Biologia Flashcards
(C3) Como é formada a estrutura de um amino ácido? Qual sua característica na presença de água?
1 - Grupo amino (NH2) que representa a parte básica do aminoácido.
2 - Grupo Carboxila (COOH) que representa a parte ácida do aminoácido.
3 - Hidrogênio (H) ligado ao carbono alfa (não é necessariamente quiral).
4 - Grupo Radical (R qualquer) que definirá qual é o aminoácido em questão.
Principal característica: tem comportamento anfótero na presença de água, se comporta como base e ácido ao mesmo tempo.

(C3) O que ocorre com a estrutura primária de uma proteínas que foi desnaturada por elevadas temperaturas?
A estrutura primária é mantida, apenas a estrutura terciária é passível de desnaturação irreversível ou reversível.
(C3) O que é capaz de alterar a eficiência de um enzima?
- Alteração de temperatura
- Alterações nos valores de PH
- Substâncias químicas como: Ureia, Acetona e Etanol.
(C3) Qual o nome do processo dado quando a estrutura terciária da proteína sofre uma alteração? Quais são os fatores envolvidos?
A alteração pode ser direta (desnaturação) ou indireta a fim de recuperar a proteína alterada (renaturação).
Ex: alisar o cabelo (desnaturar) e molhar para ele enrolar novamente (renaturar).
Fatores envolvidos: pH, temperatura e adição de substâncias químicas como Etanol, Acetona e Ureia.
(C3) Dentre os carboidratos, lipídios e proteínas, quais são os macronutrientes mais abundantes em plantas? E nos animais?
Plantas: carboidratos (parede celular das plantas é composto por celulose)
Animais: proteínas (devido à presença de tecido muscular necessário para locomoção)
(C3) Se uma substância é adicionada numa mistura a fim de inibir competitivamente o funcionamento de uma enzima, essa substância, a nível conformacional, deve:
Ter a mesma estrutura espacial do substrato original da enzima que se pretende inibir o funcionamento COMPETITIVAMENTE.
(C3) Fatores que diferenciam uma proteína das demais:
- Tipos de aminoácidos presentes na cadeia.
- Quantidade de aminoácidos presentes na cadeia.
- Sequência em que os aminoácidos encontram-se unidos na cadeia.
OBS: os nucleotídeos (DNA e RNA) de uma proteína são sempre iguais. O que muda é qual proteína se expressará.
(C3) Definição de monômeros de proteínas e lipídeos, respectivamente:
Aminoácidos e ácidos graxos.
(C3) Principal função da enzima no organismo:
Aumentar a velocidade das reações metabólicas por conta da diminuição da energia de ativação para que as reações ocorram.
OBS: a variação de energia da reação não muda. ΔG é igual com ou sem enzima.
(C3) Enzimas são:
Proteínas.
(C3) A conformação espacial das proteínas depende da estrutura______________de uma proteína.
PRIMÁRIA.
Depende da sequência de aminoácidos (falou em sequência de AA, falou em estrutura primária) em questão para que a proteínas, quando renaturadas, assumam novamente as ligações “perdidas” devido a alteração do meio (pH, temp ou adição de solvente.)
(C3) O leite talhado é fruto da:
Acidificação do leite, pois quando fermentado por microorganismos, o subproduto é o ácido lático, fazendo com que as proteínas do leite precipitem.
(C3) Animais pecilotérmicos são:
Animais que regulam a temperatura corporal de acordo com o que o meio tem a oferecer.
Ex: peixe, anfíbio e réptil.
(C3) Animais homeotérmicos são aqueles que:
Tem a capacidade de regular a própria temperatura, indenpendentemente do meio.
Ex: mamíferos no geral.
(C3) A principal relação entre a energia de ativação e a velocidade de uma reação qualquer é:
A energia de ativação é inversamente proporcional à velocidade da reação. Quando maior a energia de ativação, mais lenta será a reação e vice-versa.
(C3) Efeito ebulioscópico:
Aumento da temperatura de ebulição de uma mistura devido ao aumento da concentração de soluto.
Ex: Água pura: Teb=100Cº
Água + NaCl: Teb>100Cº
(C3) Em relação aos inibidores competitivos e não competitivos de uma enzima qualquer, como alteram a velocidade da reação?
Competitivos: são aqueles que ocupam o mesmo lugar, mas ainda assim tem uma afinidade com a enzima. É capaz de ser catalisado e a velocidade máxima é capaz de ser atingida, por mais que demore.
Não competitivo: são inibidores que não tem afinidade com o sítio ativo da enzima, ou seja, só atrapalham a reação de catálise, fazendo com que a velocidade máxima anterior à sua adição não seja atingida.
(C3) O nome dado à região da enzima capaz de interagir com o substrato é:
Sítio ativo
(C3) Formação de proteínas depende da união de AA’s por meio de ligações:
PEPTÍDICAS
(C3) Diferença entre AAs naturais e essenciais:
Naturais: produzidos pelo organismo humano.
Essenciais: NECESSÁRIO o consumo para posterior síntese de proteínas.
(C3) Qual é a característica em comum de todo gráfico de atividade enzimática?
A prenseça de um ponto ótimo de ação enzimática i.e. o gráfico irá aprensetar um máximo (ponto ótimo) de ação da enzima.
*Baseado tanto na temperatura e no pH.

(C3) Por que a penicilina é utilizada em tratamentos farmacológicos contra bactérias?
Porque ela funciona como um inibidor de enzimas que catalisam a síntese da parede celular das bactérias, prejudicando diretamente seu mecanismo de proteção.
(C3) Relação da Constante de Michaelis Menten com inibição competiviva e não competitiva.
Competitiva: O valor da constante (km) será maior, porém a velocidade máxima de reação será a mesma.
Não competitiva: O valor da constante de (km) será igual, porém a velocidade de reação será menor da enzima com o inibidor.
(C3) Constante de Michaelis Menten, definição:
É uma constante que representa o momento exato em que uma enzima alcança metade da sua velocidade máxima de ação.
Quando MAIOR a ctt km, mais tardiamente essa Vmax será alcançada.
Quando MENOR a ctt km, mais precocemente essa Vmax será alcançada.
A nível didático: Ctt. km pode ser considerada como [substrato]. Quanto mais substrato, maior a dificuldade da enzima alcançar a Vmax, bem como a enzima terá facilidade em alcançar essa Vmax quando o subtrato for pouco.









