Biochimie

Question 1

Qu’est-ce qu’une protéine?

Answer 1

Un polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidique

Question 2

Quels sont les niveaux d’organisation de la structure tridimensionnelle d’une enzyme?

Answer 2

Structure primaire = ordre dans lequel les acides aminés sont liés entre eux

Structure secondaire = organisation des acides aminés qui sont près l’un des autres dans l’espace, il peut y avoir des hélices alpha et des feuillets pliés bêta ou des arrangements ayant pas de régularité

Structure tertiaire = repliement complet d’une protéine dans l’espace, c’est ce qui lui confère sa forme unique. Des acides aminés éloignés les uns des autres dans la structure primaire peuvent se retrouver adjacents.

Structure quaternaire = association des chaînes peptidiques (identiques ou différentes) dans une protéine qui en contient plusieurs, deux entités ayant une structure tertiaires se regroupent

Question 3

Qu’est-ce qu’une enzyme?

Answer 3

C’est une substance de nature protéique qui est fabriquée par les organismes vivants et qui est dotée d’un pouvoir catalytique

Question 4

Qu’est ce que le mécanisme d’action d’un biocatalyseur?

Answer 4

Un catalyseur est une substance qui accélère la vitesse d’une réaction chimique

Les chaînes latérales des acides aminés forment des liaisons (électrostatiques, hydrogènes, hydrophobes) avec les molécules de substrat dans le site actif de l’enzyme, ce qui facilite une orientation positive des molécules de substrat.

Cela participe à la formation de complexe intermédiaire nouveau (qui serait impossible sans l’enzyme).

Les liaisons enzymes substrats imposent des tensions, pressions et échange électronique, ce qui favorise la formation de produits.

L’enzyme est très spécifique à son substrat et ne catalyse qu’un type de réaction.

Question 5

Qu’est-ce qu’une enzyme simple, une holoenzyme, une apoenzyme et un cofacteur?

Answer 5

Enzyme simple = seulement acides aminés, au site catalytique, il n’y a que les chaînes latérales appropriées pour accomplir la catalyse

Holoenzyme = enzyme simple qui nécessite la présence d’un cofacteur pour fonctionner, sans son cofacteur, elle est inactive et elle se nomme apoenzyme (partie protéique de l’holoenzyme)

Cofacteur = ion métallique ou molécule organique relativement simple (coenzyme) qui est plus ou moins liée au site actif de l’enzyme et qui participe à la réaction, souvent dérivé d’une vitamine

Question 6

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de substrat sur la vitesse initiale de la réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?

Answer 6

Faible concentration = la vitesse initiale est presque directement proportionnelle à la concentration de substrat et non celle de l’enzyme car trop d’enzymes sont inoccupées

Forte concentration: la vitesse initiale est maximale, car toutes les molécules d’enzymes sont saturées de substrat

Question 7

Que signifie la Km d’une enzyme?

Answer 7

Une constante qui est égale à la concentration en substrat libre pour que la vitesse de réaction soit la moitié de la vitesse maximale

Inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour son substrat. Propriété de l’enzyme qui ne varie pas en fonction de la concentration de substrat libre, mais qui peut être mesurée en variant la concentration de substrat

Ne change pas même si la concentration d’enzyme change car c’est une propriété de l’enzyme.

Question 8

Que signifie la Vmax?

Answer 8

C’est la vitesse initiale de la réaction lorsque toutes les molécules d’enzymes sont saturées en substrat

Question 9

Quels sont les effets d’une variation de la concentration d’enzyme dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée?

Answer 9

Plus il y a d’enzymes, plus la vitesse grande, car la concentration en substrat est assez élevé.

Question 10

Quels sont les effets d’une variation de pH et de température du milieu dans lequel baigne une enzyme?

Answer 10

Chaque enzyme a une température et un pH optimaux où son activité est maximale. Lorsqu’on s’éloigne de la valeur optimale, l’activité de l’enzyme diminue (forme de U inversé)

Question 11

Quels sont les mécanismes de modification de la quantité d’enzymes?

Answer 11

Induction (augmente)

Répression (diminue)

Question 12

Est ce que la synthèse de tous les types d’enzymes est soumise à ce type de contrôle?

Answer 12

Non, il existe des enzymes dont la synthèse est constante = enzymes constitutives

Question 13

Quels sont les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité d’une enzyme?

Answer 13

Allostérie = enzymes allostériques sont des enzymes de régulation dont l’activité est contrôlée par des molécules modulatrices effectrices qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non-covalente. Ces enzymes subissent une modification lors de leur liaison à des molécules de substrats, d’effecteurs positifs et d’effecteurs négatifs.

Modification covalente = mécanisme de type tout ou rien, modification d’une chaine latérale d’un acide aminé par addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide a un effet sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons

Question 14

Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à un de ces deux mécanismes de régulation?

Answer 14

Non, la majorité des enzymes ne sont pas contrôlées. Celles qui le sont agissent au niveau des réactions clés des voies métaboliques, des réactions qui sont généralement irréversibles et qui catalysent des réactions limitantes (réactions qui sont responsables de toute une série de réaction ce qui permet de moduler)

Question 15

Quels mécanismes permettent une adaptation rapide et une adaptation à long terme?

Answer 15

Rapide = allostérie et modification covalente

Long terme = répression et induction

Question 16

Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la Km d’une enzyme et sur la vitesse maximale de la réaction ?

Answer 16

Inhibiteur compétitif: structure ressemble à celle du substrat, il fera donc compétition avec le substrat pour se fixer au site actif

• Augmentation apparente de la Km
• Affinité de l’enzyme ne change pas, car elle est fonction de la structure de l’enzyme
• Vmax ne change pas, il faut plus de molécules de substrat pour l’atteindre

Question 17

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif et quel est son effet sur la Km d’une enzyme et sur la Vmax de la réaction ?

Answer 17

Inhibteur non compétitif: réagit avec l’enzyme de façon irréversible (ex: liaison covalente) et modifie la structure de l’enzyme ou empêche le substrat d’atteindre le site actif. Certains éliminent des molécules d’enzymes, donc diminution d’enzymes actives

Donc enzymes intactes conservent leur Km

• Km ne change pas
• Vmax diminue (plusieurs molécules d’enzymes sont détruites)

Question 18

Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site qu’au site actif ?

Answer 18

Oui, il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure de l’enzyme et donc son site actif. Il peut aussi avoir une grande spécificité pour le site actif.

Question 19

Où est déversé le suc pancréatique?

Answer 19

Dans le duodénum

Question 20

Quelles sont les principales enzymes du suc digestif et leur fonction?

Answer 20

Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B: hydrolyse les liaisons peptidiques des protéines alimentaires

Lipase: hydrolyse des triacylglycérols en acides gras et en 2-acylglycérol.

Amylase: hydrolyse des liaisons alpha (1- 4) (schéma 1-3) de l’amidon (et du glycogène)
des aliments.

Les enzymes hydrolysent les molécules complexes du bol alimentaire en molécules plus simples pour permettre absorption

Question 21

Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique? Quel en est l’avantage pour le pancréas?

Answer 21

Sous formes de proenzymes

• Trypsine sous forme de trypsinogène
• Chymotrypsine sous forme de chymotrypsinogène
• Élactase sous forme de proélactase
• Carboxypeptidases A et B sous forme de procarboxypeptidases A et B

Avantage: empêcher autodigestion du pancréas

Question 22

Où et comment sont activées ces enzymes?

Answer 22

Dans l’intestin
Le trypsinogène est transformé (perte d’un hexapeptide) en trypsine par l’entéropeptidase, une enzyme sécrétée par le duodénum. Ensuite, la trypsine
elle-même va catalyser sa propre activation (autoactivation). La trypsine catalyse aussi la transformation des autres proenzymes.

Question 23

Quel est le pH optimal des enzymes digestives?

Answer 23

Enzymes de l’intestin: entre 7,5 et 8,5 à part pour élactase = 10

Pepsine: 1 à 2
Le pH optimal est donc comparable à l’endroit où l’enzyme doit accomplir sa fonction

Question 24

Quelles sont les principales enzymes chargées de la digestion des glucides? Où sont-elles synthétisées et où agissent-elles?

Answer 24

Amylase, saccharase, lactase

Elles sont sécrétées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules (du côté faisant face à la lumière)

Plus précisément, elles se trouvent sur la partie de la membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes.

Question 25

Quels sont les substrats et les produits de la saccharase et de la lipase?

Answer 25

SACCHARASE
Trois sous-unités qui possèdent chacune une activité particulière
- Activité saccharasique:
Substrats: saccharose et eau
Produits: Glucose et fructose
- Activité isomaltasique:
Substrats: eau et liaisons alpha (1-6) des dextrines provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase
Produits: oligosaccharides relativement courts ne contenant que des liaisons osidiques alpha (1-4) comme le maltose et le maltotriose
- Activité maltasique:
Substrats: eau, maltose, maltotriose provenant de l’hydrolyse de l’amidon par l’amylase et les oligosachharides produits par activité isomaltasique
Produits = glucose

LIPASE
Substrats: lactose et eau
Produits: galactose et glucose

Question 26

Qu’est-ce que le sang, le plasma et le sérum?

Answer 26

Sang = liquide qui circule dans les vaisseaux sanguins, contient le plasma, les globules rouges, les globules blancs et les plaquettes

Plasma = portion du sang sans les cellules sanguines, contient protéines chargées de la coagulation

Sérum = fraction du sang obtenue in vitro après coagulation et retrait du caillot contenant la fibrine et les cellules sanguines

Question 27

Pourquoi a-t-on exprimé les résultats en U/L?

Answer 27

Une « unité enzymatique » ou « U » représente la quantité d’enzyme nécessaire capable de transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps (par exemple par minute). La concentration d’une enzyme est donc exprimée en U/L (volume de référence en L, quantité en U car on utilise fréquemment la capacité catalytique d’une enzyme pour détecter sa présence, résultat toujours en terme de concentration)

Question 28

Que signifie valeur de référence?

Answer 28

Ce sont les valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat en laboratoire.

Question 29

Pourquoi l’amylase et la lipase se retrouvent-elles en quantité élevées lors d’une pancréatite aigue?

Answer 29

Lorsqu’il y a inflammation ou nécrose, les cellules affectées par ces processus
pathologiques ou bien deviennent poreuses ou bien éclatent déversant alors leur
contenu dans le liquide interstitiel, lequel contenu se retrouvera finalement dans la
circulation sanguine.

Question 30

Quelles sont les variations d’enzymes dans certaines pathologies?

Answer 30

o Pancréatique aigue = forte élévation d’amylase et de lipase
o Infarctus du myocarde = forte élévation de CK (créatine kinase)
Maladies hépatiques:
- Cytolytique (ex: hépatite virale) = forte élévation de AST et ALT, élévation modérée de GGT et faible augmentation de ALP
- Cholestase (ex: obstruction du cholédoque) = élévation modérée de AST et ALT et forte élévation de GGT et ALP

Maladies osseuses = forte élévation de ALP

GGT s’élève aussi de façon importante lorsqu’une personne consomme beaucoup d’alcool chroniquement

GGT = gamma-glutamyl transférase
ALP = phosphatase alcaline
ALT = alanine transaminase
AST = aspartate transaminase)