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biologie > BIO 1 - composés du vivant > Flashcards

BIO 1 - composés du vivant Flashcards

1
Q

Quels sont les caractéristiques des êtres vivants ? Comment naissent-ils ?

A

Les systèmes vivants sont créés à partir de la matière inanimée, c’est-à-dire des assemblages simples d’éléments et atomes, donnent vie à des organisations plus complexes de matière, grâce à l’énergie du Soleil.
1) Organisation cellulaire
2) Complexité ordonnée : structures complexes qui donnent vie à des tissus, organes, selon une hiérarchie
3) Sensibilité : les organismes réagissent aux stimuli et répond avec un comportement déterminé
4) Croissance, développement et reproduction : naissance, complexité du développement
5) Utilisation d’énergie : besoin d’énergie pour assurer leur survie
6) Homéostasie : maintient de paramètres stables pour garantir la survie
7) Adaptation évolutive : ils s’adaptent au mieux au changement de leur environnement

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Q

Quels sont les thèmes unificateurs de la biologie ?

A

1) La théorie cellulaire :
* Tous les êtres vivants sont constitués d’une ou plusieurs cellules (homme : 10 000 - 100 000)
* Toutes les cellules proviennent d’une cellule préexistante, il n’y a pas de génération spontanée
2) La base moléculaire de l’hérédité :
* Le plan de la cellule est inscrit dans l’ADN
* La continuité de la vie, ou hérédité, dépend de la transmission de l’ADN d’une génération à l’autre
3) Les cellules sont des systèmes de traitement de l’information :
* Lecture de la séquence d’ADN en protéines et composants cellulaires
* Traitement des informations venant de leur environnement, essentiel pour l’organisation tissulaire, pour l’intégration de stimulus (sensibilité, mouvement…), et pour l’homéostasie
4) Les systèmes vivants sont dans un état de non-équilibre :
* A tous les niveaux (molécules, cellules, organismes, populations)
* Pour assurer un maintient de structures complexes en forme et structure, il y a besoin d’énergie
5) La diversité de la vie nait de changements évolutifs :
* 9 millions d’espèces en 3 domaines (procaryotes : archées et bactéries ; eucaryotes)
* Toutes les espèces ont un ancêtre commun, unicellulaire, née il y a 3,8 milliards d’années
* Ancêtre commun est né grâce à particulières conditions atmosphériques
* Conservation de composants biologiques essentiels, élément de base : ADN

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3
Q

Quels sont les éléments présents dans le vivant ?

A
  • Oxygène : 65% des atomes
  • Carbone : 18,5%
  • Hydrogène : 9,5%
  • Azote : 3,3%
  • P, K, S, Na, Cl
  • Mg, Fe, Zn, I
    Carence en Iode :
  • Pas de mer, donc pas de sel —> pas d’Iode
  • Crétinisme, déficiences mentales, retard de croissance
  • L’iode, même s’il est rare, il contribue à la structure de protéines en particulier d’hormones thyroïdiennes
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4
Q

Quelles sont les liaisons entre les atomes ?

A

1) Liaison covalente : partage de paires d’électrons, très forte
2) Liaison ionique : attraction de charges opposées, force moyenne
3) Liaison hydrogène : partage d’atome d’hydrogène, force faible

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5
Q

Qu’est-ce qui influence la vitesse d’une réaction chimique ?

A

1) La température
2) La concentration des réactifs et produits
3) La présence de catalyseurs : enzymes qui accélèrent les réactions

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6
Q

Quelle est la structure de l’eau ?

A
  • L’atome d’oxygène a une plus forte électronégativité et attire les électrons vers lui
  • La répartition des charges partielles est déséquilibrée  structure polaire
    o Liaisons hydrogène (faible) entre charges partielles négatives d’une molécule et positives d’une autre
    o C’est un solvant polaire : solubilisation des sels et des substances polaires hydrophiles (création de LAI) et exclusion de substances apolaires hydrophobes
  • Formation des ions : H2O  OH- + H+ / 2 H2O  OH- + H3O+ ; pH=7  OH- = H+
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7
Q

Comment fonctionnent les solutions tampon ?

A

Les tampons stabilisent les variations de pH :
* Ils libèrent des H+ si on ajoute une base
* Ils absorbent des H+ si on ajoute un acide
* Dans le sang : H2CO3  HCO3- + H+

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8
Q

Quel est le pH du sang ?

A
  • pH normal du sang : +/- 7,4
  • Acidose = diminution du pH sanguin à cause d’une augmentation de CO2 et de conséquent de H2CO3 lors d’une insuffisance respiratoire, disfonctionnement des reins ou intoxication
  • A un pH < 7,1 : risque élevé d’arythmie cardiaque  injection d’une solution de ion bicarbonate
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9
Q

Que sont les hydrocarbures ?

A
  • Composés uniquement de C et H, riches en énergie (électrons éloignés entre eux)  carburants
  • Electronégativité similaire  apolaire
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10
Q

Quels sont les groupes fonctionnels ?

A

Groupe fonctionnel Formule Exemple Propriétés
Hydroxyle (alcool) -OH Glucides, protéines, acides nucléiques, lipides Polaire, attire les molécules d’au  facilite la dissolution de composés organiques
Carbonyle -C=O Glucides, acides nucléiques Fortement polaire
Carboxyle -COOH Protéines, lipides Perte de protons, propriétés acides
Amine -NH2 Protéines, acides nucléiques Gain de protons, propriétés basiques
Sulfhydrile (thiol) -SH Protéines Se combinent 2 à 2 pour former des liens (ponts disulfure)
Phosphate -P(=O)-O3-2 Acides nucléiques Ion de charge négative, permet de transférer énergie d’une molécule à l’autre

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11
Q

Qu’est-ce qu’un polymère ?

A

Un polymère est un assemblage d’une succession de petites sous-unités chimiques similaires (monomères)
* Déshydratation : réaction d’assemblage des monomères (polymérisation) avec libération d’eau
* Hydrolyse : réaction de rupture de la liaison des monomères avec l’ajout d’eau

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12
Q

Quelle est la structure des glucides ?

A
  • Une fonction carbonyle -C=O, plusieurs fonctions hydroxyle -OH
  • Très solubles dans l’eau, réservoirs d’énergie
  • Monosaccharides, disaccharides, polysaccharides
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13
Q

quels sont les monosaccharides à 6 carbones ?

A

glucose, fructose, fructose

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14
Q

quels sont les sucres à 5 carbones?

A

ADN et ARN

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15
Q

quels sont les disaccharides?

A
  • Lactose = glucose + galactose
  • Maltose = glucose + glucose
  • Saccharose = glucose + fructose
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16
Q

Comment sont digérés les saccharides ?

A

Action du sucrase, enzyme sécrétée par la muqueuse intestinale :
* Séparation du saccharose en glucose + fructose
* Déficience en sucrase :
o Maladie héréditaire rare qui provoque diarrhées, douleur abdominale, perte de pois
o Traitement : régime sans saccharose, ingestion de Sucraid (enzyme de substitution)
Action de la lactase, enzyme :
* Séparation du lactose en glucose + galactose
* Production maximale chez le nourrisson mais grâce à une mutation apparue il y a 5 – 10 000 ans, la lactase est produite même à l’âge adulte, lors de la domestication du bétail
* Intolérance au lactose peut être induite par des facteurs environnementaux comme les virus

17
Q

Quelle est la structure des polysaccharides ?

A
  • Long polymères de monosaccharides insolubles dans l’eau
  • Pas de pouvoir sucrant, servent au stockage d’énergie ou comme composant de structure
18
Q

Quels sont les polymères des alfa-glucose ?

A

amidon et glycogène

19
Q

Quels sont les polymères de beta-glucose ?

A

Cellulose

20
Q

Quelle est la structure des lipides ?

A
  • Insolubilité dans l’eau, hydrophobes
  • En contact avec l’eau, tendance à l’agrégation
  • Principal constituant des membranes cellulaires
21
Q

Quelle est la structure des triglycérides ?

A

Glycérol + 3 acides gras  triglycéride
* Nombreuses liaisons C-H riches en énergie (réserve énergétique)
* En cas de suralimentation en glucides, les glucides sont transformés en triglycérides pour utilisation ultérieure
* Stockés dans les cellules adipeuses (couche d’isolant thermique)

22
Q

quelle est la différence entre tryglycérides saturés et insaturés?

A

1) Triglycérides saturés :
* Liaisons simples C-C
* Point de fusion élevé
* Solide à T ambiante
* Chez les animaux
2) Triglycérides insaturés :
* Liaisons doubles C=C
* Point de fusion faible
* Liquide à T ambiante
* Chez les végétaux

23
Q

Quelle est la structure et la fonction des phospholipides ?

A
  • Tête polaire/hydrophile : groupe amine (+), phosphate, glycérol
  • Queues apolaires/hydrophobes : 2 chaines d’acides gras
  • Structure à bicouche de phospholipides à la base des membranes cellulaires
24
Q

Quels sont les autres lipides ?

A

Terpènes (chaînes de carbone) :
* Pigments : chlorophylle, carotène, rétinal (pigment visuel)
* Caoutchouc, résines
* Essences végétales : citronellol, limonène (parfum d’orange), eucalyptol
Stéroïdes (quatre cycles de carbone associés)
* Cholestérol (présent dans la membrane de cellules animales)
* Aides biliaires (aident à la digestion des lipides ingérés)
* Hormones : testostérone, estrogène
Prostaglandines (deux queues apolaires fixées sur un cycle à 5 carbones)
* ± 20 espèces, messagers chimiques (vasodilatation, contraction de l’utérus, …)
Glycolipides (deux chaînes d’acide gras et un glucide)
* Gangliosides, cérébrosides (dans la membrane des cellules)

25
Q

Quelles sont les fonctions des protéines ?

A
  • Catalyse enzymatique : facilitent des réactions chimiques (plus rapides)
  • Défense : reconnaissance de microorganismes étrangers; système immunitaire
  • Transport : transportent des petites molécules (ex. l’hémoglobine transporte O2 dans le sang)
  • Soutien : protéines fibreuses, rôles de structure (ex. peau, ligaments, os, …)
  • Mouvement : mouvements intracellulaires, ou contactions musculaires
  • Régulation : récepteurs à la surface cellulaire qui répondent aux stimuli ; messagers intercellulaires
  • Stockage : calcium et fer fixés sur des protéines
26
Q

Quelle est la structure des protéines ?

A
  • Séquence spécifique d’acides aminés (20 a.a.). Reste :
    o Apolaires : chaine d’hydrocarbures
    o Polaire : présence d’oxygène, H-S
    o Chargé : présence d’une charge
27
Q

Quelles sont les extrémités des protéines ?

A

Début : extrémité amino-terminale (NH3+)
Fin : extrémité carboxy-terminale (COO-)

28
Q

Quelles sont les structures des protéines ?

A
  • Structure primaire : correspond à la séquence des acides aminés dans le polypeptide
  • Structure secondaire : repliements dus à des ponts hydrogène entre NH et CO des chaines
    o Hélice α : segment du polypeptide en spirale
    o Feuillet plissé β : deux segments du polypeptide alignés cote à cote
  • Structure tertiaire : repliements qui donne la forme finale du polypeptide dus à interactions entre groupes R
    o Exclusion hydrophobe (a.a. hydrophobes au centre)
    o Liaisons hydrogène entre groupes R polaires
    o Ponts disulfure entre deux cystéines
    o Liaisons ioniques entre groupes R de charge opposée
    o Attractions de van der Waals entre groupes R apolaires
  • Structure quaternaire : association de plusieurs polypeptides
29
Q

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines ?

A

Certaines conditions peuvent amener les protéines à se déplier (dénaturation) à cause de facteurs qui influencent les paramètres physico-chimiques des acides aminés. La renaturation est presque toujours impossible. Facteurs :
* Changement de pH (vinaigre dans les cetrioli sott’aceto)
* Changement de concentration ionique (sel dans le salame)
* Augmentation de la température (cuisson de la viande)
La dénaturation est à la base du principe de conservation des aliments en tuant les micro-organismes

30
Q

Quels sont les domaines fonctionnels des protéines ?

A

Les structures des protéines permettent aux protéines d’exercer leurs fonctions dans des domaines fonctionnels
* Domaine enzymatique
* Domaine de reconnaissance du substrat
* Domaine d’interaction avec une autre protéine

31
Q

Comment se replient les protéines ?

A

La plupart des protéines néosynthétisées sont capables de se replier d’elles-mêmes, d’autres sont mal pliées et nécessitent la présence d’une protéine chaperone pour les aides à adopter la bonne conformation.
* Elles sont reconnues souvent à cause de l’exposition excessive de l’acide aminé hydrophobe à l’extérieur
* Elles rentrent dans les protéines chaperone qui offrent un espace plus confiné où la protéine peut se replier

32
Q

Comment la virulence de l’Ebola a été réduite ?

A

Certaines protéines du virus Ebola nécessitent l’action d’une protéine chaperon (HSPA5) fournie par la cellule infectée pour leur bon repliement. En inhibant la chaperone HSPA5 par un agent pharmacologique qui bloque son activité, on a diminué la virulence, car la protéine ne pouvait pas se replier correctement.

33
Q

Quelle est la structure des acides nucléiques ?

A
  • Longs polymères de nucléotides
  • Deux formes: ADN et ARN
  • Contient l’information pour la synthèse des protéines
  • Capacité a être retranscrit/recopié
  • Transmissions au cours des divisions cellulaires et dans la descendance
34
Q

Quelle est la structure des nucléotides ?

A
  • Sucre à 5 carbones :
    o ADN : désoxyribose (C2-H)
    o ARN : ribose (C2-OH)
  • Un groupe phosphate
  • Une base azotée :
    o Purines (2 anneaux) : adénine, guanine
    o Pyrimidines (1 anneau) : cytosine, thymine, uracile
35
Q

Comment se fait la polymérisation des nucléotides ?

A
  • Le groupe hydroxyle OH lié au carbone 3’ du sucre d’un nucléotide réagit avec le groupe phosphate P lié au carbone 5’ du sucre du nucléotide suivant (=> liaison phosphodiester)
  • La chaîne de nucléotides commence par un phosphate en position 5’ et se termine par un hydroxyle en position 3’ (orientation 5’ -> 3’ de la chaîne)
36
Q

Quelle est la structure de l’ADN ?

A
  • Nature : deux chaines de nucléotides complémentaires et antiparallèles en double hélice, grande stabilité
  • Les deux brins sont appariés au niveau de leur base par des liaisons hydrogène :
    o A – T : 2 liaisons à hydrogène
    o C – G : 3 liaisons à hydrogène
  • Fonction : stockage de l’information et transmission au cours des divisions cellulaires/descendance
37
Q

Que sont les chromosomes ?

A
  • 23 molécules différentes d’ADN sous forme de chromosomes
  • Taille : entre 48 et 250 millions de paires de bases par chromosomes
  • Les chromosomes sont doubles : une copie de maman, une copie de papa
38
Q

Quelle est la structure de l’ARN ?

A
  • Nature : Un seul brin de nucléotides et pas de structure en hélice, fragile, temps de vie court
  • Fonction : nait à la suite de la transcription d’un brin d’ADN pour synthèse des protéines
39
Q

Quelles sont les autres fonctions des nucléotides ?

A

1) Adénosine triphosphate (ATP) : molécules chargées d’énergie qui alimentent les réactions chimiques
2) Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) : transport d’électrons
3) Flavine adénine dinucléotide (FAD) : transport d’électrons

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