biochimie examen 2 session 1 Flashcards

1
Q

Quels sont les activateurs et les inhibiteurs de la transformation du pyruvate en acétal-CoA ?

A
activateurs:
Coenzyme A
ADP
NAD+
AMP
Pyruvate
inhibiteurs:
GTP
ATP
NADH
Acétyl-CoA
H+
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Q

Quel est l’activateur de la transformation de l’acétyle-CoA en citrate ?

A

L’ATP

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Q

Quels sont les activateurs et l’inhibiteur de la transformation de l’isocitrate en α-cétoglutarate ?

A

activateurs:
ADP
NAD+

inhibiteur:
NADH

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4
Q

Quels sont les inhibiteurs de la transformation de l’α-cétoglutarate en succinyl-CoA ?

A
inhibiteurs:
NADH
ATP
Succinyl-CoA
H+
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5
Q

Qu’este ce qui caractérise la réaction de transformation du pyruvate en acétyle-CoA ?

A

elle est irréversible c’est pourquoi l’acétyle-CoA ne peut pas former de glucose

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6
Q

Par quel complexe est catalysé la transition entre le pyruvate et l’acétyle-CoA ? Dire son activité

A

**ne fait pas partie du cycle de Krebs
la pyruvate déshydrogénase, elle constitue un point de décision critique

elle est contrôlé par modification covalente (contrôle allostérique)

  1. non phosphorilé=active
  2. phosphorilé=inactive
c'est la pyruvate déshydrogénase kinase qui phosphorylise (inactive) la réaction 
activateurs: 
Acétyl-CoA
NADH
ATP
H+
inhibiteur:
Pyruvate
et à l'inverse, la pyruvate déshydrogénase phosphatase s'occupe de la déphosphorylation (l'activation). 
activateurs: 
Ca2+ dans les muscles
l'insuline dans les tissus adipeux
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7
Q

Comment le cycle de Krebs est régulé?

A

allostériquement

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8
Q

Dans le cycle de Krebs, quels sont les 3 réactions qui fournissent de l’ATP ?

A

NAD+ —» NADH,H+ (3 moles ATP) arrive 3 fois
FAD+ —» FADH2 (2 moles ATP) arrive 1 fois
scission du succinyl-CoA (1 mole ATP) arrive 1 fois

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9
Q

Décrire la réaction d’oxydation du pyruvate

A

oxydation: transfert d’électron, celui qui le capte se nomme oxydant, celui qui le perd est le réducteur.
l’oxydation du pyruvate:
1. la décarboxylation oxydative de l’acide pyruvique donne 1 acétyle-CoA et 1 CO2
2. 1 tour du cycle de Krebs de 1 acétyl-CoA donne 2 CO2

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10
Q

Combien de mole d’ATP est formé par mole d’acétyl-CoA versus par mole d’acide pyruvique ?

A

12 moles d’ATP/ mole d’acétyl-CoA

15 moles d’ATP/ mole d’acide pyruvique

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11
Q

Quelles sont les caractéristiques de la projection de Ficher ?

A

permet de voir la cyclisation des carbones

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12
Q

Quelles sont les caractéristiques de la projection de Haworth ?

A

le groupement OH se trouvant sur le premier carbone, s’il se trouve en haut correspond à une configuration β et s’il est en bas correspond à une configuration α

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13
Q

Quels sont les disaccharides courants ?

A
Saccharose= glucose + fructose
Lactose= glucose + galactose
Maltose= glucose + glucose
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14
Q

Quels sont les polysaccharides courants ?

A

Cellulose
Amidon
Glycogène

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15
Q

Qu’est ce que l’énergie libre ?

A

signe: G
correspond à l’énergie de rotation, de translation, de vibration de la molécule et l’énergie des liaisons interatomiques.

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16
Q

Quel est la différence entre endergonique/exergonique et endothermique/exothermique ?

A

endergonique/exergonique: énergie

endothermique/exothermique: chaleur

17
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’énergie d’activation ?

A

Briser des liaisons
Rapprocher les molécules
Vaincre la répulsion

18
Q

Quelles sont les propriétés d’une enzyme ?

A
  • est récupérable à la fin de la réaction
  • abaisse l’énergie d’activation
  • est sensible à la température
  • est sensible au pH
  • sont spécifiques
  • peuvent être régulés
  • fonctionnent à faible concentration
19
Q

Quels sont les 2 types de spécificité de SUBSTRAT (et non de l’enzyme) ?

A

stricte stéréospécificité: enzyme accepte juste son substrat

spécificité large: agit avec plusieurs substrats ayant un caractère structural commun

20
Q

Expliquer l’évolution de la nomenclature

A
  1. organe d’où on l’a découvert
  2. substrat + sufixe «ase»
  3. substrat + type de réaction
21
Q

Quels sont les types d’enzyme ?

A

Hydrolase: coupure de liaison par l’eau
Isomérase: isomérisation
Ligase: création de liaisons (consomme de l’ATP)
Lyase: coupure de liaisons
Oxydoréductase: transfert d’électron (oxydoréduction)
Transférase: transfert d’atome

22
Q

Quels sont les types de cofacteurs possibles ?

A

ions métalliques

coenzymes (molécules organiques) ex.: NAD+, NADP+, FAD, FMN

23
Q

Quels sont les types de COENZYMES ?

A

les coenzymes sont des cofacteurs

  1. CoS (cosubstrat) : coenzyme libre
  2. GP (groupement prosthétique) : coenzyme lié
24
Q

Quels sont les deux types de niveau fonctionnel des coenzymes ?

A
  1. oxydoréduction (é, H, H-)

2. transfert de groupe d’atome

25
Q

Quels sont les influences des facteurs physiques sur la vitesse ?

A
  1. pH

2. température (aug. de T = aug. de vitesse)

26
Q

Quels sont les types d’inhibition des enzymes ?

A
  1. inhibition irréversible
  2. inhibition réversible
  3. 1 compétitive
  4. 2 non compétitive
  5. 3 mixte
  6. 4 incompétitive
27
Q

Qu’est ce que l’effet pasteur ?

A

La respiration cellulaire fournit de l’oxygène à la chaîne respiratoire, ce qui permet la création d’un gradient à travers la membrane interne de la mitochondrie. Ce gradient favorise l’entrée du pyruvate dans la mitochondrie ou il sera le substrat des enzymes de la glycolyse aérobique dont le rendement en ATP est très supérieur à celui de la glycolyse anérobie. Ce rendement permettra donc une grande économie de glucose.