene OH/SH o =O )
Menciona amino cargados negativamente
- Aspartato
- Glutamato
(Carga extra negativa)
Menciona aminos cargados positivamente
- Lisina
- Arginina
- Histidina
(Carga extra positiva)
Aminoácidos esenciales
El cuerpo no lo puede sintetizar por si mismo
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptófano
- Valina
- Histidina
Aminoácidos no esenciales
El cuerpo si los puede producir el mismo
- Alanina
- Asparagina
- Aspartato
- Arginina
- Cisteína
- Glutamato
- Glutamina
- Glicina
- Tirosina
- Prolina
- Serina
Clasificación de proteínas por su plegamiento
- Estructura primaria: cadena polipeptídica
- Estructura secundaria: plegadas (alfa y beta)
- Estructura terciaria: generada por interacciones entre grupos R (puentes de H, enlaces, interacciones…)
- Estructura cuaternaria: unión de subunidades
Clasificación de proteínas por tridimensionalidad
- Proteínas fibrosas: cadenas polipeptídicas paralelamente
- Proteínas globulares: cadenas polipeptídicas esféricamente/ compacto
Clasificación de proteínas por composición molecular
- Proteínas simples
- Proteínas conjugadas (fosfoproteínas, nucleo, lipo, metalo, gluco)
¿Qué son las enzimas?
Generalmente, proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dento de un organismo
¿Cómo funcionan las enzimas?
- Disminuyen la energía de activación (sustratos ocupan menos energía con una enzima)
- Se unen a los reactivos o sustratos facilitando la formación o rompimiento de los enlaces químicos (SITIO ACTIVO).
Catalizadoras
Sitio activo
Región donde el sustrato se asocia para - energía de activación, + núm de colisiones productivas, –> acelerar vel de reacción
Estructura de las enzimas
- Sitio activo: sitio de unión de la enzima con el sustrato
- Cofactor: compuesto necesario para que la enzima se vuelva catalizador
- Coenzima: molécula que se une al sitio activo para AYUDAR
- Apoenzima: apoproteína, se une a la enzima correspondiente.
¿Qué es una holoenzima?
Enzima con parte proteica unida a un cofactor
Cofactor
De origen proteico (grupos prostéticos) o no proteico (iones metálicos).
Estabilizan cargas negativas para favorecer el plegamiento, atraen y fijan al sustrato, facilitan reacciones de óxido - reducción.
Modelos de la catálisis enzimática
Permiten describir la interacción entre enzima y sustrato.
- Llave enzimática: alta especificidad, no cambia forma.
- Ajuste inducido: más flexible con la especificidad.
Clasificación de enzimas por tipo de reacción
- Oxidorreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
Función de oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción
Función de transferasas
Catalizan transferencia de metilo, glucosilo, fosforilo
Función de hidrolasas
Catalizan ruptura hidrolítica de enlaces covalentes
Función de liasas
Catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces
Función de isomerasas
Catalizan cambios geométricos dentro de molécula
Isómero: misma fórmula, distinta estructura
Función de ligasas
Catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP
Inhibidor enzimático
Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.
Inhibición competitiva
Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, compiten entre ellos (sutrato e inhibidor)
Se pelean para unirse
Entre + sustrato, + probabilidad de que se una
Inhibición competitiva alostérica
Enzima posee otro sitio de unión, al unirse el inhibidor cambia la forma de la enzima y no puede unirse el sustrato
Reduce actividad catalítica
Activación competitiva alostérica
Enzima tiene 2 sitios de unión (uno de ellos alterado), cuando se une el activador el sitio activo cambia de forma permitiendo que el sustrato se una.
Inhibición no competitiva
Inhibidor y sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima.
Inhibición mixta
El inhibidor puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. Afectando tanto la afinidad de la enzima por el sustrato como la velocidad máxima de reacción.
Cinética enzimática
Estudio de la velocidad a la que ocurren las reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas.
- Orden 0: vel constante, independiente de concentración
- Primer orden: vel es proporcional a la concentración
- Segundo orden: vel es proporcional al cuadrado de la concentración.
Factores que afectan la velocidad de reacción
- pH
- Temperatura
- Cofactores
- Concentración de sustrato
¿Qué son los carbohidratos?
Moléculas compuestas por CHO, derivadas de aldehídos y cetonas de alcoholes polivantes.
- Solubles en agua
- Cada tipo tiene diferente grado de azúcar y textura
- Principal fuente de energía
Isómero
Compuesto con la misma fórmula química, pero diferente estructura.
Interconversión
Capacidad de cambiar entre aldosas y cetosas bajo condiciones básicas
Tautómeros
Cambios entre formas isoméricas, es decir, difieren en la disposición de los dobles enlaces e hidrógenos.
Se diferencian sólo en la posición de un grupo funcional.
Aldosas y cetosas
Enantiómeros
moléculas que son imágenes especulares pero no superponibles
Espejo
Unidad más pequeña de los carbohidratos
Monosacáridos
Epímeros
Tipo específico de isómero que difiere de otro compuesto en la configuración alrededor de un solo átomo de carbono asimétrico (quiral).
Aldosas
Tienen CHO hasta arriba de su composición
Cetosas
Tienen doble enlace entre carbono y oxígeno (C=O)
Enlace en cualquier carbono (excepto extremos), suele estar en 2do
Enlace glucosídico
Enlace covalente formado entre dos monosacáridos por una reacción de condensación (deshidratación).
- Enlace alfa: abajo
- Enlace beta: arriba
Los siguientes son:
- Lactosa
- Maltosa
- Sacarosa
- Celobiasa
Disacáridos
Homopolisacáridos
Producen 1 solo tiepo de monosacárido al hidrolizarse
Heteropolisacáridos
2 o más tipos de monosacáridos al hidrolizarse
Oligosacáridos
3-10 monosacáridos unidos
Principales polisacáridos
- Glucógeno: principal reserva de energía en animales
- Quitina: función estructural en invvertebrados y hongos.
- Almidón: principal reserva de energía en plantas.
- Celulosa: Principal polisacárido con función estructural en plantas
Fases del ciclo ayuno-alimentación
- Fase de alimentación
- Fase de ayuno temprano (postprandial): procesos de digestión y absorción de nutrientes
- Fase de ayuno prolongado (+24 hrs) (postabsorbativa): de 4 a 6 hrs después de la comida y haber absorbido los nutrientes.
Metabolismo aerobio
- Necesita O2 para procesar la glucosa
- En organismos más complejos
- Organismos tienen mitocondrias
Metabolismo anaerobio
- No requiere de O2
- Común en bacterias y levaduras
- Organismos no tienen mitocondrias
Clasificación de metabolismo por fuente de carbono
- Autótrofos: fijan carbono a partir de CO2
- Heterótrofos: obtienen su carbono de moléculas orgánicas producidas por otros organismos
Clasificación de metabolismo por su fuente de energía
- Fotótrofos: obtienen energía a partir de luz (fotones).
- Quimiótrofos: obtienen la energía a partir de reacciones químicas.
Metabolismo de la glucosa
- Glucólisis
- Ciclo de Krebs
- Cadena respiratoria
- Ruta de pentosas fosfato
- Síntesis/degradación del glucógeno
- Gluconeogénesis
Resultado de la glucólisis
2 piruvatos (3 carbonos en cada uno)
Glucosa tiene 6 carbonos
2 H2O, 2 ATP, 2 NADH y 2H
¿Qué es la glucólisis?
Ruta metabólica que ocurre en el citoplasma, no requiere oxígeno y la glucosa es convertida a piruvato para ser oxidado en el cliclo del ácido cítrico.
¿Cuántas reacciones enzimáticas ocurren en la glucólisis?
10 y hay 9 compuestos
Fases principales de la glucólisis
- Fase 1: fase de consumo de energía
- Fase 2: fase de producción de energía
¿Qué ocurre en la primera reacción de la glucólisis?
Irreversible
Fosforilación de la a-D-glucosa –> a-D-glucosa-6-fosfato
- Enzima: hexocinasa y glucocinasa
- -1 ATP
Fosforilación: quitas un hidrógeno para que entre un grupo fosfato
Fosforilación: CINASA
Reacción 2 de la glucólisis
Reversible
Isomerización de a-D-glucosa-6-fosfato –> a-D-fructosa-6-fosfato
- Enzima: fosfoglucoisomerasa
Piranosa (6) –> furanosa (5)
Reacción 3 de la glucólisis
Irreversible
Fosforilación de a-D-fructosa-6-fosfato –> a-D-fructosa-1,6-bifosfato
- Enzima: fosfofructocinasa
- -1 ATP
Aquí llevamos -2ATP
Reacción 4 de la glucólisis
Reversible
Ruptura de a-D-fructosa-1,6-bifosfato –> D-gliceraldehído-3-fosfato y Dihidroxiacetona fosfato
- Enzima: aldolasa
Reacción 5 de la glucólisis
Reversible
Isomerización de Dihidroxiacetona fosfato –> D-gliceraldehído-3-fosfato
- Enzima: triosafosfatoisomerasa
Se transforma, entonces quedan 2 gliceraldehídos (1 pasado y 1 transfo)
Reacción 6 de la glucólisis
Reversible
Oxidación de D-gliceraldehído 3-fosfato –> D-1,3-bifosfoglicerato
- Enzima: gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa
- +2 NADPH
Deshidrogenasa: quita un hidrógeno
