Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioestadística y bioquímica > Bioquímica 1-3 unidad > Flashcards

Bioquímica 1-3 unidad Flashcards

1
Q

¿Qué es la bioquímica?

A

Ciencia que se relaciona con moléculas en organismos vivos, incluye reacciones y enzimas y regulaciones de procesos metabólicos.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

¿Cuáles elementos conforman las macromoléculas?

A

C H O N P S

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Menciona problemas/enfermedades en los ácidos nucleicos

A

Síndrome de Turner y acondroplasia

(Falta de cromosoma X / mutación en el gen FGFR3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Problemas con proteínas

A

Alzheimer y drepanocitosis

(Mal plegamiento de la hemoglobina S = anemia falciforme)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Problemas con lípidos

A

Aterosclerosis y hiperlipidemia

(Acumulación de grasa en pared de arteria / + nivel lípido en sangre)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Problemas con carbohidratos

A

Diabetes mellitus

(Hiperglicemia - con o sin resistencia a insulina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

¿Qué ocurre después de comer?

A

Ingerimos alimento que al tener macromoléculas estimula la secreción de enzimas que se encargan de romper y descomponer el alimento en moléculas más simples.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

¿Quiénes absorben los nutrientes y los envían al torrente sanguíneo?

A

Células epiteliales del intestino

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

¿Qué es el metabolismo?

A

Conjunto de reacciones químicas que ocurren en un organismo para mantener la vida.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Catabolismo

A

Moléculas complejas a simples (libera energía). Fase destructiva

(reacción exergónica)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Anabolismo

A

Moléculas simples a complejas (Necesita ATP). Fase constructiva

(reacción endergónica)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

¿Qué son las proteínas?

A

Polímeros formados por aminoácidos unidos por un enlace covalente

Aminoácido –> monómero de proteínas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Funciones de proteínas

A

Enzimática, transporte, defensa, señalización, movimiento y almacenamiento.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Tipo de enlace y reacción de las proteínas

A

Enlace peptídico, reacción de síntesis por deshidratación.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Estructura de aminoácidos

A
  • Átomo de carbono a (centro quiral)
  • Átomo de hidrógeno
  • Grupo amino
  • Grupo carboxilo
  • Cadena lateral R
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

A

Pueden clasificarse en: apolares alifáticos, aromáticos, polares sin carga, cargados negativamente y cargados positivamente.
O en: esenciales y no esenciales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Menciona los amino presentes en apolares alifáticos

A
  • Glicina
  • Alanina
  • Prolina
  • Valina
  • Leucina
  • Isoleucina
  • Metionina

(Tienen cadenas de carbono)

Metionina tiene un sulfuro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Menciona amino presentes en aromáticos

A
  • Fenilalanina
  • Tirosina
  • Triptófano

(Tienen benceno - anillo)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Menciona amino presentes polares sin carga

A
  • Serina
  • Treonina
  • Cisteína
  • Asparagina
  • Glutamina

(Tiene OH/SH o =O )

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Menciona amino cargados negativamente

A
  • Aspartato
  • Glutamato

(Carga extra negativa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Menciona aminos cargados positivamente

A
  • Lisina
  • Arginina
  • Histidina

(Carga extra positiva)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Aminoácidos esenciales

A

El cuerpo no lo puede sintetizar por si mismo
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptófano
- Valina
- Histidina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Aminoácidos no esenciales

A

El cuerpo si los puede producir el mismo
- Alanina
- Asparagina
- Aspartato
- Arginina
- Cisteína
- Glutamato
- Glutamina
- Glicina
- Tirosina
- Prolina
- Serina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Clasificación de proteínas por su plegamiento

A
  • Estructura primaria: cadena polipeptídica
  • Estructura secundaria: plegadas (alfa y beta)
  • Estructura terciaria: generada por interacciones entre grupos R (puentes de H, enlaces, interacciones…)
  • Estructura cuaternaria: unión de subunidades
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Clasificación de proteínas por tridimensionalidad

A
  • Proteínas fibrosas: cadenas polipeptídicas paralelamente
  • Proteínas globulares: cadenas polipeptídicas esféricamente/ compacto
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Clasificación de proteínas por composición molecular

A
  • Proteínas simples
  • Proteínas conjugadas (fosfoproteínas, nucleo, lipo, metalo, gluco)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Generalmente, proteínas que aceleran o facilitan una reacción química dento de un organismo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

¿Cómo funcionan las enzimas?

A
  • Disminuyen la energía de activación (sustratos ocupan menos energía con una enzima)
  • Se unen a los reactivos o sustratos facilitando la formación o rompimiento de los enlaces químicos (SITIO ACTIVO).

Catalizadoras

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Sitio activo

A

Región donde el sustrato se asocia para - energía de activación, + núm de colisiones productivas, –> acelerar vel de reacción

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Estructura de las enzimas

A
  • Sitio activo: sitio de unión de la enzima con el sustrato
  • Cofactor: compuesto necesario para que la enzima se vuelva catalizador
  • Coenzima: molécula que se une al sitio activo para AYUDAR
  • Apoenzima: apoproteína, se une a la enzima correspondiente.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

¿Qué es una holoenzima?

A

Enzima con parte proteica unida a un cofactor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Cofactor

A

De origen proteico (grupos prostéticos) o no proteico (iones metálicos).
Estabilizan cargas negativas para favorecer el plegamiento, atraen y fijan al sustrato, facilitan reacciones de óxido - reducción.

33
Q

Modelos de la catálisis enzimática

A

Permiten describir la interacción entre enzima y sustrato.
- Llave enzimática: alta especificidad, no cambia forma.
- Ajuste inducido: más flexible con la especificidad.

34
Q

Clasificación de enzimas por tipo de reacción

A
  • Oxidorreductasas
  • Transferasas
  • Hidrolasas
  • Liasas
  • Isomerasas
  • Ligasas
35
Q

Función de oxidorreductasas

A

Catalizan reacciones de óxido-reducción

36
Q

Función de transferasas

A

Catalizan transferencia de metilo, glucosilo, fosforilo

37
Q

Función de hidrolasas

A

Catalizan ruptura hidrolítica de enlaces covalentes

38
Q

Función de liasas

A

Catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces

39
Q

Función de isomerasas

A

Catalizan cambios geométricos dentro de molécula

Isómero: misma fórmula, distinta estructura

40
Q

Función de ligasas

A

Catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP

41
Q

Inhibidor enzimático

A

Molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.

42
Q

Inhibición competitiva

A

Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, compiten entre ellos (sutrato e inhibidor)

Se pelean para unirse

Entre + sustrato, + probabilidad de que se una

43
Q

Inhibición competitiva alostérica

A

Enzima posee otro sitio de unión, al unirse el inhibidor cambia la forma de la enzima y no puede unirse el sustrato

Reduce actividad catalítica

44
Q

Activación competitiva alostérica

A

Enzima tiene 2 sitios de unión (uno de ellos alterado), cuando se une el activador el sitio activo cambia de forma permitiendo que el sustrato se una.

45
Q

Inhibición no competitiva

A

Inhibidor y sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima.

46
Q

Inhibición mixta

A

El inhibidor puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. Afectando tanto la afinidad de la enzima por el sustrato como la velocidad máxima de reacción.

47
Q

Cinética enzimática

A

Estudio de la velocidad a la que ocurren las reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas.
- Orden 0: vel constante, independiente de concentración
- Primer orden: vel es proporcional a la concentración
- Segundo orden: vel es proporcional al cuadrado de la concentración.

48
Q

Factores que afectan la velocidad de reacción

A
  • pH
  • Temperatura
  • Cofactores
  • Concentración de sustrato
49
Q

¿Qué son los carbohidratos?

A

Moléculas compuestas por CHO, derivadas de aldehídos y cetonas de alcoholes polivantes.
- Solubles en agua
- Cada tipo tiene diferente grado de azúcar y textura
- Principal fuente de energía

50
Q

Isómero

A

Compuesto con la misma fórmula química, pero diferente estructura.

51
Q

Interconversión

A

Capacidad de cambiar entre aldosas y cetosas bajo condiciones básicas

52
Q

Tautómeros

A

Cambios entre formas isoméricas, es decir, difieren en la disposición de los dobles enlaces e hidrógenos.

Se diferencian sólo en la posición de un grupo funcional.

Aldosas y cetosas

53
Q

Enantiómeros

A

moléculas que son imágenes especulares pero no superponibles

Espejo

54
Q

Unidad más pequeña de los carbohidratos

A

Monosacáridos

55
Q

Epímeros

A

Tipo específico de isómero que difiere de otro compuesto en la configuración alrededor de un solo átomo de carbono asimétrico (quiral).

56
Q

Aldosas

A

Tienen CHO hasta arriba de su composición

57
Q

Cetosas

A

Tienen doble enlace entre carbono y oxígeno (C=O)

Enlace en cualquier carbono (excepto extremos), suele estar en 2do

58
Q

Enlace glucosídico

A

Enlace covalente formado entre dos monosacáridos por una reacción de condensación (deshidratación).
- Enlace alfa: abajo
- Enlace beta: arriba

59
Q

Los siguientes son:
- Lactosa
- Maltosa
- Sacarosa
- Celobiasa

A

Disacáridos

60
Q

Homopolisacáridos

A

Producen 1 solo tiepo de monosacárido al hidrolizarse

61
Q

Heteropolisacáridos

A

2 o más tipos de monosacáridos al hidrolizarse

62
Q

Oligosacáridos

A

3-10 monosacáridos unidos

63
Q

Principales polisacáridos

A
  • Glucógeno: principal reserva de energía en animales
  • Quitina: función estructural en invvertebrados y hongos.
  • Almidón: principal reserva de energía en plantas.
  • Celulosa: Principal polisacárido con función estructural en plantas
64
Q

Fases del ciclo ayuno-alimentación

A
  • Fase de alimentación
  • Fase de ayuno temprano (postprandial): procesos de digestión y absorción de nutrientes
  • Fase de ayuno prolongado (+24 hrs) (postabsorbativa): de 4 a 6 hrs después de la comida y haber absorbido los nutrientes.
65
Q

Metabolismo aerobio

A
  • Necesita O2 para procesar la glucosa
  • En organismos más complejos
  • Organismos tienen mitocondrias
66
Q

Metabolismo anaerobio

A
  • No requiere de O2
  • Común en bacterias y levaduras
  • Organismos no tienen mitocondrias
67
Q

Clasificación de metabolismo por fuente de carbono

A
  • Autótrofos: fijan carbono a partir de CO2
  • Heterótrofos: obtienen su carbono de moléculas orgánicas producidas por otros organismos
68
Q

Clasificación de metabolismo por su fuente de energía

A
  • Fotótrofos: obtienen energía a partir de luz (fotones).
  • Quimiótrofos: obtienen la energía a partir de reacciones químicas.
69
Q

Metabolismo de la glucosa

A
  1. Glucólisis
  2. Ciclo de Krebs
  3. Cadena respiratoria
  4. Ruta de pentosas fosfato
  5. Síntesis/degradación del glucógeno
  6. Gluconeogénesis
70
Q

Resultado de la glucólisis

A

2 piruvatos (3 carbonos en cada uno)

Glucosa tiene 6 carbonos

2 H2O, 2 ATP, 2 NADH y 2H

71
Q

¿Qué es la glucólisis?

A

Ruta metabólica que ocurre en el citoplasma, no requiere oxígeno y la glucosa es convertida a piruvato para ser oxidado en el cliclo del ácido cítrico.

72
Q

¿Cuántas reacciones enzimáticas ocurren en la glucólisis?

A

10 y hay 9 compuestos

73
Q

Fases principales de la glucólisis

A
  • Fase 1: fase de consumo de energía
  • Fase 2: fase de producción de energía
74
Q

¿Qué ocurre en la primera reacción de la glucólisis?

Irreversible

A

Fosforilación de la a-D-glucosa –> a-D-glucosa-6-fosfato
- Enzima: hexocinasa y glucocinasa
- -1 ATP

Fosforilación: quitas un hidrógeno para que entre un grupo fosfato

Fosforilación: CINASA

75
Q

Reacción 2 de la glucólisis

Reversible

A

Isomerización de a-D-glucosa-6-fosfato –> a-D-fructosa-6-fosfato
- Enzima: fosfoglucoisomerasa

Piranosa (6) –> furanosa (5)

76
Q

Reacción 3 de la glucólisis

Irreversible

A

Fosforilación de a-D-fructosa-6-fosfato –> a-D-fructosa-1,6-bifosfato
- Enzima: fosfofructocinasa
- -1 ATP

Aquí llevamos -2ATP

77
Q

Reacción 4 de la glucólisis

Reversible

A

Ruptura de a-D-fructosa-1,6-bifosfato –> D-gliceraldehído-3-fosfato y Dihidroxiacetona fosfato
- Enzima: aldolasa

78
Q

Reacción 5 de la glucólisis

Reversible

A

Isomerización de Dihidroxiacetona fosfato –> D-gliceraldehído-3-fosfato
- Enzima: triosafosfatoisomerasa

Se transforma, entonces quedan 2 gliceraldehídos (1 pasado y 1 transfo)

79
Q

Reacción 6 de la glucólisis

Reversible

A

Oxidación de D-gliceraldehído 3-fosfato –> D-1,3-bifosfoglicerato
- Enzima: gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa
- +2 NADPH

Deshidrogenasa: quita un hidrógeno

Bioestadística y bioquímica (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions