Bernhagen

Question 1

Molekuläre Struktur von Wasser

Answer 1

Question 2

Die 4 grundlegenden Eigenschaften des Wassers

Answer 2

1. Kohäsion
2. Ausgleichende Wirkung auf Temperaturdifferenzen
3. Ausdehnung beim Gefrieren
4. Vielseitigkeit als Lösungsmittel

Question 3

Wassergehalt des Körpers

Answer 3

ca. 60%

Verlust von 20% = Tod

Question 4

Verteilung von Wasser im Körper

Answer 4

Question 5

Wassergehalt verschiedener Gewebe:

Skelett, Fettgewebe

Haut, Leber

Gesamtblut, Blutplasma

Answer 5

Skelett: 20-25%, Fettgewebe: 30%

Haut: 72%, Leber: 70-80%

Gesamtblut: 78-83%, Blutplasma: 91-92%

Question 6

Energie der Wasserstoffbrückenbindung

Answer 6

ca. 30 kJ/mol (21-42 kJ/mol) vs. ca. 300 kJ/mol für Kovalenzbindung

→führt zu Flexibilität der räumlichen Konformation

Question 7

Dehydratation (Dehydratisierung)

NICHT: Dehydrierung

Answer 7

Bildung von Biopolymeren durch Wasserabspaltung

• Glykosidische Bindung
• Esterbindung (Glycerin+Fettsäure)
• Peptidbindung (Säureamidbindung)

Question 8

Hydrolyse

Answer 8

Spaltung von Biopolymeren durch Reaktion mit Wasser

Question 9

Essentielle Spurenelemente

Answer 9

• Eisen 4-5 g, Zink 2-4 g
• Kupfer 0.04-0.08 g, Selen 0.03 g
• Mangan 0.012-0.02 g, Jod 0.01-0.02 g
• Kobalt 0.0011 g, Molybdän n.m.
• Vanadium n.m., ​Zinn n.m.

Question 10

Vielleicht essentielle Spurenelemente

Answer 10

Fluor, Chrom, Nickel
Brom, Arsen, Cadmium
Barium, Strontium
Silicium, Aluminium

Question 11

Nicht essentielle Spurenelemente

Answer 11

Antimon, Blei
Quecksilber

Question 12

Funktionsbeispiel: Zink als Lewis-Säure

Answer 12

In Carboxypeptidase:

1. Wasser attackiert Peptid-Carbon
2. Carbonyl O attackiert Zn2+
3. N attackiert H von Wasser

→Spaltung von Peptiden

Question 13

Vitamine: 6 stoffliche Funktionen

Answer 13

• Coenzyme, Hormone
• H-Donoren/H-Akzeptoren
• Redoxregulatoren
• Modifizierung von Proteinen
• Liganden für Transkriptionsfaktoren

Question 14

Reduktive Kapazität des Vitamin C

Answer 14

forms carbonyl electron sink

Question 15

Strukturformel einer Aminocarbonsäure

Answer 15

Question 16

4 biologische Funktionen der Proteine

Answer 16

1. beschleunigen chemische Reaktionen
2. beteiligen sich an Transportvorgängen
3. unterstützen die zelluläre Kommunikation
4. wehren fremde Substanzen und Organismen ab u.a.

Question 17

sauer-hydrophile A.S.

Answer 17

Aspartat (D) & Glutamat (E)

Question 18

polar-neutrale A.S.

Answer 18

Cystein (C), Glutamin (Q),

Asparagin (N), Threonine (T),

Serin (S), Histidin (H), Tyrosin (Y),

CQNT SHY

Question 19

apolar-neutrale A.S.

Answer 19

Tryptophan (W), Alanin (A), Glycin (G)

WAG

Question 20

basisch-hydrophile A.S.

Answer 20

Lysin (K), Arginin (R), [Histidine (H)]

Question 21

hydrophobe A.S.

Answer 21

Glycin (G), Alanine (A), Prolin (P),

Valin (V), Leucin (L),

Isoleucin (I), Methionine (M),

Phenylalanin (F), Tryptophan (W)

GAPVLIMFW

Question 22

Histidin

Answer 22

pK 6,5 (polar neutral, polar basisch)

wichtige Rolle mit Zink bei den Enzymen des Verdauungstraktes

eine der 3 wichtigen A.S. in dem Aktivezentrum des Carboxypeptidasen

häufig im katalytischen Zentrum der Enzymen

Question 23

Sichelzellanämie

Answer 23

hydrophylische Glutamylseitenkette → hydrophobische Valylseitenkette

Das führt zur Formation der Hb in unlösiche Fasern

Question 24

Bsp. Tripeptid

Answer 24

Glutathion (γ-Glu-Cys-Gly)

Question 25

Bsp. Peptid

Answer 25

Insulin (51 A.S.)

Question 26

Bsp. Protein

Answer 26

Myoglobin, Mb

Question 27

Globuläre Proteine (Sphäroproteine)

Answer 27

wasserlöslich:

• Enzyme
• Plasmaproteine (Antikörper)
• Hb und Mb
• Hormone (Insulin, EGF)

Question 28

Fibrilläre Proteine (Sklero-/Strukturproteine)

Answer 28

in Wasser unlöslich

• α-Keratin (Haare, Haut, Wolle)
• Kollagen
• Elastin
• Fibrinogen
• Myosin und Titin

Question 29

Proteinstrukturen

Answer 29

Primär: Kovalente Bindungen (AS-Abfolge)

Sekundär: Wasserstoffbrücken

• regelmäßige Kettenanordnung
• Raumstruktur eines Kettenabschnitts

Tertiär: Hydrophobe Weschselwirkungen

• Raumstruktur gesamter Proteinkette

Quartär: kovalent / nicht-kovalent

• Anordnung aller UE zum Oligomer

Question 30

H-Bindung in Sekundärstrukturen

Answer 30

α-Helix: je 3.6 A.S. eine Bindung (0.15 nm)

β-Faltblatt: Parellel oder Antiparallel

(Haarnadel)schleifen: Typ I und Typ II

Kollagen: Triple-Helix (coiled coil) (!Quartärstruktur)

molten globule: Zusammenhang Sekundär-/Tertiärstruktur (hydrophoben Wechselwirkung)

Question 31

Bsp. Tertiärstruktur-Motiven (5)

Answer 31

Zusammenspiel u Anordnung 2°-Elementen

1. DNA-Bindungs-Motiv (Schleife)
2. Calcium-Bindungs-Motiv (Schleife)
3. parallele Faltblattstruktur m. verbindender Helix
4. Disulfide-Brücken
5. β-Barrel-Struktur (Triosephosphatisomerase)