Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

F > BIOKEMIJA > Flashcards

BIOKEMIJA Flashcards

1
Q

Što su proteini?

A
  • makromolekule građene od aminokiselina
  • obavljaju razne funkcije (enzimi, receptori, hormoni, strukturni proteini, veza sa drugim molekulama)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Što su aminokiseline?

A
  • građevne jedinice proteina
  • 20 protogenih AK, sve su L i apsolutne konfiguracije S
  • sadrže asimetrični ugljikov atom na koji je vezana amino skupina, karbonilna skupina, vodik i bočni ogranak R (po njemu se AK međusobno razlikuju)
  • AMFOTERNE MOLEKULE (ponašaju se i kao kiseline i kao baze) i ZWITTER ION (neto naboj AK je 0)

PEPTIDNA VEZA
- međusobno se povezuju peptidnom vezom koja ima karakteristike parcijalno dvostruke veze (1,32 A -> duža od dvostruke, kraća od jednostruke, nema rotacije oko peptidne veze)
- nastaje između karboksilne skupine prve i amino skupine druge aminokiseline
- usmjerena je (nije isto prolil-alanin i alanil-prolin)
- 6 atoma leži u istoj ravnini i čini ravninu peptidne veze (C,CO,NH,C)
- nema rotacije oko peptidne veze pa imamo cis ili trans izomere (uglavnom trans zbog manjih steričkih smetnji, iznimka je prolin)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Što su torzijski kutevi?

A
  • iako nema rotacije oko peptidne veze, moguće su rotacije čitavih ravnina peptidne veze
  • C-Calfa je kut PSI
  • N-Calfa je kut FI
  • ako se torzijski kutevi ponavljaju znači da je uspostavljena sekundarna struktura proteina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Opiši strukturiranje proteina.

A

PRIMARNA STRUKTURA
- slijed AK povezan peptidnom vezom
- definira sve ostale strukture
SEKUNDARNA STRUKTURA
- definira prostorni raspored međusobno bliskih AK u polipeptidnom lancu
- alfa uzvojsnica, beta nabrana ploča, kolagenska uzvojnica, beta-okreti, omega omče
- učvršćena vodikovim vezama
TERCIJARNA STRUKTURA
- definira prostorni odnos međusobno udaljenih AK u polipeptidnom lancu
- učvršćena kovalentnim i nekovalentnim interakcijama
KVARTERNA STRUKTURA
- neki proteini je imaju, neki ne -> imaju je oni proteini koji se sastoje od više polipeptidnih lanaca

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Opiši alfa uzvojnicu i beta-nabranu ploču.

A

ALFA UZVOJNICA
- sekundarna struktura
- L ili D (češća zbog manjih steričkih smetnji)
- oblik valjka -> okosnica čini strukturu valjka, unutrašnjost je ispunjena atomima okosnice, a bočni ogranci strše prema van
- 3,6 AK po okretu, AK su rotirane za 100°, udaljenost između AK ostataka iznosi 1,5 A, a osni pomak je 5,4 A
- vodikove veze nastaju između N i N+4 AK

BETA NABRANA PLOČA
- okosnica je gotovo potpuno istegnuta
- razmak između AK ostataka je 3,5 A
- paralelna, antiparalelna (stabilnija jer su vodikove veze pravilnije) i miješana

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Navedi prekidače alfa uzvojnice i beta nabrane ploče.

A

ALFA UZVOJNICA
- glicin, prolina
BETA NABRANA PLOČA
- prolin, asparagin, glutamat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Kako je stabilizirana 3° struktura proteina?

A

NEKOVALENTNE INTERAKCIJE
- vodikove veze
- hidrofobne interakcije
- ionske/elektrostatke interakcije
- van der Waalsove interakcije
KOVALENTNE INTERAKCIJE
- disulfidni mostovi -> nastaju između cisteinskih ostataka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Što je patentni leucinski zatvarač?

A
  • mnogi proteini imaju strukturu patentnog leucinskog zatvarača
  • 2 alfa uzvojnice omotaju se jedna oko druge i dobije se usukana uzvojnica
  • gornji dio tih polipeptidnih lanaca učvršćen je hidrofobnim interakcijama između bočnih ogranka leucina (leucin je svaka 7. AK)
  • donji dio polipeptidnih lanaca čine brojne bazične AK što mu omogućuje vezanje na DNA koja je negativno nabijena (fosfatne skupine)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Opiši pokus s ribonukleazom.

A
  • Anfinsen je proveo pokus s ribonukleazom s ciljem da istraži hoće li se protein opet strukturirat nakon što se naruši njegova struktura nekim agensom
  • ribonukleaza je enzim koji se sastoji od 1 polipeptidnog lanca, 124 AK i ima 8 Cys ostataka koji se mogu povezati na 105 različitih načina, a samo jedan pokazuje enzimsku aktivnost
  • Anfinsen je narušio strukturu ribonukleaze (očuvana samo 1°) 8M ureom i beta-merkaptoetanolom
  • 8M urea služi kao blago denaturirajuće stredstvo, kida vodikove veze, a beta-merkaptoetanol reducira Cys i tako kida disulfidne mostove
  • nakon što je dijalizom uklonjena urea i B-MEOH ribonukleaza je započela strukturiranje i poprimila strukturu koja ne iskazuje enzimsku aktivnost -> dodatkom B-MEOH u tragovima nastavilo se kidanje i ponovno uspostavljanje disulfidnih mostova sve dok nije uspostavljena nativna struktura -> najniža energija
    ZAKLJUČAK -> u primarnoj strukturi pohranjene se upute za 2°, 3° i 4° strukturu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Što su prioni?

A
  • prioni su mali proteini koje nalazimo duž živčanog sustava, a funkcija im nije u potpunosti poznata
  • imaju strukturu alfa-uzvojnice, no pod djelovanjem mutacija ili u kontaktu s patološkim prionima, prioni prelaze u eta-nabrane ploče koje se onda talože duž živčanog sustava, tvore aglomerate i gube svoju funkciju
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Što su enzimi?

A
  • po strukturi proteini (+katalitičke molekule RNA)
  • biokatalizatori, ubrzavaju sve kemijske reakcije u organizmu i osiguravaju da se one odviju u realnom vremenu
  • velika katalitička moć
  • urzavaju kemijske reakcije tako da smanjuju energiju prijelaznog stanja (stabiliziraju ga)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Što je karboanhidraza, a što proteolitički enzimi?

A

KARBOANHIDRAZA
- enzim koji katalizira reakciju CO2 i H20 pri čemu nastaje H2CO3 koji se raspada na HCO3- i H+
- bitan jer se većina CO2 prenosi do pluća otopljena u krvi, a to omogućuje karbanhidraza
- bez nje reakcija bi se odvijala 116 dana, a ovako traje 1s

PROTEOLITIČKI ENZIMI
- enzimi koji kidaju peptidnu vezu
- egzopeptidaze i endopeptidaze
- neki kidaju bilo koju peptidnu vezu (papain), a neki samo određene (tripsin - na N strani R ili L)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Opiši aktivnost enzima, spontanost i funkcioniranje enzima.

A
  • enzim se sastoji od proteinskog dijela koji samostalno nije aktivan (apoenzim) pa mu je potreban kofaktor -> nastaje holoenzim
  • enzim djeluje tako da katalizira samo energetski povoljne rakcije (egzergone, promjena G energije je manje od 0)
  • enzimi ne mijenjaju položaj ravnoteže već samo smanjuju E barijeru, tj. energiju prijelaznog stanja što onda olakšava nastajanje kompleksa ES
  • prvi korak u katalizi je nastajanje ES kompleksa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Usporedi enzimsku i kemijsku analizu.

A

ENZIMSKA
- fiziološki pH i T
- brza
- specifična
- mogućnost regulacije
KEMIJSKA
- drastični uvjeti
- brza
- nije selektivna
- ne može se regulirati

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Opiši modele enzima.

A

MODEL KLJUČ-BRAVA
- supstrat je komplementaran veznom mjestu enzima
MODEL INDUCIRANE PRILAGODBE
- supstrat nije komplementaran veznom mjestu enzima, približavanjem supstrata enzimu, enzim prilagođava svoj oblik supstratu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Koje su vrste enzimske katalize?

A

KATALIZA ENERGIJOM VEZANJA
- između E i S nastaje velik broj slabih veza
KATALIZA PRIBLIŽAVANJEM
- u aktivnom mjestu dolazi do priližavanja 2 S koji u konačnici daju P
KATALIZA IONOM METALA
- metalni ion olakšava nastajanje nukleofila i tako ubrzava reakciju
KOVALENTNA KATALIZA
- reaktivne skupine u aktivnom mjestu stvaraju priremene kovalentne veze sa supstratom
OPĆA KISELO-BAZNA KATALIZA
- reaktivne skupine u aktivnom mjetsu stvaraju vodikove veze sa supstratom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Opiši Michaelis-Mentenovu kinetiku.

A
  • MM kinetika opisuje ponašanje enzima koji se sastoje od 1 polipeptidnog lanca -> njihovo ponašsanje odgovara hiperboli u v-konc. supstrata grafu
  • Km je koncentracija S pri kojoj je početna brzina reakcije jednaka 1/2 maksimalne brzine reakcije

(+jednadžbe i grafovi na 13 str. skripte)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Opiši razgradnju alkohola.

A
  • uneseni etanol razgrađuje se u jetri putem alkohol dehidrogenaze do acetaldehida
  • nastali acetaldehid razgrađuje se pomoću acetaldehid dehidrogenaze do acetata

CITOPLAZMATSKA ACETALDEHID DEHIDROGENAZA
- izoenzim
- veći Km, manji afinitet za acetaldehid -> razgrađuje se pri većim koncentracijama, dolazi do mučnine i crvenila (osjetljivost na alkohol)

MITOHONDRIJSKA ACETALDEHID DEHIDROGENAZA
- izoenzim
- manji Km, veći afinitet za acetaldehid -> razgrađuje acetaldehid i pri nižim koncentracijama
- ako nije funkcionalna razvija se osjetljivost na alkohol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Kako je regulirana enzimska aktivnost?

A

BROJA ENZIMA
- transkripcija
AKTIVNOSTI ENZIMA
- dostupnosti supstrata
- pH
- ionskoj jakosti
- prisutnost inhibitora i aktivatora
- T
- zimogeni
- kovelentne modifikacije
- inhibicija povratnom spregom

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Što su alosterički enzimi?

A
  • enzimi koji se sastoje od više podjedinica (svaka podjedinica ima svoje aktivno mjesto pa mogu vezat više supstrata)
  • ne slijede MM kinetiku (opisuje ih sigmoidalna krivulja)
  • podjedinice se mogu naći u T (tense, mali afinitet prema S) ili R (relaxed, veliki afinitet prema S) stanju

SEKVENCIJSKI MODEL
- vezanjem S na neku podjedinicu, samo ta podjedinica prelazi iz T u R stanje
USKLAĐENI MODEL
- vezanjem S na neku podjedinicu, čitav enzim prelazi iz T u R stanje, sve podjedinice

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Što su izoenzimi?

A
  • enzimi koji kataliziraju istu kemijsku reakciju, ali u različitim odjeljcima ili stanicama
  • sastoje se od istih podjedinica, ali često se radi o različitoj kombinaciji tih podjedinica
  • omogućava seektivnu regulaciju istih reakcija u različitim tkivima ili odjeljcima
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Inhibicija enzimske aktivnosti.

A

IREVERZIBILNA INHIBICIJA
- inhibitor uništava vezno mjesto na E ili se čvrstim kovalentnim vezama veže na njega
- acetilkolin-esteraza i karamati/organofosforni spojevi/diizopropilfosforofluorat

REVERZIBILNA INHIBICIJA
- inhibitor ne uništava aktivno mjesto enzima
- kompeticijska, nekompeticijska i akompeticijska

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Opiši kompeticijsku inhibiciju.

A
  • I i S su sličnog izgleda pa se natječu za isto vezno mjesto
  • može se nadvaladat povećanjem koncentracije S
  • Km je smanjena, a Vm ostaje ista
  • sucinat i malonat

(+grafovi na 16. str skrpte)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Opiši nekompeticijsku inhibiciju.

A
  • E i S nisu slični po izgledu, ne vežu se na isto mjesto na E
  • samo kompleks ES može dati produkt (ne ESI ili EI)
  • imamo isti afinitet E prema S, no manje funkcionalnih E koji mogu dati produkt
  • Km ostaje ista, Vm je upola manja

(+ grafovi na 16. str skripte)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Kako izražavamo enzimsku aktivnost?

A

KATAL
- količina enzima potrebna da 1 mol S prevede u P u 1 sekundi

IU (internacionalna jedinica)
- količina enzima u 1 L potrebna da 1 mikro mol S prevede u P u 1 minuti

PROMETNI BROJ
- broj S koji neki E prevede u P u jedinici vremena (E mora biti zasićen S)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Koje su skupine enzima?

A

OKSIDO-REDUKTAZE
- kataliziraju oksido-redukcijske reakcije
HIDROLAZE
- kataliziraju cijepanje veza uz prisutnost H20
TRANSFERAZE
- kataliziraju reakcije prijenosa skupine
IZOMERAZE
- kataliziraju reakcije izomeraze (aldoze u ketoze i obrnuto)
LIGAZE
- kataliziraju reakciju spajanja 2 S uz utrošak ATP-a
LIAZE
- kataliziraju reakcije dodatka ili skidanja skupine uz nastanak dvostruke veze

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Što su kofaktori?

A
  • nužni su za aktivnost enzima ( apoenzim + kofaktor = holoenzim )
  • dijelimo ih na metalne ione i koenzime, a koenzimi se dijele na prostetske skupine i koenzime

PROSTETSKA SKUPINA
- čvršće vezana na E, u enzimskoj reakciji prelazi iz oblika1 u oblik2 pa se enzimskom reakcijom na istom enzimu vraća opet u oblik1

KOENZIM
- slabije vezan na E, u enzimskoj reakciji prelazi iz oblika1 u oblik2, otpušta se s E i veže na drugi pa se potom E reakcijom na drugom E vraća natrag u oblik1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Što su citokromi?

A
  • prostetske skupine citokrom-oksidaza/reduktaza u respiratornom lancu
  • citokromi se sastoje od protoporfirina IX u čijem se središtu nalazi Fe2+ ili Cu+
  • razlikujemo citokrom a, 13, b, c, c1
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Što je ATP?

A
  • adenozin-trifosfat
  • koenzim
  • energetski bogat spoj, velika energija hidrolize fosfatnih skupina -> više energije se oslobodi pucenjem anhidridne nego esterske veze
  • energija se oslobađa jer pucanjem anhidridne veze dolazi do povećanja entropije, produkt je rezontno stabiliziran i smanjena su odbijanja fosfatnih skupina u repu ATP-a
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Što je THF?

A
  • tetrahidrofolat
  • koenzim transferaza
  • donor jedne ugljikove jedinice koja može biti u bilo kojem obliku osim u obliku CO2
  • bitno kod sinteze purina, pirimidina, glicina i metabolizma AK
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Što je koenzim A?

A
  • koenzim
  • funkcionira kao prenositelj jedne acetilne/acilne skupine koja se veže preko tiolne skupine i nastaju tioesteri
  • acetilCoA sudjeluje u metabolizmu UH, beta oksidacijii masnih kiselina, iosintezi lipida
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Usporedi mioglobin i hemoglobin.

A

MIOGLOBIN
- gloularni protein
- jedan polipeptidni lanac, sadrži hem
- pohranjuje kisik u skeletnim i srčanim mišićima
HEMOGLOBIN
- globularni protein
- 4 polipeptidna lanca, sadrži hem
- prenosi kisik kroz organizam

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Opiši hemoglobin -> vrste Hb, kvarterna struktura, hem

A

VRSTE HB S OBZIROM NA PODJEDINICE
- HbA1 -> 2alfa i 2 beta podjedinice
- HbA2 -> 2alfa i 2 delta podjedinice
- HBF -> fetalni Hb, 2 alfa i 2 gama podjedinice
- embrijski Hb
VRSTE HB S OBZIROM NA Fe I VEZANU KOMPONENTU
- deoksihemoglobin -> Fe2+ /
- oksihemoglobin -> Fe2+ O2
- karbaminohemoglobin -> Fe2+ CO2
- karboksihemoglobin -> Fe2+ CO
- ferihemoglobin/methemoglobin -> Fe3+ H2O

KVARTERNA STRUKTURA
- Hb se sastoji od 4 polipeptidna lanca, 2 alfa i 2 beta podjedinice koje su organizirane u A1B1 i A2B2 dimere

HEM
- prostetska skupina Hb
- svaka podjedinica sadrži 1 hem
- ima strukturu protoporfirina IX (4 pirolna prstena povezana metinskim mostovima, 4 metilna, 2 vinilne i 2 propionatne skupine) sa Fe2+ u središtu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Koja je uloga Fe2+ i His?

A

ŽELJEZO
- Fe2+ je heksakoordinirano što znači da ima 6 veznih mjesta -> 4 zauzeta N iz pirolnih prstenova, 1 proksimalni His, a jedan veže O2

PROKSIMALNI HISTIDIN
- F8
- vezan je na Fe2+
- nakon što se na Fe2+ veže O2 dolazi do preraspodjele elektrona Fe2+ i on postaje sad manji atom pa ulazi u ravninu protoporfirina IX
- taj pomak Fe2+ prenosi se preko proksimalnog His na čitavu podjedinicu što će za posljedicu imati zakretanje A1B1 dimera za 15° i olakšat vezanje sljedećih molekula O2 na druge podjedinice Hb

DISTALNI HISTIDIN
- E7
- nije vezan na Fe2+, ali se nalazi u bliznini mjesta vezanja O2 na Fe2+
- kada se O2 veže na Fe2+ razlikujemo 2 rezonantna stanja -> Fe2+ i O2 i Fe3+ i superoksidni anion
- uloga distalnog histidina je spriječavanje otpuštanja superoksidnog aniona, tj. osiguravanje otpuštanja O2 sa Fe2+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Opiši zasićenost Hb kisikom, isporuku kisika i P50%.

A
  • P50 je parcijalni tlak kisika pri kojem je 50% Hb/Mb zasićeno kisikom (1 mmHg za Mb i 26 mmHg za Hb)
  • kisik se veže na Hb u plućima gdje je pO2 najveći, a otpušta u perifernim tkivima gdje je PO2 najmanji (otpušta se onoliko kisika koliko iznosi razlika zasićenosti Hb kisikom pri pO2 u plućima i perifernom tkivu)
  • zasićenost Hb u ovisnosti o O2 opisuje sigmoidalna krivulja
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Objasni vezanje kisika na Hb i Mb.

A
  • vezanje kisika na Hb je koopoerativan proces jer se Hb sastoji od više podjedinica
  • kisik se veže na Hb u plućima gdje je pO2 najveći, a otpušta u perifernim tkivima gdje je PO2 najmanji
  • vezanje prve molekule kisika na Hb zahtjeva naviše energije jer se treba pokidati najviše veza
  • nakon što se prva molekula kisika veže na Hb, Fe2+ dolazi u ravninu s protoporfirinskim prstenom i ta promjena se prenosi na čitav a1b1 dimer preko proksimalnog histidina i taj a1b1 dimer se zakreće za 15° što će olakšat vezanje svim drugim molekulama kisika
  • vezanje kisika na Hb opisujemo SEKVENCIJSKIM I USLKAĐENIM MODELOM (samostalno ni jedan ne opisuje dobro)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Što sve i kako utječe na isporuku kisika?

A

FIZIČKA AKTIVNOST
- kod povećane fizičke aktivnosti veća je potreba tkiva za kisikom pa se smanjuje afinitet Hb za kisik (isporučit će se više kisika)

BOHROV EFEKT
- govori o utjecaju CO2 i H+ na isporuku kisika (CO2 i H+ mogu povećat kiselost unutar stanice)
- što je veći pCO2 to je manji afinitet Hb za kisikom
- što je više H+ iona to je manji afinitet Hb za kisikom
- kako su H+ i CO2 nepoželjni produkti metabolizma, organizam ih se želi riješiti -> Hys i Cys ostaci i terminalna N skupina su najbolji donori skupina koje sudjeluju u Bohrovom efektu

2,3-BPG
- smanjuje afinitet Hb prema kisiku
- ima 5 negativnih naboja, veže se na beta podjedinicu Hb (lizin, histidin, terminalna amino skupina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Tko su dobri donori skupina u Bohrovom efektu?

A
  • Hys (veže H+)
  • Cys (veže H+)
  • terminalne N skupine (tu se veže CO2)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Na koji slijed se veže 2,3-BPG?

A
  • Lys, Hys, terminalna amino skupina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Kako se CO2 uklanja iz organizma?

A
  • Hb djelomično uklanja CO2 (20%) tako da se on veže za terminalne N skupine (karbaminohemoglobin)
  • većina CO2 prenosi se otopljena u krvi
    1. CO2 nastane u stanici kao produkt metabolizma
    2. CO2 odlazi u krvi i ulazi u eritrocite
    3. karboanhidraza prevodi CO2 do ugljične kiseline, a potom do HCO3- i H+ (veže se na Hb)
    4. HCO3- izlazi u krv, a ulazi Cl-
    5. nakon što krv dođe do pluća, HCO3- ulazi, a Cl- izlazi van iz eritrocita
    6. nastaje CO2 i H2O
    7. CO2 izlazi iz eritrocita u krv i odlazi u pluća
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Što je 2,3-BPG?

A
  • 2,3-bisfosfoglicerat
  • ima 5 negativnih naboja
  • veže se na beta-podjedinicu Hb (Lys, Hys, terminalne N-skupine) i smanjuje afinitet Hb za O2
  • svojim vezanjem na Hb ukrućuje strukturu Hb sve dok pO2 nije dovoljni velika da se pokidaju veze Hb s 2,3-BPG-om
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Objasni klinički značaj 2,3-BPG-a.

A
  • kod hipoksije i povišene nadmorske visine sintetizira se više 2,3-BPG-a čime se smanjuje afinitet Hb prema O2 kako bi se što više O2 isporučilo tkivima
  • fetalni Hb nema beta-podjedinice što znači da ne može vezati 2,3-BPG pa ima veći afinitet za O2 od majke što mu omogućuje da “krade” O2 iz krvotoka majke
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Opiši vezanje CO na hem.

A
  • CO ima veliki afinitet vezanja na hem, no kada se hem nalazi unutar Hb ta vrijednost je puno manja
  • distalni His ga prisiljava da se veže koso što oslabljuje vezanje hema s CO
  • vezanjem CO na Hb nastaje karboksiHb koji ne može otpustiti kisik u tkiva
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Utjecaj čimbenika na krivulju zasićenja Hb kisikom.

A

DESNO (smanjuju afinitet)
- povećana T
- 2,3-BPH
- pad pH
- pCO2
LIJEVO (povećavaju afinitet)
- CO
- HbF

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Koje su značajke glikoziliranog Hb?

A
  • Hb može biti glikoliziran (najčešće glukoza)
  • najpoznatiji je HbA1c
  • kod dijabetičara se osim GUK mjeri i udio glikoliziranog Hb čija normalna vrijednost iznosi do 7%
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Što je srpasta anemija?

A
  • patološko stanje karakterizirano promjenom oblika eritrocita
  • eritrociti gube bikonkavni oblik i poprimaju oblik srpa (tvore vlakna, mogu začepit manje krvne žile)
    -nastaju uslijed točkaste mutacije pri čemu je Glu6 zamjenjen Val6 u beta-lancu
  • pruža zaštitu od malarije
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Što je kolagen?

A
  • vlaknasti protein zastupljen kod svih sisavaca (23-35%)
  • tvori netopljiva vlakna otporna na istezanje
  • najzastupljeniji protein u ljudi (kosa, koža, stijenke krvnih žila, pluća, zubi, nokti, tetive)
  • sudjeluje u organizaciji i migraciji tkiva u razvoju te ima strukturnu ulogu u zrelom tkivu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Opiši građu kolagena.

A
  • osnovna građevna jedinica je tropokolagen kojeg čine 3 alfa lanca lijeve ruke koji se omataju jedan oko drugog i čine superuzvojnicu desne ruke
  • tropokolagen ima strukturu štapa; dug je 300 nm (1000 AK)
  • unutrašnjost uzvojnice je jako zbijena pa je Gly jedina AK koja je dovoljno mala da bude usmjerena u unutrašnjost
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Opiši AK sastav kolagena.

A
  • Gly je svaka 3. aminokiselina
  • Pro
  • Hyp (4-OH, rijetko 3-OH)
  • Hyl (specifičan isključivo za kolagen, 5-OH)
  • najčešći slijed je Gly, Pro, Hyp
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Opiši povezivanje i stabilizaciju tropokolagena.

A
  • tropokolagen je štapičaste strukture pa je unutrašnjost jako zbijena i jedina AK koja može biti usmjerena u unutrašnjost je glicin
  • alfa lanci su povezani vodikovim vezama između amino-skupine glicina (donor) i karboksilne skupine drugog glicina
  • tropokolagen je dodatno stabiliziran vodikovim vezama koje stvaraju Hyp i Hyl s vodom
  • tropokolagen je stabiliziran i piridazolnim prstenovima koji se odbijaju
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Navedi razlike alfa-lanca i alfa-uzvojnice.

A

ALFA-LANAC
- lijevi
- 3,3 AK po okretu
- osni pomak 3 A
- vodikove veze između različitih lanaca
ALFA-UZVOJNICA
- desna
- 3,6 AK po okretu
- osni pomak 1,5 A
- vodikove veze unutar istog lanca

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Objasni i napiši reakciju hidroksilacije prolina.

A
  • postranslacijska modifikacija
  • prolin se hidroksilira na C-4 samo ako se na N-terminalnoj strani nalazi Gly (nekad C-3, drugi enzim)
  • prolil hidroksilaza (deoksigenaza), za aktivnost potrebno Fe2+ kojeg aktivira O2 pri čemu se Fe2+ oksidira, a reducens ga vraća natrag do Fe2+
  • analogna reakcija za hidroksilaciju lizina

prolin + O2 + alfa-ketoglutarat -> hidroksiprolin + CO2 + sukcinat

(+ jednadžba skripta 28. str)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

Što je askorbat?

A
  • askorbinska kiselina (vitamin C) je antioksidans i reducens
  • nedostatak askorbata dovodi do nedostatne hidroksilacije prolina što onemogućuje glikozilaciju i stvaranje unakrsnih veza što dovodi do razvoja skorbuta ( kolagen se denaturira na temperaturi tijela -> pucanje krvnih žila)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Što je hidroksilizin?

A
  • specifičan za kolagen
  • na hidroksilizinske ostatke vezani su šećeri (galaktoza, glukoza)
  • vezanje UH na kolagen (prije nastanka uzvojnice kataliziraju galaktozil/glukozil-transferaze
  • različiti tipovi kolagena imaju različit broj šećera vezan na sebe
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Tm i Ts

A

Tm
- temperatura mekšanja
- vezano uz tropokolagen
- temperatura pri kojoj tropokolagen gubi 1/2 svoje uzvojite strukture
Ts
- temperatura skupljanja
- vezano uz kolagen

  • što je udio Hyp i Hyl veći to su Tm i Ts veći
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

Objani sintezu kolagena.

A
  • sinteza kolagena započinje u fibroblastima
  • transkripcija i translacija
  • hidroksilacija i glikozilacija
  • dobiveni protropokolagen (topljiv) izlazi iz fibroblasta u ISM, protropokolagen na N-terminalnom kraju ima disulfidne mostove između istih lanaca, a na C-terminalnom kraju između istih i RAZLIČITIH lanaca (namatanje protropokolagena počinje sa C prema N terminalnom kraju)
  • uklanjanje slobodnih dijelova lanca na N i C terminalnom kraju pomoću PROKOLAGEN PEPTIDAZA
  • dobiveni tropokolagen se slaže jedan na drugog tako da je pomaknut za 1/4 u odnosu na prethodni
  • stvaraju se unakrsne veze i nastaje zrelo kolagensko vlakno
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Što su unakrsne veze?

A
  • čine kolagen i elastin netopljivima
  • unakrsne veze mogu nastat unutar istih ili različitih molekula
  • nastaju između glave jedne i repa druge molekule
  • vežni su lizinski ostatci i alizini (aldehidni derivivati Lys)
  • lizil-oksidaza (Cu2+) od 2 lizinska ostatka tvori 2 alizina koja podljhežu aldolnoj kondenzaciji i tvore aldolnu vezu (unakrsna veza)
  • na aldolnu vezu može se vezati His i Hyl

(skripta 30.str)

58
Q

Kako se kolagen razgrađuje?

A
  • kolagen se razgrađuje kolagenazama prisutnim u ISM
  • kolagenaze razgrađuju kolagen na manje fragmente koji se potom razgrađuju do AK
59
Q

Što je elastin?

A
  • vlaknasti protein koji se može značajno istezati
  • nalazimo ga u vezivnom tkivu, stijenkama krvnih žila, tetivama, ligamentima
  • to je netopljiv polimer tropoelastina, sadrži puno unakrsnih veza (aldolna, lizinorleucin, dezmozin) važne za povratak elastina na početnu veličinu i oblik nakon istezanja
  • tropoelastin je topljiva preteča elastina koja se izlučuje iz stanice u ISM i tvori elastične mreže
60
Q

Opiši AK sastav elastina.

A
  • elastin sadrži puno glicina, prolina i nepolarnih alifatskih aminokiselina
  • sadrži malo Hyp i polarnih AK
  • KAAK i KAAAK
61
Q

Što je lizinorleucin?

A
  • vrsta unakrsne veze koja nastaje iz 1 lizinskog ostatka i 1 alizina
  • kolagen i elastin

(skripta str.30)

62
Q

Što je dezmozin?

A
  • nastaje iz 3 aLys i 1 Lys ostatka
63
Q

Što je izvanstanični matriks?

A
  • prostor koji se nalazi oko stanica i povezuje stanica u tkiva
  • sastoji se od različitih vlaknastih proteina koji su uronjeni u polisaharidni gel
  • najobilniji je u vezivnom tkivu
  • bitan je za migraciju, proliferaciju i diferencijaciju stanica, potporu…
64
Q

Kako dijelimo vezivno tkivo?

A

NERAZVIJENO
- pupkovina, embrij
PRAVO
- gusto (tetive, ligamenti)
- rahlo (ispunjava šupljine)
SPECIJALIZIRANO
- krv, limfa, masno tkivo

65
Q

Što je bazalna lamina?

A
  • tanka struktura koja se nalazi ispod sloja epitelnih stanica i odvaja epitelne stanice od klasičnog vezivnog tkiva (fibroblasta)
  • obavija mišiće, periferne živce, masne stanice, u bubregu djeluje kao selektivan filter
66
Q

Usporedi proteoglikane i glikoproteine.

A

PROTEOGLIKANI
- sadrže sržni protein
- UH čine i do 95%
- UH su dugi i nerazgranati lanci GAG-a
GLIKOPROTEINI
- UH do 60%
- UH su razgranati i kratki oligosaharidi

67
Q

Što su glikozaminoglikani?

A

GLIKOZAMINOGLIKANI
- čine ih ponavljajuće jedinice disaharida
- aminošećer (N-acetilglukozamin/N-acetilgalaktozamin)
- uronska kiselina (D-glukuronska/D-iduronska kiselina)
- modificiraju se dodatkom sulfatnih skupina
- negativno su nabijeni (hidroksilne i sulfatne skupine) pa navlače + naboj i stvara se osmotski pritisak koji navlači vodu

68
Q

Kako dijelimo glikozaminoglikane?

A

KONDROITIN-SULFAT
- D-glukuronska kiselina i N-acetilgalaktozamin
HEPARAN-SULFAT
- D-glukuronska kiselina i N-acetilglukozamin
KERATAN-SULFAT
- D-galaktoza i N-acetilglukozamin

69
Q

Što je hijaluronan?

A
  • hijaluronska kiselina
  • razlikuje se od drugih GAG
  • ne veže se na sržni protein
  • malo negativnog naboja (1 karboksilna skupina po disaharidnoj jedinici, nema sulfatnih skupina)
  • na tisuće šećernih monomera
  • sinteza uz staničnu membranu
70
Q

Objasni sintezu proteoglikana.

A
  1. HRAPAVI ER
    - translacija sržnog proteina
    - sinteza N-vezanog oligosaharidnog prekusora (Asn-X-Ser/Thr)
  2. GOLGIJEV APARAT
    - modifikacija N-vezanih oligosaharida i sinteza O-vezanih oligosaharida
    - sinteza i modifikacija GAG-a (C-5-epimeraza, N-sulfotransferaza, O-sulfotransferaza)
71
Q

Objasni sintezu lanca GAG-a.

A
  • imamo sržni protein koji ima Ser na koji se dodaje 1 ksiloza i 2 galaktoza kao UDP-šećer (aktivirani šećerni derivat) i formira se vezno područje
  • nakon formiranja veznog područja dodaje se N-acetilgalaktoza/glukoza i D-glukuronska kiselina i onda se taj korak ponavlja sve dok se ne sintetizira čitav GAG
  • modifikacije su moguće po završetku sinteze (dodatak sulfatnih skupina pomoću PAPS-a i pretvorba glukuronske u iduronsku kisleinu)
72
Q

Što je PAPS?

A
  • pomoću njega dodajemo sulfatne skupine na GAG
  • 3-fosfoadenozil-5-fosfosulfat
73
Q

Kako se naziva enzim koji pretvara glukuronsku u iduronsku kiselinu?

A
  • C5-epimeraza
74
Q

Kako se proteoglikani razgrađuju?

A
  • proteoglikani se razgrađuju u prelizosomskom i lizosomskom odjeljku
  • proteaze razgrađuju sržni protein, otpuštaju se pojedinačni lanci GAG vezani na peptide, otpušteni lanci GAG kidaju se endoglikozidazama na fragmente
  • endoglikozidazama se ti fragmenti kidaju na još manje fragmente
  • u lizosomima se ti fragmenti razgrađuju do šećernih jedinica i sulfata (egzoglikozidaze, sulfataze, deacetilaze)
75
Q

Kako dijelimo proteoglikane?

A

UKLOPLJENI U MATRIKS
- hijalektani (agrekan)
- modularni PG koji se ne vežu na hijaluronan
- mali PG bogati leucinskim ostatcima
- ostali
VEZANI NA STANIČNU MEMBRANU
- sidekani
- glipikani
- ostali

76
Q

Koja je uloga proteoglikana?

A
  • reguliraju aktivnost proteina
  • vežu protein i imobiliziraju ga (smanjuju se opseg djelovanja)
  • sterički lokiraju aktivnost proteina
  • rezervoar proteina
  • zaštita od proteolitičke razgradnje mijenja se konformacija proteina ili dolazi do nakupljanja proteina -> olakšava vezanje na receptore (npr. faktor rasta fibrinogena se može vezati an svoje receptore tek nakon što se veže na proteoglikane i promijeni svoju konformaciju)
77
Q

Što je fibronektin?

A
  • adhezivni glikoprotein
  • sastoji se od 2 lanca povezana s 2 disulfidna mosta na C terminalnom kraju
  • imaju 6 domena (svaka za vezanje s drugom komponentom ISM) -> domena za kolagen, fibirn, RGD slijed
  • RGD slijed (arginin-glicin-glutamat/aspartat) se veže na integrine -> N krajevi se razvuku i tvore se kao tračnice (bitno za zacjeljivanje rana)
78
Q

Što je laminin?

A
  • glikoprotein, glavna sastavnica bazalne lamine
  • sastoji se od 3 lanca koji tvore oblik asmetričnog križa, povezani disulfidnim mostovima
  • 25% čine UH jedinice (N-vezana galaktoza)
79
Q

Kako se povezuju komponente IZM?

A

KOLAGEN
- kolagen
- nidogen
- perlekan
- laminin
LAMININ
- laminin
- kolagen
- nidogen
- perlekan
PERLEKAN
- perlekan
- kolagen
- laminin
NIDOGEN
- kolagen
- laminin

80
Q

Što su integrini?

A
  • transmemranski receptori na koje se vežu komponente ISM
  • sastoje se od 2 lanca povezana nekovalentnim interakcijama
  • razlikuju se od klasničnih receptora jer imaju mali afinitet za ligand, a ima ih jako puno što im omogućuje lako kidanje i ponovno formiranje veza
  • unutarnji dio služi za vezanje sa citoskeletom, a vanjski dio služi za vezanje liganda i dvovalentnih metala (Mn, Mg i mikro Ca -> Ca djeluje inhibicijski za vezanje novih liganada i potiče otpuštanje postojećih liganada)
81
Q

Opiši aktivaciju integrina.

A

OUTSIDE IN AKTIVACIJA
- vezanjem liganda na integrin dolazi do odašiljanja signala u unutrašnjost stanice
INSIDE OUT AKTIVACIJA/INHIIBICIJA
- uz integrin se nalazi i klasični receptor na koji se veže ligand
- vezanjem liganda na klasični receptor dolazi do promijene unutarnjeg dijela klasičnog liganda (fosforilacija, promjena konformacije) što se prenosi i na unutrašnji dio integrina preko kojeg se onda signal prenosi kroz čitav integrin
- vanjski dio integrina mijenja svoju konformaciju i tako otežava ili olakšava vezanje liganada

82
Q

Što su matriksini i kako ih dijelimo?

A
  • komponente matriksa razgražuju se proteazama, a matriksini su metaloproteinaze matriksa; proteolitički enzimi ovisni o Zn2+
  • glavna funkcija im je razgradnja komponenti ISM (ali i drugih komponenti, prisutni su izvan i unutar stanice)
  • u kralježaka imamo 6 skupina MMP-a:
    1. kolagenaze
    2. želatinate
    3. stromelizini
    4. matrilizini
    5. membranski
    6. ostali
83
Q

Opiši aktivaciju i strukturu MMP-ova.

A
  • MMP-ovi su građeni od 4 domene (prve 2 imaju svi):
    1. proteolitička domena - sadrži motiv Cys prekidača, u koordinaciji sa Zn
    2. katalitička domena - sadrži 3 His koja su u koordinacji sa Zn
    3. zglobno područje
    4. hemopeksinska domena
  • da bi se MMP akivirao potrebno je ukloniti signalni slijed i prodomenu
  • neaktivna MMP aktivira se proteolitički (MMP, serinska proteaza) -> uklanja se i prodomena pa se taj MMP ne može više inaktivirat
  • neaktivna MMP aktivira se neproteolitički (alosterički, ROS, SDS) -> prodomena se samo odvoji tako da Cys nije više u koordinaciji sa Zn2+, ali je još uvijek vezana na MMP (autolizom se pro domena može ukloniti)
84
Q

Objasni regulaciju MMP-ova.

A
  • u tkivima nemamo puno MMP-ova; oni se sintetiziraju i izlučuju po potrebi
  • regulirani su transkripcijom, poluživotom mRNA, inhibitorima, lokacijom, izlučivanje, zimogeni

ljudski alfa-makroglobulin
- endogeni inhibitor
- sastoji se od 4 podjedinice
- nalazi se u plazmi
- opći inhibitor endopeptidaza
TIMP (tkivni inhibitor metaloproteinaza)
- selektivni inhibitor za MMP
- sadrži N i C domenu -> N domena se nabire i veže na aktivno mjesto MMP-ova i tako ih inhibira

85
Q

Što je glukoza?

A
  • glukoza je UH koji ujedno predstavlja i glavni izvor energije za većinu stanica
  • normalna koncentracija glukoze u krvi iznosi 4,4-6,4 mM
  • glukoza koju unosimo u organizam ide glikolizom do piruvata koji ovisno o uvjetima ide prema daljnjim produktima
    -> aerobno -> CO2, H20, 36 ATP
    -> anaerobno -> laktat, 2ATP
    -> fermentacija -> etanol
86
Q

Opiši kretanje glukoze.

A
  • UH koje unosimo u organizam se razgrađuju do glukoze koja se potom u crijevima apsorbira zajedno s Na+ putem Na-glukoza prijenosnika
  • iz crijeva glukoza putem GLUT-2 prijenosnika odlazi u krv
  • u organizmu imamo 12 GLUT prijenosnika i ssvaki se sastoji od 12 segmenata

GLUT 1
- sve stanice (manje na jetri i skeletnim mišićima)
- mali Km (veliki afinitet za glukozu)
- bazalni unos glukoze
- nije ovisan o inzulinu

GLUT 2
- stanice jetre, bubrega, tankog crijeva i B-stanice gušterače
- veliki Km (mali afinitet za glukozu)
- nije ovisan o inzulinu, ali B-stanice gušterače luče inzulin pri povećanoj koncentraciji glukoze u krvi

GLUT 3
- sve stanice, najviše mozak
- bazalni unos glukoze
- mali Km
- nije ovisan o inzulinu

GLUT 4
- srčani i skeletni mišići, masne stanice
- unos ovisan o inzulinu -> GLUT4 prijenosnici se nalazu u vezikulama unutar stanica; nakon što se inzulin veže na inzulinske receptore, vezikula s GLUT4 se spaja s membranom i sada se glukoza može pohraniti u stanice

GLUT 5
- testisi, bubreg, crijeva, spermiji
- prijenosnik fruktoze

87
Q

Što je fosforilacija na razini supstrata?

A
  • supstrat sudjeluje u reakciji kataliziranoj enzimom u kojoj nastaje ATP ili GTP
88
Q

Što su izomeraze?

A
  • enzimi koji kataliziraju pretvorbu aldoza u ketoze i obrnuto
89
Q

Što su mutaze?

A
  • enzimi koji kataliziraju prijenos skupina unutar molekule
90
Q

Opiši glikolizu.

A
  • svi enzimi glikolize nalaze se u citosolu pa se tamo i glikoliza odvija
  • bitno je da su svi međuprodukti fosforilirani kako nebi mogli napustit stanicu
  • glikoliza se sastoji od 10 reakcija, a može završit piruvatom (aerobno) ili laktatom (anaerobno)
91
Q

Napiši I skupinu reakcija glikolize.

A
  1. HEKSOKINAZA
    glukoza -> glukoza-6-fosfat
  2. FOSFOGLUKOIZOMERAZA
    glukoza-6-fosfat -> fruktoza-6-fosfat
  3. FFK1
    fruktoza-6-fosfat -> fruktoza-1,6-bisfosfat
92
Q

Napiši II skupinu reakcija glikolize.

A
  1. ALDOLAZA
    fruktoza-1,6-bisfosfat -> dihidroksiacetonfosfat + gliceraldehid-3-fosfat
  2. TRIOZA FOSFAT IZOMERAZA
    dihidroksiacetonfosfat -> gliceraldehid-3-fosfat
93
Q

Napiši reakcije III skupine glikolize.

A
  1. GLICERALDEHID-3-FOSFAT DEHIDROGENAZA
    gliceraldehid-3-fosfat -> 1,3-bisfosfoglicerat
  2. FOSFOGLICERAT KINAZA
    1,3-bisfosfoglicerat -> 3-fosfoglicerat
  3. FOSFOGLICERAT MUTAZA
    3-fosfoglicerat -> 2-fosfoglicerat
  4. ENOLAZA
    2-fosfoglicerat -> PEP
  5. piruvat kinaza
    PEP -> piruvat
94
Q

Što je supstrat kinaza?

A
  • supstrat kinaza je ATP povezan sa dvovalentnim kationom (Mg2+, Mn2+)
95
Q

Nabroji redom enzime u glikolizi.

A
  1. heksokinaza
  2. fosfogluko izomeraza
  3. FFK1
  4. aldolaza
  5. trioza-fosfat izomeraza
  6. gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza
  7. fosfoglicerat kinaza
  8. fosfoglicerat mutaza
  9. enolaza
  10. piruvat kinaza
96
Q

Objasni promet ATP-a u glikolizi.

A
  • ATP heksokinaza
  • ATP FFK1
    +2 ATP fosfoglicerat kinaza
    +2 ATP piruvat kinaza
  • glikolizom dobijemo 2 molekule ATP-a
97
Q

Opiši mehanizam reakcije katalizirane fosfoglicerat mutazom.

A
  • fosfoglicerat mutaza je enzim koji u svom aktivnom mjestu ima His ostatak
  • ako je enzim aktivan taj His ostatak ima vezanu fosfatnu skupinu
  • 3-fosfoglicerat ulazi u aktivno mjesto fosfoglicerat mutaze i nastaje kompleks ES
  • enzim predaje fosfatnu skupinu 2C atomu supstrata i nastaje 2,3-bisfosfoglicerat
  • nastali 2,3-bisfosfoglicerat predaje fosfatnu skupinu s položaja 3 natrag His ostatku kako bi enzim ostao aktivan, a 2-fosfoglicerat se otpusti
  • može se otpustit i 2,3-PBG pa se javljaju problemi jer sada imamo nefosforiliran (neaktivan enzim i glikoliza se ne može odvijati)
  • kako bi se to spriječilo, u svakoj stanici se sintetizira malo 2,3-BPG kako mi se mogao vezat na takav enzim i ponovno ga aktivirat
98
Q

Koja je povezanost 2,3-BPG i eritrocita?

A
  • u eritrocitima 25% glukoze odlazi na 2,3-BPG (smanjuje afinitet Hb prema kisiku, omogućuje otpuštanje veće količine kisika u tkiva)

1,3-BISFOSFOGLICERAT
- prelazi u 2,3-BPG uz enzim bisfosfoglicerat mutazu (izoenzim)

3-FOSFOGLICERAT
- 2,3-BPG uz 2,3-BPG fosfatazu prelazi u 3-FG (izoenzim)

2-FOSFOGLICERAT
-2,3-BPG uz MIP fosfatazu prelazi u 2-FG

(+skripta 37.str)

99
Q

MIP fosfataza i FFK1 u ovisnost o pH.

A
  • pH ima suprotan učinak na MIP fosfatazu i FFK1
  • MIP fosfataza (2,3-BPG -> 2-PG)
  • FFK1 (F-1-P U F-1,6-BP)

ACIDOZA
- FFK1 je inhibirana
- MIP fosfataza je aktivna

ALKALOZA
- FFK1 je aktivna
- MIP fosfataza je inhibirana (stvara se više 2,3-BPG)

100
Q

Kako glasi ukupna reakcija glikolize?

A

glukoza + 2ATP + 2NAD+ + 2P -> 2piruvat + 4ATP + 2NADH + 2H+ + 2H20

101
Q

Objasni regeneraciju NAD+.

A
  • NAD+ (niacin) je koenzim gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaze i moramo ga na neki način regenerirati

FERMENTACIJA DO ALKOHOLA
- niži organizmi (kvasci)
- anaerobna glikoliza
- piruvat-acetaldehid-etanol
- za prvu reakciju je bitan TPP (tiamin, B1, prostetska skupina)

FERMENTACIJA DO LAKTATA
- niži i viši organizmi (i kod ljudi)
- u stanicama koje uopće nemaju mitohondrije ili ih imaju jako malo (eritrociti, tkiva oka, leukociti)
- anaerobna glikoliza
- piruvat-laktat

OKSIDACIJA PIRUVATA DO CO2
- najbolji način regeneracije NAD+
- aerobna glikoliza

(skripta 38. str)

102
Q

Što je glicerol-3-fosfat prijenosni sustav?

A
  • ako se NAD+ regenerira oksidacijom piruvata potrebno je taj NADH uvesti u matriks mitohondrija (vanjska membrana je propusna, unutarnja nije)
  • glicerol-3-fosfat jedan je od 2 prijenosna sustava i on se odvija u skeletnim mišićima

NADHc + H+c + FADm -> NAD+c + FADH2m

103
Q

Što je malat-aspartat prijenosni sustav?

A
  • ako se NAD+ regenerira oksidacijom piruvata, potrebno je taj NADH na neki način uvesti u matriks mitohondirja (vanjska membrana je propusna, unutarnja nije)
  • malat-aspartat prijenosni sustav jedan je od 2 prijenosna sustava i on se odvija u jetri

NADHc + H+c + NAD+m -> NAD+c +NADHm + H+m

104
Q

Koja su mjesta regulacije glikolize i koja je njihova funkcija?

A
  • glikoliza mora biti regulirana jer ne želimo da se stvaraju ATP i biosintetske preteče kada to nije potrebno
  • razlikujemo alosteričku, kovalentnu i transkripcijsku kontrolu
  • regulirana je na onim mjestima glikolize gdje imamo ireverzibilne reakcije
    1. HEKSOKINAZA
    2. FFK1
    3. PIRUVAT KINAZA
105
Q

Usporedi heksokinazu i glukokinazu.

A

HEKSOKINAZA
- enzim koji katalizira 1. reakciju glikolize
- prati MM kinetiku (hiperbola)
- inhibiran je glukozom-6-fosfat
- mali Km (veliki afinitet za glukozu)

GLUKOKINAZA
- enzim koji katalizira istu reakciju kao i heksokinaza, ali u jetri B-stanicama gušterače
- mali afinitet za gukozu
- nije inhibiran fiziološkom koncentracijom glukoze-6-fosfat
- iako je monomer ne slijedi MM kinetiku (sigmoidalna krivulja)

106
Q

Kako je regulirana glukokinaza?

A

REGULACIJSKI PROTEIN GLUKOKINAZE
- nalazi se u inaktivnom obliku u jezgri stanice jetre te može vezati glukokinazu u inaktivan kompleks
- > glukoza i fruktoza-1-fosfat potiču otpuštanje GK iz kompleksa
-> fruktoza-6-fosfat potiče vezanje glukoze u inaktivan kompleks

  • GK je inducibilan protein što znači da pri povišenim koncentracijama GUK dolazi do sinteze inzulina i potiče se transkripcija gena za GK, raste koncentracija GK u jetri, a smanjuje se koncentracija GUK
107
Q

FFK-1

A
  • glavno mjesto regulacije glikolize jer katalizira reakciju specifičnu za glikolizu
  • inhibicija FFK1 dovodi do povećanja fruktoze-6-fosfat i inhiicije heksokinaze

ALOSTERIČKA INHIBICIJA
- ATP
- citrat
- H+ (u mišićima)
+ AMP
+ fruktoza-2,6-bisfosfat

108
Q

Zašto imamo 2 fosfofruktokinaze?

A

FFK1
- katalizira 3. reakciju glikolize; pretvorbu fruktoze-6-fosfat u fruktozu-1,6-bisfosfat
FFK2
- bifunkcionalni enzim (kinaza i fosfataza)
- njezinim djelovanjem nastaje fruktoza-2,6-bisfosfat
- FFK2 (fruktoza-6-fosfat -> fruktoza-2,6-bisfosfat)
- F-2,6-BPaza (fruktoza-2,6-bisfosfat -> fruktoza-6-fosfat)

(+skripta 39. str)

109
Q

Opiši piruvat kinazu.

A
  • enzim koji katalizira reakciju u kojoj PEP relazi u piruvat

ALOSTERIČKA REGULACIJA
- acetil-CoA
- ATP
- alanin
+ fruktoza-1,6-bisfosfat

KOVALENTNA MODIFIKACIJA
- L tip piruvat kinaze koji se nalazi u jetri podložan je kovalentnoj modifikacji -> fosforilacijom se PK inaktivira

  • PK je inducibilan enzim što znači da povećana GUK potiče lučenje inzulina i transkripciju gena za PK, raste koncentracija PK, a pada GUK
110
Q

Što je hemolitička anemija?

A
  • glani izvor energije za eritrocite je glukoza i zreli eritrociti su potpuno ovisni o glukozi
  • kod deficita PK eritrociti ne mogu razgraditi PEP do piruvata i tako dobiti energiju što dovodi do njegova raspadanja
  • deficit PK dovodi i do nakupljanja svih međuprodukata glikolize, uključujući i 2,3-BPG koji smanjuje afinitet Hb za glukozom
111
Q

Što je glukoneogeneza?

A
  • velikim dijelom obrat glikolize, razlika je u ireverzibilnim reakcijama glikolize
  • glukoneogenezom se glukoza sintetizira de novo; iz neugljikohidratnih preteča
  • bitna je za održavanje normoglikemije (unesena hrana održava razinu glukoze nekoliko sati, glikogen do 1 dan, a nakon toga nastupa glukoneogeneza)
  • odvija se u jetri, kori bubrega i epitelnim stanicama tankog crijeva
  • ulazne točke za glukoneogenezu su -> piruvat, oksaloacetat i dihidrogenaceton fosfat
112
Q

Napiši reakcije glukoneogeneze.

A
  1. PIRUVAT KARBOKSILAZA
    piruvat -> oksaloacetat
  2. PIRUVAT KARBOKSIKINAZA
    oksaloacetat -> PEP
  3. ENOLAZA
    PEP -> 2-fosfoglicerat
  4. FOSFOGLICERAT MUTAZA
    2-fosfoglicerat -> 3-fosfoglicerat
  5. FOSFOGLICERAT KINAZA
    3-fosfoglicerat -> 2,3-bisfosfoglicerat
  6. GLICERALDEHID-3-FOSFAT DEHIDROGENAZA
    2,3- bisfosfoglicerat -> gliceraldehid-3-fosfat
  7. TRIOZA FOSFAT IZOMERAZA
    gliceraldehid-3-fosfat -> dihidroksiaceton fosfat
  8. ALDOLAZA
    gliceraldehid-3-fosfat -> fruktoza-1,6-bisfosfat
  9. FRUKTOZA-1,6-BISFOSFATAZA
    fruktoza-1,6-bisfosfat -> fruktoza-6-fosfat
  10. FOSFOGLUKOIZOMERAZA
    fruktoza-6-fosfat -> glukoza-6-fosfat
  11. GLUKOZA-6-FOSFATAZA
    - glukoza-6-fosfat -> glukoza

(str.41 skripta)

113
Q

Koje su ulazne točke za glukoneogenezu?

A

PIRUVAT
- neke AK, laktat
OKSALOACETAT
- neke AK, propionil CoA
DIHIDROKSIACETON FOSFAT
- fruktoza, glicerol

114
Q

Što je piruvat karboksilaza?

A
  • enzim koji katalizira 1. reakciju GNG (piruvat->oksaloacetat)
  • ima prostetsku skupinu biotin
  • karboksilaze prenose 1 C jedinicu u obliku CO2 na supstrat, potrebna im je energija u vidu ATP-a
  • odvija se u matriksu mitohondrija
  1. H2O + CO2 +ATP -> HOCO2-PO32- + ADP
  2. HOCO2-PO32- + biotin enzim -> CO2-biotin enzim + Pi
  3. CO2-biotin enzim + piruvat -> oksaloacetat + biotin enzim
115
Q

Što je biotin?

A
  • prostetska skupina karboksilaza
116
Q

Što je fosfoenolpiruvat karboksikinaza?

A
  • enzim koji katalizira 2. reakciju GNG (oksaloacetat -> PEP)
  • fosforilacija na razini supstrata; koristi se GTP
  • odvija se u mitohondriju ili citosolu
117
Q

Gdje se odvija GNG?

A
  • prva reakcija GNG odvija se u matriksu mitohondrija (piruvat-karboksilaza)
  • druga reakcija GNG može se odvijati i u matriksu i u citosolu (PEP-karboksikinaza)
  • nastali oksaloacetat potrebno je na neki način prevesti u citosol jer je unutarnja membrana nepropusna (propusna je za alfa-ketoglutarat, malat i PEP)
  1. OKSALOACETAT -> MALAT -> OKSALOACETAT
    - NADH ovisna malat dehidrogenaza
    - NAD+ ovisna malat dehidrogenaza (doivamo NADH)
    - koristimo ga neovisno o tome što je izvor za GNG jer ovdje dobivamo NADH potreban za GNG
  2. OKSALOACETAT -> ALFA-KETOGLUTARAT -> OKSALOACETAT
    - aspartat-aminotransferaza
    - aspartat-aminotransferaza
    - koristimo samo ako je izvor za GNG laktat (tamo smo dobili NADH pa ga ne moramo više stvarat)
  3. OKSALOACETAT -> PEP
    -> PEP karboksikinaza (GTP)
    -> samo ako je izvor za GNG laktat (tamo smo dobili NADH pa ga ne moramo više stvarat)
118
Q

Fosfataze u GNG.

A
  • fosfataze su enzimi koji kataliziraju cijepanje fosfatne skupine uz prisustvo vode (hidrolaze)
  • fruktoza-1,6-fosfataza
  • glukoza-6-fosfataza
119
Q

Opiši glukoza-6-fosfatazu.

A
  • enzim GNG koji se nalazi u jetri, kori bubrega i epitelnim stanicama tankog crijeva
  • nalazi se na membrani ER s unutarnje strane + SP, T1,T2,T3
  • glukoza se unosi u ER putem T1, a potom u reakciji s molekulom vode kataliziranoj G-6-Pazom odlazi na glukozu i Pi
  • glukoza se vraća natrag u citosol T3 prijenosnikom, a Pi T2 prijenosnikom
  • SP je stabilizirajući protein, važan za aktivnost i stabilizaciju G-6-Paze, veže Ca2+
120
Q

Objasni promet energije u GNG.

A
  • GNG je energetski zahtjevan proces (6 ATP-a)
  • 2ATP piruvat karboksilaza
    -2 GTP piruvat karoksikinaza
    -2 ATP fosfoglicerat kinaza
    (+2Pi fosfataze)
121
Q

Što je laktat?

A
  • laktat je produkt anaerobne glikolize koja se odvija u stanicama s malo ili bez mitohondrija (eritrociti, leukociti, tkiva oka) i u skeletnim mišićima kada je brzina glikolize veća od CLK

CORIJEV CIKLUS
- nastali laktat iz skeletnih mišića kotransportom s H+ odlazi u krv i putuje do jetre gdje se odvija GNG i nastaje nova molekula glukoze koja može poslužiti kao izvor energije
- Corijev ciklus nije energetski povoljan, ali je bolje utrošiti malo više energije nego da tkiva ostanu ez primarnog izvora energije

122
Q

Aminokiseline kao izvor za GNG.

A
  • sve aminokiseline osim Leu i Lys mogu poslužiti kao izvor za GNG, a ulaze na mjestu piruvata ili oksaloacetata
  • aminokiseline nastaju razgradnjom hrane ili razgradnjom skeletnih mišića
123
Q

Glicerol kao izvor za GNG.

A
  • glicerol nastaje razgradnjom triglicerida
  • mjesto ulazu u GNG mu je dihidroksiaceton fosfat
  1. GLICEROL KINAZA
    - glicerol -> glicerol-3-fosfat
    - troši se ATP
  2. GLICEROL-3-FOSFAT DEHIDROGENAZA
    - glicerol-3-fosfat -> dihidroksiaceton fosfat
    - troši se NAD+
124
Q

Propionil CoA kao izvor za GNG.

A
  • nastaje razgradnjom MK s neparnim brojem C-atoma, kolesterola, Val i Ile
  • mjesto ulaska je oksaloacetat
125
Q

Regulacija G i GNG

A

FFK1
- citrat, H+ (mišići), ATP
+ fruktoza-2,6-bisfosfat, AMP
PIRUVAT KINAZA
- ATP, alanin, acetil CoA
+ fruktoza-1,6-bisfosfat

FRUKTOZA-1,6-ISFOSFATAZA
+ citrat, ATP
- fruktoza-2,6-bisfosfat
PEP KARBOKSIKINAZA
- ADP
PIRUVAT KARBOKSILAZA
- ADP
+ acetil-CoA

126
Q

O čemu ovisi intrenzitet GNG?

A
  1. DOSTUPNOST SUPSTRATA
  2. HORMONI
    - inzulin
    - glukagon
  3. ALOSTERIČKA REGULACIJA
    - F-1,6-BPaza (-F-2,6-BP, AMP; +citrat, ATP)
    - PEP karboksikinaza (-ADP)
    - piruvat karboksilaza (-ADP,+acetil-CoA)
127
Q

Što je fruktoza?

A
  • monosaharid koji se unosi u tijelo hranom u obliku monosaharida (med, voće, zaslađivači) ili disaharida (saharoza)
  • saharoza se razgrađuje saharazom do D-fruktoze i D-glukoze
128
Q

Kako se fruktoza razgrađuje?

A
  • fruktoza koju unesemo u organizam u skeletnim mišićima, masnom tkivu i u većini drugih tkiva odlazi heksokinazom do fruktoze-6-fosfat koja odlazi dalje u glikolizu
  • u jetri, bubrezima i tankom crijevu imamo fruktokinazu koja fruktozu pretvara u fruktozu 1-fosfat koja može ići dalje u glikolizu (zaobilazi se regulacijsko mjesto FFK1) ili GNG
129
Q

Što su aldolaze?

A

ALDOLAZA A
- u gotovo svim tkivima
- katalizira reakciju glikolize
- supstrat je fruktoza-1,6-bisfosfat
ALDOLAZA B
- jetra, bubrezi i tanko crijevo
- supstrat je fruktoza-1,6-bisfosfat i fruktoza-1-fosfat
ALDOLAZA C
- u mozgu
- supstrat je fruktoza-1,6-bisfosfat

130
Q

Napiši reakcije metabolizma fruktoze u mišićima.

A

HEKSOKINAZA
fruktoza -> fruktoza-6-fosfat -> glikoliza

131
Q

Napiši reakcije metabolizma fruktoze u jetri.

A

FRUKTOKINAZA
fruktoza -> fruktoza-1-fosfat
ALDOLAZA B
fruktoza-1-fosfat -> dihidroksiacetonfosfat + gliceraldehid
TRIOZA KINAZA
gliceraldehid -> gliceraldehid-3-fosfat
TRIOZA-FOSFAT IZOMERAZA
dihidroksiacetonfosfat -> gliceraldehid-3-fosfat
ALKOHOL DEHIDROGENAZA
gliceraldehid -> glicerol
GLICEROL KINAZA
glicerol -> glicerol-3-fosfat
GLICEROL-3-FOSFAT DEHIDROGENAZA
glicerol-3-fosfat -> gliceraldehid-3-fosfat

132
Q

Što je esencijalna fruktozurija?

A
  • poremećaj metabolizma fruktoze kod koje imamo deficijent fruktokinaze
  • fruktoza se ne može prevesti u fruktozu-1-fosfat pa se brzo gubi iz organizma mokraćom
  • nije ozbiljan problem
133
Q

Deficit aldolaze B.

A
  • fruktokinaza pretvara fruktozu u fruktoza-1-fosfat koja se sad ne može dalje razgraditi
  • dolazi do nakupljanja fruktoza-1-fosfat koja je ujedno i alosterički aktivator glukokinaze pa se potiče i glikoliza
  • imamo smanjenu koncentraciju anorganskog P, ne možemo proizvodit ATP
  • kako se glikoliza pojačano odvija, dolazi do acidoze jetrenih stanica, a kako nemamo energije da bi pokrenuli ionske pumpe dolazi do lize hepatocita i jetrene ciroze
134
Q

Što je sorbitolni put?

A
  • spermiji koriste fruktozu kao izvor energije, a fruktoza se stvara u sjemenim mjehurićima sorbitolnim putem pa potom GLU5 prijenosnicima odlazi u spermu
  • spermiji sadrže mitohondrije pa tu glukozu mogu oksidirati skroz do CO2
  • fruktoza će nastati iz glukoze

ALDOZA REDUKTAZA
- koristi NADP+
glukoza -> sorbitol

SORBITOL DEHIDROGENAZA
- koristi NADH
sorbitol -> fruktoza

135
Q

Što je sorbitol dehidrogenaza?

A
  • sorbitol dehidrogenaza je enzim koji katalizira reakciju sorbitol -> fruktoza
  • nemaju sva tkiva sorbitol-dehidrogenazu (leća i mrežnica oka, burezi, periferni živci)
  • kod povećane gdje se posljedično nakuplja sorbitol zog čega dolazi do promjene osmotskog pritiska, voda se skuplja u stanicama i dolazi do naticanja stanica
  • dolazi do razvoja katarakte, periferne neuropatije i mikrovaskularnih problema
136
Q

Opiši metabolizam glukoze u leći oka.

A
  • metabolizam UH u leći oka uglavnom otpada na glikolizu, put pentoza fosfata i nešto malo na CLK
  • u leći oka nema sorbitol dehidrogenaza što znači da se sorbitol ne može razgraditi
  • aldoza reduktaza je enzim koji katalizira pretvorbu glukoze u sorbitol (za aktivnost je potreban NADPH)
  • aldoza reduktaza ima niski afinitet prema glukozi pa se problemi javljaju tek pri povećanoj koncentraciji GUK -> nastaje sorbitol koji se nakuplja u oku -> katarakta
137
Q

Što je galaktoza?

A
  • monosaharid, epimer glukoze na C-4
  • mliječni šećer, dolazi u mlijeku i mliječnim proizvodima -> laktoza
  • laktoza se razgrađuje laktazom do (D-galaktoze i D-glukoze)
  • sastavni dio proteoglikana i glikoproteina
138
Q

Opiši metabolizam galaktoze.

A
  • galaktoza koju unosimo u organizam prevodi se do glukoze-6-fosfat koja potom odlazi u glikolizu

GALAKTOKINAZA
galaktoza -> galaktoza-1-fosfat
GALAKTOZA-1-FOSFAT URIDIL TRANSFERAZA
galaktoza-1-fosfat + UDP-glukoza -> glukoza-1-fosfat + UDP-galaktoza
FOSFOGLUKO MUTAZA
glukoza-1-fosfat -> glukoza-6-fosfat
UDP-GALAKTOZA-4-EPIMERAZA
UDP-galaktoza -> UDP-glukoza

139
Q

Reakcija epimerizacije galaktoze.

A
  • enzim UDP-galaktoza-4-epimeraza
  1. NAD+
    - UDP-galaktoza -> keto skupina na C-4
  2. NADH
    - keto skupina na C-4 -> UDP glukoza
140
Q

Što su galaktozemije?

A
  • poremećaji metabolizma galaktoze (galaktoza-1-fosfat uridil transferaza, galaktokinaza)

DEFICIT GALAKTOKINAZE
- poremećen je enzim galaktokinaza
- galaktoza se nakuplja u tkivima i krvi pa se pod djelovanjem aldoza reduktaze prevodi u galaktitol

KLASIČNE GALAKTOZEMIJE
- poremećen je enzim galaktoza-1-fosfat uridil transferaza
- redukcija galaktoze u galaktitol
- katarakta, mentalna zaostalost, povraćanje, ciroza jetre, nefunkcionalnost jajnika

141
Q

Kako se sintetizira laktoza?

A

LAKTOZA SINTAZA
- bifunkcionalan enzim
- galaktozil transferaza katalizira prijenos UDP-galaktoze na N-acetilglukozamin tijekom sinteze proteoglikana
- alfa-laktoalbumin nastaje pod utjecajem prolaktina u mliječnim žlijezdama i povećava afinitet galaktozil-transferaze prema glukozi kako bi nastala laktoza

142
Q

Što je manoza?

A
  • monosaharid, malo ga ima u hrani
  • epimer glukoze na C2
  • nema veliku ulogu kao izvor energije, ali je bitan kao gradivni element (glikoproteini, glikolipidi)

HEKSOKINAZA/MANOKINAZA
manoza -> manoza-6-fosfat
FOSFOMANOZA IZOMERAZA
manoza-6-fosfat -> fruktoza-6-fosfat

F (3 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions