Biologie Klausur 11/1 Flashcards
Organelle der Zelle
Vakuole (nur bei Pflanzen)
Ribosomen
Endoplasmatisches Retikulum
Golgi-Apparat
Zellmembran
Zellwand (nur bei Pflanzen)
Zellplasma
Chloroplasten + Chlorophyll
Mitochondrien
Nucleus + Nucleolus
Aufbau von Biomembranen
Aufbau aus Phospholipiden
„Kopf“ aus Glycerin + Phosphat (polar - hydrophil)
„Körper“ aus 2 Fettsäureresten (unpolar - hydrophob)
Insg.: amphiphil
In Membran:
Phospholipiddoppelschicht aus gegengesetzten Phospholipiden mit integralen und peripheren Proteinen (+ Glykoproteine)
➡️ Flüssig - Mosaik - Modell
Biomembran - Aufbau (Struktur)
BMs ohne starre kristalline Struktur, sondern eher flüssige Lipiddoppelschicht, in der Proteine schwimmen
Integrale Proteine: Proteine, die die Lipidschicht ganz durchdringen und temporäre oder permanente Poren bilden
Periphere Proteine: innen oder außen auf der Membran (außen oft mit Glykoproteinen zur Zellerkennung)
Proteine sind Enzym-, Transport-, Porenproteine oder Chlorophyll, die durch ihre unpolaren Anteile in der Membran fixiert werden.
Eigenschaften von Biomembranen
- Stabilität aber auch Flexibilität
- Möglichkeit zum Stoff- und Informationsaustausch
- Abgrenzung einzelner Reaktionsräume
Aufgaben von BMs
- Signalübertragung
Hormone gelangen an Rezeptor, binden mit Schlüssel-Schloss-Prinzip, Enzym wird aktiviert - Zell-Zell-Erkennung
Glykoproteine auf der Zelloberfläche dienen als Erkennungsmerkmale - Stofftransport
Passiver Stofftransport: ohne ATP-Verbrauch, Transport mit dem Konzentrations- oder Ladungsgefälle durch Diffusion
Aktiver Stofftransport: unter ATP-Verbrauch, Transport entgegen das Konzentrations- oder Ladungsgefälle
Passiver Transport
- freie Diffusion durch die Membran ohne Poren (nur bei sehr kleinen (unpolaren) Teilchen z.B H2O, CO2, O2,…)
- Diffusion durch Carrier-Proteine: binden einen Stoff auf der einen Seite der Membran, Konformationsänderung (räuml. Gestalt), Stoff wird an der anderen Membranseite abgegeben:
3 Typen:
- Uniport: 1Molekül, 1 Richtung
- Symport: 2 Moleküle, 1 Richtung
- Antiport: 2 Moleküle, entgegengesetzte Richtung - Diffusion durch Kanalproteine (integrale Proteine): Kanäle, die aufgrund ihrer Größe für bestimmte Stoffe spezifisch durchlässig (dauerhaft geöffnet/regulierbar) sind
Steuerung von Kanälen in Biomembranem
- Ligandenbindung o. chemisch gesteuert: Molekül bindet nach Schlüssel-Schloss-Prinzip (=Ligand) an Kanal ➡️ Öffnen/Schließen
- Spannungsgesteuert: Änderung des Membranpotential ➡️ Öffnen/Schließen
- Mechanisch gesteuert: Dehnung Cytoskelett
Aktiver Transport
- Primär aktiver Transport: Proteine transportieren unter ATP-Verbrauch Stoffe gegen das Konzentrationsgefälle durch die Membran
- Sekundär aktiver Transport: ATP wird indirekt verbraucht: Transport erfolgt entlang eines Konzentrations- oder Ladungsgradienten der unter ATP-Verbrauch aufgebaut wurde
Diffusion
Teilchen befinden sich in ständiger Bewegung, breiten sich dadurch gleichmäßig im zur Verfügung stehenden Raum aus
Osmose
Einseitig gerichteter Diffusionsvorgang durch eine semipermeable Membran bis ein Konzentrationsausgleich erreicht ist (falls möglich)
Semipermeabel
BMs sind semipermeabel oder selektiv permeabel, d. h. durchlässig nur für bestimmte Stoffe
Hypotonisches Medium
c innen > c außen
H2O strömt aus der Zelle
Vakuole dehnt sich aus (Pflanze)
Zellwand verhindert platzen
➡️ osmotischer Druck außen größer als innen
Isotonisches Medium
c innen = c außen
➡️ osmotischer Druck außen gleich groß wie innen
Hypertonisches Medium
c innen < c außen
H2O strömt aus der Zelle
➡️ osmotischer Druck innen größer als außen
Biomoleküle
Allg. Cn(H2O)m
a) Monosaccharide z. B. Glucose, Fructose
b) Disaccharide z. B. Maltose, Laktose, Saccharose
c) Polysaccharide z. B. Cellulose, Glykogen
Proteine - Aufbau allg.
➡️ Aufbau aus Aminosäuren
Peptidbildung (AB):
- 2-10 AS: Oligopeptid
- 10-100 AS: Polypeptid
- > 100 AS: Proteine
Struktur der Proteine
- Primärstruktur: Abfolge der AS: Aminosäuresequenz
➡️ Vielfalt der Proteine allg. 20^n - Sekundärstruktur: jedes Protein nimmt aufgrund seiner AS-Sequenz eine best. räuml. Gestalt ein
Alpha-Helix: schraubenartige, gewundene Struktur ➡️ dehnbar
Bsp. Wolle, Haare
Beta-Faltblatt: Zick-Zack-Kette ➡️ fest, undehnbar (Baustoffe)
Bsp. Krallen, Schuppen - Tertiärstruktur: räuml. Anordnung von Alpha-Helix und Beta-Faltblatt-Strukturen durch Van-der-Waals-WW, H-Brücken, ionische Kräfte, Atombindungen
- Quartärstruktur: nur bei Proteinen, die aus mehreren Polypeptidketten bestehen (deren räuml. Anordnung)
Definition Enzyme
Enzyme sind Proteine, die als Biokatalysatoren wirken, d. h. sie beschleunigen biochemische Reaktionen, indem sie die zum Start benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen, dabei jedoch nicht verbraucht werden.
Coenzyme: Zusatzstoffe, ohne die viele Enzyme nicht funktionieren. Wird aber, im Gegensatz zum Enzym, bei der Reaktion verbraucht. Deshalb besser: Cosubstrat z. B. ATP, Vitamine
Substratspezifität
Enzyme sind substratspezifisch, d. h. sie können nur ein bestimmtes Substrat umsetzen.
Schlüssel-Schloss-Prinzip: Enzyme sind Riesenmoleküle mit einer bestimmten räuml. Gestalt (Tertiärstruktur). An das aktive Zentrum passt das Substrat genau in das Enzym hinein.
1. Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes
2. Umsetzung des Substrats
3. Freisetzung des umgesetzten Substrats
Benennung von Enzymen
Substratname + „ase“
z. B. Amylase spaltet Amylose, Maltase spaltet Maltose
Wirkspezifität
Enzyme können nur eine bestimmte Reaktion katalysieren.
Klassifikation: Einteilung der Enzyme nach ihrer Wirkungsweise
Bsp. Hydrolasen katalysieren Hydrolysen, Ligasen verbinden DNA
Definition Enzymaktivität
Maß für die Zahl der Substratmoleküle, die ein Enzym pro Zeit umsetzt
= Umsatzrate, Wechselzahl
Definition Reaktionsgeschwindigkeit
Stoffumsatz pro Zeit, d. h. Abnahme des Substrats oder Zunahme des Produkts
Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Temperatur
Mit steigender Temperatur erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit, denn bei erhöhter Temperatur bewegen sich die Teilchen schneller ➡️ Wahrscheinlichkeit, dass Enzym und Substrat zusammentreffen steigt
ABER: zu starke Hitze führt zur Denaturierung der Enzyme und damit der Zerstörung der Tertiärstruktur (keine Enzymwirkung mehr)
RGT-Regel
Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel: Bei einer Temperaturerhöhung um 10°C nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit um das 2-3-fache zu.
Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration
Eine Erhöhung der Substratkonzentration führt zu einer Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit, da die Wahrscheinlichkeit steigt, dass Enzymmoleküle auf Substratmoleküle treffen und einen Enzym-Substrat-Komplex bilden.
Wenn alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt sind, kann die RG nicht weiter steigen
➡️ Sättigungskurve
K_M
Michaelis-Menten-Konstante: da eine genau Bestimmung der Sättigungskonzentration schwierig ist (schwer abzulesen), nimmt man die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit als Kenngröße.
Einfluss des pH-Wertes
Jedes Enzym hat einen pH-Wert bei dem es optimal arbeiten kann.
Eine ph-Änderung bewirkt eine Änderung der Tertiärstruktur des Proteinmoleküls.
Amylose im Speichel, nicht Magen oder Darm; Pepsin im Magen, nicht Speichel oder Darm; Trypsin im Darm, nicht Speichel oder Magen
Irreversible Hemmung
Säuren, Schwermetall-Ionen und Hitze führen zur Denaturierung von Eiweißen und damit auch der Tertiärstruktur:
Wirkungsweise:
Schwermetallionen und andere Gifte binden sich an die Eiweißmoleküle der Enzyme ➡️ Blockierung der Enzymwirkung durch Veränderung der Tertiärstruktur und irreversible Verringerung der RG je nach Giftdosis
Hitzedenaturierung: >45°C: Sekundär- und Tertiärstruktur zerstört ➡️ keine Enzymwirkung mehr
Vergiftung der Enzyme: Schwermetallionen oder andere Giftstoffe lagern sich an das aktive Zentrum an und blockieren es ➡️ keine Enzymwirkung
Reversible Hemmung: Einfluss von Bindungspartnern auf die Enzymaktivität (Effektoren)
Kompetitive Hemmung
Ein Hemmstoff, der dem Enzym strukturell ähnlich ist, wird an das aktive Zentrum eines Enzyms gebunden, aber nicht umgesetzt.
➡️ je nach Konzentration des Hemmstoffs kommt es zur teilweisen oder vollständigen Hemmung des Enzyms, da diese aktiven Zentren für das Substrat nicht zur Verfügung stehen.
Die Hemmung ist reversibel und lässt sich mit einer Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig machen.
Im Diagramm:
Vmax wird erreicht, verschiedene K_Ms ➡️ mit Hemmstoff größer
Allosterische Regulation
Das Enzym hat ein aktives Zentrum für das Substrat und ein allosterisches Zentrum für den Hemmstoff. Am allosterischen Zentrum bindet ein Regulatormolekül (Hemmstoff/Aktivator) nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip und kann auch wieder abgehen. Deshalb ist die Hemmung reversibel.
➡️ Bindung des Regulatormoleküls bewirkt eine Veränderung der Tertiärstruktur des Enzyms am aktiven Zentrum
Im Diagramm: mit Hemmstoff erreicht die Reaktion nicht Vmax aber die K_M ist gleich groß
Man unterscheidet zwischen allosterisch gehemmten und allosterisch aktivierten Enzymen.
Bei allosterischer Aktivierung: Enzym zunächst inaktiv, Bindung des Aktivators am allosterischen Zentrum: Veränderung der Tertiärstruktur am aktiven Zentrum (Substrat kann jetzt erst binden).
Durch Erhöhung der Substratkonzentration kann diese Hemmung nicht aufgehoben werden.
Endprodukthemmung
Das Endprodukt E ist ein allosterischer Hemmstoff für das Enzym E1.
➡️ bei hoher Konzentration des Endprodukts wird dessen Produktion abgeschaltet ➡️ Endprodukthemmung durch negative Rückkopplung ➡️ Selbstregulation
