Biochemie Flashcards
1
Q
Glycin
A
2
Q
Valin
A
3
Q
Alanin
A
4
Q
Prolin
A
5
Q
Leucin
A
6
Q
Isoleucin
A
7
Q
Methionin
A
8
Q
Phenylalanin
A
9
Q
Tryptophan
A
10
Q
Serin
A
11
Q
Threonin
A
12
Q
Asparagin
A
13
Q
Glutamin
A
14
Q
Tyrosin
A
15
Q
Arginin
A
16
Q
Histidin
A
17
Q
Lysin
A
18
Q
Glutaminsäure
A
19
Q
Asparaginsäure
A
20
Q
Cystein
A
21
Q
Dissozoation von Wasser
A
- Wasser dissoziiert zu einem geringen Grad
- Bildung von OH- und H3O+ (Hydronium Ion)
- freie Protonen werden durch vorhandene H-Brücken sofort hydratisiert
- in reinem Wasser gleiche Konzentration an OH- und H3O+
22
Q
Was ist das Lambert Beer Gesetz und wozu kann man es einsetzten?
A
- macht sich die Absorbtionsfähigkeit von Stoffen zu nützen
- Bildung des Qutionten aus einfallender und ausfallender Lichtintensität bei Bestrahlung einer Probe
- Rückschluss auf Konzentration eines Stoffes möglich
- bei bekannter Konzentration Ermittlung von ε möglich und Rückschluss auf Stoff
- Extinktionskurve typisch für jeweiligen Stoff / AS
25
Q
Was sind Orthologe?
A
- homologe Proteine die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche Aufgaben erfüllen
26
Q
Was sind Paraloge?
A
- homologe Proteine die im selben Organismus vorkommen aber unterschiedliche Aufgaben erfüllen
27
Q
Was sind Homologe?
A
- Sind 2 Proteine wenn sie vom selben Vorläufer abstammen
28
Q
Alpha - Helix
A
- Haupttriebkraft für Bildung sind H - Brücken
- Selbststabilisierung
- Abstand eines Umlaufes d = 5,4 Å
- n = 3,6 As für einen Umgang
- Raumgewinn pro As = d/n = 1,5 Å = 0,15 nm
- H-Brücke von Asi und Asi+4
- Seitenketten zeigen nach außen
- kein Hohlraum (Van der Vaals Radien)
- links- und rechtsgängige (linke / rechte Hand)
- fast nur rechtsgängig, lang immer rechtsgängig
29
Q
Was bedeutet Kooperativität?
Welche Modelle gibt es?
A
- bei Proteinen mit mehreren Bindungstellen nimmt die Affinität zum Liganden zu je mehr Liganden binen
- ODER: Kooperativ bedeutet dass sich mehrere Wechselwirkungen derart beinflussen, dass sich das Gesamtsystem anders verhält als man es von den Eigenschaften der isolierten Wechselwirkung erwarten würde
- Es gibt das sequentielle und das konzentrierte Modell, beide Modelle können auch Kombiniert das verhalten erklären
30
Q
Was ist Allosterie?
A
- Regelung der Proteinfunktion durch ein anderes Molekül als Substrat / Ligand durch Bindung an anderer Stelle als aktivem Zentrum
31
Q
Was ist der Bohr - Effekt?
A
- ein sinkender pH Wert verringert die Affinität zu O2 was zu einer erhöhten O2 Abgabe im Gewebe führt
- bei Belastung entsteht mehr CO2, welches miitels Carboanhydrase zu Kohlensäure umgewandelt wird und dissoziiert, was eine Veringerung des pH Wertes zur Folge hat
- durch zusätzliches H+ werden ionische Bindungen im Molekül gebildet, was die T-Form stabilisiert
34
Q
Was ist ein Katalysator
A
- Katalysatoren sind Stoffe / Proteine, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und damit die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen
35
Q
Was ist der Übergangszustand?
A
- ist der kurze Moment einer Reaktion in dem Bindungsbruch, Bindungsbildung, Ladungsumverteilung soweit vorangesschritten sind, dass Rückgang zum Substrat und Fortschritt zum Produkt gleich wahrscheinlich sind
- findet an der Energiebarriere statt und wird durch Aufbringen der Aktivierungsenergie erreicht
36
Q
Wodurch wird die Aktivierungsenergie im Enzym-Substrat-Komplex herabgesetzt?
A
- Das Substrat geht mit dem Enzym im aktiven Zentrum mehrere nicht kovalente Wechselwirkungen ein. Dadurch wird Bindungsenergie frei und kann genutzt werden
- Substrat darf nicht zu 100 % passen, da es sonst zu stabil wäre die Aktivierungsenergie zur weiteren Reaktion zu groß wäre
- optimal wenn aktives Zentrum komplementär zum Übergangszustand, dadurch Bildung des Übergangszustandes begünstigt
37
Q
Wie lautet die Michaelis-Menten Gleichung?
A
38
Q
Was sind der km und der kkat Wert?
A
- km - Wert:
- Michaelis-Konstante
- gibt die Konzentration [S] an bei der die Anfangsgeschwindigkeit (V0) der Reaktion den halben maximalen Wert erreicht
- kkat - Wert:
- Turnover Number
- Anzahl umgesetzter Substratmoleküle pro Zeit
- wird als allgemeine Geschwindigkeitskonstante bei mehrstufigen Reaktionen benutzt
- ist äquivalent zum Geschwindigkeitsbestimmenden Reaktionsschritt oder zusammengesetzt bei komplizierteren Reaktionen mit mehreren geschwindigkeitbestimmenden Schritten
- Turnover Number
39
Q
Was ist die katalytische Effizienz?
A
- kkat / km
- beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit von freiem Enzym und Substrat zum Produkt
- wird zum Vergleich von Enzymen genutzt
- je größer desto besser
- Maximalwert ist Wert der Diffusionskontrollierten Begegnung von S und E (108 - 109 M-1 s-1)
- Ausnahme: Enzyme die ihr Substrat zur Ladung im aktiven Zentrum anziehen (Superoxid Dismutase)
40
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
1
A
A) Reversieble Hemmung - Kompetitiv
- bindet in Aktivem Zentrum, darf kein alternatives Substrat sein
- bei Erhöhung von [I] wird V Kurve flacher
- VMax bleibt gleich → KM erhöht sich
- Aufheben der Hemmung durch Erhöhung [S]
41
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
2
A
B) Reversible Hemmung - Unkompetitiv
- Bildung eines ESI Komplexes
- I bindet an ES Komplex und behindert die Reaktion
- bei E+S ⇔ ES ⇒ E+P wird ES aus dem Gleichgewicht herausgenommen, dadurch wird [ES] kleiner
- VMax wird kleiner und KM wird kleiner
- kann nicht durch Erhöhung [S] aufgehoben werden
42
Q
Welche Art von Enzymhemmungen gibt es?
Wie stellt man sie experimentell fest?
3
A
C) Reversibel - Nicht Kompetitiv
- I bindet außen an Enzym und verändert dadurch aktives Zentrum
- kann als EI und als ESI binden
- [E] wird kleiner, da E aus Reaktion herausgenommen wird
- kann durch Erhöhung [S] nicht kompensiert werden
- VMax wird kleiner, KM bleibt gleich
43
Q
Welches Metall befindet sich im aktiven Zentrum der Carboanhydrase und wie wirkt es bei der Katalyse?
A
- Zink durch 3 His Reste koordiniert
- an 4. Koordinationsstelle H2O
- Zn2+ generiert Hydroxid, welches C von CO2 angreift
- entstehende negative Ladung am O wird durch Zn2+ stabilisiert
- durch Reaktion mit weiterem H2O Abspaltung des Hydrogencarbonations
47
Q
Wie stellt man einen Puffer her?
A
- schwache Säure und Base benötigt
- deren Konzentration muss bestimmt werden
- mittels pH Wert gleichung kann das Verhältnis berechnet werden
- dann in Gleichung Vges = VA + VB einsetzten
- → 10ml = 2VA + VA
50
Q
Wie sind Glycerophospholipide aufgebaut und welche Eigenschaften haben sie?
A
- Glycerin mit 2 Fettsäuren und 1 Phosphat mit Alkohol (Phosphodiester)
- amphiphil (FS hydophob, Phosphodiester hydrophil)
- je nach dem welcher Alkohol bindet andere Eigenschaften
51
Q
Wie wird die Spezifität von Ionenkanälen bewirkt?
Wie kann der Kaliumkanal zwischen K+ und Na+ unterscheiden?
A
- K+ liegen außerhalb des Kanals hydratisiert vor
- Kaliumkanal hat Ø 0,3 nm
- um in den Kanal zu gelangen muss K+ seine Hydrathülle abstreifen
- Kanalinneres wird von mehreren alphahelices gebildet, deren Petidcarbonylgruppen zeigen zur Kanalinnenseite
- Abfolge der AS in Helices ist Selektivitätsfilter
- im Kanal wird K+ von Peptidcarbonylgruppen koordiniert (Resolvatisierung)
- Durch die Resolvatisierung im Kanal wird mehr Energie frei als bei der Dehydratisierung aufgewendet wird
- daher energetisch günstig
- für Na+ stehen die Peptidcarbonylgruppen ungünstiger, sodass bei Resolvatisierung deutlich weniger Energie frei wird als bei der Dehydratisierung, dadurch energetisch ungünstig in den Kanal einzutreten
52
Q
Was sind Micellen?
A
- Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
- geladene Fettsäuren insbesondere
- keine Lipiddoppelschicht, keine wässrige Phase im Inneren
53
Q
Was sind Liposome?
A
- Assimilierung von amphiphilen Molekülen in polaren Lösungsmitteln
- bilden Lipiddoppelschichten aus, die wässrige Phase (Phase des polaren Lösungsmittels) einschließt
*
57
Q
Wie kann man die Energieladung der Zelle beschreiben?
A
- Anabole und katabole Stoffwechselwege werden durch den Energieladung der Zelle reguliert
- bei viel ATP und ADP eher anabol
- bei viel AMP (keine Enegrie) eher katabol
- Energieladung der Zellen liegt zwischen 0,8 und 0,95
61
Q
Ablauf der Glykolyse
A
Stoffe:
- Glucose
- Hexokinase
- Glucose-6-phosphat
- Glucose-6-phosphat Isomerase
- Fructose-6-phosphat
- Phosphofructokinase
- Fructose-1,6-bisphosphat
- Aldolase
- Dihydroxyacetonphosphat + Glycerinaldehyd-3-phosphat
- Triosephosphatisomerase
- Glycerinaldehy-3-phosphat Dehydrogenase
- 1,3-Bisphospoglycerat
- Phosphoglyceratkinase
- 3-Phosphoglycerat
- Phosphoglyceratmutase
- 2-Phosphoglycerat
- Enolase
- Phosphoenolpyruvat
- Pyruvatkinase
- Pyruvat
62
Q
Wie verläuft die Gluconeogenese?
Welche Schritte unterscheiden sich von der Glykolyse?
A
- Biosynthese von Glucose aus Molekülen, die nicht zu den Kohlenhydraten zählen
- Rot sind andere Schritte
- Pyruvat → Oxalacetat
- (Pyruvat Caboxylase)
- Oxalacetat → Phosphoenolpyruvat
- (Phosphoenolpyruvat Carboxylase)
- Fructose-1,6-bisphosphat → Fructose-6-Phosphat
- (Fructose-1,6-bisphosphatase)
- Glucose-6-Phosphat → Glucose
- (Glucose-6-Phosphatase)
- Pyruvat → Oxalacetat
63
Q
Wie wirken Substratzyklen?
A
- kleine Veränderungen einzelner Reaktionen können den Nettofluss erheblich verändern
- Bsp: Änderung der einzelnen Reaktionen um 20% ergibt Netoflussänderung um 380%
64
Q
Welche Produkte erzeigt der Pentosephosphatweg und in welchem Zusammenhang stehen sie mit Glykolyse und Gluconeogenese?
A
- Glycerinaldehyd-3-phosphat und Fructose-6-Phosphat können als Produkte sowohl in die Glykolyse als auch in die Gluconeogenese eingehen
- Weitere Produkte:
- NADPH
- Ribose-5-Phosphat (Nucleotidsynthese)
65
Q
Wie ist Glykogen aufgebaut und gelagert?
Was sind die Vorteile gegenüber Triaglycerinen?
A
- Glucose die alpa-1,4-glykosidisch verknüpft sind
- mit Verzweigungen alpa-1,6-glykosidisch
- Enden sind nicht reduzierend
- Ausgangsponkz mittig: Glykogenin
- schnelle Freisetzung
- Blut Glucose Konzentration kann konstant gehalten werden
- Funktioniert unter anaeroben Bedingungen
67
Q
Wie läuft der Citratzyklus ab?
A
Stoffe:
- Oxalacetat + Acetyl-CoA
- Citratsynthase
- Citrat
- Aconitase
- cis-Aconitat
- Aconitase
- Isocitrat
- Isocitrat-Dehydrogenase
- alpha-Ketoglutarat
- alpha-Ketoglutarat-Dehydrogenase Komplex
- Succinyl-Coa
- Succinyl-CoA Synthetase
- Succinat
- Succinat-Dehydrogenase
- Fumarat
- Fumarase
- Malat
- Malat-Dehydrogenase
- Oxalacetat
- Citratsynthase
71
Q
Wie sind Standardredoxpotentiale definiert?
Wie können Redoxäquivalente übertragen werden?
A
- Redoxpotential ist Maß für Elektronenaffinität
- Bezugsgröße ist das Potential der Wasserstoffelektrode
- Redoxpotential ist immer realtiv zu diesem Wert zu sehen
- Redoxpotentiale wurden experimentell gemessen und für viele Reaktion in Tabellen dargestellt
- direkt als Elektron
- als Wasserstoffatome
- als Hydridion (H-)
- Reaktion mit O2
72
Q
Was passiert im Komplex I?
A
- NADH-Q-Oxidureduktase
- NADH bindet an Komplex I und gibt Proton mit 2 Elektronen an Flavinmononucletid (FMN) ab wodurch es zu FMNH2 reduziert wird
- Die Elektronen werden im weiteren über die Fe-S Zentren zum Coenzym Q transportiert, welches daraufhin 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und reduziert wird (QH2)
- Durch den Elektronentransport werden 4 H+ aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt
- anschließend verlässt QH2 den Komplex I ins Membraninnere
- ein Elektronenpaae = 4 H+ gepumt
73
Q
Was ist der Q Zyklus?
A
- QH2 hat 2 Elektronen, die auf Cytochrom c übertragen werden welches nur ein Elektron aufnehmen kann
- QH2 bindet, gibt 2 H+, ein Elektron an Cyt c und ein Elektron an ein weitere Q in einer zweiten Bindungsstelle ab
- Bildung Semichinonanionradikal
- nächstes QH2 bindet und gibt 2 H+, sowie 1 Elektron an weiteres Cyt c und ein Elektron an das Radikal ab, welches 2 Protonen aus der Matrix aufnimmt und so zu QH2 reduziert wird
74
Q
Was passiert im Komplex 4?
A
- Cytochrom-c-Oxidase
- Katalyse des Transport der Elektronen von reduzierten Cyt c auf molekularen Sauerstoff (daher aerob)
- und Pumpen von 4 Protonen je 4 Cyt c
- behinhaltet 2 Cu Zentren und 2 Häm Gruppen
- 2 Cyt c reduzieren CuB Zentrum und Häm a3 sodass O2 binden kann
- 2 weitere Cyt c liefern 2 Elektronen wodurch 2 H+ addiert werden können (CuB2+-OH & Fe3+-OH)
- danach werden 2 weitere H+ addiert und Wasser wird entlassen
- 4 Protonen gepumpt, 4 aus der Matrix entfernt durch Bildung Wasser
75
Q
Wieso sind die unterschiedlichen Cofaktoren der Oxidativen Phosphorylierung wichtig für den Elektronenfluss?
A
- die verschiedenen Cofaktoren haben unterschiedliche Mittelpunktsredoxpotentiale
- dadurch stark genug um Elektronen aufzunehmen aber nicht zu stark um sie wieder abzugeben
76
Q
Wie rotiert der Rotor der ATP-Synthase?
A
- c Untereinheit sind Helices mit protonierten Aspartat
- a Untereinheit mit 2 Halbkanälen
- unprotonierter ASP wird durch ARG stabilisiert, dadurch Aufbau mechanischer Spannung
- Proton dringt in Intermembranhalbkanal und bindet an ASP, keine elektrostatische Stabilisierung und Entspannung, dadurch Rotationsbewegung
- benachbarte c Untereinheit kommt in Bereich des ARG im Stator, gebundes Proton löst sich und diffundiert durch Matrixhalbkanal weg
- negativ geladene ASP geht elektrostatische WW zu ARG ein und mechanische Spannung wird aufgebaut
- Ausgangsposition wieder hergestellt
77
Q
Welche Rolle spielt der Protonengradient bei der Erzeugung von ATP?
A
- Energie des Protonengradienten wird genutzt um ATP nach der Reaktion von ADP + Pi → ATP wieder aus der ATPase zu lösen
80
Q
Nach welchem Muster verläuft der Fettsäurestoffwechsel?
A
- Herstellung aktivierter Acylgruppe
- Oxidation
- Hydratisierung
- Oxidation
- Spaltung
81
Q
Welche Reaktionen laufen in der beta-Oxidation ab?
A
