biochimie structurale Flashcards
quelles sont les catégories des acides Aminés
-polaire hydrophile
-apolaire hydrophobe
citez les acides aminés apolaires hydrophobes
les aa apolaires se divisent en deux catégories :
-les aa aliphatiques: valine leucine isoleucine proline glycine alanine.
-les aa aromatiques:
tryptophane, phénylalanine et tyrosine
quelle est la particularité de tyrosine
tyrosine possède une double chaine latérale: aromatique et hydroxyle
en combien de sous catégories se divise les aa polaire hydrophiles
aa non chargés et aa chargés positivement ou négativement
quels sont les aa non chargés et précisez leurs chaines latérales
-sérine et thréonine :chaine hydroxyle
-méthionine : fonction thiol
-cystéine:fonction souffre
-glutamine et asparagine: fonction amide
quels sont les aa chargés positivement
lysine , histidine et arginine
quels sont les aa chargés négativement
glutamate et aspartate
quels sont les caractéristiques de la liaison peptique
liaison covalente , plane, polaire et rigide
-pas de rotation
-liaison amide particulière
-nécessite de l’ATP
-configuration trans stable
- peut se détruire par Hcl à 120 degré pendant 72h
combien d’aa possèdent les peptides
entre 2 à 99
quelle est la structure des peptides
Extrémité N terminale à gauche et extrémité c terminale à droite. avec une possibilité de rotation au niveau des angles phi et psi
quels sont les facteurs qui peuvent dénaturer la structure des protéines
-facteurs physiques: température, pH, radiations
-facteurs chimiques: urée, solvants organiques et détergents
combien de structures possèdent les protéines
structure primaire
structure secondaire
structure tertiaire
structure quaternaire
les caractéristiques de la structure primaire
linéaire , la structure obtenue lors de la synthèse d’une protéine (traduction)
possède une extrémité N-terminale à gauche et une extrémité C-terminale à droite
les caractéristiques de la structure secondaire
la structure secondaire se divise en structures répétitives régulières ( hélice alpha et feuillets beta )
et structures irrégulières et non répétitives ( coudes et boucles )
la structure tertiaire
structure tridimensionnelle ayant une séquence en aa primaire
structure quaternaire
structure formée de plusieurs sous-unités , elle est insoluble dans l’eau
quelles sont les liaisons qui stabilise les structure tertiaire et quaternaire
-liaisons ioniques
-liaisons hydrophobes
-liaisons hydrogènes
-liaisons de van der waals
-ponts disulfure
combien de site de fixation d’o2 possède l’hémoglobine
4 sites de fixation
de combien de segment est formé hb
32 segments ou 8 segments en hélice alpha
quelle est la composition de HB
une globine et une hème
(protoporphorine IX) formée de 4 noyaux pyroles ,un atome de fer ferreux , 2 vinyles, 4 méthyle et 2 propionate
quelles sont les deux conformations de hb
active oxygénée à l’état relâché R et une conformation inactive désoxygéné à l’état tendu T
que se passe lors de la fixation du 2,3 DPG
il diminue l’affinité de o2
quels sont les conditions qui facilitent la fixation de o2 à hb
pression élevée en oxygène
les conditions qui diminuent l’affinité de hb pour o2
-pression élevée en co
-diminution de pH
-présence de co2
quelle est la particularité de Hb
c’est une protéine allostérique
quelle est la cause de la drépanocytose
mutation au niveau de la chaine beta de Hb ( subtitution de glu par val)
est ce que la fixation de l’oxygène lors de la drépanocytose est altéré
non
que présente Hbs hétérozygotes
une résistance contre la malaria
la composition de HbA1
2 alpha et 2 beta
c’est quoi une enzyme
c’est une protéine ayant un pouvoir catalytique elle catalyse la réaction substrat =produit
quel est l’influence de l’enzyme sur la réaction
elle augmente la vitesse de la réaction sans altérer son équilibre
quels sont les deux types de cofacteurs
cofacteur organique
( vitamines) ou inorganique comme les ions
est ce que les cofacteurs interviennent dans toutes les réactions enzymatiques ?
non
donnez par ordre la classification des enzymes
-oxydoréductase
-transférases
-hydrolases
-lyases
-isomérases
-ligases
quel est l’aspect des enzymes michaeliennes
courbe en hyperbole
est ce que les enzymes sont évalués par leurs concentrations
non, par leur vitesse
quel est l’effet des inhibiteurs sur les enzymes micheliennes
ils diminuent la vitesse de la réaction
quels sont les types d’inhibiteurs
-inhibiteurs irréversibles
-inhibiteurs compétitifs
-inhibiteurs non compétitifs
quel est l’effet des inhibiteurs non compétitifs sur les enzymes
Vmax diminue et l’affinité constante (Km cst)
l’effet des inhibiteurs compétitifs
Vmax reste constante et l’affinité diminue (Km augmente)
que fait l’acide acétylsalicylique
(anti inflammatoire
non-stéroïdien (AINS))
inhibiteur de COX, il empêche la formation des prostaglandines
définir la constante de Michaelis menten
a constante de Michaelis (Km) est égale à la concentration de substrat à laquelle la vitesse d’une réaction enzymatique est égale à la moitié de la vitesse maximale (Vmax)
combien de sites de fixation possède une enzyme allostérique
elle possède en moins un site de fixation pour le substrat et un site de fixation pour le modulateur allostérique
c’est quoi une enzyme allostérique
protéine composée de plusieurs sous unités
comment peut se faire la régulation d’une enzyme allostérique
Régulation par concentration E
Régulation par disponibilité de coacteur
Régulation par passage à la forme active de E
–> Protéolyse limité : inactif -> actif
–> Modification covalente : phosphorylation déphosphorylation
–> Liaison avec un cofacteur ou coenzyme lié
–> Fixation d’une protéine de controle
quels sont les deux types de vitamines
hydrosolubles et liposolubles
quels sont les seuls vitamines qui ne sont pas des coenzymes
C ,A, D
de quel vit provient TPP
( thiamine tryphosphate)
B1
TPP est un Co libre ou lié
lié à un groupement prosthétique
quel fonction joue TPP
décarboxylation des acides alpha cétonique
la déficience en B1 cause quelle maladie
Béri-béri
quel coE donne B2
FAD et FMN
FAD est un co lié ou libre
lié à un groupement prosthétique fibrovlavine
quel fonction assure FAD
Oxydoréduction
la déficience en B2 cause quelle maladie
dermatose
NAD et NADP interviennent dans quelle réaction
oxydoréduction
quel est le précurseur de NAD (CoE libre)
B3
la déficience en B3 se manifeste par quelle maladie
pellagre
quel est le coE donné par B5
coA
coA est libre ou lié
libre
quelle fonction assure coA
transport des groupements acétylène
Quel est le coE donné par vit B6
PLP : phosphate de pyrixoxal
PLP est libre ou lié , et dans quelle réaction intervient-il
lié; transfert des groupements amines
de quel vit provient la biotine, coE libre ou lié
B8, COE Lié à un groupement prosthétique de carboxylase
dans quelle réaction intervient la biotine
transfert des groupements co2
quel est le précurseur de THF
B9
dans quelle réaction intervient-il
transfert des groupements monocarbonés autre que CO2
la déficience en B9 se manifeste par quelle maladie
anémie macrocytaire
B12 est une vit et un coE au même temps, dans quelle réaction intervient-il
transfert des groupements monocarbonés autre que CO2
la déficience en B12 se manifeste par quelle maladie
anémie macrocytaire
vitamine c est un coE intervenant dans quelle réaction
hydroxylation de proline et lysine du collagène
la déficience en vitamine c se manifeste par quelle maladie
scorbut
quels sont les coE qui ne dérivent pas de vitamines
-ubiquinone
-acide lipoique
-coE hémique
dans quelle réaction intervient UQ et quelle est sa particularité
c’est un CoE libre qui intervient dans les réactions d’oxydoréduction
le coE hémique est-il libre ou lié , il intervient dans quelle réaction
lié à un groupement prosthétique de cytochrome , il intervient dans les réactions d’oxydoréductions
l’acide lipoique assure quelle fonction
transfert des groupements monocarbonés autres que co2
