Biochemie VL 1

Question 1

Welcher der unten genannten Werte kommt dem pH-Wert des Cytosol in einer lebenden menschlichen Zelle am nächsten?

Answer 1

7

Question 2

Eine Reaktion weist unter speziellen Bedingungen einen Wert von ΔG < 0 aus. Was sagt das über diese Reaktion aus?

Answer 2

: Die Produktbildung ist thermodynamisch bevorzugt.

Question 3

Welche der nachfolgenden Aussagen trifft für die Änderung der freien Energie zu, von dem die Hydrolyse von ATP begleitet wird?

Answer 3

-30 kJ/mol oder-7 kcal/mol

Question 4

Welche der nachfolgend genannten Aminosäuren haben unter physiologischen Bedingungen eine ungeladene Seitenkette?

Answer 4

Threonin

Question 5

Welche der nachfolgend genannten Aminosäuren verfügt über eine Seitenkette, deren pKa –Wert dem neutralen pH-Wert am nächsten kommt?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Histidin

b.
Isoleucin

c.
Lysin

d.
Methionin

e.
Tyrosin

Answer 5

a. Histidin

Question 6

Welche der nachstehenden Angaben beschreibt den alpha-helikalen Bereich eines Polypeptides am besten?

Answer 6

rechtsdrehend, 3,6 aa/Drehung

Question 7

Welche der folgenden Sekundärstrukturen finden sich am wahrscheinlichsten im Transmembranabschnitt eines Proteins?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Eine Alpha-Helix, welche ausschließlich aus hydrophoben Resten besteht.

b.
Eine amphipatische Alpha-Helix.

c.
Ein langer Beta-Strang.

d.
Ein offenes antiparalleles Beta-Faltblatt.

e.
Ein offenes paralleles Beta-Faltblatt.

Answer 7

Eine Alpha-Helix, welche ausschließlich aus hydrophoben Resten besteht.

Question 8

Welches der Folgenden trägt am meisten zur thermodynamischen Stabilisierung des nativen Proteinzustands bei?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Alpha-Helix Dipolinteraktionen

b.
Coiled-coil-Interaktionen

c.
Disulfidbrücken

d.
Elektrostatische Interaktionen

e.
Hydrophobe Interaktionen

Answer 8

e. Hydrophobe Interaktion

Question 9

Welches der Folgenden entscheidet über die native Proteinstruktur?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Die Proteinkonzentration in Lösung.

b.
Die Geschwindigkeit der Translation am Ribosom.

c.
Die Primärstruktur (Aminosäuresequenz).

d.
Welches Chaperon an der Faltung beteiligt ist.

e.
Sowohl Primärstruktur als auch Chaperon.

Answer 9

c. Die Primärstruktur

Question 10

Welche ist die beste Beschreibung der “Quartärstruktur” eines Proteins?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Proteine formen meistens heterogene Komplexe, seltener Homooligomere.

b.
Die Quartärstruktur beschreibt ein Homotetramer eines Proteins.

c.
Die Quartärstruktur entsteht z.B. bei Viren, wenn eine Polypeptidkette in Einzelproteine geschnitten wird.

d.
Die Quartärstruktur beschreibt dynamische Änderungen der Tertiärstruktur.

e.
Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.

Answer 10

e.

Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.

Question 11

Aus welcher Information kann man im Allgemeinen die Funktion eines Proteins am Besten abschätzen?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Proteinsequenz < DNA-Sequenz < Proteinstruktur

b.
Proteinsequenz < Proteinstruktur< DNA-Sequenz

c.
DNA-Sequenz < Proteinsequenz < Proteinstruktur

d.
Proteinstruktur< Proteinsequenz < DNA-Sequenz

e.
Proteinstruktur< DNA-Sequenz < Proteinsequenz

Answer 11

DNA-Sequenz < Proteinsequenz < Proteinstruktur

Question 12

Ein Protein hat einen pI-Wert von 9. Was trifft in einer Lösung mit pH = 7 zu?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Das Protein hat keine Nettoladung.

b.
Das Protein hat eine negative Nettoladung.

c.
Das Protein hat eine positive Nettoladung.

d.
Die Seitenketten der sauren Aminosäuren sind hauptsächlich protoniert.

e.
Die Seitenketten der basischen Aminosäuren sind hauptsächlich ungeladen.

Answer 12

Das Protein hat eine positive Nettoladung.

Question 13

A und B wechselwirken mit einem Kd = 10-8 M; A und C interagieren mit einem Kd = 10-7 M. Was sagt dies über A, B und C aus?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Die Konzentration an C ist höher als die von B.

b.
Die Affinität zwischen A und B ist höher als die zwischen A und C.

c.
Der isoelektrische Punkt von B liegt höher als der von C.

d.
Das Molekulargewicht von C ist höher als das von B.

e.
Die Assoziationsrate von A und B ist höher als die von A und C.

Answer 13

b.

Die Affinität zwischen A und B ist höher als die zwischen A und C.

Question 14

2,3-Bisphosphoglycerat bindet bevorzugt an den ______ Zustand der Hämoglobin-Quartärstruktur und _____ diesen, was zu einer ________ der Affinität zu Sauerstoff führt.

Wählen Sie eine Antwort:

a.
R; destabilisiert; Absenkung

b.
T; destabilisiert; Erhöhung

c.
R; stabilisiert; Absenkung

d.
R; stabilisiert; Erhöhung

e.
T; stabilisiert; Absenkung

Answer 14

T; stabilisiert; Absenkung

Question 15

Welche der folgenden Antworten beschreibt am besten die durch Dehydrogenasen katalysierte Reaktion?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Desaminierung

b.
Deprotonierung

c.
Veresterung

d.
Hydrolyse

e.
Oxidation-Reduktion

Answer 15

e.

Oxidation-Reduktion

Question 16

Welche der folgenden Antworten beschreibt am besten die Reaktion einer Kinase?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Adenylierung

b.
Carboxylierung

c.
Hydrolyse

d.
Phosphorolyse

e.
Phosphorylierung

Answer 16

e. Phosphorylieruhng

Question 17

Welche Enzymklasse katalysiert die Spaltung einer Bindung durch die Addition eines Orthophosphats?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Hydrolasen

b.
Kinasen

c.
Inorganische Pyrophosphatasen

d.
Phosphatasen

e.
Phosphorylasen

Answer 17

e.

Phosphorylasen

Question 18

Welche der folgenden Aussagen über Enzyme ist falsch?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Beide, Proteine und Nukleinsäuren können als biologische Enzyme fungieren.

b.
Enzyme können spezifisch bezüglich der Stereochemie ihrer Substrate und Produkte sein.

c.
Enzyme haben eine katalytische Lebensdauer von ca. 100-200 Reaktionen pro Enzymmolekül.

d.
Enzyme verringern die Aktivierungsenergie einer Reaktion durch die Stabilisierung des Intermediates im Übergangszustand.

e.
Enzyme, die die Reaktionsgeschwindigkeit der Hinreaktion beschleunigen, erhöhen auch die Reaktionsgeschwindigkeit der Rückreaktion.

Answer 18

c.

Enzyme haben eine katalytische Lebensdauer von ca. 100-200 Reaktionen pro Enzymmolekül.

Question 19

Welche der folgenden Aussagen beschreibt am Besten einen Enzymmechanismus der mehrere Substrate enthält?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus ist die Produktbildung mit einer Enzyminaktivierung begleitet.

b.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden immer ein oder mehrere Produkte freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym binden.

c.
Bei einem sequentiellen Mechanismus werden die Produkte in einer zufälligen Reihenfolge vom Enzyme freigesetzt.

d.
Bei einem sequentiellen Mechanismus kommt es gewöhnlich zu einer zeitweisen Modifikation des Enzyms.

e.
Bei einem sequentiellen Mechanismus binden die Substrate gewöhnlich in einer festgelegten Reihenfolge an das Enzym.

Answer 19

b.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden immer ein oder mehrere Produkte freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym binden.

Question 20

Enzyme, welche ein Nucleosidtriphosphat als Substrat nutzen, benötigen gewöhnlich für die Katalyse außerdem?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Ascorbat.

b.
GMP.

c.
Cl-, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.

d.
K+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.

e.
Mg2+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.

Answer 20

e.

Mg2+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert

Question 21

Welche der folgenden Aussagen trifft für das Enzym Chymotrypsin nicht zu?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Chymotrypsin katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von größeren hydrophoben Aminosäuren.

b.
Chymotrypsin ist eine Protease.

c.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet eine katalytische Triade aus einem Aspartat-, einen Histidin- und einen Serinrest.

d.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildungen eines kovalenten Acyl-Enzyme-Intermediates.

e.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet einen Hämkofaktor, der mit einen Histdinrest im aktiven Zentrum interagiert.

Answer 21

e.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet einen Hämkofaktor, der mit einen Histdinrest im aktiven Zentrum interagiert.

Question 22

Welche folgende Aussage ist charakteristisch für einen kompetitiven Inhibitor einer Enzymreaktion?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Der Inhibitor bindet kovalent an das Enzym.

b.
Der Inhibitor bindet nichtkovalent an das Substrat.

c.
In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM.

d.
In Gegenwart des Inhibitors erniedrigt sich der apparente Vmax.

e.
Eine Erhöhung der Substratkonzentration macht den Effekt des Inhibitors nicht rückgängig.

Answer 22

c.

In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM.

Question 23

Welche der folgenden Aussagen trifft für Allosterie nicht zu?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Allosterische Effekte beinhalten auch Antikooperativität.

b.
Allosterische Enzyme welche einen kooperativen Effekt besitzen, zeigen eine sigmoidale Abhängigkeit zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration.

c.
Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich keine Michalis-Menten Kinetik.

d.
Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich eine viel höher katalytische Effizienz als nicht-allosterische Enzyme.

e.
Allosterische Regulatoren können entweder homotrop oder heterotrop sein.

Answer 23

d.

Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich eine viel höher katalytische Effizienz als nicht-allosterische Enzyme.

Question 24

Welche der folgenden Modifikationen beinhaltet die kovalente Verknüpfung von einem Protein (in Gegensatz zu kleinen Molekülen)?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Acetylierung

b.
Carboxylierung

c.
Methylierung

d.
Phosphorylierung

e.
Ubiquitinylierung

Answer 24

e.

Ubiquitinylierung

Question 25

Welche der folgenden Aussagen beschreibt am besten das “P-loop”-Motiv, welches in einigen Proteinen gefunden wird?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Es interagiert mit Phosphoinositiden der Plasmamembran.

b.
Es interagiert mit Phosphatgruppen eines Protein-gebundenen Nukleotids.

c.
Es interagiert mit Phosphotyrosinresten eines anderen Proteins.

d.
Es interagiert mit Polyproline-Motiven eines anderen Proteins.

e.
Es interagiert mit Polypyrimidine-Bereichen von RNA.

Answer 25

b.

Es interagiert mit Phosphatgruppen eines Protein-gebundenen Nukleotids.

Question 26

Welche der folgenden Wechselwirkungen wird zwangsläufig durch eine kovalente Bindung charakterisiert?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Basenpaarwechselwirkung

b.
Disulfidbindung

c.
Wasserstoffbindung

d.
Induzierte Passform („Induced fit“)

e.
Van-der-Waals-Wechselwirkung

Answer 26

b.

Disulfidbindung

Question 27

Welcher der folgenden Parameter stellt ein Maß für die Affinität molekularer Wechselwirkung dar?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Kd

b.
kon

c.
koff

d.
nH

e.
Vmax

Answer 27

a. Kd

Question 28

Die Bindung eines Liganden an das Protein X beeinflusst die Bindeeigenschaften einer anderen Bindestelle von X. Für welches der folgenden Phänomene ist dies ein Beispiel?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Allosterische Regulierung

b.
Kompetitive Hemmung

c.
Nichtkompetitive Hemmung

d.
Induzierte Passform („Induced fit“)

e.
Stabilisierung des Übergangzustands

Answer 28

a.

Allosterische Regulierung

Question 29

Welche Enzymeigenschaft wird durch den kinetischen Parameter kcat/Km beschrieben?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Katalytische Effizienz

b.
Konzentration

c.
Diffusionsrate

d.
Substratbindungsaffinität

e.
Umsatzrate

Answer 29

a. Katalytische Effizient

Question 30

Durch welche Proteineigenschaft wird die relative Beweglichkeit verschiedener Proteine während der SDS-Polyacrylamidgelelektrophorese in erster Linie beeinflusst?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Antigenität

b.
Hydrophobizität

c.
Isoelektrischer Punkt

d.
Masse

e.
Native Struktur

Answer 30

Masse

Question 31

Welcher der folgenden Methoden ist am besten geeignet, um eine heterogene Proteinmischung nach Größe aufzutrennen?

Wählen Sie eine Antwort:

a.
Affinitätschromatographie

b.
Edman-Abbau

c.
Gelfiltrationschromatographie

d.
Ionenaustauschchromatographie

e.
Isoelektrische Fokussierung

Answer 31

c.

Gelfiltrationschromatographie