Biochimica Flashcards

1
Q

Come si divide il metabolismo?

A

Catabolismo e anabolismo

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2
Q

A cosa servono le reazioni accoppiate?
Qual è la reazione accoppiata più comune e frequente?

A

A far avvenire delle reazioni che non sono spontanee e quindi richiedono energia
Fosforilazione e defosforilazione dell’ATP

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3
Q

Quali sono alcuni esempi di intermedi comuni?

A

Acetil-CoA e piruvato

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4
Q

Quali sono i tre postulati delle vie metaboliche?

A
  • Le vie metaboliche sono irreversibili
  • Ogni via ha una o più tappe iniziali di comando “generatrici di flusso” catalizzate da enzimi e con ∆G molto negativo per cui possono essere regolate
  • Vie anaboliche e cataboliche sono differenti
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5
Q

Perché ad esempio nella glicolisi ho 10 reazioni e non semplicemente 1?

A

Sono due i motivi principali:
* EFFICIENZA ENERGETICA: non si rischia di perdere energia
* CONTROLLO: 3 su 10 reazioni sono sottoposte a un rigido controllo. Le restanti 7 reazioni possono avvenire anche in senso opposto

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6
Q

Qual è la principale differenza tra le prime tre reazioni della glicolisi e le restanti 7?

A

Le prime 3 sono sottoposte a un rigido controllo, le altre 7 possono avvenire anche in senso opposto

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7
Q

Perché la glicolisi e la gluconeogenesi sono processi inversi ma distinti?

A

Perché le prime tre tappe della glicolisi hanno una variazione energia libera minore di zero per cui servono enzimi diversi affinché sbirresca a passare da piruvato a glucosio. enzimi nel fegato

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8
Q

Che cosa sono i metaboliti intermedi?

A

Sono molecole che non costituiscono macromolecole e rappresentano un crocevia delle varie vie metaboliche. Mantengono in equilibrio il sistema

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9
Q

Quali sono i gruppi nucleofili coinvolti nelle reazioni biochimiche comuni?

A
  • ossigeno carico negativamente (per esempio un ossidrile o un
    carbossile deprotonato), presenti negli acidi grassi, amminoacidi e alcuni zuccheri;
  • gruppo sulfidrile carico negativamente;
  • carboanione;
  • gruppo amminico non carico, per via del doppietto libero dell’azoto;
  • imidazolo, per via del doppietto dell’azoto;
  • ione idrossido, carico negativamente.
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10
Q

Quali sono i gruppi elettrofili coinvolti nelle reazioni biochimiche comuni?

A
  • carboni di gruppi carbonilici, dove la parziale carica negativa è data dalla maggiore elettronegatività
    dell’ossigeno; esso è particolarmente reattivo quando non stabilizzato da particolari ioni metallici o
    acidi
  • gruppo imminico protonato, attivato per l’attacco nucleofilo sul carbonio dell’immina protonata, che
    genera una carica parziale positiva sull’azoto;
  • fosforo di un gruppo fosfato;
  • protone.
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11
Q

Reazioni comuni?

A
  • Formazione e rottura di un legame C-C mediante
  • Riarrangiamenti interni, isomerizzazioni ed eliminazioni
  • Reazioni con radicali liberi (meno frequenti)
  • Reazioni di trasferimento di gruppi
  • Reazioni di ossidoriduzione
    APPROFONDIRE SU APPUNTI (NON CI STAVA TUTTO)
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12
Q

L’ATP viene distrutta?
è considerata una fonte di riserva energetica? Quali possono essere fonti di riserva energetica?

A

Nel nostro organismo non si parla di demolizione dell’ATP, bensì questa molecola viene defosforilata per poi essere subito rifosforilata.
Non viene considerata riserva energetica
Trigliceridi e glicogeno

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13
Q

Perché all’interno della cellula il valore della concentrazione di ATP viene mantenuto elevato?

A
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14
Q

Perché il valore della concentrazione di AMP all’interno della cellula è mantenuto volutamente basso?

A

Perché questo consente di aumentarlo a poco a poco come segnale potentissimo di attivazione delle vie cattoliche

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15
Q

Perché la P-Cr è importante?

A

Perché tampona il calo dei livelli di ATP basale nel citosol delle cellule dei primissimi secondi dall’inizio di una attività fisica

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16
Q

Sintesi della creatina

A
17
Q

Quali enzimi sono coinvolti nella sintesi della creatina?

A

Glicina amidino transferasi e guanidoacetato metiltransferasi

18
Q

Catabolismo della creatina

A
19
Q

Come può aumentare la quantità di creatina nel sangue?

A

può aumentare per assorbimento intestinale (dovuto a carne o supplemento) oppure per biosintesi

20
Q

Perché è importante avere 2 molecole di ADP come reagenti per produrre ATP e AMP

A

Perché si forma ATP che fornisce energia ma si forma anche AMP che attiva la fosfofruttochinasi1 presente nel citosol ma anche la glicogenofosforilasi. Il primo fa proseguire la glicolisi mentre il secondo la glicogenolisi. Prima glicogenolisi e poi glicolisi, perché la prima produce il glucosio, che nella prima tappa della glicolisi verrà trasformato in G6P

21
Q

Come si calcola la carica energetica? Tra quali valori oscilla? A che valore è normalmente mantenuta? Come viene mantenuto costante questo rapporto? Cosa ottengo dall’incrocio delle vie di generazione e delle vie di degradazione dell’ATP nel grafico?

A

Vedi formula.
Oscilla tra 0 e 1.
Normalmente 0,8-0,95.
Questo rapporto è mantenuto costante della vie di degradazione e generazione della creatina.
Ottengo il valore della carica energetica, solitamente intorno a 0,8.

22
Q

Quali sono i tre substrati

A
23
Q

A cosa serve il polifosfato inorganico?

A

Un potenziale donatore di gruppi fosfato

24
Q

Quali sono i composti a elevata energia?

A
25
Q

Perché l’idrolisi di un legame tioestere libera più energia di quella di un legame estere?

A

Perché nel caso di un tioestere la molecola è già stabilizzata per risonanza, mentre nel caso del legame estere viene stabilizzato il prodotto che si forma.

26
Q

A cosa è dovuta la diversa energia che si libera dalla demolizione dei carboidrati e dei lipidi?

A

Al diverso stato del carbonio, più ridotto negli acidi grassi piuttosto che nei carboidrati. Quindi i carboidrati sono già parzialmente ossidati mentre i lipidi no

27
Q

Nel citosol com’è il rapporto NAD+/NADH? E NADPH/NADP+?

A

è elevato mentre il rapporto opposto è elevato al di fuori dal citosol.
c’è molto NAD+ all’interno del citosol proprio perché se non ci fossero gli accettori di idrogeni le reazioni si blocherebbero. NADPH per biosintesi mentre NAD+ per il catabolismo

28
Q

Quali sono le funzioni del NAD?

A

accettano idrogeni. se non ci sono gli accessori di idrogeni le lezioni sin bloccano

29
Q

Cosa sono i FAD?

A

Coenzimi legati a volte covalentemente agli enzimi chiamati flavoproteine, in cui agiscono da gruppi prostetici.

30
Q
A
31
Q
A
32
Q
A
33
Q
A
34
Q
A
35
Q
A