biochimie Flashcards
Quels sont les roles des a.a
Forme protéines
Forme enzymes
Responsable de toutes les réactions enzymatiques chimiques
Transporteurs ( Ex: Hémoglobine pr O2)
Quel forme d’a.a retrouve-t-on surtout chez les vivants
forme L
et non pas D
Quels sont les larges structures formées par des liaisons non covalentes
Filament d’actine
Microtubule
Que permet l’effet hydrophobe
Repliement des protéines
Formation des membranes
Différence entre liaisons covalentes et forces de Van der Waals
Les liaisons covalentes résultent du partage d’électrons entre les atomes, formant des liaisons chimiques fortes et permanentes.
Les forces de van der Waals sont des interactions électrostatiques faibles qui se produisent en raison de fluctuations temporaires de la distribution électronique, n’impliquant pas le partage d’électrons.
Par quels enzymes sont habituellement catalysés les ponts disulfures
la disulfide isomérase qui est présente dans le réticulum endoplasmique
Quels molécules permettent le repliement des protéines
Les chaperones moléculaires ATP-dépendantes assurent le repliement, il en existe plusieurs types.
Comment se passe la dégradation des protéines
Une ubiquitines ligase E3 est responsable de la spécifité de dégradation pour la protéine. Elle permet la reconnaissance des prot. mal repliés ( elles seront étiquettés) afin que le protéasome assure la dégradation des prot
Quelles sont les maladies associés à des défauts de conformation de protéines ( dépots d’agrégats de prot. mal repliées et pas éliminés)
-Alzheimer
-Parkinson
-Creutzfeldt-Jakob
-Encéphalopathie spongiforme bovine
A quoi sert les plans de rotation?
En résumé, les plans de rotation autour des liaisons Cα sont cruciaux pour la flexibilité et la capacité des protéines à adopter leur structure tridimensionnelle fonctionnelle. Ils contribuent à la formation d’hélices alpha, de feuillets bêta et d’autres éléments structuraux, ainsi qu’à l’optimisation des interactions non covalentes qui stabilisent la conformation native des protéines.
