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Terminologie > biochimie structurale > Flashcards

biochimie structurale Flashcards

1
Q

quelles sont les catégories des acides Aminés

A

-polaire hydrophile
-apolaire hydrophobe

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1
Q

citez les acides aminés apolaires hydrophobes

A

les aa apolaires se divisent en deux catégories :
-les aa aliphatiques: valine leucine isoleucine proline glycine alanine.
-les aa aromatiques:
tryptophane, phénylalanine et tyrosine

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2
Q

quelle est la particularité de tyrosine

A

tyrosine possède une double chaine latérale: aromatique et hydroxyle

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3
Q

en combien de sous catégories se divise les aa polaire hydrophiles

A

aa non chargés et aa chargés positivement ou négativement

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4
Q

quels sont les aa non chargés et précisez leurs chaines latérales

A

-sérine et thréonine :chaine hydroxyle
-méthionine : fonction thiol
-cystéine:fonction souffre
-glutamine et asparagine: fonction amide

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5
Q

quels sont les aa chargés positivement

A

lysine , histidine et arginine

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6
Q

quels sont les aa chargés négativement

A

glutamate et aspartate

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7
Q

quels sont les caractéristiques de la liaison peptique

A

liaison covalente , plane, polaire et rigide
-pas de rotation
-liaison amide particulière
-nécessite de l’ATP
-configuration trans stable
- peut se détruire par Hcl à 120 degré pendant 72h

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8
Q

combien d’aa possèdent les peptides

A

entre 2 à 99

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9
Q

quelle est la structure des peptides

A

Extrémité N terminale à gauche et extrémité c terminale à droite. avec une possibilité de rotation au niveau des angles phi et psi

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10
Q

quels sont les facteurs qui peuvent dénaturer la structure des protéines

A

-facteurs physiques: température, pH, radiations
-facteurs chimiques: urée, solvants organiques et détergents

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11
Q

combien de structures possèdent les protéines

A

structure primaire
structure secondaire
structure tertiaire
structure quaternaire

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12
Q

les caractéristiques de la structure primaire

A

linéaire , la structure obtenue lors de la synthèse d’une protéine (traduction)
possède une extrémité N-terminale à gauche et une extrémité C-terminale à droite

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13
Q

les caractéristiques de la structure secondaire

A

la structure secondaire se divise en structures répétitives régulières ( hélice alpha et feuillets beta )
et structures irrégulières et non répétitives ( coudes et boucles )

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14
Q

la structure tertiaire

A

structure tridimensionnelle ayant une séquence en aa primaire

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15
Q

structure quaternaire

A

structure formée de plusieurs sous-unités , elle est insoluble dans l’eau

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16
Q

quelles sont les liaisons qui stabilise les structure tertiaire et quaternaire

A

-liaisons ioniques
-liaisons hydrophobes
-liaisons hydrogènes
-liaisons de van der waals
-ponts disulfure

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17
Q

combien de site de fixation d’o2 possède l’hémoglobine

A

4 sites de fixation

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18
Q

de combien de segment est formé hb

A

32 segments ou 8 segments en hélice alpha

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19
Q

quelle est la composition de HB

A

une globine et une hème
(protoporphorine IX) formée de 4 noyaux pyroles ,un atome de fer ferreux , 2 vinyles, 4 méthyle et 2 propionate

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20
Q

quelles sont les deux conformations de hb

A

active oxygénée à l’état relâché R et une conformation inactive désoxygéné à l’état tendu T

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21
Q

que se passe lors de la fixation du 2,3 DPG

A

il diminue l’affinité de o2

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22
Q

quels sont les conditions qui facilitent la fixation de o2 à hb

A

pression élevée en oxygène

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23
Q

les conditions qui diminuent l’affinité de hb pour o2

A

-pression élevée en co
-diminution de pH
-présence de co2

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23
Q

quelle est la particularité de Hb

A

c’est une protéine allostérique

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24
Q

quelle est la cause de la drépanocytose

A

mutation au niveau de la chaine beta de Hb ( subtitution de glu par val)

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25
Q

est ce que la fixation de l’oxygène lors de la drépanocytose est altéré

A

non

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26
Q

que présente Hbs hétérozygotes

A

une résistance contre la malaria

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27
Q

la composition de HbA1

A

2 alpha et 2 beta

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28
Q

c’est quoi une enzyme

A

c’est une protéine ayant un pouvoir catalytique elle catalyse la réaction substrat =produit

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29
Q

quel est l’influence de l’enzyme sur la réaction

A

elle augmente la vitesse de la réaction sans altérer son équilibre

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30
Q

quels sont les deux types de cofacteurs

A

cofacteur organique
( vitamines) ou inorganique comme les ions

31
Q

est ce que les cofacteurs interviennent dans toutes les réactions enzymatiques ?

A

non

32
Q

donnez par ordre la classification des enzymes

A

-oxydoréductase
-transférases
-hydrolases
-lyases
-isomérases
-ligases

33
Q

quel est l’aspect des enzymes michaeliennes

A

courbe en hyperbole

34
Q

est ce que les enzymes sont évalués par leurs concentrations

A

non, par leur vitesse

35
Q

quel est l’effet des inhibiteurs sur les enzymes micheliennes

A

ils diminuent la vitesse de la réaction

35
Q

quels sont les types d’inhibiteurs

A

-inhibiteurs irréversibles
-inhibiteurs compétitifs
-inhibiteurs non compétitifs

36
Q

quel est l’effet des inhibiteurs non compétitifs sur les enzymes

A

Vmax diminue et l’affinité constante (Km cst)

37
Q

l’effet des inhibiteurs compétitifs

A

Vmax reste constante et l’affinité diminue (Km augmente)

38
Q

que fait l’acide acétylsalicylique
(anti inflammatoire
non-stéroïdien (AINS))

A

inhibiteur de COX, il empêche la formation des prostaglandines

39
Q

définir la constante de Michaelis menten

A

a constante de Michaelis (Km) est égale à la concentration de substrat à laquelle la vitesse d’une réaction enzymatique est égale à la moitié de la vitesse maximale (Vmax)

40
Q

combien de sites de fixation possède une enzyme allostérique

A

elle possède en moins un site de fixation pour le substrat et un site de fixation pour le modulateur allostérique

41
Q

c’est quoi une enzyme allostérique

A

protéine composée de plusieurs sous unités

42
Q

comment peut se faire la régulation d’une enzyme allostérique

A

Régulation par concentration E
Régulation par disponibilité de coacteur
Régulation par passage à la forme active de E
–> Protéolyse limité : inactif -> actif
–> Modification covalente : phosphorylation déphosphorylation
–> Liaison avec un cofacteur ou coenzyme lié
–> Fixation d’une protéine de controle

43
Q

quels sont les deux types de vitamines

A

hydrosolubles et liposolubles

44
Q

quels sont les seuls vitamines qui ne sont pas des coenzymes

A

C ,A, D

45
Q

de quel vit provient TPP
( thiamine tryphosphate)

A

B1

46
Q

TPP est un Co libre ou lié

A

lié à un groupement prosthétique

47
Q

quel fonction joue TPP

A

décarboxylation des acides alpha cétonique

48
Q

la déficience en B1 cause quelle maladie

A

Béri-béri

49
Q

quel coE donne B2

A

FAD et FMN

50
Q

FAD est un co lié ou libre

A

lié à un groupement prosthétique fibrovlavine

51
Q

quel fonction assure FAD

A

Oxydoréduction

52
Q

la déficience en B2 cause quelle maladie

A

dermatose

53
Q

NAD et NADP interviennent dans quelle réaction

A

oxydoréduction

54
Q

quel est le précurseur de NAD (CoE libre)

A

B3

55
Q

la déficience en B3 se manifeste par quelle maladie

A

pellagre

56
Q

quel est le coE donné par B5

A

coA

57
Q

coA est libre ou lié

A

libre

58
Q

quelle fonction assure coA

A

transport des groupements acétylène

59
Q

Quel est le coE donné par vit B6

A

PLP : phosphate de pyrixoxal

60
Q

PLP est libre ou lié , et dans quelle réaction intervient-il

A

lié; transfert des groupements amines

61
Q

de quel vit provient la biotine, coE libre ou lié

A

B8, COE Lié à un groupement prosthétique de carboxylase

62
Q

dans quelle réaction intervient la biotine

A

transfert des groupements co2

63
Q

quel est le précurseur de THF

A

B9

64
Q

dans quelle réaction intervient-il

A

transfert des groupements monocarbonés autre que CO2

65
Q

la déficience en B9 se manifeste par quelle maladie

A

anémie macrocytaire

66
Q

B12 est une vit et un coE au même temps, dans quelle réaction intervient-il

A

transfert des groupements monocarbonés autre que CO2

67
Q

la déficience en B12 se manifeste par quelle maladie

A

anémie macrocytaire

68
Q

vitamine c est un coE intervenant dans quelle réaction

A

hydroxylation de proline et lysine du collagène

69
Q

la déficience en vitamine c se manifeste par quelle maladie

A

scorbut

70
Q

quels sont les coE qui ne dérivent pas de vitamines

A

-ubiquinone
-acide lipoique
-coE hémique

71
Q

dans quelle réaction intervient UQ et quelle est sa particularité

A

c’est un CoE libre qui intervient dans les réactions d’oxydoréduction

72
Q

le coE hémique est-il libre ou lié , il intervient dans quelle réaction

A

lié à un groupement prosthétique de cytochrome , il intervient dans les réactions d’oxydoréductions

73
Q

l’acide lipoique assure quelle fonction

A

transfert des groupements monocarbonés autres que co2

74
Q
A
75
Q
A

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