Biochimie_enzyme

Question 1

Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzymes et celui qui la diminue?

Answer 1

induction et répression

Question 2

Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules

Answer 2

Les cellules et l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement. Ces contrôles sont réalisés, ou bien en affectant la quantité d’enzymes et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes.

Question 3

La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle(augmentation/diminution du nbr d’Enzyme)?

Answer 3

Non. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante.

Il y a des enzymes dont la synthèse est constante dans certains tissus et variable dans d’autres tissus.

Question 4

Le nom d’une enzyme qui est constante (qui ne réagit pas aux mécanisme)

Answer 4

On nomme ces enzymes, « enzymes constitutives ».

Question 5

Nommez et expliquez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes.

Answer 5

Allostérie et modification covalente.

Question 6

Qu’est-ce que des enzymes allostérique?

Answer 6

des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalente

Question 7

En plus du site catalytique, qu’est-ce que l’enzyme allostérique a de plus?

Answer 7

En plus du site catalytique, ces enzymes ont un ou plusieurs sites régulateurs ou allostériques pour la liaison d’un effecteur. Ce site allostérique est spécifique de son effecteur.

Question 8

Vrai/Faux. L’activité enzymatique dépend de structures secondaire et tertiaire (et quelques fois quaternaire) données.

Answer 8

Vrai

Question 9

Quel exemple de modification covalente pourrait répercuter sur l’Activité enzymatique?

Answer 9

une modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé par addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons (hydrogène, hydrophobes, électrostatiques)

Question 10

Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à l’allostérie et la modification covalente?

Answer 10

Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.

Question 11

Quel rôle ont les enzymes contrôlés par certains mécanismes?

Answer 11

Celles qui le sont agissent au niveau de réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement physiologiquement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (c’est-à-dire les réactions qui sont responsables de l’activité de toute la série de réactions d’une voie métabolique). Leur contrôle permet de moduler l’activité de ces voies.

Question 12

Parmi tous les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule ?

Answer 12

Surtout l’allostérie mais aussi la modification covalente.

Question 13

Parmi tous les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique, lequel (lesquels) permet (permettent) une adaptation à long terme ?

Answer 13

Induction, répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse).

Question 14

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?

Answer 14

Un inhibiteur compétitif est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat. En présence du substrat et de l’enzyme, l’inhibiteur fera compétition au substrat pour se fixer au même endroit sur l’enzyme.

Question 15

quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur la vitesse maximale de la réaction?

Answer 15

La Vmax ne change pas, car elle est obtenue quand toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat. Il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre.

Question 16

Vrai/Faux: L’inhibiteur compétitif modifie l’enzyme.

Answer 16

Faux. L’enzyme n’est pas modifiée mais puisqu’il y a une compétition entre le substrat et l’inhibiteur, c’est comme si l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat.

Question 17

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?

Answer 17

Il y a plusieurs façons selon lesquelles une molécule peut être un inhibiteur non compétitif, mais la plus commune est de réagir avec l’enzyme de façon irréversible (ex. liaison covalente) et de modifier la structure de l’enzyme ou encore d’empêcher que le substrat atteigne le site actif de l’enzyme. Toute augmentation de la concentration du substrat ne peut rompre la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme. Il y a non compétitivité.

Question 18

Existe-t-il des inhibiteur non compétitifs irréversible spécifique? et si oui, donner un exemple

Answer 18

oui, l’Aspirine

Question 19

Vrai/Faux. les enzymes actives intactes ne conservent pasleur affinité pour leur substrat lorsqu’un inhibiteur non compétitifs été libérés dans le système

Answer 19

Faux. enzymes actives intactes conservent leur affinité pour leur substrat de la même façon que si l’inhibiteur n’y était pas.

Question 20

quel est l’effet d’un inhibiteur non compétitif sur la Vmax de la réaction ?

Answer 20

La Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax.

Question 21

Vrai/Faux. Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non compétitifs.

Answer 21

Vrai

Question 22

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

Answer 22

Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.

Question 23

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 23

Il est déversé dans le duodénum. Il contient les enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine. Il contient aussi du bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac.

Question 24

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

Answer 24

Elles sont sécrétées sous forme de proenzymes. La trypsine est sécrétée sous forme de trypsinogène, la chymotrypsine sous forme de chymotrypsinogène, l’élastase sous forme de proélastase, les carboxypeptidases A et B sous forme de procarboxypeptidases A et B.
Avantage: pour empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses.

Question 25

Vrai/Faux.Le pH optimal d’une enzyme protéolytiques est en général comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction.

Answer 25

Vrai

Question 26

À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.

Answer 26

Lactase et Saccharase

Question 27

Où le lactase et le saccharase sont-elles synthétisées et où agissent-elles?

Answer 27

Elles sont synthétisées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules. On les retrouve du côté faisant contact avec la lumière de l’intestin grêle.
Plus précisément, elles sont sur la partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes.

Question 28

Quels sont les substrats et produits du saccharase lors d’une activité saccharasique?

Answer 28

substrats: eau et saccharose
produits: glucose et fructose

Question 29

Quels sont les substrats et produits du saccharase lors d’une activité isomaltasique?

Answer 29

Substrats : de l’eau et les liaisons α (1→6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.

Produits : des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques α (1→4) comme le maltose et le maltotriose.

Question 30

Quels sont les substrats et produits du saccharase lors d’une activité maltasique?

Answer 30

Substrats : de l’eau et le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase.
Produit : Glucose.

Question 31

Quels sont les substrats et produits du lactase?

Answer 31

substrats: lactose et eau
produits: glucose et galactose

Question 32

Définissez le terme “sang”

Answer 32

le liquide qui circule dans le coeur, les artères, les capillaires et les veines et qui est constitué d’un liquide clair, le plasma, dans lequel on retrouve des cellules soit les érythrocytes (globules rouges), les leucocytes (globules blancs) et les thrombocytes (plaquettes).

Question 33

définissez le terme plasma

Answer 33

la portion du sang sans les cellules sanguines. Il contient, entre autres, les protéines, sous forme inactives, chargées de la coagulation (ex. fibrinogène).

Question 34

définissez le terme sérum

Answer 34

fraction liquide du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot (par centrifugation) contenant la fibrine et les cellules sanguines. Il ne contient plus de fibrinogène qui a été transformé en fibrine lors du processus de coagulation.