Biochemie VL 1 Flashcards
Welcher der unten genannten Werte kommt dem pH-Wert des Cytosol in einer lebenden menschlichen Zelle am nächsten?
7
Eine Reaktion weist unter speziellen Bedingungen einen Wert von ΔG < 0 aus. Was sagt das über diese Reaktion aus?
: Die Produktbildung ist thermodynamisch bevorzugt.
Welche der nachfolgenden Aussagen trifft für die Änderung der freien Energie zu, von dem die Hydrolyse von ATP begleitet wird?
-30 kJ/mol oder-7 kcal/mol
Welche der nachfolgend genannten Aminosäuren haben unter physiologischen Bedingungen eine ungeladene Seitenkette?
Threonin
Welche der nachfolgend genannten Aminosäuren verfügt über eine Seitenkette, deren pKa –Wert dem neutralen pH-Wert am nächsten kommt?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Histidin
b.
Isoleucin
c.
Lysin
d.
Methionin
e.
Tyrosin
a. Histidin
Welche der nachstehenden Angaben beschreibt den alpha-helikalen Bereich eines Polypeptides am besten?
rechtsdrehend, 3,6 aa/Drehung
Welche der folgenden Sekundärstrukturen finden sich am wahrscheinlichsten im Transmembranabschnitt eines Proteins?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Eine Alpha-Helix, welche ausschließlich aus hydrophoben Resten besteht.
b.
Eine amphipatische Alpha-Helix.
c.
Ein langer Beta-Strang.
d.
Ein offenes antiparalleles Beta-Faltblatt.
e.
Ein offenes paralleles Beta-Faltblatt.
Eine Alpha-Helix, welche ausschließlich aus hydrophoben Resten besteht.
Welches der Folgenden trägt am meisten zur thermodynamischen Stabilisierung des nativen Proteinzustands bei?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Alpha-Helix Dipolinteraktionen
b.
Coiled-coil-Interaktionen
c.
Disulfidbrücken
d.
Elektrostatische Interaktionen
e.
Hydrophobe Interaktionen
e. Hydrophobe Interaktion
Welches der Folgenden entscheidet über die native Proteinstruktur?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Die Proteinkonzentration in Lösung.
b.
Die Geschwindigkeit der Translation am Ribosom.
c.
Die Primärstruktur (Aminosäuresequenz).
d.
Welches Chaperon an der Faltung beteiligt ist.
e.
Sowohl Primärstruktur als auch Chaperon.
c. Die Primärstruktur
Welche ist die beste Beschreibung der “Quartärstruktur” eines Proteins?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Proteine formen meistens heterogene Komplexe, seltener Homooligomere.
b.
Die Quartärstruktur beschreibt ein Homotetramer eines Proteins.
c.
Die Quartärstruktur entsteht z.B. bei Viren, wenn eine Polypeptidkette in Einzelproteine geschnitten wird.
d.
Die Quartärstruktur beschreibt dynamische Änderungen der Tertiärstruktur.
e.
Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.
e.
Verschiedene Proteine bilden einen Proteinkomplex durch kovalente und nicht-kovalente Interaktionen.
Aus welcher Information kann man im Allgemeinen die Funktion eines Proteins am Besten abschätzen?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Proteinsequenz < DNA-Sequenz < Proteinstruktur
b.
Proteinsequenz < Proteinstruktur< DNA-Sequenz
c.
DNA-Sequenz < Proteinsequenz < Proteinstruktur
d.
Proteinstruktur< Proteinsequenz < DNA-Sequenz
e.
Proteinstruktur< DNA-Sequenz < Proteinsequenz
DNA-Sequenz < Proteinsequenz < Proteinstruktur
Ein Protein hat einen pI-Wert von 9. Was trifft in einer Lösung mit pH = 7 zu?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Das Protein hat keine Nettoladung.
b.
Das Protein hat eine negative Nettoladung.
c.
Das Protein hat eine positive Nettoladung.
d.
Die Seitenketten der sauren Aminosäuren sind hauptsächlich protoniert.
e.
Die Seitenketten der basischen Aminosäuren sind hauptsächlich ungeladen.
Das Protein hat eine positive Nettoladung.
A und B wechselwirken mit einem Kd = 10-8 M; A und C interagieren mit einem Kd = 10-7 M. Was sagt dies über A, B und C aus?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Die Konzentration an C ist höher als die von B.
b.
Die Affinität zwischen A und B ist höher als die zwischen A und C.
c.
Der isoelektrische Punkt von B liegt höher als der von C.
d.
Das Molekulargewicht von C ist höher als das von B.
e.
Die Assoziationsrate von A und B ist höher als die von A und C.
b.
Die Affinität zwischen A und B ist höher als die zwischen A und C.
2,3-Bisphosphoglycerat bindet bevorzugt an den ______ Zustand der Hämoglobin-Quartärstruktur und _____ diesen, was zu einer ________ der Affinität zu Sauerstoff führt.
Wählen Sie eine Antwort:
a.
R; destabilisiert; Absenkung
b.
T; destabilisiert; Erhöhung
c.
R; stabilisiert; Absenkung
d.
R; stabilisiert; Erhöhung
e.
T; stabilisiert; Absenkung
T; stabilisiert; Absenkung
Welche der folgenden Antworten beschreibt am besten die durch Dehydrogenasen katalysierte Reaktion?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Desaminierung
b.
Deprotonierung
c.
Veresterung
d.
Hydrolyse
e.
Oxidation-Reduktion
e.
Oxidation-Reduktion
Welche der folgenden Antworten beschreibt am besten die Reaktion einer Kinase?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Adenylierung
b.
Carboxylierung
c.
Hydrolyse
d.
Phosphorolyse
e.
Phosphorylierung
e. Phosphorylieruhng
Welche Enzymklasse katalysiert die Spaltung einer Bindung durch die Addition eines Orthophosphats?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Hydrolasen
b.
Kinasen
c.
Inorganische Pyrophosphatasen
d.
Phosphatasen
e.
Phosphorylasen
e.
Phosphorylasen
Welche der folgenden Aussagen über Enzyme ist falsch?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Beide, Proteine und Nukleinsäuren können als biologische Enzyme fungieren.
b.
Enzyme können spezifisch bezüglich der Stereochemie ihrer Substrate und Produkte sein.
c.
Enzyme haben eine katalytische Lebensdauer von ca. 100-200 Reaktionen pro Enzymmolekül.
d.
Enzyme verringern die Aktivierungsenergie einer Reaktion durch die Stabilisierung des Intermediates im Übergangszustand.
e.
Enzyme, die die Reaktionsgeschwindigkeit der Hinreaktion beschleunigen, erhöhen auch die Reaktionsgeschwindigkeit der Rückreaktion.
c.
Enzyme haben eine katalytische Lebensdauer von ca. 100-200 Reaktionen pro Enzymmolekül.
Welche der folgenden Aussagen beschreibt am Besten einen Enzymmechanismus der mehrere Substrate enthält?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus ist die Produktbildung mit einer Enzyminaktivierung begleitet.
b.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden immer ein oder mehrere Produkte freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym binden.
c.
Bei einem sequentiellen Mechanismus werden die Produkte in einer zufälligen Reihenfolge vom Enzyme freigesetzt.
d.
Bei einem sequentiellen Mechanismus kommt es gewöhnlich zu einer zeitweisen Modifikation des Enzyms.
e.
Bei einem sequentiellen Mechanismus binden die Substrate gewöhnlich in einer festgelegten Reihenfolge an das Enzym.
b.
Bei einem Ping-Pong Mechanismus werden immer ein oder mehrere Produkte freigesetzt, bevor alle Substrate an das Enzym binden.
Enzyme, welche ein Nucleosidtriphosphat als Substrat nutzen, benötigen gewöhnlich für die Katalyse außerdem?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Ascorbat.
b.
GMP.
c.
Cl-, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
d.
K+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
e.
Mg2+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert.
e.
Mg2+, welches das Nucleosidtriphophat komplexiert
Welche der folgenden Aussagen trifft für das Enzym Chymotrypsin nicht zu?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Chymotrypsin katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen an der C-terminalen Seite von größeren hydrophoben Aminosäuren.
b.
Chymotrypsin ist eine Protease.
c.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet eine katalytische Triade aus einem Aspartat-, einen Histidin- und einen Serinrest.
d.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildungen eines kovalenten Acyl-Enzyme-Intermediates.
e.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet einen Hämkofaktor, der mit einen Histdinrest im aktiven Zentrum interagiert.
e.
Der katalytische Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet einen Hämkofaktor, der mit einen Histdinrest im aktiven Zentrum interagiert.
Welche folgende Aussage ist charakteristisch für einen kompetitiven Inhibitor einer Enzymreaktion?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Der Inhibitor bindet kovalent an das Enzym.
b.
Der Inhibitor bindet nichtkovalent an das Substrat.
c.
In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM.
d.
In Gegenwart des Inhibitors erniedrigt sich der apparente Vmax.
e.
Eine Erhöhung der Substratkonzentration macht den Effekt des Inhibitors nicht rückgängig.
c.
In Gegenwart des Inhibitors erhöht sich der apparente KM.
Welche der folgenden Aussagen trifft für Allosterie nicht zu?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Allosterische Effekte beinhalten auch Antikooperativität.
b.
Allosterische Enzyme welche einen kooperativen Effekt besitzen, zeigen eine sigmoidale Abhängigkeit zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration.
c.
Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich keine Michalis-Menten Kinetik.
d.
Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich eine viel höher katalytische Effizienz als nicht-allosterische Enzyme.
e.
Allosterische Regulatoren können entweder homotrop oder heterotrop sein.
d.
Allosterische Enzyme zeigen gewöhnlich eine viel höher katalytische Effizienz als nicht-allosterische Enzyme.
Welche der folgenden Modifikationen beinhaltet die kovalente Verknüpfung von einem Protein (in Gegensatz zu kleinen Molekülen)?
Wählen Sie eine Antwort:
a.
Acetylierung
b.
Carboxylierung
c.
Methylierung
d.
Phosphorylierung
e.
Ubiquitinylierung
e.
Ubiquitinylierung
