Biochimie ch.1 Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine? Quel type de liaison?
Expliquer les 4 niveaux de structure d’une protéine
Quel type de protéine ne possède pas de structure quaternaire? (nom)
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Comment un catalyseur réussit à accéléré la vitesse d’une réaction chimique?
Ou sont situés les chaînes latérales des a.a qui font des liaisons avec les molécules de substrats dans une enzyme?
Distinguer enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme
Expliquer la variation de la vitesse au point A, B et C (la concentration d’enzyme est constante)
Pourquoi la vitesse initiale du point A est directement proportionnelle à la concentration de substrat, et non de l’enzyme?
Pourquoi au point C la vitesse est maximale?
Comment se définit la Vmax d’une réaction enzymatique?
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse d’une enzyme donnée?
Induction
Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente la synthèse d’une enzyme donnée?
Répression
Comment nomme-t-on les enzymes dont la synthèse est constante?
constitutives
Nommez et expliquer les 2 mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?
Allostérie et modification covalente
Les enzymes sont-elles toutes contrôlées par des mécanismes de contrôle?
Non pour la majorité
Quel mécanismes de contrôle permettent une adaptation rapide aux besoins de l’organisme/cellule?
surtout allostérie, aussi modification covalente
Quel mécanismes de contrôle permettent une adaptation à long terme aux besoins de l’organisme/cellule?
Induction, répression
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif (comme plusieurs médicaments) et quel est son effet sur la vitesse maximale de la réaction?
Vmax ne change pas, il faut plus de molécules du substrat pour l’atteindre
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif irréversible (ex: aspirine, gaz sarin, péniciline) et quel est son effet sur la Vmax de la réaction?
Vmax diminue
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif?
oui, modifie structure tertiaire, affecte activité enzyme
Ou est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Duodénum, enzymes digestives+ bicarbonade. de sodium et de potassium (neutralisation acide estomac)
Quelles enzymes pancréatiques hydrolysent les liaisons peptidiques des protéines? (5)
Trypsine
chymotrypsine
élastase
carboxypeptidase A
carboxypeptidase B
Quelle enzyme hydrolyse des tracylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol?
Lipase
Quelle enzyme hydrolyse des liaisons alpha (1 -> 4) de l’amidon ( et glycogène)
Amylase
Sous quelle forme trouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Avantage pour le pancréas?
Proenzymes, empêcher autodigestion du pancréas
Ou sont activés les enzymes protéolytiques?
Comment la trypsinogène est activée? En quoi?
Perte d’un hexapeptide par l’entéropeptidase (sécrétée par duodénum), ensuite catalysé par elle meme (autoactivation)
À part l’amylase, nommer les deux principales enzymes chargées de la digestion des lipides
saccharase et lactase
Ou sont synthétisées la saccharase et la lactase?
cellules intestinales (partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes)
Quelles sont les trois activités des sous-unités de la saccharase?
Activité saccharasique, isomaltasique et maltasique
Substrats et produits de l’activité saccharasique de la saccharase?
Substrat: Saccharose et eau
Produits: Glucose et fructose
Substrats et produits de l’activité isomaltasique de la saccharase?
Substrats: eau et liaisons alpha (1->6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
Produits: Oligosaccharides courts ne contenant que des liaisons osidique alpha (1->4) comme le maltose et le maltotriose
Substrats et produits de l’activité maltasique de la saccharase?
Substrats: Eau et maltose et maltotriose (hydrolyse amidon) et oligosaccharides courts (hydrolyse dextrines)
Produits: glucose
Substrats et produits de la lactase
Substrats: lactose et eau
Produits: glucose et galactose
