Biologia Flashcards
[Bioquímica - Introdução]
O que o metabolismo celular?
O conjunto de todas essas reações que se passam numa estrutura viva.
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Um organismo vivo é, na realidade, um verdadeiro “laboratório químico”, em que, a todo momento, ocorrem inúmeras reações indispensáveis à manutenção da vida. Muitas dessas reações têm como objetivo formar novos compostos e construir novas estruturas, enquanto outras visam a liberar energia para possibilitar a realização de diversas atividades.
[Bioquímica - Introdução]
Pelo que é responsável o metabolismo?
O metabolismo é responsável pela utilização e transformação da matéria no organismo e pode ser subdividido em anabolismo e catabolismo.
[Bioquímica - Introdução]
No metabolismo celular, o que é anabolismo?
Reações de síntese ou união.
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Compreende as reações metabólicas “construtivas”, isto é, que fabricam novas moléculas, permitindo, dessa maneira, a formação de novas estruturas necessárias ao crescimento, ao desenvolvimento e à reparação de partes lesadas. Por isso, o anabolismo também é chamado de metabolismo plástico ou metabolismo de construção
Um bom exemplo de reação anabólica é a síntese de proteínas que ocorre no interior das células, por meio da união de várias moléculas menores de aminoácidos.
As reações do anabolismo são, em geral, endergônicas (endotérmicas), pois a quantidade de energia contida nos produtos finais é maior que a existente nos reagentes. Isso significa que, no decorrer da reação, houve absorção de energia do meio.
[Bioquímica - Introdução]
No metabolismo celular, o que é catabolismo?
Reações de análise ou quebra.
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Compreende as reações metabólicas “destrutivas”, isto é, reações de análise que degradam (“quebram”) moléculas, transformando-as em unidades menores. Tais reações têm como finalidade principal liberar energia para as atividades vitais.
A reação da glicólise (lise ou quebra da glicose), que ocorre durante o processo da respiração celular, é um bom exemplo de reação catabólica.
As reações do catabolismo são exergônicas (exotérmicas), uma vez que a quantidade de energia contida nos produtos finais é menor que a existente nos reagentes. Isso significa que, no decorrer da reação, houve liberação de energia para o meio.
[Bioquímica - Introdução]
Quais as principais moléculas e substâncias orgânicas presentes nos seres vivos?
Carboidratos, lipídios, proteínas, vitaminas e ácidos nucleicos.
[Bioquímica - Introdução]
Quais as moléculas e substâncias inorgânicas presentes nos seres vivos?
Água e sais minerais.
[Bioquímica - Introdução]
Quais são os 4 principais elementos químicos presentes nos seres vivos?
Carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
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Esses quatro elementos são os mais abundantes no ser vivo, constituindo 95% ou mais de sua massa. Outros elementos, como fósforo, enxofre, cálcio, sódio, potássio, etc. completam o restante da massa.
[Bioquímica - Água]
Qual a substância mais abundante nos seres vivos?
Água.
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Entretanto, sua taxa ou percentual na matéria viva não é a mesma em todos os organismos, variando de acordo com a espécie, a atividade metabólica e a idade. Num indivíduo adulto da espécie humana, por exemplo, a água corresponde a cerca de 65% da massa corporal; em determinadas espécies de fungos, também na fase adulta, a água representa cerca de 85% da massa; já nas medusas (“águas-vivas”), o teor de água pode chegar a 98%. A maior parte dessa água encontra-se no meio intracelular.
[Bioquímica - Água]
Qual a importância da água pro metabolismo?
A água é indispensável para que ocorra o metabolismo, pois a grande maioria das reações metabólicas só ocorre em meio aquoso devido à propriedade da água de dissolver muitos dos reagentes, o que facilita a ocorrência das reações. Além disso, a própria água participa como reagente de importantes reações metabólicas.
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A taxa de água varia de maneira direta em relação à atividade metabólica, ou seja, quanto maior a atividade metabólica de uma célula, um tecido ou um órgão, maior deverá ser a taxa de água nessas estruturas.
De um modo geral, a taxa de água em um mesmo organismo varia de maneira inversa em relação à idade, ou seja, quanto maior a idade, menor será a taxa de água. Na espécie humana, por exemplo, a massa corporal de um feto de três meses é constituída por aproximadamente 94% de água; num recém-nascido, a taxa de água é de aproximadamente 70%, e, num indivíduo adulto, corresponde a cerca de 65%.
[Bioquímica - Água]
Como é feita a classificação das substâncias quanto à solubilidade em água?
Hidrofílica: substâncias solúveis.
Hidrofóbicas: substâncias insolúveis.
[Bioquímica - Água]
Como a água participa em reações químicas?
Reações de hidrólise: quebra com ajuda da água.
Reações de síntese por desidratação: união com perda de água.
[Bioquímica - Água]
Principais funções da água nos seres vivos:
Transporte de substâncias e regulador térmico.
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A água ajuda no transporte de substâncias feito no interior do organismo e no transporte de catabólitos (produtos de excreção) do meio interno para o externo. Em nosso organismo, por exemplo, muitos dos nutrientes absorvidos no tubo digestório entram na corrente sanguínea e são transportados para diversas outras partes do nosso corpo dissolvidos na água do plasma sanguíneo. Muitos dos resíduos do nosso metabolismo celular também são excretados (eliminados para o meio externo), dissolvidos na água. Isso acontece, por exemplo, com a ureia (resíduo do metabolismo proteico), que é eliminada dissolvida na água existente em nossa urina. Podemos dizer, então, que a água também atua como veículo de excreção.
Muitas vezes, a água também tem um papel de lubrificante, ajudando a diminuir o atrito entre diversas estruturas do organismo. Em nossas articulações móveis, por exemplo no cotovelo, existe um líquido chamado de sinovial, que é constituído basicamente de água e cuja função é a de diminuir o atrito nessas regiões, facilitando, assim, o deslizamento de uma superfície óssea sobre a outra.
O elevado calor de vaporização e o elevado calor específico da água são propriedades que fazem com que ela exerça importante papel de moderador de temperatura nos seres vivos. Um exemplo é a evaporação da água por meio de superfícies (pele, folhas, etc.) de organismos terrestres, que ajuda a manter a temperatura corporal dentro de uma faixa de normalidade compatível com a vida. Como tem alto calor de vaporização, a água, quando evapora, absorve ou retira grande quantidade de calor dessas superfícies, resfriando-as. Essa situação normalmente acontece em nosso organismo quando a água contida no suor sofre evaporação. Assim, quando a temperatura do ambiente ultrapassa determinados valores ou quando o corpo esquenta (devido a exercícios físicos mais intensos, por exemplo), as nossas glândulas sudoríparas são estimuladas a produzir e eliminar mais suor. A água contida no suor evapora, roubando calor da nossa pele e contribuindo, dessa maneira, para abaixar a nossa temperatura corporal. Isso evita que temperaturas internas mais altas comprometam nossas atividades metabólicas normais. A água é a principal substância que atua na manutenção da nossa temperatura corporal.
[Bioquímica - Sais minerais]
Quais as funções gerais dos sais minerais?
- Estrutural ou plástica.
2. Reguladora.
[Bioquímica - Sais minerais]
Em quais formas os sais minerais são encontrados no corpo humano?
- Dissolvida em água - encontrados em forma de íons; (Solúveis)
- Cristais ou imobilizados - fazendo parte de estruturas esqueléticas (Insolúveis)
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Representando em média de 3 a 5% da massa dos seres vivos, os minerais podem ser encontrados na matéria viva sob a forma insolúvel, imobilizados em estruturas esqueléticas, como também sob a forma solúvel, dissolvidos na água e dissociados em íons.Os animais normalmente os obtêm por meio da ingestão de alimentos e de água (que também apresenta certa taxa de minerais dissolvidos). Os vegetais normalmente os obtêm absorvendo-os do meio juntamente com a água.
[Bioquímica - Sais minerais]
Qual o(os) papel(s) biológico(s) do Cálcio e qual a(as) consequência(s) da sua carência?
- Papel biológico: formação de ossos e dentes; contração muscular; coagulação do sangue.
- Consequência da carência: perda da rigidez óssea; desmineralização óssea.
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Sob a forma de sal insolúvel, é encontrado dando rigidez às estruturas esqueléticas (ossos, dentes, conchas de moluscos, casca de ovos, etc.). No corpo humano, o cálcio é o mineral mais abundante, constituindo cerca de 1,5% do total da nossa massa corporal, e a maior parte dele é encontrada nos ossos sob a forma de fosfato de cálcio. Por isso, a carência desse elemento na infância pode comprometer a formação normal dos ossos, caracterizando um quadro conhecido por raquitismo (ossos tortuosos e fracos). Nos adultos, a sua carência pode causar osteoporose (ossos fracos).
Sob a forma iônica (Ca++), o cálcio participa de importantes reações do metabolismo, como as da coagulação sanguínea e contração muscular. Taxas reduzidas desse íon no plasma sanguíneo (hipocalcemia) podem trazer como consequência um retardamento da coagulação do sangue e um mau funcionamento dos músculos. Os íons Ca++ também são necessários para a transmissão de impulsos nervosos. Leite e derivados (queijo, iogurte, etc.), grãos de cereais, legumes, nozes e sardinha são exemplos de alimentos ricos em cálcio.
Fósforo (P) ____ Juntamente com o cálcio, sob a forma de fosfato de cálcio, Ca3(PO4)2, participa da formação de estruturas esqueléticas. Na forma de íon fosfato (PO43-), participa da formação das moléculas dos ácidos nucleicos (DNA e RNA) e do ATP.Leite e derivados, carnes, peixes e cereais são alimentos ricos em fósforo.
[Bioquímica - Sais minerais]
Qual o(os) papel(s) biológico(s) do Ferro e qual a(as) consequência(s) da sua carência?
- Papel biológico: integrante da hemoglobina e dos citocromos.
- Consequência da carência: anemia ferropriva; fraqueza.
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Os sais de ferro são importantes porque fornecem o íon Fe++, que entra na constituição de importantes moléculas proteicas, como os citocromos e a hemoglobina. Os citocromos atuam como transportadores de elétrons nas reações da cadeia respiratória da respiração celular aeróbia e nas reações de fotofosforilações da fotossíntese. A hemoglobina, existente no sangue de muitos animais, tem como principal função transportar o oxigênio (O2) no organismo. A carência de ferro acarreta uma diminuição da taxa normal de hemoglobina, caracterizando um tipo de anemia conhecida por anemia ferropriva.
Carnes, vísceras (fígado, rim, coração, etc.), espinafre, couve, brócolis, feijão e ervilha são exemplos de alimentos ricos em sais de ferro.
[Bioquímica - Sais minerais]
Qual o(os) papel(s) biológico(s) do Sódio, Potássio e Cloro e qual a(as) consequência(s) da sua carência?
- Papel biológico: atuam na polarização da célula; formação dos impulsos nervosos; regulação do pH.
- Consequência da carência: fraqueza; fadiga muscular; desequilíbrio osmótico.
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Sódio (Na) _____ Sob a forma de Na+, é essencial para a condução dos impulsos nervosos. Também exerce papel importante na manutenção do equilíbrio hídrico ou osmótico das células. O cloreto de sódio (NaCl), também conhecido por sal de cozinha, muito utilizado como tempero em nossa culinária, é uma das principais fontes desse elemento para o nosso organismo.
Potássio (K) _____ Assim como o sódio, os íons K+ têm importante papel na condução dos impulsos nervosos e na manutenção do equilíbrio hídrico. Ao contrário dos íons Na+, a concentração dos íons K+ é maior no meio intracelular. Carnes, leite e muitos tipos de frutas (banana, por exemplo) são importantes fontes de potássio.
Cloro (Cl) _____ O Cl– é outro íon que desempenha importante papel no equilíbrio hídrico. Além disso, no estômago de muitos animais, participa da formação do HCl (ácido clorídrico). O HCl é um dos componentes do suco gástrico, secreção que atua na digestão de determinados tipos de alimentos, em especial aqueles que são ricos em proteínas. O sal de cozinha é uma importante fonte de cloro para o nosso organismo.
[Bioquímica - Sais minerais]
Qual o(os) papel(s) biológico(s) do Flúor e qual a(as) consequência(s) da sua carência?
- Papel biológico: formação dos ossos e dentes (esmalte).
- Consequência da carência: favorece a formação de cáries dentárias.
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Importante para a formação dos ossos e do esmalte dos dentes. É encontrado na água e em alguns alimentos (peixes, chás). Em regiões onde o teor de flúor na água destinada ao consumo da população é baixo, deve-se adicioná-lo à água potável nas estações de tratamento (fluoretação) para reduzir a incidência da cárie dental. O excesso de flúor, entretanto, acarreta a fluorose, doença que provoca lesões ósseas e manchas nos dentes
[Bioquímica - Sais minerais]
Qual o(os) papel(s) biológico(s) do Iodo e qual a(as) consequência(s) da sua carência?
- Papel biológico: composição dos hormônios da tireoide.
- Consequência da carência: bócio endêmico.
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Entra na constituição de hormônios tireoidianos, produzidos pela glândula tireoide. Essa glândula localiza-se na base do pescoço (na frente da traqueia) e produz os hormônios T3 (tri-iodotironina) e T4 (tetraiodotironina ou tiroxina), que estimulam as reações do metabolismo em todo o corpo (metabolismo geral). Para produzir esses hormônios, a tireoide necessita de iodo, o que torna imprescindível a utilização de sais de iodo na nossa alimentação.
Os alimentos mais ricos em sais de iodo são aqueles vindos do mar (peixes, crustáceos, moluscos, algas), como também os vegetais terrestres, uma vez que eles absorvem sais de iodo do solo, junto com a água. Os solos mais ricos em iodo são os que estão localizados mais próximos do litoral. Solos mais afastados do litoral e os de regiões montanhosas são mais pobres em sais de iodo e, consequentemente, os vegetais que aí crescem também são pobres em iodo.
A falta de sais de iodo em nosso organismo ocasiona o mau funcionamento da tireoide, que passa, então, a produzir taxas menores de hormônios, caracterizando um quadro conhecido por hipotireoidismo. No hipotireoidismo, além de ocorrer uma redução das atividades metabólicas do organismo, pode ocorrer a formação do bócio (“papeira”, “papo”), que consiste no aumento exagerado do volume da tireoide. Para evitar o bócio, que ocorria de forma endêmica (constante) em algumas áreas do nosso país, tornou-se obrigatório, por lei, que as indústrias de sal de cozinha acrescentassem ao seu produto certo percentual de iodo.
[Bioquímica - Sais minerais]
Qual o(os) papel(s) biológico(s) do Magnésio e qual a(as) consequência(s) da sua carência?
- Papel biológico: componente da clorofila; cofator de muitas enzimas.
- Consequência da carência: prejuízo ao crescimento vegetal.
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Sob a forma iônica (Mg++), participa das reações de fosforilação que sintetizam o ATP e da formação de algumas enzimas. Nas plantas, entra na constituição das moléculas de clorofila, substância responsável pela absorção da luz necessária à realização da fotossíntese.
Carnes, cereais e vegetais verdes, em geral, são importantes fontes de magnésio.
[Bioquímica - Aminoácidos]
O que são os aminoácidos?
Aminoácidos são compostos orgânicos que possuem em suas moléculas os grupamentos amino (– nH2) e carboxila (– COOH).
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Fórmula geral dos aminoácidos – Observe que a molécula do aminoácido tem um átomo central de carbono (carbono α) ao qual se ligam um grupo amino (NH2), um grupo carboxila (COOH), um hidrogênio (H) e um radical (R). A diferença entre os diversos tipos de aminoácidos é feita pelo radical.
[Bioquímica - Aminoácidos]
Como é feita a classificação entre aminoácidos essenciais e naturais?
Aminoácidos naturais (não essenciais, dispensáveis) são aqueles que o organismo animal consegue fabricar em seu próprio corpo. Aminoácidos essenciais (indispensáveis) são aqueles que o animal não consegue sintetizar em seu próprio corpo e que, portanto, devem ser obtidos por meio da alimentação.
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Plantas e animais necessitam de diferentes tipos de aminoácidos para seu crescimento, desenvolvimento e sobrevivência. As plantas são capazes de fabricar em suas células e tecidos todos os tipos de aminoácidos de que necessitam. Os animais, por sua vez, conseguem fabricar no corpo apenas alguns tipos de aminoácidos. Os aminoácidos que os animais não conseguem sintetizar no próprio organismo precisam ser obtidos por meio da alimentação.
Classificar um aminoácido como natural ou essencial depende da espécie de animal, uma vez que um mesmo tipo de aminoácido pode ser natural para uma espécie e essencial para outra.
[Bioquímica - Aminoácidos]
Em quais alimentos encontramos os aminoácidos essenciais?
Alimentos ricos em proteínas são importantes fontes de aminoácidos para o nosso organismo, notadamente de aminoácidos essenciais. Carnes, ovos, leite e derivados, leguminosas, como a soja, o feijão, a ervilha e outras são alimentos ricos em proteínas.
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Ao serem ingeridas, as proteínas são digeridas, isto é, são “quebradas”, até serem convertidas em aminoácidos, que serão, então, absorvidos e distribuídos pela corrente sanguínea para as células dos diversos tecidos do nosso corpo. No interior das células, esses aminoácidos serão utilizados na síntese de novas moléculas proteicas, podendo ainda, no caso do fígado, ser utilizados na fabricação de outros aminoácidos por meio das reações de transaminação.
As proteínas que fornecem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade são chamadas de proteínas completas, enquanto aquelas que não fornecem todos os aminoácidos essenciais de que necessitamos são denominadas proteínas incompletas.
[Bioquímica - Aminoácidos]
Como podem ser chamados os compostos formados por aminoácidos a depender do número de aminoácidos que se uniram para formá-lo?
Esses compostos podem ser chamados de dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos, etc.
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Os termos oligopeptídeos (do grego oligo, pouco) e polipeptídeos (do grego poli, muito) também são usados para se referir às moléculas peptídicas resultantes, respectivamente, da união de poucos e de muitos aminoácidos. Nesses compostos, os aminoácidos se mantêm unidos uns aos outros por meio de uma ligação química covalente denominada ligação peptídica.
A ligação peptídica se faz entre o carbono do grupo carboxila de um dos aminoácidos com o nitrogênio do grupo amino do outro aminoácido. Para que se forme uma ligação desse tipo, o grupo carboxila de um dos aminoácidos perde o seu grupamento hidroxila (OH), enquanto o grupo amino do outro aminoácido perde um de seus hidrogênios (H).
A hidroxila e o hidrogênio liberados reagem entre si formando água (H2O). Assim, toda vez que se forma uma ligação peptídica, há também a formação de uma molécula de água. Trata-se, portanto, de um exemplo de síntese por desidratação, uma vez que a água é um dos produtos da reação.
[Bioquímica - Proteínas]
O que são as proteínas?
Proteínas ou protídios (do grego proteios, primeiro, fundamental) são polipeptídeos resultantes da união de dezenas ou centenas de aminoácidos.
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Embora existam controvérsias, pode-se concluir que toda proteína é um polipeptídeo, mas nem todo polipeptídeo é uma proteína. Pode-se dizer também que as proteínas são polímeros de aminoácidos. Polímeros são macromoléculas formadas pela união de muitas unidades menores e semelhantes, chamadas genericamente de monômeros. No caso das proteínas, os monômeros são os aminoácidos.
[Bioquímica - Proteínas]
Qual a diferença entre proteínas simples e conjugadas?
- Proteínas simples são aquelas constituídas apenas de aminoácidos. É o caso, por exemplo, da queratina, proteína encontrada na pele, nos cabelos, nas unhas, nos cascos e chifres de animais e que exerce importante papel na impermeabilização dessas estruturas.
- Proteínas conjugadas (complexas) são aquelas que contêm outras substâncias além de aminoácidos.
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A porção constituída de aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de apoproteína, enquanto a parte constituída pela substância diferente de aminoácidos é chamada de grupo prostético. A hemoglobina, encontrada no sangue de muitos animais, é um exemplo de proteína conjugada que tem como grupo prostético o pigmento heme, no qual há íons de ferro.
[Bioquímica - Proteínas]
Classificação das proteínas com relação à sua estrutura:
- Estrutura primária - Resíduos de aminoácidos.
- Estrutura secundária - hélice
- Estrutura terciária - Cadeia polipeptídica
- Estrutura quaternária - Subunidades montadas
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Estrutura primária da proteína – É a sequência linear de seus aminoácidos, sendo muito importante para a função que a proteína irá desempenhar. Essa sequência de aminoácidos é determinada geneticamente. A estrutura primária de uma proteína é mantida por ligações peptídicas, no entanto as moléculas de proteínas não são como fios esticados, arranjando-se em uma configuração tridimensional estável.
Estrutura secundária da proteína – Pode ter duas formas básicas: a alfa-hélice (com configuração helicoidal) e a folha-beta (pequenos segmentos que se arranjam paralelamente entre si). A estrutura secundária é mantida por pontes de hidrogênio entre átomos de aminoácidos que estão próximos ao longo da cadeia.
Estrutura terciária da proteína – É resultante da atração entre radicais de aminoácidos localizados em regiões distantes da molécula, levando ao dobramento da estrutura secundária (alfa-hélices e folhas-beta) sobre si mesma, dando à molécula um aspecto mais globular.
Estrutura quaternária da proteína – É a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, iguais ou diferentes, formando uma única molécula proteica. Por exemplo: a molécula de hemoglobina humana é constituída por quatro cadeias polipeptídicas (α1, α2, β1 e β2) unidas entre si pelos grupos heme.
[Bioquímica - Proteínas]
Principais características das proteínas (2):
- São macromoléculas: polímeros formados por aminoácidos.
- Ligações peptídicas: São ligações entre os aminoácidos; Classificadas como reações de síntese por desidratação.
[Bioquímica - Proteínas]
Papeis biológicos das proteínas (7):
- Estrutural, transporte, motor, defesa, hormonal, catalisador, nutricional.
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Estrutural – Muitas proteínas participam da formação de importantes estruturas no organismo. A membrana plasmática, película que reveste e protege a célula, é um exemplo de estrutura formada basicamente por lipídios e proteínas. Outro exemplo é o colágeno, proteína que confere resistência aos ossos, tendões, cartilagens e outras estruturas do organismo.
Hormonal – Muitos hormônios (substâncias reguladoras) são de natureza proteica. É o caso, por exemplo, da proteína insulina (hormônio produzido no pâncreas e que atua no controle da taxa de glicose no sangue).
Defesa – Um dos mecanismos de defesa do organismo é realizado por proteínas especiais, denominadas imunoglobulinas (Ig), conhecidas também por anticorpos. Quando um antígeno (proteína estranha ao organismo) penetra em nosso corpo, o nosso sistema imunológico (sistema de defesa) procura elaborar um anticorpo específi co para neutralizá-lo.
Contração muscular – Actina e miosina são proteínas indispensáveis para a ocorrência das reações de contração muscular.
Coagulação sanguínea – A coagulação sanguínea é resultado de uma série de reações químicas que culminam com a formação do coágulo, isto é, o endurecimento do sangue. Dessas reações participam várias substâncias, e, entre elas, algumas são proteínas, como a tromboplastina, a protrombina e o fi brinogênio.
Impermeabilização de superfícies – A proteção e impermeabilização de nossa pele, unhas e pelos, por exemplo, é feita pela proteína queratina (ceratina).
Transporte de gases respiratórios – O oxigênio (O2) é transportado dos nossos pulmões para as demais partes do organismo pelas moléculas de hemoglobina existentes no interior dos glóbulos vermelhos (hemácias). Um certo percentual de gás carbônico (CO2) produzido nos tecidos é transportado até os pulmões, a fi m de ser eliminado do organismo, também pela hemoglobina e por algumas proteínas plasmáticas (proteínas existentes no plasma sanguíneo). Essas proteínas transportadoras dos gases respiratórios (O2 e CO2) são conhecidas, genericamente, por pigmentos respiratórios. A hemoglobina, portanto, é um exemplo de pigmento respiratório.
Enzimática – Enzimas são catalisadores orgânicos que aceleram as reações do metabolismo, isto é, tornam as reações mais rápidas. A maioria das enzimas é de natureza proteica, isto é, são proteínas.
[Bioquímica - Proteínas]
Quais fatores são capazes de modificar a configuração espacial das proteínas?
Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de certos compostos químicos.
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Altas temperaturas, alterações bruscas do pH e altas concentrações de certos compostos químicos (ureia, por exemplo) podem modificar a configuração espacial das proteínas, fazendo com que suas moléculas se desenrolem e alterem sua configuração nativa (configuração tridimensional original da molécula). Essa modificação da configuração nativa de uma proteína é denominada desnaturação.
[Bioquímica - Proteínas]
O que é a desnaturação das proteínas?
Desnaturação das proteínas – A desnaturação altera as propriedades da proteína, que deixa de desempenhar sua função biológica normal.
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O processo de desnaturação é, via de regra, irreversível. Às vezes, entretanto, a desnaturação pode ser reversível, especialmente se foi causada pela ruptura de forças fracas. Nesse caso, se os desnaturantes químicos são removidos, a proteína retorna a sua configuração nativa e a sua função normal. Fala-se, então, que houve renaturação.
[Bioquímica - Proteínas]
Quais as funções das proteínas queratina, insulina, miosina e hemoglobina respectivamente?
Queratina → Proteína estrutural, que reforça as células epiteliais.
Insulina → Proteína sinalizadora, que controla os níveis de glicose no sangue.
Miosina → Proteína motriz, que gera movimento nas células.
Hemoglobina → Proteína transportadora, que transporta oxigênio nas células sanguíneas.
[Bioquímica - Enzimas]
O que são as enzimas?
Enzimas são proteínas biocatalisadores, ou seja, substâncias orgânicas que atuam como catalisadores nas reações do metabolismo.
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Como qualquer catalisador, as enzimas agem diminuindo a energia de ativação, isto é, a quantidade de energia necessária para dar início a uma reação. Desse modo, os catalisadores aceleram as reações químicas. Assim, as reações do metabolismo se tornam mais rápidas graças à ação das enzimas. Embora certas moléculas de RNA, sob certas condições, possam atuar como enzimas (riboenzimas), a maioria das enzimas é de natureza proteica.
[Bioquímica - Enzimas]
O que são Holoenzimas?
São enzimas que precisam de coenzimas ou cofatores para o seu funcionamento.
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Em diversos casos, uma substância de natureza não proteica precisa se ligar a uma enzima para que a mesma possa exercer sua ação catalisadora. Tais substâncias são conhecidas por cofatores ou coenzimas. Os cofatores são íons inorgânicos, geralmente metálicos, enquanto as coenzimas são moléculas orgânicas, quase sempre derivadas de uma vitamina. Os cofatores e as coenzimas são essenciais para o funcionamento das enzimas. Essas enzimas que precisam dos cofatores ou coenzimas são conhecidas por holoenzimas e a sua parte proteica denomina-se apoenzima.
Holoenzima = Apoenzima + Cofator ou Coenzima
[Bioquímica - Enzimas]
Qual a diferença das endoenzimas e exoenzimas?
Conforme exerçam sua ação dentro ou fora das células, as enzimas podem ser classificadas como endoenzimas ou exoenzimas, respectivamente.
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As enzimas são produzidas no interior das células. Muitas permanecem no meio intracelular, onde exercem sua ação catalisadora; outras, entretanto, são eliminadas para o meio extracelular, onde exercerão sua ação.
[Bioquímica - Enzimas]
Características/ propriedades das enzimas:
- Catalisadores biológicos: aceleram a velocidade das
reações químicas sem aumentar a energia de ativação. - Especificidade: encaixe ao substrato de acordo com
modelo da “chave-fechadura”. - Reutilizáveis: não são consumidas durante a reação química.
- Reversibilidade: algumas enzimas podem converter
reagentes em produtos e vice-versa.
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[Mecanismo de ação das enzimas – Modelo chave-fechadura] O local da molécula enzimática onde o substrato se “encaixa” é denominado sítio ativo ou centro ativo da enzima. Para que possa ocorrer esse “encaixe”, a “forma” ou configuração molecular do substrato precisa ser compatível com a configuração do sítio ativo da enzima. Uma vez ocorrido esse “encaixe”, forma-se o chamado complexo enzima-substrato, que acelera o processo reativo. Ao término da reação, quando os produtos já estiverem formados, a molécula da enzima se liberta e pode combinar-se a uma outra molécula de substrato, repetindo-se o processo.
As enzimas, assim como todos os catalisadores, não se gastam ou não são consumidas durante a reação. Por isso, uma enzima, ao participar de uma reação química, chega ao final com sua estrutura inalterada, o que permite que a mesma molécula enzimática possa atuar várias vezes, desde que seja preenchido o requisito da especificidade.
Durante muito tempo, o modelo da chave-fechadura, que admite que o sítio ativo possui um molde rígido semelhante a uma fechadura, na qual se encaixaria uma chave (substrato), foi totalmente aceito. Em 1946, Linus Pauling demonstrou que o modelo chave-fechadura era inadequado porque a ideia da enzima totalmente complementar ao substrato é energeticamente pouco eficiente. Pauling admitiu que, no início da reação, a enzima não precisa ser totalmente complementar ao substrato, precisando sê-lo somente durante o “estado de transição”. Baseando-se na ideia de Linus Pauling, em 1958, o químico Daniel Koshland propôs o modelo do encaixe-induzido, que admite a flexibilidade do sítio ativo, ou seja, o sítio ativo pode sofrer mudanças temporárias de conformação para encaixar-se totalmente ao substrato. Desse modo, a enzima, durante a reação, pode mudar de forma temporariamente, voltando depois à sua estrutura original.
[Bioquímica - Enzimas]
Quais os fatores que influenciam a atividade das enzimas?
> TEMPERATURA
Em temperatura ideal ou ótima: velocidade máxima;
Em baixa temperatura: velocidade mínima;
Em alta temperatura: ocorre a desnaturação
> PH
Em pH ideal ou ótimo: velocidade máxima;
Em pH diferente do ideal: velocidade mínima;
> CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATOS
Quantidade igual ou maior que a de enzimas: velocidade máxima. Quantidade menor que a de enzimas: velocidade mínima.
> PRESENÇA DE INIBIDORES
Substâncias que atrapalham ou impedem o encaixe perfeito entre enzima e substrato.
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Influência da temperatura na velocidade da reação catalisada por enzima – Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de temperatura e, dentro dessa faixa de atuação, existe uma temperatura “ótima” na qual a atividade catalisadora da enzima é máxima. A temperatura “ótima” das enzimas não é a mesma para todas as espécies de seres vivos. No caso de certas espécies de peixes que vivem no Ártico, por exemplo, ela pode ser próxima de 0 °C; em certas bactérias e algas que vivem em fontes de águas térmicas, é de cerca de 80 °C. Entretanto, para a maioria das espécies de seres vivos, a temperatura “ótima” das enzimas fica na faixa de 37 °C a 40 °C. Na espécie humana, por exemplo, é de aproximadamente 37 °C.
Lembre-se de que a maioria das enzimas tem natureza proteica e de que as proteínas, quando submetidas a temperaturas muito elevadas, sofrem o processo de desnaturação. Assim, em temperaturas elevadas, uma enzima sofre desnaturação, perdendo sua capacidade de atuar como catalisador. A enzima desnaturada pela temperatura elevada tem sua forma alterada; com isso, o sítio ativo modifica-se, não permitindo mais a formação do complexo enzima-substrato.
Enquanto temperaturas muito elevadas desnaturam as enzimas, destruindo-as, temperaturas muito baixas apenas inativam ou paralisam as suas atividades, sem, contudo, destruí-las. Quando a temperatura baixa volta às condições normais, a enzima também retorna às suas atividades catalisadoras normais.
Influência do pH sobre a velocidade da reação catalisada por uma enzima – As enzimas também sofrem influência do pH do meio em que está ocorrendo a reação. Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de pH e, dentro dessa faixa de atuação, existe um pH no qual a sua atividade é máxima: é o chamado pH “ótimo” da enzima.
Influência da concentração do substrato na velocidade da reação catalisada por enzima – Desde que a quantidade de enzimas no meio se mantenha constante, sua ação é proporcional à concentração do substrato. Assim, quanto maior a concentração do substrato, mais rapidamente se dará a reação, até que se atinja um ponto de saturação, a partir do qual, ainda que aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não mais aumentará. Nesse ponto de saturação, a velocidade da reação enzimática atinge um valor máximo.
Certas substâncias são capazes de bloquear ou inativar a ação das enzimas. Tais substâncias são denominadas inibidores enzimáticos. O íon cianeto (CN–), por exemplo, tem a capacidade de inibir a enzima citocromo-oxidase, que é indispensável às reações da respiração celular. Com essa enzima inativada, as células param de realizar a respiração e morrem.
