Brainscape's Knowledge GenomeTM


Top Flashcards (Certified)
All Flashcards

Bioteknik Åk 2 > Biokemi - proteinkemi och enzymteknik > Flashcards

Biokemi - proteinkemi och enzymteknik Flashcards

1
Q

vilka domäner består livet av? Vad skiljer dessa domäner åt?

A

3 domäner. Bakteria , Eukaryota och arkéer.

Bakteria: Encellig, Enkel struktur, cirkulärt DNA

Eukaryota: En-/flercellig, har organeller, kromosomalt DNA, introner/exoner

Arkéer: encellig, enkel struktur, cirkulärt DNA, introner/exoner

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Vad består vårat cellmembran av?

A

Fettsyror/lipidlager, dvs fosfolipider med hydrofoba svansar och hydrofila huvuden, på så sätt kan de hydrofila huvudena binda sig till molekyler som vill komma in i cellen men de hydrofoba svansarna och deras kanalprotein bestämmer om molekylen ska in i cellen eller inte

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hur är gram negativa bakterier uppbyggda? Ge ett exempel på en sån bakterie

A

De har 3 lager. Ett yttremembran, ett peptidoglykan lager och till sist innerts av cellmembraner ett plasmamembran. E-coli är ett exempel.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hur är gram positiva uppbyggda? Ge ett exempel på en sådan bakterie.

A

Yttersta delen av membranet består av peptidoglykan och innanför det finns plasmamembranet. ett exempel är listeria

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

vilka organeller har en djur cell och vad är deras uppgift?

A

Ribosomer: skapar proteiner genom att omvandla RNA till en sträng av aminosyror

Nukleotid: dvs cellkärnan, innehåller cellens DNA.

ER: endolplasmatiskt nätverk, membran runt cellkärnan, proteiner mognar till proteiner där genom att ribosomerna sitter på ER

golgiapparaten: protein transporteras i den till sin slutliga destination, de transporteras från cis till trans delen i golgi.

lysosomer: soptunnan i cellen för nedbrutna enzymer. produceras av golgiapparaten.

mitokondrien; diffunderar i cellen och skapar ATP (genomför cellanding)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Vad gör cytoskelettet?

A

den ger stadga till cellen och gör att den kan bibehålla sin form och transportera sig själv.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Vad betyder peroxisomer?

A

peroxisomer: oxidativa reaktioner av aminosyror och lipider, de producerar radikaler och väteperoxid som kan skada cellen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hur lagras proteiner utan att de ska expanderas?

A

vitrifiering. de chockas genom att läggas in i iskallt vatten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vad står 1 Å för och hur många nm är det?

A

ångström.
1 Å = 0.1 nm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Vilka kvävebaser finns i DNA:t och RNA:t?

A

A = Adenin (DNA, RNA)
T =tymin (DNA)
C=cytosin (DNA, RNA)
G=guanin (DNA, RNA)
U = Uracil (RNA)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Vad är purine baser?

A

Adenin och guanin. Dubbel cirklar, dvs femhörnig och 6 hörniga strukturer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

vad är pyrimidine baser?

A

tymin, uracil, cytosin. de har en enkel struktur med 1 sexhörning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Vad är skillnaden på en nukleotid och nukleosid? hur beräknas en nukleutid?

A

nukleotid beräkning = fosfat(1-3) + socker+bas

nukleotid= består av en kvävehaltig bas som är kovalent kopplad till socker och 1-3 fosfatgrupper

nukleosid= en kvävehaltig bas som är kovalent kopplad till socker, har ingen fosfatgrupp

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hur läses DNA strängar av?

A

det finns 2 strängar som är antiparallella, de läses av från 5` till 3´.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Hur många bindningar håller ihop de olika kväve baserna med varandra och vilka bindningar är det?

A

vätebindningar. A och T/U har 2 vätebindningar och C och G har 3.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

hur vet man vilken ände av DNA strukturen som är 5´ och 3´ änden?

A

Hos en dubbelsträngad DNA ser man fosfat grupper och på den sidan där det börjar med en fosfat grupp och de sticker upp på den sidan börjar 5´, eller att det börjar med en fosfat grupp där uppe/nere där är 5´s början

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hur veckas DNA?

A

DNA veckas först ihop till små band som packas runt histoner sedan packas dessa ihop till kromosomer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Vad innebär DNA replikation?

A

DNA replikation = DNA kopieras. DNA polymeras sätter sig på DNA strängen och öppnar upp den, sen läses den igenom och respektive kvävebaser hämtas för att återskapa DNA strängen, det är den första delen av celldelning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

vad innebär DNA transkription? vad är ett annat ord för det?

A

DNA transkription = skapa protein.
det sker genom att RNA polymeras veckar upp DNA och läser av den och hämtar respektive kvävebaser, sedan transporteras detta RNA till ribosomen där den läser av kodonen (3 kvävebaser) och tRNA hämtar respektive antikodon med en animosyra, alla aminosyror kopplas och veckas ihop till ett protein.
annat ord: Central dogma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Vilken aminosyra börjar alla protein med och hur börjar man läsa av sekvensen?

A

kvävebas gruppen AUG motsvarar aminosyran MET (metionin) som är start kodonet, leta efter AUG i en kvävebas sekvens och börja bilda aminosyrorna efter det. Finns bara ett startkodon så om det inte är MET är det fel.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hur vet man när man ska stoppa vid en RNA sekvens?

A

När man läst tre baser som kodar för ett stopp kodon. för att vara helt säker på att man läst rätt också ska antalet kvävebaser man räknat vara delbart på 3, annars är det fel stopp sekvens och man får läsa om eller fortsätta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Vad är “open reading frame”?

A

det är DNA sekvensen från start till sop kodonet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

vad är en läsram (reading frame) och hur många finns det?

A

det finns 6 st. man kan läsa en dna sekvens på 6 sätt genom att först läsa de 3 första kvävebaserna (ram 1), sedan flytta ett steg och börja från den andra kvävebasen (ram 2) och till sist den tredje kvävebasen (ram 3), ram 4 blir då samma som ram 1 och eftersom dna går åt två håll blir dessa 3 ramar till 6.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Hur är en primärstruktur uppbygd?

A

består av aminosyrasekvensen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Vad är ett enzym?
en reaktor som minskar på en reaktions aktiveringsenergi (delta H), leder till att fler reaktioner sker under en kortare tid.
26
vad är en kovalent bindning och när uppstår den? ge exempel
sker när atomer är bundna med C, O, N eller S. det är när atomer delar på elektronpar. ex i fosfatgrupper eller långa kolkedjor.
27
Vad är en disulfid bindning och när uppstår de?
kovalenta bindingar med endast svavel atomer
28
vad är elektrostatiska bindningar?
ett annat ord för jonbindningar. det är en svag bindning. sker mellan laddade atomer eller grupper i ett protein.
29
vad är en jonbindning?
bindning med en positiv jon (karjon) och en negativ jon (anjon)
30
vad är en saltbrygga?
jonbindning mellan laddade aminosyror (de hölls i övrigt samman med kovalenta bindningar)
31
vad är en vätebindning och hur stark är den? när uppstår den?
det är en svag bindning men många tillsammans skapar starka bindningar. det är acceptorn (delta negativ) som accepterar väte jonen från donatorn (positiv delta).
32
vilka typer av van der waals bindningar finns det och rangordna de från starkast till svagast? vad är en van der waals bindning?
svagare än väte bindningar. det är en hydrofob interaktion. reaktionen uppstår när atomer är tillräckligt varandra och deras elektron moln ändrar form vilket gör att den positiva sidan (protonerna) binder sig till den negativa sidan (elektronerna). 3 typer: keesom interaktion, debye interaktion, london interaktion. kesoom är starkast, sen kommer debye och sist london.
33
Vad innebär termodynamik?
Läran om energi och hur det omvandlas.
34
Vad står bokstäverna S, H, E och G för?
S =den totala i ett system (ökar alltid för spontana reaktioner för det är mycket oreda) E= den totala energin hos ett system (konstant) H= entalpi G = gibbs fria energi
35
Vad innebär G>0, G<0 och G=0?
G>0 = ej spontan reaktion G= 0 == jämnvikt G< 0= spontan reaktion
36
Vad består den allmänna aminosyra strukturen av?
En sidokedja, en aminogrupp, en karboxylgrupp, en väte atom och en central alfa kol atom. Alfa kol atomen har en enkel bindning till NH3 till vänster, H uppåt (mot dig), COO- är vänster och sidokedja som pekar nedåt.
37
Vad betyder kiralitet och hur gäller det för aminosyra strukturen?
Kiralitet = 2 olika former som är varandras spegelbilder men är självständiga. Kol atomen i början av aminosyra kedjan (huvudkedjan) är bunden till 4 olika grupper och kan antingen vara en L-aminosyra (vänster hand) eller en D-aminosyra (höger hand). L-aminosyran är mer vanlig och hittas i protein medan D-aminosyran har andra funktioner i cellen.
38
Vad innebär CORN regeln?
Det är hur de olika grupperna i huvudkedjan sitter i ordning. COO- * R (sidogrupp) *NH3 = CORN Väte atomen är riktad mot dig och sen gör det medurs. Detta gäller endast för L-aminosyran. För D-aminosyran är H mot dig och CORN kan inte läsas av alls åt något håll.
39
Hur många grupper kan aminosyror delas upp i och vilka är dom?
Basiska, syrliga, Aromatiska, alifatiska, aminosyror med en amid (NH2) grupp, aminosyror med en hydroxyl (OH) thiol (SH) eller sulfat (S) grupp.
40
Hur många aminosyror finns det och vilka är dom?
20 st (med prolin som är en IMINOSYRA). Prolin, Glycin, Treonin, Tyrosin, Aspartat, Cystein, Histidin, Metionin, Tryptofan, fenylalanin, Isoleucin, Lysin, Leucin, Serin, Glutamin, Asparagin, Glutamat, Arginin, alanin, valin.
41
Vad gör glycin aminosyran speciell?
Det är den enda aminosyran utan en kiral kol atom (utan en sidokedja) C(alpha) från huvudkedjan har bara 1 väte som gör att den binder sig till 2 väte som gör att den inte blir kiral.
42
Vilka är de alifatiska aminosyrorna? Rangordna efter en speciell egenskap.
Egenskap: hydrofob. Minst hydrofob-> mest hydrofob Minst komplexstruktur -> mest komplexstruktur Glycin, alanin, valin, Leucin, isoleucin. Och Prolin.
43
Vilka är de aromatiska aminosyrorna?
Fenylalanin, Tyrosin, tryptofan, histidin.
44
Vad gör histidin speciell?
Den är positivt laddad vid pH=7, ej neutral som de andra aminosyrorna.
45
Vilka är de basiska aminosyrorna?
Histidin, Arginin, lysin.
46
Vilka är de sura aminosyrorna?
Aspartat, glutamat
47
Vilka aminosyror har en amid grupp, vad är en amid grupp?
Amid= NH2 Asparagin, glutamin
48
Vilka aminosyror var en thiol, hydroxyl eller sulfat grupp?
Thiol (SH) = Cystein Sulfat (S) = metionin Hydroxyl (OH)= serin, Tyrosin, treonin
49
Vad gör Cystein speciell?
Vid pH 7 blir Cystein aminosyrornas sulfat atomer väldigt reaktiva (oxidering sker) och då bildar Cystein aminosyror disulfidbindningar mellan varandra (sidokedjorna reagerar och de stabiliserar tertiär-/kvartär strukturen).
50
vad betyder enantiomorphs?
ett kiralt objekt och dess spegelbild
51
vad är en saltbrygga? för vilka aminosyror gäller detta?
en jon bindning mellan 2 laddade aminosyror (en basisk och en sur aminosyra) som är bundna med en vätebindning. argining och lysin (basisk, - laddade), glutamat och aspartat (sura, + laddade)
52
vilka modifierade aminosyror finns det? var formas de?
seleno-cystein (sec, U) och pyrrolysine (21,22). de formas i ribosomen mha kodon och tRNA.
53
vad innebär den neutrala strukturen?
aminosyrans huvudkedja med en C(alpha) atom bunden till NH2 åt vänster, C=O och -OH åt häger och H riktat mot dig. NH2 ska vara NH3 med en positiv laddning och COOH ska vara COO-, då tar laddningarna ut varandra vid ph 7. den neutrala strukturen existrerar inte, det finns alltid någon laddning hos aminosyrans huvudkedja.
54
hur ändras aminosyrans struktur efter pH värdet? vilken del av aminsoyran pratar man om+
man pratar endast om hur huvudkedjan reagerar, sen är sidokedjorna anpassade efter enskilda aminsoyror. Vid sur pH är det flera H atomer så strukturen får en positiv laddning med ett extra H till NH2, COOH har ingen laddning. Lågt pH/lågt pKa (stark syra) högt pH/högt pKa (svag syra). cationic form. Neutral aminosyra huvudkedja vid pH 7 - det finns lika många Oh- som H+ så NH3 tar ut COO- laddningen (isoelektrisk punkt), detta kallas för en zwitter jon då det är en neutral jon. basisk aminosyra huvudkedja har högt pH och högt pKb värde (stark bas). hög mängd av OH- och låg mängd av H+ -> negativ aminosyra huvudkedja. anjon.
55
vad är en zwitter jon?
en jon som är både positivt och negativt laddad som därefter går igenom en intermolekylär syra-bas reaktion. den syrliga protonen av karboxylsyran (COOH) protonerar aminen (NH3) som gör att en differens skapas (H går från COOH till NH2 som gör den till NH3)
56
vad är en peptidbindning?
en peptidbindning formas mellan CO gruppen och NH, dvs 2 aminosyror där 1 vattenmolekyl frigörs. en di peptidbindning bildas. bindningen är stark/flexibel och peptidplanet är plant. planet kan rotera runt C(alpha) atomen för det inte involverar att bindningarna i planet ändras bara att alla roterar runt C(alpha).
57
vad sker när en peptidbindning bildas?
resonans uppstår mellan C (som kommer efter C(alpha), och dess syre stomen sen N och dess väte atom, resonansen fördelar på laddningen, resonansen gör att peptidbindningen får en dubbelbindningskaraktär, bindningen blir också kortare och (N-C = 1.33 Å) starkare. C=O ich H är låsta i en trana struktur.
58
vilka egenskaper har en peptid bindning?
dubbelbindnings karaktär (resonans), peptid planet är platt, N-C i peptidbindningen (1.33 Å) är starkare för den är kortare än en vanlig N-C bindning (1.46 Å)
59
vilka vinklar roterar atomerna runt?
phi(ϕ) roterar runt C(alpha) och N psi (Ψ) roterar runt C8alpha) och C omega (ω) roterar runt N och C sidorkedjorna heter chi och har bokstaven X1, X2, .., Xn osv
60
vad är skillnaden mellan trans och cis strukturen?
trans= mer stabil pga det är ett långt avstånd mellan C(alpha) 1 och C(alpha)+1 som gör strukturen mer stabil för kolatomerna är långt från varandra och inte stör varandra. cis= mindre stabil pga att det är kort avstånd mellan C(alpha) 1 och C(alpha)+1, det skapar en repulsion och deras medsatta grupper (prolin är undantag för den föredrar cis).
61
vad innebär svängar och loppar hos sekundär strukturen?
hos sekundär strukturen finns det korta svängar och långa loopar som ändrar riktningen på polypeptid kedjan --> med detta så kopplas sekundär strukturen ihop till globulära protein (vattenlösliga protein). svängarna och looparna finns på utsidan av proteinet. phi, ϕ(x-axeln) och psi, Ψ(y-axeln) vinklarna hos aminosyra sekvenserna/sekundär strukturen går från -180 grader till 180 grader.
62
vilka strukturer kan ett protein ha?
primär (endast aminosyra sekvensen), sekundär (alpha-helix, beta flak), tertiär (hur det veckas) och kvartär (hur det veckas i rymden).
63
beskriv alfa helix sekundär strukturen
det finns alpha helix och beta flak, de börjar alltid från c-terminalen (kol (C) atomen) till n-terminalen (kväve (N) atomen). alfa helix: det går ett dipol moment från c till n terminalen (negativ till positiv sida). de ska alltid ritas som en höger hänt helix. den stabiliseras av h-bindningar mellan huvudkedjan och H från Ni+4 atomen. syre atomen pekar uppåt och C(beta) pekar nedåt. vinklar: phi(ϕ) = - 57 grader psi (Ψ)= - 47 grader omega (ω) = 180 grader (trans)
64
beskriv beta flak sekundär strukturen
det finns anti parallell och parallell. anti = bindningarna är raka mot varandra (mellan O och H) och strukturen är mer stabil pga detta. phi(ϕ) = - 139 grader psi (Ψ)= 135 grader omega (ω) = 180 grader (trans) avståndet mellan C(alpha)1 och C8alpha)i+1 är 3.8 Å. har 10-14 atomer per vätebindnings ring parallell: phi(ϕ) = - 119 grader psi (Ψ)= 113 grader omega (ω) = 180 grader (trans) mindre stabil för bindningarna är sneda. har 12 atomer per vätebindnings ring avstånd mellan beta flak = 4.8 Å.
65
vad innebär 3.6 13 helix?
det betyder att på en sträng innehåller en alfahelix ring 3.6 aminosyror och det är 13 atomer i detta varv.
66
vilka är phi(ϕ), psi (Ψ), omega (ω) för pi-vinklarna och och alpha 3,10 helixen?
pi-vinklarna: phi(ϕ) = - 57 grader psi (Ψ)= 70 grader omega (ω) = 180 grader (trans) alpha 3,10 helix: phi(ϕ) = - 49 grader psi (Ψ)= 26 grader omega (ω) = 180 grader (trans)
67
beskriv tertiär strukturen
ett proteins 3D struktur, det veckas efter hur 2D strukturen ser ut. består av flera 2D strukturer. består av flera monomerer (flera monomerer bildar en polymer) som bundits tillsammans till en 3D struktur.
68
beskriv kvartär strukturen
4D strukturen består av flera 3D strukturer (3D veckas till 4D mha väte bindningatm hydrofoba interaktioner eller med svavelbindningar), den visar hur protein veckas i rymden, består av flera domäner och subenheter.
69
vilka oligomer namn finns det?
homo/hetero dimer, trimer, tetramer
70
nämn alla kol atomers sidokedjor i tur och ordning
alpha, beta, gamma, delta, epsilon, zeta och eta.
71
hur mycket är en Å i nm=?
1 Å = 0,1 nm
72
vad gör prolin speciell?
dess sidokedja binder till NH2 (som istället skulle vara NH3) och eftersom den har ett mindre H kan den inte binda sig i alpha-helix strukturen på rätt sätt (pga den ej kan binda med vätebindingar för den saknar er) och helixen blir sne. det är en iminosyra som föredrar cis (omega = 0 grader= strukturen.
73
vilka olika prolin helixar finns det och vad är deras vinklar?
PPII (hittas i collagen) phi(ϕ) = - 75 grader psi (Ψ)= 145 grader omega (ω) = 180 grader (trans) peptid bindningarna är i trans form, det är en vänster hänt helix PII phi(ϕ) = - 75 grader psi (Ψ)= 160 grader omega (ω) = 0 grader (cis) peptidbindningarna är i cis form höger hänt helix
74
vad är en ramachandran plot, vad beskriver den?
en ramachandran plot visualiserar hur energin mellan 2 dihedrala (2 planade vinklar, dvs ϕ mot Ψ) ser ut. ϕ (x-axeln) mot Ψ (y-axeln) man kan läsa av axlarna och se energin när vinklarna har ett speciellt värde och om en vinkel ens finns. desto mörkare det är i figurernas plot desto djupare är de -> mer stabil
75
vad är en folding funnel?
den beskriver energi landskapet hos ett protein när de veckas ihop. det är enspontan reaktion: delta G= delta H - T*delta S den initiala strukturen har den lägsta energin
76
hur kan veckning se ut?
börjar vid N-terminal, slutar vid C-terminalen. turn/loops innehåller laddade aminosyror. metall joner som stabiliserar loopen genom att minska på repulsionen mellan de elektrostatiska interaktionerna. hydrofoba interaktioner (håller sig vid den inre delen av sekvensen så de är ifrån vatten) hydrofoba interaktioner veckas utåt för att kunda binda sig med vatten disulfid bindningar mellan cystein aminosyrorona sidokedjor med vätebindningar elektrostatisk attraktion/jonbindningar.
77
vad är B-turns?
svängar mellan beta flak som stabiliseras av vätebindningar mellan COi---HNi+3. det finns två strukturer, en sträng där vätebindningen är rak (antiparallell typ 1) och en där sträng där vätebindningen är sne (parallell)
78
vad är beta hairpins?
ett typ av motif där beta strängarna ser ut som hårnålar
79
vad menas med den hydrofobiska effekten?
det är en effekt där icke-polära substanser/molekyler exkluderar sig från vatten, dvs formar sig i den inre kärnan och håller vattnet utanför. vätebindningarna mellan molekylerna ökar.
80
vad är en domän?
en del av ett protein som veckas självständigt och har en egen hydrofob kärna. de har ungefär 100-200 aminosyror.
81
vad är en subenhet?
ett av flera protein i ett multiprotein komplex så om ett komplex har 3 protein finns det 3 subenheter.
82
vad är ett motif?
ett upprepande mönster i dna som har en speciell funktion, ex helix turn helix motif
83
vad innebär zink finger?
ett typ av DNA bindande motif (hittas i gen reglering), hittas i major groove DNA och zink fungerar som en kofaktor när enzym karalysering sker då den positionerar alla komponenter så reaktionen går snabbare
84
vad är ett topologi diagram?
visar hur sekvenserna i sekundär strukturen är kopplade med varandra
85
vilka är de 4 viktigaste vecknings klasserna?
aplha, beta, alpha/beta (varannan), Alpha+beta (båda men det finns mer av än). dessa olika klasser kan också blandas i en struktur
86
vilka typer av loops/fold/bindningar finns det?
p-loose hydrolase, flavodoxin like, rossman fold, thiamin binding, TIm barrel
87
vad är greek key, helly rolls och rossman fold?
de alla är 3 olika motif. greek key har 4 beta strängar där den första pekar ner och är kopplad till nästa år vänster, den pekar upp och är kopplad mot den till vänster och sist pekar den tredje ner och är kopplad mot den mest till höger. jelly rolls går som en slinga så de första 4 pekar åt ett håll sen kommer en sväng och de pekar sen nedåt. motifet snurrar runt tim barrel strukturen. rossman fold är en tertiär veckning hittad i protein som binder sig till enzym kofaktorer som NAD+, NADH och FAD
88
vad är en oligomer?
samlingsnamn för molekyler med väldigt få monomerer, medan plumerer har obegränsat med monomerer
89
hur binder sig monomerer?
de binder sig genom polymerisering där molekyler med upprerpande sekvenser binder sig med varandra
90
vad är domain swapping?
när domäner byter delar med varandra som sker genom: generna som ska bindas kopplas ihop och deras form ändras så de kan kopplas ihop med varandra, sedan duplikerar de sig och de motsatta delarna känner igen varandra (byter domäner) och sedan utvecklas strukturen så de kan bilda en stark bindning. -> stabil molekyl
91
vad är alternativ splitsning?
när mRNA ska mognas klipps introner men med alternativ splitsning kan vissa lämnas kvar eller så rör man runt på exonernas ordning och klipper de olika så det ger upphov till olika protein sekvenser
92
vad är kovalenta modifieringar?
molekyler sätts på enzym som antingen stimulerar eller inhiberar dom. det är ett snabbt sätt att sätta igång eller stänga en enzym aktivitet.
93
hur är en antikropp uppbyggd och vad används de för?
byggd av beta strängar och är specifikt skapade för en typ av antigen. de har 2 toppar som sticker upp, den översta delen av toppen är variable domain med en light och en heavy chain. sen under är det light och heavy chains vanliga. den nedre delen är stammen för antikroppen med heavy chains.

Bioteknik Åk 2 (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions