Bernhagen Flashcards
Molekuläre Struktur von Wasser
Die 4 grundlegenden Eigenschaften des Wassers
- Kohäsion
- Ausgleichende Wirkung auf Temperaturdifferenzen
- Ausdehnung beim Gefrieren
- Vielseitigkeit als Lösungsmittel
Wassergehalt des Körpers
ca. 60%
Verlust von 20% = Tod
Verteilung von Wasser im Körper
Wassergehalt verschiedener Gewebe:
Skelett, Fettgewebe
Haut, Leber
Gesamtblut, Blutplasma
Skelett: 20-25%, Fettgewebe: 30%
Haut: 72%, Leber: 70-80%
Gesamtblut: 78-83%, Blutplasma: 91-92%
Energie der Wasserstoffbrückenbindung
ca. 30 kJ/mol (21-42 kJ/mol) vs. ca. 300 kJ/mol für Kovalenzbindung
→führt zu Flexibilität der räumlichen Konformation
Dehydratation (Dehydratisierung)
NICHT: Dehydrierung
Bildung von Biopolymeren durch Wasserabspaltung
- Glykosidische Bindung
- Esterbindung (Glycerin+Fettsäure)
- Peptidbindung (Säureamidbindung)
Hydrolyse
Spaltung von Biopolymeren durch Reaktion mit Wasser
Essentielle Spurenelemente
- Eisen 4-5 g, Zink 2-4 g
- Kupfer 0.04-0.08 g, Selen 0.03 g
- Mangan 0.012-0.02 g, Jod 0.01-0.02 g
- Kobalt 0.0011 g, Molybdän n.m.
- Vanadium n.m., Zinn n.m.
Vielleicht essentielle Spurenelemente
Fluor, Chrom, Nickel
Brom, Arsen, Cadmium
Barium, Strontium
Silicium, Aluminium
Nicht essentielle Spurenelemente
Antimon, Blei
Quecksilber
Funktionsbeispiel: Zink als Lewis-Säure
In Carboxypeptidase:
- Wasser attackiert Peptid-Carbon
- Carbonyl O attackiert Zn2+
- N attackiert H von Wasser
→Spaltung von Peptiden
Vitamine: 6 stoffliche Funktionen
- Coenzyme, Hormone
- H-Donoren/H-Akzeptoren
- Redoxregulatoren
- Modifizierung von Proteinen
- Liganden für Transkriptionsfaktoren
Reduktive Kapazität des Vitamin C
forms carbonyl electron sink
Strukturformel einer Aminocarbonsäure
4 biologische Funktionen der Proteine
- beschleunigen chemische Reaktionen
- beteiligen sich an Transportvorgängen
- unterstützen die zelluläre Kommunikation
- wehren fremde Substanzen und Organismen ab u.a.
sauer-hydrophile A.S.
Aspartat (D) & Glutamat (E)
polar-neutrale A.S.
Cystein (C), Glutamin (Q),
Asparagin (N), Threonine (T),
Serin (S), Histidin (H), Tyrosin (Y),
CQNT SHY
apolar-neutrale A.S.
Tryptophan (W), Alanin (A), Glycin (G)
WAG
basisch-hydrophile A.S.
Lysin (K), Arginin (R), [Histidine (H)]
hydrophobe A.S.
Glycin (G), Alanine (A), Prolin (P),
Valin (V), Leucin (L),
Isoleucin (I), Methionine (M),
Phenylalanin (F), Tryptophan (W)
GAPVLIMFW
Histidin
pK 6,5 (polar neutral, polar basisch)
wichtige Rolle mit Zink bei den Enzymen des Verdauungstraktes
eine der 3 wichtigen A.S. in dem Aktivezentrum des Carboxypeptidasen
häufig im katalytischen Zentrum der Enzymen
Sichelzellanämie
hydrophylische Glutamylseitenkette → hydrophobische Valylseitenkette
Das führt zur Formation der Hb in unlösiche Fasern
Bsp. Tripeptid
Glutathion (γ-Glu-Cys-Gly)
Bsp. Peptid
Insulin (51 A.S.)
Bsp. Protein
Myoglobin, Mb
Globuläre Proteine (Sphäroproteine)
wasserlöslich:
- Enzyme
- Plasmaproteine (Antikörper)
- Hb und Mb
- Hormone (Insulin, EGF)
Fibrilläre Proteine (Sklero-/Strukturproteine)
in Wasser unlöslich
- α-Keratin (Haare, Haut, Wolle)
- Kollagen
- Elastin
- Fibrinogen
- Myosin und Titin
Proteinstrukturen
Primär: Kovalente Bindungen (AS-Abfolge)
Sekundär: Wasserstoffbrücken
- regelmäßige Kettenanordnung
- Raumstruktur eines Kettenabschnitts
Tertiär: Hydrophobe Weschselwirkungen
- Raumstruktur gesamter Proteinkette
Quartär: kovalent / nicht-kovalent
- Anordnung aller UE zum Oligomer
H-Bindung in Sekundärstrukturen
α-Helix: je 3.6 A.S. eine Bindung (0.15 nm)
β-Faltblatt: Parellel oder Antiparallel
(Haarnadel)schleifen: Typ I und Typ II
Kollagen: Triple-Helix (coiled coil) (!Quartärstruktur)
molten globule: Zusammenhang Sekundär-/Tertiärstruktur (hydrophoben Wechselwirkung)
Bsp. Tertiärstruktur-Motiven (5)
Zusammenspiel u Anordnung 2°-Elementen
- DNA-Bindungs-Motiv (Schleife)
- Calcium-Bindungs-Motiv (Schleife)
- parallele Faltblattstruktur m. verbindender Helix
- Disulfide-Brücken
- β-Barrel-Struktur (Triosephosphatisomerase)
