Biologie Klausur 11/1

Question 1

Organelle der Zelle

Answer 1

Vakuole (nur bei Pflanzen)
Ribosomen
Endoplasmatisches Retikulum
Golgi-Apparat
Zellmembran
Zellwand (nur bei Pflanzen)
Zellplasma
Chloroplasten + Chlorophyll
Mitochondrien
Nucleus + Nucleolus

Question 2

Aufbau von Biomembranen

Answer 2

Aufbau aus Phospholipiden
„Kopf“ aus Glycerin + Phosphat (polar - hydrophil)
„Körper“ aus 2 Fettsäureresten (unpolar - hydrophob)
Insg.: amphiphil

In Membran:
Phospholipiddoppelschicht aus gegengesetzten Phospholipiden mit integralen und peripheren Proteinen (+ Glykoproteine)

➡️ Flüssig - Mosaik - Modell

Question 3

Biomembran - Aufbau (Struktur)

Answer 3

BMs ohne starre kristalline Struktur, sondern eher flüssige Lipiddoppelschicht, in der Proteine schwimmen

Integrale Proteine: Proteine, die die Lipidschicht ganz durchdringen und temporäre oder permanente Poren bilden

Periphere Proteine: innen oder außen auf der Membran (außen oft mit Glykoproteinen zur Zellerkennung)

Proteine sind Enzym-, Transport-, Porenproteine oder Chlorophyll, die durch ihre unpolaren Anteile in der Membran fixiert werden.

Question 4

Eigenschaften von Biomembranen

Answer 4

• Stabilität aber auch Flexibilität
• Möglichkeit zum Stoff- und Informationsaustausch
• Abgrenzung einzelner Reaktionsräume

Question 5

Aufgaben von BMs

Answer 5

1. Signalübertragung
   Hormone gelangen an Rezeptor, binden mit Schlüssel-Schloss-Prinzip, Enzym wird aktiviert
2. Zell-Zell-Erkennung
   Glykoproteine auf der Zelloberfläche dienen als Erkennungsmerkmale
3. Stofftransport
   Passiver Stofftransport: ohne ATP-Verbrauch, Transport mit dem Konzentrations- oder Ladungsgefälle durch Diffusion
   Aktiver Stofftransport: unter ATP-Verbrauch, Transport entgegen das Konzentrations- oder Ladungsgefälle

Question 6

Passiver Transport

Answer 6

1. freie Diffusion durch die Membran ohne Poren (nur bei sehr kleinen (unpolaren) Teilchen z.B H2O, CO2, O2,…)
2. Diffusion durch Carrier-Proteine: binden einen Stoff auf der einen Seite der Membran, Konformationsänderung (räuml. Gestalt), Stoff wird an der anderen Membranseite abgegeben:
   3 Typen:
   - Uniport: 1Molekül, 1 Richtung
   - Symport: 2 Moleküle, 1 Richtung
   - Antiport: 2 Moleküle, entgegengesetzte Richtung
3. Diffusion durch Kanalproteine (integrale Proteine): Kanäle, die aufgrund ihrer Größe für bestimmte Stoffe spezifisch durchlässig (dauerhaft geöffnet/regulierbar) sind

Question 7

Steuerung von Kanälen in Biomembranem

Answer 7

• Ligandenbindung o. chemisch gesteuert: Molekül bindet nach Schlüssel-Schloss-Prinzip (=Ligand) an Kanal ➡️ Öffnen/Schließen
• Spannungsgesteuert: Änderung des Membranpotential ➡️ Öffnen/Schließen
• Mechanisch gesteuert: Dehnung Cytoskelett

Question 8

Aktiver Transport

Answer 8

1. Primär aktiver Transport: Proteine transportieren unter ATP-Verbrauch Stoffe gegen das Konzentrationsgefälle durch die Membran
2. Sekundär aktiver Transport: ATP wird indirekt verbraucht: Transport erfolgt entlang eines Konzentrations- oder Ladungsgradienten der unter ATP-Verbrauch aufgebaut wurde

Question 9

Diffusion

Answer 9

Teilchen befinden sich in ständiger Bewegung, breiten sich dadurch gleichmäßig im zur Verfügung stehenden Raum aus

Question 10

Osmose

Answer 10

Einseitig gerichteter Diffusionsvorgang durch eine semipermeable Membran bis ein Konzentrationsausgleich erreicht ist (falls möglich)

Question 11

Semipermeabel

Answer 11

BMs sind semipermeabel oder selektiv permeabel, d. h. durchlässig nur für bestimmte Stoffe

Question 12

Hypotonisches Medium

Answer 12

c innen > c außen
H2O strömt aus der Zelle
Vakuole dehnt sich aus (Pflanze)
Zellwand verhindert platzen
➡️ osmotischer Druck außen größer als innen

Question 13

Isotonisches Medium

Answer 13

c innen = c außen
➡️ osmotischer Druck außen gleich groß wie innen

Question 14

Hypertonisches Medium

Answer 14

c innen < c außen
H2O strömt aus der Zelle
➡️ osmotischer Druck innen größer als außen

Question 15

Biomoleküle

Answer 15

Allg. Cn(H2O)m

a) Monosaccharide z. B. Glucose, Fructose
b) Disaccharide z. B. Maltose, Laktose, Saccharose
c) Polysaccharide z. B. Cellulose, Glykogen

Question 16

Proteine - Aufbau allg.

Answer 16

➡️ Aufbau aus Aminosäuren

Peptidbildung (AB):
- 2-10 AS: Oligopeptid
- 10-100 AS: Polypeptid
- > 100 AS: Proteine

Question 17

Struktur der Proteine

Answer 17

1. Primärstruktur: Abfolge der AS: Aminosäuresequenz
   ➡️ Vielfalt der Proteine allg. 20^n
2. Sekundärstruktur: jedes Protein nimmt aufgrund seiner AS-Sequenz eine best. räuml. Gestalt ein
   Alpha-Helix: schraubenartige, gewundene Struktur ➡️ dehnbar
   Bsp. Wolle, Haare
   Beta-Faltblatt: Zick-Zack-Kette ➡️ fest, undehnbar (Baustoffe)
   Bsp. Krallen, Schuppen
3. Tertiärstruktur: räuml. Anordnung von Alpha-Helix und Beta-Faltblatt-Strukturen durch Van-der-Waals-WW, H-Brücken, ionische Kräfte, Atombindungen
4. Quartärstruktur: nur bei Proteinen, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen (deren räuml. Anordnung)

Question 18

Definition Enzyme

Answer 18

Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren wirken, d. h. sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die zum Start benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen, dabei jedoch nicht verbraucht werden.

Coenzyme: Zusatzstoffe, ohne die viele Enzyme nicht funktionieren. Wird aber, im Gegensatz zum Enzym, bei der Reaktion verbraucht. Deshalb besser: Cosubstrat z. B. ATP, Vitamine

Question 19

Substratspezifität

Answer 19

Enzyme sind substratspezifisch, d. h. sie können nur ein bestimmtes Substrat umsetzen.

Schlüssel-Schloss-Prinzip: Enzyme sind Riesenmoleküle mit einer bestimmten räuml. Gestalt (Tertiärstruktur). An das aktive Zentrum passt das Substrat genau in das Enzym hinein.
1. Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes
2. Umsetzung des Substrats
3. Freisetzung des umgesetzten Substrats

Question 20

Benennung von Enzymen

Answer 20

Substratname + „ase“
z. B. Amylase spaltet Amylose, Maltase spaltet Maltose

Question 21

Wirkspezifität

Answer 21

Enzyme können nur eine bestimmte Reaktion katalysieren.
Klassifikation: Einteilung der Enzyme nach ihrer Wirkungsweise
Bsp. Hydrolasen katalysieren Hydrolysen, Ligasen verbinden DNA

Question 22

Definition Enzymaktivität

Answer 22

Maß für die Zahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Zeit umsetzt
= Umsatzrate, Wechselzahl

Question 23

Definition Reaktionsgeschwindigkeit

Answer 23

Stoffumsatz pro Zeit, d. h. Abnahme des Substrats oder Zunahme des Produkts

Question 24

Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur

Answer 24

Mit steigender Temperatur erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit, denn bei erhöhter Temperatur bewegen sich die Teilchen schneller ➡️ Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zusammentreffen steigt

ABER: zu starke Hitze führt zur Denaturierung der Enzyme und damit der Zerstörung der Tertiärstruktur (keine Enzymwirkung mehr)

Question 25

RGT-Regel

Answer 25

Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel: Bei einer Temperaturerhöhung um 10°C nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2-3-fache zu.

Question 26

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration

Answer 26

Eine Erhöhung der Substratkonzentration führt zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit, da die Wahrscheinlichkeit steigt, dass Enzymmoleküle auf Substratmoleküle treffen und einen Enzym-Substrat-Komplex bilden. Wenn alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt sind, kann die RG nicht weiter steigen ➡️ Sättigungskurve

Question 27

K_M

Answer 27

Michaelis-Menten-Konstante: da eine genau Bestimmung der Sättigungskonzentration schwierig ist (schwer abzulesen), nimmt man die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit als Kenngröße.

Question 28

Einfluss des pH-Wertes

Answer 28

Jedes Enzym hat einen pH-Wert bei dem es optimal arbeiten kann. Eine ph-Änderung bewirkt eine Änderung der Tertiärstruktur des Proteinmoleküls. Amylose im Speichel, nicht Magen oder Darm; Pepsin im Magen, nicht Speichel oder Darm; Trypsin im Darm, nicht Speichel oder Magen

Question 29

Irreversible Hemmung

Answer 29

Säuren, Schwermetall-Ionen und Hitze führen zur Denaturierung von Eiweißen und damit auch der Tertiärstruktur: Wirkungsweise: Schwermetallionen und andere Gifte binden sich an die Eiweißmoleküle der Enzyme ➡️ Blockierung der Enzymwirkung durch Veränderung der Tertiärstruktur und irreversible Verringerung der RG je nach Giftdosis Hitzedenaturierung: >45°C: Sekundär- und Tertiärstruktur zerstört ➡️ keine Enzymwirkung mehr Vergiftung der Enzyme: Schwermetallionen oder andere Giftstoffe lagern sich an das aktive Zentrum an und blockieren es ➡️ keine Enzymwirkung

Question 30

Reversible Hemmung: Einfluss von Bindungspartnern auf die Enzymaktivität (Effektoren)

Question 31

Kompetitive Hemmung

Answer 31

Ein Hemmstoff, der dem Enzym strukturell ähnlich ist, wird an das aktive Zentrum eines Enzyms gebunden, aber nicht umgesetzt. ➡️ je nach Konzentration des Hemmstoffs kommt es zur teilweisen oder vollständigen Hemmung des Enzyms, da diese aktiven Zentren für das Substrat nicht zur Verfügung stehen. Die Hemmung ist reversibel und lässt sich mit einer Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig machen. Im Diagramm: Vmax wird erreicht, verschiedene K_Ms ➡️ mit Hemmstoff größer

Question 32

Allosterische Regulation

Answer 32

Das Enzym hat ein aktives Zentrum für das Substrat und ein allosterisches Zentrum für den Hemmstoff. Am allosterischen Zentrum bindet ein Regulatormolekül (Hemmstoff/Aktivator) nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip und kann auch wieder abgehen. Deshalb ist die Hemmung reversibel. ➡️ Bindung des Regulatormoleküls bewirkt eine Veränderung der Tertiärstruktur des Enzyms am aktiven Zentrum Im Diagramm: mit Hemmstoff erreicht die Reaktion nicht Vmax aber die K_M ist gleich groß Man unterscheidet zwischen allosterisch gehemmten und allosterisch aktivierten Enzymen. Bei allosterischer Aktivierung: Enzym zunächst inaktiv, Bindung des Aktivators am allosterischen Zentrum: Veränderung der Tertiärstruktur am aktiven Zentrum (Substrat kann jetzt erst binden). Durch Erhöhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden.

Question 33

Endprodukthemmung

Answer 33

Das Endprodukt E ist ein allosterischer Hemmstoff für das Enzym E1. ➡️ bei hoher Konzentration des Endprodukts wird dessen Produktion abgeschaltet ➡️ Endprodukthemmung durch negative Rückkopplung ➡️ Selbstregulation