Biologia Flashcards

Question

[Bioquímica - Proteínas] O que são as proteínas?

Answer 1

Proteínas ou protídios (do grego proteios, primeiro, fundamental) são polipeptídeos resultantes da união de dezenas ou centenas de aminoácidos. _______________ Embora existam controvérsias, pode-se concluir que toda proteína é um polipeptídeo, mas nem todo polipeptídeo é uma proteína. Pode-se dizer também que as proteínas são polímeros de aminoácidos. Polímeros são macromoléculas formadas pela união de muitas unidades menores e semelhantes, chamadas genericamente de monômeros. No caso das proteínas, os monômeros são os aminoácidos.

Answer 2

- Proteínas simples são aquelas constituídas apenas de aminoácidos. É o caso, por exemplo, da queratina, proteína encontrada na pele, nos cabelos, nas unhas, nos cascos e chifres de animais e que exerce importante papel na impermeabilização dessas estruturas. - Proteínas conjugadas (complexas) são aquelas que contêm outras substâncias além de aminoácidos. __________ A porção constituída de aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de apoproteína, enquanto a parte constituída pela substância diferente de aminoácidos é chamada de grupo prostético. A hemoglobina, encontrada no sangue de muitos animais, é um exemplo de proteína conjugada que tem como grupo prostético o pigmento heme, no qual há íons de ferro.

Answer 3

- Estrutura primária - Resíduos de aminoácidos. - Estrutura secundária - hélice - Estrutura terciária - Cadeia polipeptídica - Estrutura quaternária - Subunidades montadas ___________________ Estrutura primária da proteína – É a sequência linear de seus aminoácidos, sendo muito importante para a função que a proteína irá desempenhar. Essa sequência de aminoácidos é determinada geneticamente. A estrutura primária de uma proteína é mantida por ligações peptídicas, no entanto as moléculas de proteínas não são como fios esticados, arranjando-se em uma configuração tridimensional estável. Estrutura secundária da proteína – Pode ter duas formas básicas: a alfa-hélice (com configuração helicoidal) e a folha-beta (pequenos segmentos que se arranjam paralelamente entre si). A estrutura secundária é mantida por pontes de hidrogênio entre átomos de aminoácidos que estão próximos ao longo da cadeia. Estrutura terciária da proteína – É resultante da atração entre radicais de aminoácidos localizados em regiões distantes da molécula, levando ao dobramento da estrutura secundária (alfa-hélices e folhas-beta) sobre si mesma, dando à molécula um aspecto mais globular. Estrutura quaternária da proteína – É a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, iguais ou diferentes, formando uma única molécula proteica. Por exemplo: a molécula de hemoglobina humana é constituída por quatro cadeias polipeptídicas (α1, α2, β1 e β2) unidas entre si pelos grupos heme.

Answer 4

- São macromoléculas: polímeros formados por aminoácidos. | - Ligações peptídicas: São ligações entre os aminoácidos; Classificadas como reações de síntese por desidratação.

Answer 5

- Estrutural, transporte, motor, defesa, hormonal, catalisador, nutricional. ______________ Estrutural – Muitas proteínas participam da formação de importantes estruturas no organismo. A membrana plasmática, película que reveste e protege a célula, é um exemplo de estrutura formada basicamente por lipídios e proteínas. Outro exemplo é o colágeno, proteína que confere resistência aos ossos, tendões, cartilagens e outras estruturas do organismo. Hormonal – Muitos hormônios (substâncias reguladoras) são de natureza proteica. É o caso, por exemplo, da proteína insulina (hormônio produzido no pâncreas e que atua no controle da taxa de glicose no sangue). Defesa – Um dos mecanismos de defesa do organismo é realizado por proteínas especiais, denominadas imunoglobulinas (Ig), conhecidas também por anticorpos. Quando um antígeno (proteína estranha ao organismo) penetra em nosso corpo, o nosso sistema imunológico (sistema de defesa) procura elaborar um anticorpo específi co para neutralizá-lo. Contração muscular – Actina e miosina são proteínas indispensáveis para a ocorrência das reações de contração muscular. Coagulação sanguínea – A coagulação sanguínea é resultado de uma série de reações químicas que culminam com a formação do coágulo, isto é, o endurecimento do sangue. Dessas reações participam várias substâncias, e, entre elas, algumas são proteínas, como a tromboplastina, a protrombina e o fi brinogênio. Impermeabilização de superfícies – A proteção e impermeabilização de nossa pele, unhas e pelos, por exemplo, é feita pela proteína queratina (ceratina). Transporte de gases respiratórios – O oxigênio (O2) é transportado dos nossos pulmões para as demais partes do organismo pelas moléculas de hemoglobina existentes no interior dos glóbulos vermelhos (hemácias). Um certo percentual de gás carbônico (CO2) produzido nos tecidos é transportado até os pulmões, a fi m de ser eliminado do organismo, também pela hemoglobina e por algumas proteínas plasmáticas (proteínas existentes no plasma sanguíneo). Essas proteínas transportadoras dos gases respiratórios (O2 e CO2) são conhecidas, genericamente, por pigmentos respiratórios. A hemoglobina, portanto, é um exemplo de pigmento respiratório. Enzimática – Enzimas são catalisadores orgânicos que aceleram as reações do metabolismo, isto é, tornam as reações mais rápidas. A maioria das enzimas é de natureza proteica, isto é, são proteínas.

Answer 6

Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de certos compostos químicos. _________________ Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de certos compostos químicos (ureia, por exemplo) podem modificar a configuração espacial das proteínas, fazendo com que suas moléculas se desenrolem e alterem sua configuração nativa (configuração tridimensional original da molécula). Essa modificação da configuração nativa de uma proteína é denominada desnaturação.

Answer 7

Desnaturação das proteínas – A desnaturação altera as propriedades da proteína, que deixa de desempenhar sua função biológica normal. ________________ O processo de desnaturação é, via de regra, irreversível. Às vezes, entretanto, a desnaturação pode ser reversível, especialmente se foi causada pela ruptura de forças fracas. Nesse caso, se os desnaturantes químicos são removidos, a proteína retorna a sua configuração nativa e a sua função normal. Fala-se, então, que houve renaturação.

Answer 8

Queratina → Proteína estrutural, que reforça as células epiteliais. Insulina → Proteína sinalizadora, que controla os níveis de glicose no sangue. Miosina → Proteína motriz, que gera movimento nas células. Hemoglobina → Proteína transportadora, que transporta oxigênio nas células sanguíneas.

Answer 9

Enzimas são proteínas biocatalisadores, ou seja, substâncias orgânicas que atuam como catalisadores nas reações do metabolismo. ________________ Como qualquer catalisador, as enzimas agem diminuindo a energia de ativação, isto é, a quantidade de energia necessária para dar início a uma reação. Desse modo, os catalisadores aceleram as reações químicas. Assim, as reações do metabolismo se tornam mais rápidas graças à ação das enzimas. Embora certas moléculas de RNA, sob certas condições, possam atuar como enzimas (riboenzimas), a maioria das enzimas é de natureza proteica.

Answer 10

São enzimas que precisam de coenzimas ou cofatores para o seu funcionamento. __________________ Em diversos casos, uma substância de natureza não proteica precisa se ligar a uma enzima para que a mesma possa exercer sua ação catalisadora. Tais substâncias são conhecidas por cofatores ou coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, geralmente metálicos, enquanto as coenzimas são moléculas orgânicas, quase sempre derivadas de uma vitamina. Os cofatores e as coenzimas são essenciais para o funcionamento das enzimas. Essas enzimas que precisam dos cofatores ou coenzimas são conhecidas por holoenzimas e a sua parte proteica denomina-se apoenzima. Holoenzima = Apoenzima + Cofator ou Coenzima

Answer 11

Conforme exerçam sua ação dentro ou fora das células, as enzimas podem ser classificadas como endoenzimas ou exoenzimas, respectivamente. __________________ As enzimas são produzidas no interior das células. Muitas permanecem no meio intracelular, onde exercem sua ação catalisadora; outras, entretanto, são eliminadas para o meio extracelular, onde exercerão sua ação.

Answer 12

- Catalisadores biológicos: aceleram a velocidade das reações químicas sem aumentar a energia de ativação. - Especificidade: encaixe ao substrato de acordo com modelo da “chave-fechadura”. - - Reutilizáveis: não são consumidas durante a reação química. - Reversibilidade: algumas enzimas podem converter reagentes em produtos e vice-versa. _____________________ [Mecanismo de ação das enzimas – Modelo chave-fechadura] O local da molécula enzimática onde o substrato se “encaixa” é denominado sítio ativo ou centro ativo da enzima. Para que possa ocorrer esse “encaixe”, a “forma” ou configuração molecular do substrato precisa ser compatível com a configuração do sítio ativo da enzima. Uma vez ocorrido esse “encaixe”, forma-se o chamado complexo enzima-substrato, que acelera o processo reativo. Ao término da reação, quando os produtos já estiverem formados, a molécula da enzima se liberta e pode combinar-se a uma outra molécula de substrato, repetindo-se o processo. As enzimas, assim como todos os catalisadores, não se gastam ou não são consumidas durante a reação. Por isso, uma enzima, ao participar de uma reação química, chega ao final com sua estrutura inalterada, o que permite que a mesma molécula enzimática possa atuar várias vezes, desde que seja preenchido o requisito da especificidade. Durante muito tempo, o modelo da chave-fechadura, que admite que o sítio ativo possui um molde rígido semelhante a uma fechadura, na qual se encaixaria uma chave (substrato), foi totalmente aceito. Em 1946, Linus Pauling demonstrou que o modelo chave-fechadura era inadequado porque a ideia da enzima totalmente complementar ao substrato é energeticamente pouco eficiente. Pauling admitiu que, no início da reação, a enzima não precisa ser totalmente complementar ao substrato, precisando sê-lo somente durante o “estado de transição”. Baseando-se na ideia de Linus Pauling, em 1958, o químico Daniel Koshland propôs o modelo do encaixe-induzido, que admite a flexibilidade do sítio ativo, ou seja, o sítio ativo pode sofrer mudanças temporárias de conformação para encaixar-se totalmente ao substrato. Desse modo, a enzima, durante a reação, pode mudar de forma temporariamente, voltando depois à sua estrutura original.

Answer 13

> TEMPERATURA Em temperatura ideal ou ótima: velocidade máxima; Em baixa temperatura: velocidade mínima; Em alta temperatura: ocorre a desnaturação > PH Em pH ideal ou ótimo: velocidade máxima; Em pH diferente do ideal: velocidade mínima; > CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATOS Quantidade igual ou maior que a de enzimas: velocidade máxima. Quantidade menor que a de enzimas: velocidade mínima. > PRESENÇA DE INIBIDORES Substâncias que atrapalham ou impedem o encaixe perfeito entre enzima e substrato. ______________________ Influência da temperatura na velocidade da reação catalisada por enzima – Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de temperatura e, dentro dessa faixa de atuação, existe uma temperatura “ótima” na qual a atividade catalisadora da enzima é máxima. A temperatura “ótima” das enzimas não é a mesma para todas as espécies de seres vivos. No caso de certas espécies de peixes que vivem no Ártico, por exemplo, ela pode ser próxima de 0 °C; em certas bactérias e algas que vivem em fontes de águas térmicas, é de cerca de 80 °C. Entretanto, para a maioria das espécies de seres vivos, a temperatura “ótima” das enzimas fica na faixa de 37 °C a 40 °C. Na espécie humana, por exemplo, é de aproximadamente 37 °C. Lembre-se de que a maioria das enzimas tem natureza proteica e de que as proteínas, quando submetidas a temperaturas muito elevadas, sofrem o processo de desnaturação. Assim, em temperaturas elevadas, uma enzima sofre desnaturação, perdendo sua capacidade de atuar como catalisador. A enzima desnaturada pela temperatura elevada tem sua forma alterada; com isso, o sítio ativo modifica-se, não permitindo mais a formação do complexo enzima-substrato. Enquanto temperaturas muito elevadas desnaturam as enzimas, destruindo-as, temperaturas muito baixas apenas inativam ou paralisam as suas atividades, sem, contudo, destruí-las. Quando a temperatura baixa volta às condições normais, a enzima também retorna às suas atividades catalisadoras normais. Influência do pH sobre a velocidade da reação catalisada por uma enzima – As enzimas também sofrem influência do pH do meio em que está ocorrendo a reação. Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de pH e, dentro dessa faixa de atuação, existe um pH no qual a sua atividade é máxima: é o chamado pH “ótimo” da enzima. Influência da concentração do substrato na velocidade da reação catalisada por enzima – Desde que a quantidade de enzimas no meio se mantenha constante, sua ação é proporcional à concentração do substrato. Assim, quanto maior a concentração do substrato, mais rapidamente se dará a reação, até que se atinja um ponto de saturação, a partir do qual, ainda que aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não mais aumentará. Nesse ponto de saturação, a velocidade da reação enzimática atinge um valor máximo. Certas substâncias são capazes de bloquear ou inativar a ação das enzimas. Tais substâncias são denominadas inibidores enzimáticos. O íon cianeto (CN–), por exemplo, tem a capacidade de inibir a enzima citocromo-oxidase, que é indispensável às reações da respiração celular. Com essa enzima inativada, as células param de realizar a respiração e morrem.