biomoléculas y proteínas Flashcards
los aminoácidos
grupo amino + carbo + radical q da las caracterícas
- zonas hidrofóbica hacia dentro
- carbono alfa al centro
- hay básicos y ácidos q depende del grupo R
enlace peptídico
covalente
une el H del amino con el OH del carbo
por condensación, forma un dipeptido
- tiene carácter de doble enlace x resonancia de las amidas
funciones de las prote
- estructurales
- transporte
- hormonal
- enzimática
monomeros de carbo
MONOSACÁRIDOs
- hexosas (6): glucosa fructosa y galactosa
- pentosa (5): desoxirriboss y ribosa
enlace glucosidico
une monosacaridos por condensación
funciones carbo
- fuente de energía: respiración celular
- metabolismo enérgico
- reconocimiento celular
- estructural de membrana
glicosilacion
formación de glicolipidos y glicoproteínas
lípidos
en gral varios acidos grasos
- saturados: simple
- insaturados: dobles (quiebres)
enlace ester
une lípidos
es covalente
une el glicerol (su OH) con ácidos grasos (su carboxilo)
lípidos
- triglicéridos: glicerol + 3 ac grasos
- fosfolipidos
- esteroles: colesterol, testosterona, estradiol
nucleotidos
BN+ azúcar + fosfato
enlace fosfodiester
enlaza los nucleotidos, entre fosfato e hidroxilo del azúcar
DNA
En nucleo, mitocondrias y cloroplastos
RNA
en nucleolo y citoplasma
la glicina
es el único aminoácido con eje de simetría
forma zwitter ion
forma q generalmente toman los aminoácidos en el citosol: con ambas cargas, ph cercano a 7
carga +: NH3+, amino protonado
carga -: COO-, carboxilo desprotonado
las proteínas
siempre tienen polaridad
+ en la celula: grupo amino libre
- en la celula: grupo carboxilo libre
estructura 1
- solo enlace peptidico expcepto insulina q presenta puentes S
- da la secuencia
estructura 2
- enlace pepti y puentes H
2 tipos
alfa helice: helicoidal, 3.6 aminos por vuelta, giro a la derecha es más estable, por arriba se ven los radicales hacia fuera
-puente H entre H amino y O carbonilo
beta plegada: cadena en zigzag
-paralela: misma polaridad en cada cadena, puentes disgonales
-antiparalela: polaridad invertida, puentes de H de frente, MÁS ESTABLE
estructura 3
da la función
3d
- enlace pepti, puentes S y H y atracción electrostática, interacciones hidrofóbicas entre radicales
motivos de la proteína
unión entre dos estructuras 2
dominio de la proteína
segmento q puede independizarse y mantiene sus funciones
- sitio particular de reconocimiento
estructura 4
unión de varias proteínas, complejos macromoleculares, 2 o más peptidos terciarios
puentes disulfuro
ocurre solo cuando hay histeina
modificaciones postraduccionales
cambian la conformación de la prote: son reversibles y pueden activarlas o desactivarlas
- fosforilación: se añade un pi q tiene carga - (lo hacen las kinasas)
*desfosforilar: fosfatasa
-proteolisis: corta la prote
- glicosilacion: añade azucar
factores de desnaturalizacion
- altas T
- agentes qcos
- ph
- acidos y bases
- alcohol etilico
- metales pesados
- agentes reductores
proteinas auxiliares
ayudan o no al plegamiento de otras prote
recambio proteico
las prote se degradan con el tiempo naturalmente, limita su vida util y es un sistema de degradación
