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UE 1 > Bio Mol > Flashcards

Bio Mol Flashcards

1
Q

Quelles types de liaisons le phosphate inorganique est capable de former?

A

Lliason ester( faible en energie) : condensation d’une fonction acide phospho et d’une fonction alcool
Liason anhydride d’acide (riche en energie>= 31kj/mol)
condensation de deux fonctions acides

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Q

Comment est cyclisé le pentose?
Quel type de liaison s’effectue au niveau du carbone 1’?
citer les 2 types d’oses et leur CARACTERISTIQUE

A
  • Il est cyclisé en ribofuranose
  • Carbone réducteur anomérique impliqué dans la liaison N-osidique
  • Le Beta- D- Ribose :
    • > Fonction OH sur le carbone 2’
    • > Présent dans l’ARN

-2 desoxy-Beta-D- Ribose:

 - > Un H sur le carbone 2' ( réduction de la fonction alcool présente sur C 2' )
 - > Confère à l'ADN une plus grande stabilité, propre à la fonction de conservation de l'info génétique
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3
Q

Citer les 2 types de noyaux aromatiques + bases qu’ils contiennent+ l’endroit où ces dernières fixent l’ose

Citer la complémentarité des bases

A

-Purine : -2 noyaux aromatiques (un cycle hexagonal et un pentagonal) fixent l’OSE par leur AZOTE N° 9
-Adenine: Fonction amine en C6
- Ganine : Présence oxygène (fonction cétone en C6)+ fonction amine en C2
-Pyrimidique : 1 cycle hexagonal , fixent l’OSE au niveau de son carbone 1’ par leur AZOTE N° 1
- Cytosine: Fonction Amine en C4+ 1 cétone en C2
- Thymine: Methyl en C5+ cétone en C2 et C4
- Uracile : Cétone en C2 et C4
A et T : 2 LH
C et G : 3 LH
LaFUSION de l’ADN est révérsible (hybridation repossible :) )

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4
Q

Nucléosides+ Nucléotide

Nomenclature

A

Nucléosides= Base+ Sucre
Nucléotide = Base + Sucre + 1,2,3 Phosphates
On a : - 2 liaisons anhydrides d’acides entre les phosphates gamma beta et alpha beta
- 1 liaison ester entre le phosphate alpha et l’alcool primaire porté par le carbone 5’ ( dans le cas d’un NUCLEOTIDE)
nomenclature : base/ nucléosides/ unités nucléotidiques des acides nucléiques cf tableau page 3

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5
Q

Comment se fait la synthèse d’acides nucléique?

Convention de lecture

A

Polycondensation d’unités nucléotidiques qui sont des nucléosides mono phosphates :
-liées par des laisons ester entre l’OH du carbone 3’ et la fonction acide libre du groupement phosphate du carbone 5’ du prochain nucléotide:

 -> et donc formation de ponts phosphodiester (au niveau de l'acide nucléique )
  • Cette synthèse nécessite de l’énergie apportée par hydrolyse des liaisons anhydride d’acides des nucléotides triphosphate par des ENZYMES ( dont besoin ++ de Mg²+, comme cofacteur)
    Par convention lecture dans le sens 5’ 3’
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6
Q

Différents types d’ARN ? Leur abondance? Rôle? Et les responsables de leur synthèse)

A
  • > ARNr :
  • les + abondants (82%)
  • S’associent à des protéines pour former la structure du ribosome
  • 28S 5.8S (poly 1) 5S (poly 3 ) dans la grande sous unité et 18 S (poly 1) dans la petite
  • > ARNt :
  • bof abondant (16%)
  • Lors de la trad: coenzyme transporteurs des AA activés pour la synthèse de prot
  • au - un ARNt par AA :( nbre >= à 20 )

-> ARNsn
- (-) de 1% des ARN
-++ uracile
- S’associent à des protéines pour former des particules ribonucléoprotéiques, qui participent à l’excision- épissage des introns lors de la maturation
-Présent dans le noyau
ARN7S:
- (-) de 1%
- S’associent à des ribonucléoprotéines, présentent dans la particule de reconnaissance du peptide signal, qui permet d’amener le peptide en cours de synthèse à la surface du RE
- Présent dans le cytoplasme
- ARNm :
2%
- intermédiaire lors de l’expression des gène
-ARN poly 2

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7
Q

Lequel entre ADN et ARN est le plus stable ?pk?
caratéristiques de la structure de l’ADN ?

L’ARN présente t-il une structure secondaire?

A

c’est l’ADN dû à la présence du 2 desoxy B D ribose

  • anti parallèles
  • hybridés sur toute la longueur par complémentarité des bases via des LH
  • Association base purique avec base pyrimidique permet de respecter l’encombrement stérique
  • Périodicité de 10 nucléotide.
  • Oui en épingle à cheveux
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8
Q

Information génétique chez l’homme

A

-3 Milliard de paires de nucléotides
- Les gènes sont très dispersés et ne représentent que 10% de l’ADN génomique total
- L’expression des gènes dépend aussi des conditions environnementales
- Chaque gène comprend :
exon (séquences codées et qui seront traduite)
introns
promoteur (région de régulation)

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9
Q 
Définition d'un gène 
lecture information 
Brin sens/ anti sens 
gène de l'Apolipoprotéine A-2
Localisation des gènes
A

-Séquence de nucléotides de l’ADN contenant L’ INFORMATION GENETIQUE nécessaire pour la synthèse d’ARN ou d’une PROTEINE
2) Toujours de 5’ à 3’
3) Brin sens ou codant :
complémentaire du brin anti sens
Brin anti sens :
Sert de MATRICE ou Modèle à l’ARN poly 2
Le transcrit primaire lui est complémentaire
4) - 4 exons 3 introns
- site d’initiation de la transctiption au début de l’exon 1
- Codon initiateur de la traduction ATG est dans le 2ème exon
- Codon stop dans le 4ème
- les gènes Apo A1 et 4 meme sens ( meme brin d’ADN) et l’ApoC 3 autre sens
5) Les gènes sont situés indifféremment sur l’un ou l’autre des deux brins d’ADN cf plus haut exple

6) Expression d’un gène :
- Transcription + Traduction de l’ARNm en prot

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10
Q

Transcription

A

Lecture d’un gène par une ARN polymérase qui synthétise un ARN dont la structure primaire reproduit celle du brin sens de ce gène
Noyau

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11
Q

Régulation de l’expression d’un gène

A

a lieu à 4 niveaux:
- Régulation transcriptionnelle-> point de contrôle principale
- Lors de la maturation du transcrit
- Lors de la traduction
- Lors de l’activation de la protéine mature
régulation post-traductionnelle

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12
Q

Régulation transcriptionnelle que fait -elle intervenir?
Sq Cis rég déf
promoteur sq de combien de nucléotides ?

De quoi sont spécifiques les autres sq régulatrices ?

A
  • Sq d’ADN cis régulatrices + facteurs TRANS régulateurs
    2) - Séquence particulières d’ADN en amont,en 5’, de la sq transcrite du gène soit en amont du site d’initiation de la transcription du brin sens
  • Peuvent être présent dans ou en amont du promoteur ou dans les introns
  • sq de 1000 nucléotides

3) Boite CAAT : 80 N en amont du site d’initiation de la transcription du brin sens
Boiter TATA: -20-30 N ..
-symétrique sur les 2 brins
- Reconnue par le facteur TFIID
4) spécifique du type cellulaire ou des conditions environnementales

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13
Q

Facteurs Trans régulateurs

Quels sont leur effet ?

A
  • Protéines régulatrices synthétisée à partir d’autres gènes, se fixant spécifiquement sur ces sq CIS régulatrices, le plus svt au niveau du grand sillon par l’intermédiaire de liaisons faibles en énergie (LH LHydro L ionique)
  • Elles activent ou inhibent la transcription
    Dans le promoteur il y’a souvent 20 ou 30 sites de fixation pour des facteurs trans régulateurs
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14
Q

Les protéines qui reconnaissent et se lient à l’ADN

Comment le font-elles

A

Les protéines qui reconnaissent et se lient à l’ADN sont des enzymes, des protéines de structure, des facteurs de transcription et des éléments Trans-régulateurs
2) Possèdent des domaines protéiques de liaison à l’ADN :
-Hélice-boucle-hélice : Lliaison sur 10 pdb dans le grand sillon
-doigt de zinc :
-1 Zn²+ entre 2 histidines et 2 cystéines
- chaque doigt de zinc peut se lier à 5 nucléotides dans le grand sillon
-fermeture à leucine :
Dimère formée entre deux domaines riches en leucines et présence de domaines basiques : lysines et arginines chargées positivement capables d’intéragir avec les P de l’ADN

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15
Q

Citer les 3 étapes de l’initiation

A
  • > TFIID
  • cofacteur de l’ARN polymerase 2
  • se fixe en premier sur la boite TATA des 2 brins par l’intermédiaire du petit sillon
  • Entraine une ouverture de la double hélice d’ADN et conduit à la fixation des autres facteurs généraux de transcription, indispensables à la transcription (TFIIA, TFIIB, TFIIE, TFIIF, TFIIH, TFIIJ)
  • > Complexe d’initiation de la transcription
  • Complexe protéique multimérique regroupant l’ARN polymérase 2 + les différents facteurs généraux de transcription
  • Recouvre une sq d’environ 100 nucléotide (derniers nucléotides du promoteur, juste en amont du site d’initiation)
  • TFIIH provoque l’ouverture et le déroulement partiel de la double hélice à cet endroit
  • > Régulation de l’ARN poly 2
  • Le couple éléments CIS régulateurs + facteurs TRANS régulateur lié entre en contact avec le complexe d’initiation de l’ARN poly 2 par l’intermediaire de protéines : Médiateur
  • l’Arn poly2 par l’intermediaire du médiateur recoit un signal d’activation ou d’inhibition, celui ci dépend de la présence d’un facteur TRANS lié à un autre élément du promoteur.
  • La liaison du facteur TRANS régulateur et du médiateur nécessite un repliement de l’ADN du promoteur pour permettre la liaison de ces protéines
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16
Q

Elongation:

1) Enzyme qui intervient
2) Sens de lecture de la matrice VS sens de synthèse
3) Quels sont les sbustrats
4) Bilan énergétique
5) Mécanisme

A

1) ARN poly 2
2)parcouru (lu) de 3’ 5’ VS synthèse de 5’3’
3) Ribonucléosides triphosphates hydrolysés en présence de Mg²+, en nucléosides monophosphates qui seront intégrés dans le transcrit primaire
4) 2 liaisons riches en énergie consommées par nucléotide incorporé
5) - L’ARN poly 2 commence la synthèse du transcrit primaire à partir de 2 ribonucléotides complémentaires des 2 premiers nucléotides du brin antisens
Rq: Le premier nucléotide du transcrit primaire est un nucléotide triP
- parcourt l’ADN du site d’initiation de la transcription au site de terminaison
-L’extrémité 5’ du transcrit primaire libérée se condense en diverses structures secondaires (épingle a cheveux)
-Chaque nucléotide triP est choisi spécifiquement pour être complémentaire de la base du brin antisens qui va lui faire face
- Hydrolyse de la 1ère liaison anhydride libérant un pyrophosphate qui va être dégradé par une PYROPHOSPHATASE
- Liaison ester entre P restant et OH du carbone 3’ du nucl du haut
- L’ARN poly 2 construit un ARN hybridé avec le brin antisens de l’ADN , dont la sq primaire est la copie du brin sens (sauf que composé de ribonucléotides et d’Uracile à la place de Thymine mais ça tu dois le savoir ;)
- Signaux de terminaisons -> libération transcrit 1aire -> Double hélice se referme

17
Q
  • > Transcrit primaire:
    1) définition
    2) Composition
  • > Définition exons
  • > Introns
A
  • > 1) Sq comprise entre le site d’initiation de la transcription et le site de terminaison de la transcription
    2) Contient des exons et des introns PAS DE PROMOTEUR
  • > PARTIE de la séquence d’un gène transcrite et conservée dans la structure de l’ARNm jusqu’à la traduction
  • Contient la sq codante du gène qui correspond à la:
    • sq comprise entre le codon initiateur et le codon stop
    • partie traduite en protéine
  • Certains exons peuvent correspondre à des sq non codantes ( ne sont pas traduites ) s’ils sont situés:
    • en amont de AUG : appartiennent à sq 5’ non codante
    • en aval du codon STOP : appartiennent à sq 3’ non codante
  • >
    • éliminés lors de l’excision-épissage
  • Ne sont pas traduits(sq non codantes)
18
Q

Coiffe à l’extremité 5’ :

1) Localisation
2) Etapes de l’ajout de la coiffe
3) Structure
4) Fonction

A

1) - Ajoutée sur le premier nucléotide du transcrit primaire
- Tous les ARNm et ARNsn sont pourvus d’une coiffe dès le début de la transcription
2)
- >phosphatase:
- Hydrolyse de la liaison anhydride d’acide située entre les phosphates y et beta du premier nucléotide situé en 5’ du transcrit primaire
- >Guanylyl transférase
- Ajout d’un guanylate :
* Hydrolyse d’un GTP en GMP + PPi
* Formation d’une liaison anhydride en le phosphate beta du premier nucléotide du transcrit primaire situé en 5’ et le phosphate alpha en 5’ du GMP
- Présence de 3 P entre le Guanylate et le premier nucl du T 1 aire
- >Méthylase
- + gpement méthyl : Transfert d’un gpement méthyl sur l’N n° 7 de la guanine (par transformation du cofacteur S-adénosineméthionine en S-adénosylhomocystéine )
- La fonction amine de l’adénine ( si LE PREMIER nucléotide du transcrit primaire est un ADENYLATE ) et le squelette du ribose ( OH en C2’ ) peuvent aussi être méthylés
3) 7 méthyl- guanosine tri-phosphate= 7-Me-G-ppp
4) - Augmente la durée de vue de l’ARNm :
* Protection contre les EXORIBONUCLEASES
- Permet la sortie de l’ARNm du noyau vers le cytoplasme
- Permet la reconnaissance de l’ARNm par les ribosomes lors de la traduction

19
Q

Queue poly A à l’extremité 3’

1) Structure
2) Synthèse
3) Fonction

A

1) Ajout de nombreux Adénylates (500 à 2000) à l’etrémité 3’
2) - Endonucléase : Clivage du transcrit à environ une 15aine de nucléotides après la sq de polyadénylation ( boite polyA: AAUAAA), située en amont des signaux de fin de transcription
- Poly(A) polymérase
* Ajout d’adénylate (AMP) dans le sens 5’ 3’ : en présence de Mg²+ et par hydrolyse de ATP et libération de PPi
* Consomme 2 LIAISONS RICHES en EN par ADENYLATE AJOUTE
* agit sans matrice
3) - Augmente la stabilité de l’ARNm :
* Retarde sa dégradation par les EXORIBONUCLEASE du cytoplasme : PAS d’altération du msg contenu par l’ARNm car la queue poly 1 est non codante
- Necessaire à l’exportation de l’ARNm du noyau vers le cytoplasme

20
Q 
1) Définition excision 
Définition épissage 
2) Que trouve t-on dans chaque intron ?
3) Mécanisme 
4) Que représente l'excision épissage et qui font-ils intervenir
A

1) - Les introns sont coupés éliminés de la structure primaire
- Les exons reliés les uns à la suite des autres
2) - Site donneur
* 2 premiers nucléotides en 5’ : GU
-Site accepteur
* 2 derniers nucléotides en 3’ : AG
-Adénylate de branchement
à environ 30-40 nucléotides en amont du site accepteur
3) -> Reconnaissance et recouvrement de introns par les snRNP(U2,U4,U5,U6) pour former des SPLICEOSOMES
Les snRNP:
* small rnuclear RIBONUCLEOPROTEINES
* Contiennent de petits ARN (ARNsn) +ribozymes(ARN ayant des pptés catalytiques) + enzymes spécifiques( maturase)
-> Hydrolyse de la liaison phosphoester
* Entre le dernier N de l’exon 1 et le premier guanylate de l’intron (1 ici)
-> Formation d’une nvelle liaison phosphoester
* Entre l’Adénylate de branchement par la fonction OH portée par C2’ de son ribose et le phosphate du premier guanylate en 5’ de l’intron 1
-> Hydrolyse de la liaison phosphoester
* entre le dernier nucléotide( guanylate) de l’intron 1 (ici)et le premier nucléotide de l’exon suivant (2 ici)
* Libération de l’intron dans le noyau sous la forme de lasso qui est ensuite dégradé par des RIBONUCLEASES
-> épissage des 2 exons
* Formation d’une nvelle liaison PHOSPHOESTER entre le phosphate en 5’ du premier nucléotide de l’exon et la fction OH portée par le C3’ du dernier N de l’exon précédent
4) Représentent l’action d’enzymes et de ribozymes qui :
-catalysent la coupure de l’ARN
-> (Endoribonucléases)
-La fermeture de la brèche (ARN ligase)
ETAPE LA + IMPORTANTE DE LA MATURATION du transcrit dans le noyau

21
Q

1) Epissages alternatifs définition
2) Cas particulier !
3) Cas particulier de l’ARN poly 1

A

1) Synthèse à partir d’un gène, d’un même transcrit 1aire (Sauf EXCEPTION 2 promoteurs) qui donnera par excision de certains exons ( qui a lieu en même tps que l’excision des introns) différents TYPES d’ARNm , qui seront traduits en différentes TYPES de protéines
- 90% des transcrit primaires des gènes peuvent faire l’objet d’épissage alternatif
2) CAS DE 2 PROMOTEURS:
- On PEUT avoir à partir d’UN GENE la synthèse de PLUSIEURS TRANSRIT PRIMAIRES
- PLUSIEURS SITES DINITIATION A LA TRANSCRIPTION
- épissage réalisé selon la DIRECTION DE 2 PROMOTEURS
- Les protéines codées par ce gène peuvent avoir DES Sq C TERM ET N TERM DIFFERENTES
3) Synthèse d’un transcrit primaire
- SEULE l’étape d’EXCISION intervient PAS d’epissage
- 3 fragments sont conservés correspondant à 3 ARN différents
- le 5S est synthétisé par le ply 3

22
Q

Compostion de l’ARNm

A
  • Commence par une coiffe 7-Methyl Guanosine trippp
  • se termine par une queue ply A
  • Contient une sq codant ou sq traduite
  • contient sq non codante en 5’ en amont de AUG( codon initiateur de la TRADUCTION)
    • cas de l’apolipoproteine A-II regroupe l’exon 1 + une partie de l’exon 2
  • et une sq non codante en 3’ en aval du codon STP
23
Q

1)Traduction
2)Localisation de la trad
3) Mécanisme G
4 Code génétique

A

Lecture d’un ARNm dans le sens 5’ 3’ par des ribosomes qui synthétisent des protéines dont la structure primaire est déterminée par celle de cet ARNm
La synthèse des protéines est réalisée de l’extrémité N-Term (NH2) vers la C-Terminal(COOH)
2) l’ARNm mature sort du noyau par des pores nucléR pour passer dans le cytoplasme, lieu de la traduction
3) -> Lecture par plusieurs ribosomes complets 80S constitués de plusieurs sous particules : Ce qui forme un POLYRIBOSOME et permet de synthétiser la protéine en GRANDE QUANTITE
-> Lecture par codon : ensemble de 3 nucléotides de la sq d’un acide nucléique(ici de l’ARNm )portant linfo G et permettant l’incorpiration d’un AA dans la sq 1aire d’une protéine
-> Reconnaissance entre codons de l’ARNm et anticodons des ARNt
4) Fonction : Assure la correspondance entre codon et AA
-Est universel dans le monde vivant ( EXCEPTION : Quelques différence ave celui de la MITOCHONDRIE)
- 64 codons au total : - 61 pour les 20 AA
- 3 codons stop : UAA UAG UGA

24
Q

ARNt :

1) Structure (taille, bases, complémentarité des base, anticodon, liaison à son AA)
2) Mécanisme de charge de l’AA (enzyme + mécanisme+ bilan energétique)
4) Combien y’a t-il d’ARNt ? + concept de base flottante

A

1) ->petits ARN ( 70/76 nucl)
- > Bases atypiques : Thymine, hypoxanthine, dihydro-uracile
- > Structure secondaire en forme de trèfle qui se RECOURBE pour former un structure tertiaire en forme de L MAINTENUE grace à des LH provenant de l’APPARIEMENT entre PAIRE DE BASE
- > - Présent au niveau de la BOUCLE de l’Ac
- Complémentaire du codon de l’ARNm correspondant à l’AA lié à son extrémité 3’
- Appariement ANTI PARALLELE et par complementarité des bases entre codons et Ac
- > Liaison de l’AA correspondant via une LIAISON ESTER ACTIVEE RICHE EN En
2) -> Amino-acyls- ARNt- synthétases( double spécificité)
- Reconnaissance de l’ARNt NON chargé via son AC
- Reconnaissance de son AA correspondant
- au moins une pour chacun des 20 AA
- > Activation de l’AA par formation d’un intermédiaire activé, l’amino-acyl-AMP:
- Bilan : Acide aminé + ATP-> Amino- acyl-AMP+PPi
* Création d’une LIAISON ANHYDRIDE MIXTE riche en En entre la fonction acide carboxylique de l’AA et la fonction acide du P alpha de l’AMP obtenu après hydrolyse de l’ATP (coenzyme apportant l’En )
- Bilan: Amino-acyl- AMP + ARNt -> amino-acyl-ARNt + AMP
* Transfert de l’amino acyl sur l’ARNt et libération de L’AMP
* LIAISON ESTER ACTIVEE RICHE EN En entre la fonction OH du C3’ du dernier N de l’ARNt et la fonction acide carboxylique de l’AA
- > Hydrolyse de 2 liaisons riches en En
4) entre 31 et 41 ARNt

UE 1 (1 decks)

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