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A Präsenzwissen > Biochemie > Flashcards

Biochemie Flashcards

1
Q

Glycin

A
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Q

Valin

A
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3
Q

Alanin

A
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4
Q

Prolin

A
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Q

Leucin

A
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6
Q

Isoleucin

A
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7
Q

Methionin

A
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8
Q

Phenylalanin

A
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9
Q

Tryptophan

A
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10
Q

Serin

A
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11
Q

Threonin

A
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12
Q

Asparagin

A
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13
Q

Glutamin

A
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14
Q

Tyrosin

A
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15
Q

Arginin

A
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16
Q

Histidin

A
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17
Q

Lysin

A
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18
Q

Glutaminsäure

A
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19
Q

Asparaginsäure

A
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20
Q

Cystein

A
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21
Q

Dissozoation von Wasser

A
  • Wasser dissoziiert zu einem geringen Grad
  • Bildung von OH- und H3O+ (Hydronium Ion)
    • freie Protonen werden durch vorhandene H-Brücken sofort hydratisiert
  • in reinem Wasser gleiche Konzentration an OH- und H3O+​
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22
Q

Was ist das Lambert Beer Gesetz und wozu kann man es einsetzten?

A
  • macht sich die Absorbtionsfähigkeit von Stoffen zu nützen
  • Bildung des Qutionten aus einfallender und ausfallender Lichtintensität bei Bestrahlung einer Probe
  • Rückschluss auf Konzentration eines Stoffes möglich
  • bei bekannter Konzentration Ermittlung von ε möglich und Rückschluss auf Stoff
  • Extinktionskurve typisch für jeweiligen Stoff / AS
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25
Q

Was sind Orthologe?

A
  • homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen
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26
Q

Was sind Paraloge?

A
  • homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen
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27
Q

Was sind Homologe?

A
  • Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen
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28
Q

Alpha - Helix

A
  • Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
    • Selbststabilisierung
  • Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
  • n = 3,6 As für einen Umgang
  • Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm
  • H-Brücke von Asi und Asi+4
  • Seitenketten zeigen nach außen
  • kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
  • links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
    • fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig
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29
Q

Was bedeutet Kooperativität?

Welche Modelle gibt es?

A
  • bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binen
  • ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
  • Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch Kombiniert das verhalten erklären
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30
Q

Was ist Allosterie?

A
  • Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an anderer Stelle als aktivem Zentrum
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31
Q

Was ist der Bohr - Effekt?

A
  • ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O2 was zu einer erhöhten O2 Abgabe im Gewebe führt
  • bei Belastung entsteht mehr CO2, welches miitels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat
  • durch zusätzliches H+ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert
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34
Q

Was ist ein Katalysator

A
  • Katalysatoren sind Stoffe / Proteine, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und damit die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
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35
Q

Was ist der Übergangszustand?

A
  • ist der kurze Moment einer Reaktion in dem Bindungsbruch, Bindungsbildung, Ladungsumverteilung soweit vorangesschritten sind, dass Rückgang zum Substrat und Fortschritt zum Produkt gleich wahrscheinlich sind
  • findet an der Energiebarriere statt und wird durch Aufbringen der Aktivierungsenergie erreicht
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36
Q

Wodurch wird die Aktivierungsenergie im Enzym-Substrat-Komplex herabgesetzt?

A
  • Das Substrat geht mit dem Enzym im aktiven Zentrum mehrere nicht kovalente Wechselwirkungen ein. Dadurch wird Bindungsenergie frei und kann genutzt werden
  • Substrat darf nicht zu 100 % passen, da es sonst zu stabil wäre die Aktivierungsenergie zur weiteren Reaktion zu groß wäre
  • optimal wenn aktives Zentrum komplementär zum Übergangszustand, dadurch Bildung des Übergangszustandes begünstigt
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37
Q

Wie lautet die Michaelis-Menten Gleichung?

38
Q

Was sind der km und der kkat Wert?

A
  • km - Wert:
    • Michaelis-Konstante
    • gibt die Konzentration [S] an bei der die Anfangsgeschwindigkeit (V0) der Reaktion den halben maximalen Wert erreicht
  • kkat - Wert:
    • Turnover Number
      • Anzahl umgesetzter Substratmoleküle pro Zeit
    • wird als allgemeine Geschwindigkeitskonstante bei mehrstufigen Reaktionen benutzt
    • ist äquivalent zum Geschwindigkeitsbestimmenden Reaktionsschritt oder zusammengesetzt bei komplizierteren Reaktionen mit mehreren geschwindigkeitbestimmenden Schritten
39
Q

Was ist die katalytische Effizienz?

A
  • kkat / km
  • beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit von freiem Enzym und Substrat zum Produkt
  • wird zum Vergleich von Enzymen genutzt
  • je größer desto besser
  • Maximalwert ist Wert der Diffusionskontrollierten Begegnung von S und E (108 - 109 M-1 s-1)
  • Ausnahme: Enzyme die ihr Substrat zur Ladung im aktiven Zentrum anziehen (Superoxid Dismutase)
40
Q

Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?

Wie stellt man sie experimentell fest?

1

A

A) Reversieble Hemmung - Kompetitiv

  • bindet in Aktivem Zentrum, darf kein alternatives Substrat sein
  • bei Erhöhung von [I] wird V Kurve flacher
  • VMax bleibt gleich → KM erhöht sich
  • Aufheben der Hemmung durch Erhöhung [S]
41
Q

Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?

Wie stellt man sie experimentell fest?

2

A

B) Reversible Hemmung - Unkompetitiv

  • Bildung eines ESI Komplexes
  • I bindet an ES Komplex und behindert die Reaktion
  • bei E+S ⇔ ES ⇒ E+P wird ES aus dem Gleichgewicht herausgenommen, dadurch wird [ES] kleiner
  • VMax wird kleiner und KM wird kleiner
  • kann nicht durch Erhöhung [S] aufgehoben werden
42
Q

Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?

Wie stellt man sie experimentell fest?

3

A

C) Reversibel - Nicht Kompetitiv

  • I bindet außen an Enzym und verändert dadurch aktives Zentrum
  • kann als EI und als ESI binden
  • [E] wird kleiner, da E aus Reaktion herausgenommen wird
  • kann durch Erhöhung [S] nicht kompensiert werden
  • VMax wird kleiner, KM bleibt gleich
43
Q

Welches Metall befindet sich im aktiven Zentrum der Carboanhydrase und wie wirkt es bei der Katalyse?

A
  • Zink durch 3 His Reste koordiniert
    • an 4. Koordinationsstelle H2O
  • Zn2+ generiert Hydroxid, welches C von CO2 angreift
  • entstehende negative Ladung am O wird durch Zn2+ stabilisiert
  • durch Reaktion mit weiterem H2O Abspaltung des Hydrogencarbonations
44
Q

Was versteht man unter der Ordnung einer Reaktion?

A
  • Die Ordnung gibt in der Kinetik an von wievielen Konzentrationen von Stoffen die Reaktionsgeschwindigkeit abhängt
    1. Ordnung: Konzentrationsunabhängig
    1. Ordnung: Abhängig von der Konzentration eines Stoffes
    1. Ordnung: Abhängig von der Konzentration zweier Stoffe
  • usw.
45
Q

Welche allgemeinen katalytischen Strategien stezen Enzyme ein?

A
  • Kovalente Katalyse
    • Ausbildung einer kovalenten Bindung im aktiven Zentrum
    • meist nukleophile kovalente Katalyse
    • Bsp: Chymotrypsin
  • Allg. Säure - Base Katalyse
    • Enzym funktioniert als Protonendonor oder -aktzeptor
    • BSP: Chymotrypsin / Carboanhydrase
  • Katalyse durch Annäherung
    • Enzym erleichtert Reaktion, indem es zwei Substrate in der richtigen Orientierung einander näher bringt
  • Metallionenkatalyse
    • Metallionen können als Elektronendonoren oder -aktzeptoren, als Lewissäure oder Bereitssteller von Hydroxidionen wirken
46
Q

Welche Auswirkungen haben Phosphorylierungen?

A
  • es werden 2 negative Ladungen hinzugefügt
    • Veränderung der Elektrostatik, damit andere WW zwischen Proteinen und Liganden
  • eine Phosphorylgruppe kann 3 H-Brücken ausbilden
  • Phosphorylierung hat große freie Enthalpie
    • die Hälfte der -50 kj/mol ist im Phosphorylierten Protein enthalten und kann für Konformationsänderungen genutzt werden
  • Zeitraum zw. Phosphorylierung und Dephosphorylierung ist variabel (1s - 1h)
  • dient als Verstärkersignal
    • eine durch Phosphorylierung aktivierte Kinase kann weite Phosphorylierungen durchführen
  • Verwendung von ATP als Phosphorylgruppendonor koppelt den Stoffwechsel an den Energiestoffwechsel
47
Q

Wie stellt man einen Puffer her?

A
  • schwache Säure und Base benötigt
  • deren Konzentration muss bestimmt werden
  • mittels pH Wert gleichung kann das Verhältnis berechnet werden
  • dann in Gleichung Vges = VA + VB einsetzten
    • → 10ml = 2VA + VA
48
Q

Welche Enzymgruppen gibt es?

A
  • Oxidoreduktasen - Redoxreaktionen
  • Transferasen - Übertragung funktioneller Gruppen
  • Hydrolasen - Hydrolytische Spaltung
  • Lyasen - nicht hydrolytische Addition oder Eliminierung von Molekülgruppen
  • Isomerasen - Intramolekulare Umwandlung
  • Ligasen - kovalente Verknüpfung mittels energiereicher Cofaktoren (ATP)
50
Q

Wie sind Glycerophospholipide aufgebaut und welche Eigenschaften haben sie?

A
  • Glycerin mit 2 Fettsäuren und 1 Phosphat mit Alkohol (Phosphodiester)
  • amphiphil (FS hydophob, Phosphodiester hydrophil)
  • je nach dem welcher Alkohol bindet andere Eigenschaften
51
Q

Wie wird die Spezifität von Ionenkanälen bewirkt?

Wie kann der Kaliumkanal zwischen K+ und Na+ unterscheiden?

A
  • K+ liegen außerhalb des Kanals hydratisiert vor
  • Kaliumkanal hat Ø 0,3 nm
  • um in den Kanal zu gelangen muss K+ seine Hydrathülle abstreifen
  • Kanalinneres wird von mehreren alphahelices gebildet, deren Petidcarbonylgruppen zeigen zur Kanalinnenseite
  • Abfolge der AS in Helices ist Selektivitätsfilter
  • im Kanal wird K+ von Peptidcarbonylgruppen koordiniert (Resolvatisierung)
  • Durch die Resolvatisierung im Kanal wird mehr Energie frei als bei der Dehydratisierung aufgewendet wird
    • daher energetisch günstig
  • für Na+ stehen die Peptidcarbonylgruppen ungünstiger, sodass bei Resolvatisierung deutlich weniger Energie frei wird als bei der Dehydratisierung, dadurch energetisch ungünstig in den Kanal einzutreten
52
Q

Was sind Micellen?

A
  • Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
  • geladene Fettsäuren insbesondere
  • keine Lipiddoppelschicht, keine wässrige Phase im Inneren
53
Q

Was sind Liposome?

A
  • Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
  • bilden Lipiddoppelschichten aus, die wässrige Phase (Phase des polaren Lösungsmittels) einschließt
    *
57
Q

Wie kann man die Energieladung der Zelle beschreiben?

A
  • Anabole und katabole Stoffwechselwege werden durch den Energieladung der Zelle reguliert
  • bei viel ATP und ADP eher anabol
  • bei viel AMP (keine Enegrie) eher katabol
  • Energieladung der Zellen liegt zwischen 0,8 und 0,95
61
Q

Ablauf der Glykolyse

A

Stoffe:

  • Glucose
    • Hexokinase
  • Glucose-6-phosphat
    • Glucose-6-phosphat Isomerase
  • Fructose-6-phosphat
    • Phosphofructokinase
  • Fructose-1,6-bisphosphat
    • Aldolase
  • Dihydroxyacetonphosphat + Glycerinaldehyd-3-phosphat
    • Triosephosphatisomerase
    • Glycerinaldehy-3-phosphat Dehydrogenase
  • 1,3-Bisphospoglycerat
    • Phosphoglyceratkinase
  • 3-Phosphoglycerat
    • Phosphoglyceratmutase
  • 2-Phosphoglycerat
    • Enolase
  • Phosphoenolpyruvat
    • Pyruvatkinase
  • Pyruvat
62
Q

Wie verläuft die Gluconeogenese?

Welche Schritte unterscheiden sich von der Glykolyse?

A
  • Biosynthese von Glucose aus Molekülen, die nicht zu den Kohlenhydraten zählen
  • Rot sind andere Schritte
    • Pyruvat → Oxalacetat
      • (Pyruvat Caboxylase)
    • Oxalacetat → Phosphoenolpyruvat
      • (Phosphoenolpyruvat Carboxylase)
    • Fructose-1,6-bisphosphat → Fructose-6-Phosphat
      • (Fructose-1,6-bisphosphatase)
    • Glucose-6-Phosphat → Glucose
      • (Glucose-6-Phosphatase)
63
Q

Wie wirken Substratzyklen?

A
  • kleine Veränderungen einzelner Reaktionen können den Nettofluss erheblich verändern
  • Bsp: Änderung der einzelnen Reaktionen um 20% ergibt Netoflussänderung um 380%
64
Q

Welche Produkte erzeigt der Pentosephosphatweg und in welchem Zusammenhang stehen sie mit Glykolyse und Gluconeogenese?

A
  • Glycerinaldehyd-3-phosphat und Fructose-6-Phosphat können als Produkte sowohl in die Glykolyse als auch in die Gluconeogenese eingehen
  • Weitere Produkte:
    • NADPH
    • Ribose-5-Phosphat (Nucleotidsynthese)
65
Q

Wie ist Glykogen aufgebaut und gelagert?

Was sind die Vorteile gegenüber Triaglycerinen?

A
  • Glucose die alpa-1,4-glykosidisch verknüpft sind
  • mit Verzweigungen alpa-1,6-glykosidisch
  • Enden sind nicht reduzierend
  • Ausgangsponkz mittig: Glykogenin
  • schnelle Freisetzung
  • Blut Glucose Konzentration kann konstant gehalten werden
  • Funktioniert unter anaeroben Bedingungen
67
Q

Wie läuft der Citratzyklus ab?

A

Stoffe:

  • Oxalacetat + Acetyl-CoA
    • Citratsynthase
  • Citrat
    • Aconitase
  • cis-Aconitat
    • Aconitase
  • Isocitrat
    • Isocitrat-Dehydrogenase
  • alpha-Ketoglutarat
    • alpha-Ketoglutarat-Dehydrogenase Komplex
  • Succinyl-Coa
    • Succinyl-CoA Synthetase
  • Succinat
    • Succinat-Dehydrogenase
  • Fumarat
    • Fumarase
  • Malat
    • Malat-Dehydrogenase
  • Oxalacetat
    • Citratsynthase
68
Q

Wie funktioniert die Größenausschlusschromatographie?

(Gelfiltration)

A
  • Säule mit stationärer Phase aus Gel mit bestimmter Porengröße
  • Pufferstrom fließt durch Gel
  • Proteingemisch wird dazugegeben
    • kleine Proteine welche ungefähr der Porengröße entsprechen fließen langsamer durch das Gel, da sie in die Proen rutschen
    • größere Proteine passen nicht in die Poren und strömen durch das Gel
69
Q

Wie funktioniert der Bradfort Test

A
  • Farbstoff G250 wird zu Protein gegeben, dieser binded an basische Seitenketten, dadurch Verschiebung des Extinktionsmaximus
  • gebundene G250 Moleküle und damit Extinktion sind propotional zur Konzentration des Stoffes
  • bei bekanntem Extinktionskoeffizienten direkter Rückschluss auf Konzentration möglich
    • ansonsten erstellen einer Eichkurve mittels bekannter Konzentrationen
70
Q

Wie funktioniert die Ammoniumsulfat Fällung?

A
  • Ammoniumsulfat dehydratisiert Proteine
    • Hydrathülle der Proteine geht auf Ammoniumsulfat
  • Protein fällt aus (Hydrophober Effekt, nicht mehr in Lösung)
71
Q

Wie sind Standardredoxpotentiale definiert?

Wie können Redoxäquivalente übertragen werden?

A
  • Redoxpotential ist Maß für Elektronenaffinität
  • Bezugsgröße ist das Potential der Wasserstoffelektrode
    • Redoxpotential ist immer realtiv zu diesem Wert zu sehen
  • Redoxpotentiale wurden experimentell gemessen und für viele Reaktion in Tabellen dargestellt
  • direkt als Elektron
  • als Wasserstoffatome
  • als Hydridion (H-)
  • Reaktion mit O2
72
Q

Was passiert im Komplex I?

A
  • NADH-Q-Oxidureduktase
  • NADH bindet an Komplex I und gibt Proton mit 2 Elektronen an Flavinmononucletid (FMN) ab wodurch es zu FMNH2 reduziert wird
  • Die Elektronen werden im weiteren über die Fe-S Zentren zum Coenzym Q transportiert, welches daraufhin 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und reduziert wird (QH2)
  • Durch den Elektronentransport werden 4 H+ aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt
  • anschließend verlässt QH2 den Komplex I ins Membraninnere
  • ein Elektronenpaae = 4 H+ gepumt
73
Q

Was ist der Q Zyklus?

A
  • QH2 hat 2 Elektronen, die auf Cytochrom c übertragen werden welches nur ein Elektron aufnehmen kann
  • QH2 bindet, gibt 2 H+, ein Elektron an Cyt c und ein Elektron an ein weitere Q in einer zweiten Bindungsstelle ab
    • Bildung Semichinonanionradikal
  • nächstes QH2 bindet und gibt 2 H+, sowie 1 Elektron an weiteres Cyt c und ein Elektron an das Radikal ab, welches 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und so zu QH2 reduziert wird
74
Q

Was passiert im Komplex 4?

A
  • Cytochrom-c-Oxidase
  • Katalyse des Transport der Elektronen von reduzierten Cyt c auf molekularen Sauerstoff (daher aerob)
  • und Pumpen von 4 Protonen je 4 Cyt c
  • behinhaltet 2 Cu Zentren und 2 Häm Gruppen
  • 2 Cyt c reduzieren CuB Zentrum und Häm a3 sodass O2 binden kann
  • 2 weitere Cyt c liefern 2 Elektronen wodurch 2 H+ addiert werden können (CuB2+-OH & Fe3+-OH)
  • danach werden 2 weitere H+ addiert und Wasser wird entlassen
  • 4 Protonen gepumpt, 4 aus der Matrix entfernt durch Bildung Wasser
75
Q

Wieso sind die unterschiedlichen Cofaktoren der Oxidativen Phosphorylierung wichtig für den Elektronenfluss?

A
  • die verschiedenen Cofaktoren haben unterschiedliche Mittelpunktsredoxpotentiale
  • dadurch stark genug um Elektronen aufzunehmen aber nicht zu stark um sie wieder abzugeben
76
Q

Wie rotiert der Rotor der ATP-Synthase?

A
  • c Untereinheit sind Helices mit protonierten Aspartat
  • a Untereinheit mit 2 Halbkanälen
  • unprotonierter ASP wird durch ARG stabilisiert, dadurch Aufbau mechanischer Spannung
  • Proton dringt in Intermembranhalbkanal und bindet an ASP, keine elektrostatische Stabilisierung und Entspannung, dadurch Rotationsbewegung
  • benachbarte c Untereinheit kommt in Bereich des ARG im Stator, gebundes Proton löst sich und diffundiert durch Matrixhalbkanal weg
  • negativ geladene ASP geht elektrostatische WW zu ARG ein und mechanische Spannung wird aufgebaut
  • Ausgangsposition wieder hergestellt
77
Q

Welche Rolle spielt der Protonengradient bei der Erzeugung von ATP?

A
  • Energie des Protonengradienten wird genutzt um ATP nach der Reaktion von ADP + Pi → ATP wieder aus der ATPase zu lösen
79
Q

Welche Eigenschaften besitzen biologische Membranen?

A
  • Ausbildung von Doppelschichten durch amphiphile Membranlipide
    • hydrophobe Seitenketten aggregieren spontan
  • selbstheilend
  • Verhältnis Lipid:Protein 1:4 bis 4:1
  • elektrisch polarisiert (negatives Potential der Zelle -60mV)
  • permeabel für:
    • Gas (N2, O2, CO2)
    • hydrophobe Teilchen (Steroide, Benzol)
    • kleine polare Teilchen (Wasser, Harnstoff)
  • nicht permeabel für:
    • Ionen (H+, Na+, Cl-)(Solvatisiert)
    • polare, große oder geladene Teilchen (Proteine, AS)
80
Q

Nach welchem Muster verläuft der Fettsäurestoffwechsel?

A
  • Herstellung aktivierter Acylgruppe
  • Oxidation
  • Hydratisierung
  • Oxidation
  • Spaltung
81
Q

Welche Reaktionen laufen in der beta-Oxidation ab?

82
Q

Was sind passiver und aktiver Transport über die Membran?

A
  • Passiv:
    • Diffusion eines polaren Moleküls durch die Membran durch spezifische Kanäle entlang eines Konzentrationsgradienten
  • Aktiv:
    • Bewegung von Molekülen durch die Membran entgegen eines Konzentrationsgradienten
87
Q

Was ist das Phosphorylgruppenübertragungspotential?

A
  • gibt die Fähigkeit an Energie durch Bindung eines Phosphatrestes zu speichern
  • durch Hydrolyse wird diese Energie frei (ΔG < 0) oder wird benötigt (ΔG > 0)
88
Q

Wieso hat ATP ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspoteintial?

A
  • Resonanzstabilisierung
    • abgespaltenes Hydrogenphosphat stabiler
  • Elektrostatische Abstoßung
    • Abstoßung zwischen den 3 Phosphatgruppen
    • durch Abspaltung weniger elektrostatische WW
  • Hydratation
    • nach Spaltung neue WW mit Solvens
89
Q

Nenne 4 aktive Carrier des Stoffwechsels

A
  • NADH und NADPH
  • FADH2 ​
  • Acetyl-CoA
  • Biotin
91
Q

Wie sind Kohlenhydrate definiert?

A
  • (C-H2O)n n > 3
  • als Polyhydroxy-Aldehyde und Polyhydroxy-Ketone (Aldosen, Ketosen)
92
Q

Welche biologische Funktion haben Kohlenhydrate?

A
  • Energiespeicher, Brennstoff und Metabolite
  • Bestandteil der DNA und RNA
  • Strukturelemente der Zellwände von Bakterien und Pflanzen
  • Bestandteil von Proteinen und Lipiden
    • Zell-Zell Erkennung
93
Q

Wie wird Glykogen abgebaut?

A
  1. Phosphorylase baut Glykogenstränge ab bis 4 Reste vor jeder Verzweigung (sterisch blockiert)
  2. Transferase überträgt 3 der bleibenden Reste auf anderen Glykogenstrang
  3. alpa-1,6-Glykosidase hydrolysiert Verzweigung (Debranching)

Dadurch Entstehung eines linearen Stranges und weiterer Abbau bis nächste Verzweigung möglich

99
Q

Welche Schritte verbindet die Glykolyse mit dem Citratzyclus?

A
  • Bildung von Acetyl-CoA aus Pyruvat durch Pyruvatdehydrogenase
101
Q

Was passiert im Komplex 2?

A
  • Succinat-Q-Reduktase Komplex
  • Succinat-Dehydrogenase ist Bestandteil des Proteins
  • FADH2 wird im Citratzyklus gebildet, verlässt das Protein nicht und gibt über einige Fe-S Zentren seine Elektronen an Coenzym Q ab was zu QH2 reduziert wird
  • es findet kein Transport von H+ statt
102
Q

Was passiert im Komplex 3?

A
  • Cytochrom-b,c1-Komplex
    • Q-Cytochrom-c-Oxireduktase
  • Übertragung der Elektronen von Ubichinol (QH2) auf Cytochrom c mittels Q-Zyklus, dabei Pumpen von H​+ ​aus Matrix
  • weitere prosthetische Gruppen Cytochrom b und Fe-S Zentrum (Rieske Fe-S Zentrum)
  • Cytochrome sind elektronenübertragende Proteine die Hämgruppen als prosthetische Gruppe besitzen
  • ein Elektronenpaar = 2 H+ gepumpt
103
Q

Definieren Sie den Begriff „Oxidative Phosphorylierung“.

A

Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei er durch den Transfer von Elektronen aus NADH oder FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird.

111
Q

Warum sind Triglycerine gut für die Energiespeicherung geeignet?

A
  • Wasserfrei
    • Glucose muss z.B. Hydratisiert werden, dadurch mehr Platz benötigt
    • Fette können also komprimierter gelagert werden
  • hochgradig reduziert
112
Q

Was sind die vier physiologischen Aufgaben von Fettsäuren?

A
  • Bausteine für Phospholipide und Glycolipide
  • Modifikation von Proteinen durch kovalente Anbindung
  • Energiespeicher
  • Derivate dienen als Hormone und Botenstoffe.

A Präsenzwissen (2 decks)

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