Biochimie : Les enzymes (Chapitre 1) Flashcards
Parmi les énoncés suivants, lequel est faux ?
a. Une protéine n’a pas une structure linéaire.
b. Les protéines monomériques, c’est-à-dire constituées uniquement d’une chaîne polypeptidique, n’ont pas de structure quaternaire.
c. Un catalyseur est une substance qui accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécessaire pour transformer le substrat en produit.
d. La plupart des enzymes sont non-spécifiques et peuvent catalyser plusieurs types de réactions.
d est faux (les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction)
CLP : Une enzyme est une protéine dotée d’un pouvoir ___________________.
Catalytique
Vrai ou Faux. L’enzyme simple n’est constituée que d’acides aminés. On ne retrouve au site catalytique que les _________________ (1) de ces acides aminés appropriées pour accomplir la catalyse.
Chaînes latérales
QSJ : Partie protéique de l’holoenzyme (sans cofacteur)
Apoenzyme
Qu’est-ce qu’une holoenzyme ?
Une enzyme qui nécessite la présence de cofacteur pour accomplir la catalyse et qui est inactive lorsqu’elle est démunie de cofacteur.
Parmi les énoncés suivants, lequel est faux ?
a. Une holoenzyme n’est pas considérée comme une enzyme simple.
b. Les cofacteurs utilisés sont généralement des ions métalliques ou des molécules organiques. La grande majorité sont des sels minéraux.
c. NAD et NADP sont des dérivés de la niacine (vitamine B3)
d. FAD et FMS sont des dérivés de la riboflavine (vitamine B2)
b est faux (grande majorité sont des vitamines)
Que se passe-t-il au point C sur ces 2 graphiques ?
La vitesse de la réaction est nulle, car le substrat est transformé en produit.
- Que se passe-t-il au point A sur ces 2 graphiques ?
- La vitesse représentée en A correspond :
a. À la vitesse initiale de la réaction
b. À la vitesse maximale de la réaction
c. À la vitesse initiale et à la vitesse maximale de la réaction
- La quantité de produit formé augmente de façon presque constante et la vitesse de la réaction est donc relativement constante. La concentration du substrat est élevée, car son utilisation ne fait que commencer. Dans cette région, on parle de vitesse initiale de la réaction.
- À la vitesse initiale de la réaction (pas la vitesse maximale, car la vitesse pourrait être augmentée si l’on ajoute du substrat)
Au point C sur le graphique suivant, est-il vrai d’affirmer que la vitesse initiale de la réaction est maximale ? Pourquoi ?
Oui!
Le principal facteur faisant varier la vitesse de la réaction est la quantité de substrat. Sur le schéma, on peut voir qu’au point C et après, malgré une augmentation de la quantité de substrat libre, la vitesse demeure la même. Cela est signe que les enzymes sont entièrement saturées en substrat et que la réactionest donc à sa vitesse maximale.
Au point A sur le graphique suivant, est-il vrai d’affirmer que la vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de l’enzyme ? Pourquoi ?
Non. À ce point, la vitesse intiale est presque directement proportionnelle à la concentration du substrat, et non de l’enzyme. Cela s’explique par le fait que si j’ajoute du substrat, la vitesse sera accélérée, alors que si j’ajoute des enzymes pour la même quantité de substrat (donc une quantité qui ne permet pas de saturer les enzymes), la vitesse de la réaction ne sera pas/peu influencée.
CLP : La vitesse maximale d’une réaction est directement proportionnelle à la concenrtation en enzyme conditionnellement à ce que toutes les enzymes soient _________________________.
Saturées en substrat
QSJ : Température optimale au bon fonctionnement des enzymes chez l’humain.
37 degré C
QSJ : pH optimal au bon fonctionnement des enzymes chez l’humain.
pH 7
Vrai ou Faux. Une température trop froide entraînera la dénaturation d’une enzyme.
Faux. Entraîne la rigidité d’une enzyme (dénaturation survient à des températures trop élevées)
Nomme 2 méthodes utilisées par les cellules de l’organisme pour contrôler les réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement.
- Jouer sur la quantité d’enzymes
- Jouer sur l’activité des enzymes
- Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme ?
- Comment nomme-t-on le mécanisme qui diminue la synthèse de molécules d’une enzyme ?
- Induction
- Répression
Vrai ou Faux. La synthèse de tous les types d’enzymes est sujette à l’induction/répression.
Faux. Il y a des enzymes dont la synthèse est constante.
Qu’est-ce qu’une enzyme constitutive ?
Il s’agit d’une enzyme dont la synthèse est constante (non-influencée par l’induction et la répression).
Quels sont les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes ?
- Allostérie
- Modification covalente
- CLP : Les enzymes allostériques sont des enzymes de _______________ (A) dont l’activité est controlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon _____________ (B) et ______________ (C).
- Vrai ou Faux. Les molécules modulatrices énoncées à la question 1 n’ont pas une structure apparentée à celle du substrat.
- Vrai ou Faux. Le site allostérique est spécifique à son effecteur.
1.
A. Régulation
B. Réversible
C. Non-covalente
- Vrai
- Vrai
Nomme 1 exemple du mécanisme de contrôle enzymatique nommé “modification covalente”.
Modification de l’activité de la glycogène synthase par ajout de phosphate sur un ou plusieurs de ses acides aminés. Par exemple, la présence de glucagon pourrait diminuer l’activité de cette enzyme.
De quel facteur dépend principalement l’activité d’une enzyme constitutive ?
De la présence ou non de substrat
Vrai ou Faux. En liant un effecteur sur son site allostérique positif, une enzyme augmentera son activité.
Vrai
Vrai ou Faux. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées par des mécanismes de contrôle.
Vrai
Nomme 2 mécanismes de contrôle enzymatique qui permettent une adaptation rapide aux besoins de l’organisme ou de la cellule et nomme 2 mécanismes qui permettent une adaptation à long terme.
Rapide : Jouer sur le contrôle de l’efficacité!
- Allostérie
- Modification covalente
Long terme : Jouer sur le contrôle de la synthèse!
- Induction
- Répression
CLP : Un inhibiteur ____________ est une substance dont la structure chimique ressemble à celle du substrat.
Compétitif
En présence d’un inhibiteur compétitif, quel sera l’effet sur la vitesse maximale d’une réaction enzymatique ?
Elle sera inchangée! En effet, le substrat peut toujours se lier à l’enzyme, mais une plus grande quantité est requise afin d’atteindre la même Vmax.
À quel type d’inhibiteur enzymatique fait référence la caractéristique suivante :
“Toute augmentation de la concentration du substrat ne peut rompre la liaison entre l’inhibiteur et l’enzyme.”
Inhibiteur non-compétitif
À quel type d’inhibiteur enzymatique fait référence la caractéristique suivante :
“Peut réagir avec l’enzyme via des liaisons covalentes”
Inhibiteur non-compétitif (liaisons covalentes = liaisons irréversibles)
Pour quelle raison le Vmax est-il diminué en présence d’un inhibiteur non-compétitif ?
Puisque plusieurs molécules d’enzymes sont détruites.
Vrai ou Faux. Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non-compétitifs.
Vrai
Vrai ou Faux. Un inhibiteur non compétitif irréversible ne peut pas agir à un autre site que le site actif de l’enzyme.
Faux. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.
Vrai ou Faux. L’Aspirine est un inhibiteur non-compétitif irréversible qui inhibe les enzymes COX1 et COX2 en se liant directement au site actif.
Vrai
Où est déversé le suc pancréatique ?
Dans le duodénum
Quelles sont les 2 substances contenues dans le suc pancréatique qui sont responsables de neutraliser l’acidité provenant de l’estomac ?
- BIC
- K+
Quel est l’avantage de sécréter les enzymes protéolytiques du suc pancréatique sous forme de proenzymes ?
Cela permet d’empêcher une autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses.
QSJ : Lieu d’activation des proenzymes sécrétées dans le suc pancréatique.
Intestin
QSJ : Enzyme qui transforme le trypsinogène en trypsine au niveau de l’intestin.
Entéropeptidase
QSJ : Enzyme qui transforme le proélastase en élastase au niveau de l’intestin.
Trypsine
Quel est le pH optimal pour l’activité de :
a. La Trypsine
b. La Carboxypeptidase
c. La Pepsine
a et b : 7,5 à 8,5
C : 1,0 à 2,0
*Le pH optimal est en général comparable au pH où l’enzyme doit accomplir sa fonction.
Nomme 3 enzymes responsables de la digestion des glucides.
- Amylase
- Saccharase
- Lactase
- Quelles sont les 3 activités enzymatiques de la saccharase ?
- Dites les produits obtenus avec les substrats suivants :
a. Saccharose
b. Maltose
c. Lactose
1.
a. Saccharasique
b. Isomaltasique
c. Maltasique
2.
a. Glucose et fructose
b. Glucose
c. Glucose et galactose
CLP : En laboratoire, lorsque l’on mesure une substance donnée dans un liquide biologique, on exprime le résultat en terme de ______________ (1), donc en quantité par volume. Le volume de référence est toujours le _________ (2).
- Concentration
- Litre
Vrai ou Faux. L’élévation de l’ALT est plus spécifique que celle de l’AST..
Vrai
Selon le tableau suivant, identifier tous les carrés noirs qui cachent une élévation de taux sériques de l’enzyme impliquée. (ex : si au point X vous jugez que l’enzyme devrait être augmentée dans le sang, incluez X dans votre réponse).
A - D - G - H - I - K - L - M - Q
Selon le tableau suivant, identifier tous les carrés noirs qui cachent un taux normal de l’enzyme impliquée. (ex : si au point X vous jugez que l’enzyme devrait être normale dans le sang, incluez X dans votre réponse).
*Normal n’inclut ceux qui peuvent à l’occasion être augmentés (utilité minimale).
B - N - O - P
Dans quel contexte la lipase sera-t-elle presqu’assurément augmentée ?
a. Dans la pancréatite aiguë et dans l’atteinte hépatique cholestatique
b. Dans l’atteinte hépatique cytolytique et dans l’atteinte hépatique cholestatique
c. Dans la pancréatite aiguë et dans l’atteinte hépatique cytolytique
d. Dans l’infarctus du myocarde et dans les maladies osseuses
e. Aucune de ces réponses.
e. Aucune de ces réponses (dans la pancréatite aiguë seulement)
Dans quel contexte les CK seront-t-ils presqu’assurément augmentés ?
a. Dans la pancréatite aiguë et dans l’atteinte hépatique cholestatique
b. Dans l’atteinte hépatique cytolytique et dans l’atteinte hépatique cholestatique
c. Dans la pancréatite aiguë et dans l’atteinte hépatique cytolytique
d. Dans l’infarctus du myocarde et dans les maladies osseuses
e. Aucune de ces réponses.
e. Aucune des ces réponses (dans l’infarctus du myocarde seulement)
Dans quel contexte la GGT sera-t-elle presqu’assurément augmentée ?
a. Dans la pancréatite aiguë et dans l’atteinte hépatique cholestatique
b. Dans l’atteinte hépatique cytolytique et dans l’atteinte hépatique cholestatique
c. Dans la pancréatite aiguë et dans l’atteinte hépatique cytolytique
d. Dans l’infarctus du myocarde et dans les maladies osseuses
e. Aucune de ces réponses.
b. Dans l’atteinte hépatique cytolytique (++) et dans l’atteinte hépatique cholestatique (++++)
