BIOCHIMIE - les enzymes Flashcards
Qu’est-ce que le Km?
Constante de Michaelis
Concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction correspond à la MOITIÉ de la Vmax
Km est inversement proportionnelle à l’affinité (plus Km est petit, plus l’affinité substrat-enzyme est grande)
Km demeure invariable même si la concentration d’enzyme change, car c’est une PROPRIÉTÉ de l’enzyme
Qu’est-ce que le Vmax?
Vitesse à laquelle toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrats.
Elle varie selon les conditions du milieu réactionnel (pH, température…)
Expliquez l’importance qu’a la structure d’une protéine afin qu’elle soit fonctionnelle.
- Qu’est-ce qu’une protéine?
- Expliquez les quatre niveaux de structure d’une protéine
Défn protéine: Polymère d’acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et qui possède une structure soit primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire
STRUCTURE PRIMAIRE: séquence des acides aminés individuels que comprend la protéine. Ordre ds lequel les acides aminés sont reliés entre eux.
STRUCTURE SECONDAIRE: Organisation dans l’espace de la séquence des acides aminés sous forme de double hélices alpha ou de feuillet bêta
STRUCTURE TERTIAIRE: Repliement complet de la protéine dans l’espace
STRUCTURE QUATERNAIRE: Association de chaînes polypeptidiques
Qu’est-ce qu’un holoenzyme?
Enzyme qui nécessite la présence d’un cofacteur pour accomplir la catalyse.
Holoenzyme = apoenzyme + cofacteur
Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme
Cofacteur: souvent un ion métallique ou molécule organique simple qui participe à la réaction. Est souvent une vitamine ou un produit de la modification d’une vitamine
Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules.
- Augmentation de la qté d’enzyme par RÉPRESSION ou INDUCTION
- Augmentation de l’efficacité d’une enzyme par ALLOSTÉRIE ou MODIFICATION COVALENTE
Expliquer les deux principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes (médicaments, poisons, facteurs environnementaux) sur l’activité enzymatique.
- COMPÉTITIVE: substance de structure apparente au substrat se fixe au même endroit sur l’enzyme.
- NON COMPÉTITIVE: substance qui se lie ailleurs sur l’enzyme de façon irréversible et qui en modifie la structure, empêchant le substrat de se lier à celle-ci. **
**L’inhibiteur peut également se fixer sur le site actif de façon irréversible comme la pénicilline
Décrire le rôle des enzymes dans la digestion des aliments.
Dégradent les diverses macromolécules pour permettent leur absorption a/n des intestins et apporter les nutriments nécessaires au corps
Expliquer l’utilisation de la concentration sanguine de certaines enzymes comme outil diagnostique en prenant comme exemple la pancréatite aiguë et l’hépatite virale.
AST et ALT: enzymes hépatiques. Atteinte hépatocellulaire (ex: hépatite)
GGT: cholestase (consommation chronique d’alcool)
Phosphatase alcaline (ALP): cholestase et/ou atteinte osseuse
Amylase: atteinte pancréatique
Lipase: atteinte pancréatique
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée?
Induction
Comment nomme-t-on le mécanisme qui diminue la synthèse d’une enzyme donnée?
Répression
La synthèse de tous les types d’enzymes est-elle sujette à un type de contrôle?
NON. Certaines enzymes sont dites CONSTITUTIVES, c-à-d que leur synthèse est toujours constante
Nommez les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
Allostérie et modification covalente
Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
Enzyme dont l’efficacité est modulée par des molécules (effecteurs) qui interagissent avec celle-ci de façon réversible.
Ces effecteurs n’ont PAS une structure apparentée à celle du substrat de l’enzyme. Elles se lient à d’autres sites sur l’enzyme que le site catalytique.
Les effecteurs peuvent être POSITIFS (augmentent l’efficacité de l’enzyme) ou NÉGATIFS (diminuent l’efficacité de l’enzyme)
Quels mécanismes de contrôle de réactions enzymatiques sont les plus rapides?
Allostérie surtout et modification covalente
Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
Enzyme dont l’efficacité est modulée par des molécules (effecteurs) qui interagissent avec celle-ci de façon réversible.
Ces effecteurs n’ont PAS une structure apparentée à celle du substrat de l’enzyme. Elles se lient à d’autres sites sur l’enzyme que le site catalytique.
Les effecteurs peuvent être POSITIFS (augmentent l’efficacité de l’enzyme en modifiant sa structure) ou NÉGATIFS (diminuent l’efficacité de l’enzyme en modifiant sa structure)
Qu’est-ce que la modification covalente?
Modification de la structure de l’enzyme par addition d’un groupement phosphate sur un ou des acides aminés
Processus qui produit un changement dans la conformation de l’enzyme qui diminue l’affinité du site catalytique pour le substrat
Allostérie avec effecteur négatif (ou inhibiteur)
Processus dans lequel on augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat en modifiant sa structure
Allostérie avec effecteur positif (ou activateur)
Quelles enzymes indiquent une ATTEINTE HÉPATIQUE?
ALT, AST
Quelles enzymes indiquent une CHOLESTASE?
GGP et ALP
Quelle enzyme indique une ATTEINTE OSSEUSE?
ALP (phosphatase alcaline)
Quelles enzymes indiquent une ATTEINTE PANCRÉATIQUE?
Amylase, lipase
VRAI OU FAUX: La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.
VRAI. Celles qui le sont agissent a/n des réactions limitantes la plupart du temps
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la Km d’une enzyme et sur la vitesse maximale de la réaction ?
- Km apparente augmente
- Vmax demeure constant, car elle est obtenue avec une plus grande concentration de substrat
Défn: Substance dont la structure s’apparente à celle du substrat qui COMPÉTITIONNE avec celui-ci pour se fixer au MÊME ENDROIT sur l’enzyme
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif et quel est son effet sur la Km d’une enzyme et sur la Vmax de la réaction ?
Km reste le même (les enzymes non touchées par l’inhibiteur non compétitif garde le même Km)
Vmax diminue, car plusieurs mol d’enzymes sont détruites. Moins d’enzymes = réaction moins rapide
Défn: Modification de la structure du site actif de l’enzyme par fixation d’une molécule de façon irréversible, ailleurs que sur le site catalytique ou sur le site catalytique (irréversible ex: pénicilline).
VRAI OU FAUX: Les inhibiteurs irréversibles sont toujours non compétitifs.
VRAI
La vitesse maximale de la réaction se trouve diminuée tandis que la Km de l’enzyme demeure inchangée.
Inhibition non compétitive
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?
Oui. Il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Dans le duodénum
Il contient les enzymes du pancréas exocrines et du bicarbonate de sodium et potassium pour neutraliser l’acidité
Nommez les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction.
Amylase: hydrolyse liaison alpha 1-4 de l’amidon
Lipase: TG en acides gras
Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B: hydrolyse liaisons peptidiques des protéines
Que permet le suc pancréatique?
La digestion des aliments a/n de l’intestin
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?
Sous forme de proenzymes (INACTIVES) afin d’éviter l’autodigestion du pancréas
Où et comment ces enzymes digestives sont-elles activées?
Activation dans l’intestin.
La trypsinogène devient de la trypsine sous l’action de l’ENTÉROPEPTIDASE
Ensuite, la trypsine catalyse elle-même sa propre activation et activera également les autres enzymes
Comparez le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine, une enzyme protéolytique qui agit dans l’estomac.
L’activation de la pepsine nécessite un pH plus acide, puisqu’il agit a/n de l’estomac qui est lui-même plus acide que les intestins.
pH 1,0 à 2,0 pour la pepsine
pH 7,5 à 8,5 pour la trypsine, etc.
À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.
Saccharase et lactase
Où la saccharase et la lactase sont-elles synthétisées et où agissent-elles?
Synthétisées par les cellules intestinales
Agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités intestinales
Quelles sont les trois activités de la saccharase?
- saccharasique: saccharose + eau –> glucose + fructose
- iso-maltasique: eau + liaison alpha 1-6 (amidon) –> maltose + maltotriose (oligosaccharides)
- maltasique: eau + maltrose ou maltriose –> glucose
Quels sont les substrats et les produits de la lactase?
Lactose + eau —> galactose + glucose
Substrats : de l’eau et les liaisons (1 6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase.
Produits : des oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques (1 4) comme le maltose et le maltotriose.
Activité isomaltasique de la saccharase
Substrats : de l’eau et le maltose et le maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosaccharides relativement courts provenant de l’hydrolyse de dextrines par l’activité isomaltasique de la saccharase.
Produit : glucose.
Activité maltasique de la saccharase
Substrats: lactose et eau.
Produits: galactose et glucose.
Activité de la lactase
Substrats: Saccharose et eau.
Produits: Glucose et fructose.
Activité saccharasique de la saccharase
Spécimen anticoagulé du sang
Plasma
Spécimen coagulé du sang
Sérum
