aula 02- enzimas

Question 1

o que são as enzimas?

Answer 1

são proteínas (normalmente terciárias) que aceleram as reações químicas a partir da diminuição da energia de ativação.

Question 2

o que é o sítio ativo?

Answer 2

é onde ocorre a reação química, é encontrado a partir de proteínas que possuem estruturas terciárias.

Question 3

qual o modelo mais apropriado que explica o funcionamento das enzimas?

Answer 3

o modelo encaixe-induzido, em que uma enzima muda sua conformação do sítio ativo quando se liga ao substrato

Question 4

qual a importância da diminuição da energia de ativação?

Answer 4

é aumentar a a velocidade das reações e diminuir o gasto energético.

Question 5

o que são coenzimas?

Answer 5

são enzimas que necessitam de um componente químico adicional, os cofatores.

Question 6

o que pode alterar a velocidade de uma reação?

Answer 6

a ativação ou a inativação da enzima e também a quantidade aumentada ou diminuída da enzima em questão.

Question 7

quais são os mecanismos que regulam as enzimas?

Answer 7

alteração na concentração da enzima, concentração do substrato pra se ligar ao sítio ativo e alteração na conformação do sítio ativo (reguladores alostéricos, modificações covalentes, interações proteína-proteína e quebra de zimogenio).

Question 8

quando a velocidade máxima de uma enzima é atingida?

Answer 8

quando todos os sítios são ocupados pelos substratos.

Question 9

o que é o km de uma enzima?

Answer 9

o Km da enzima é a concentração de substrato necessária para que atinja 1/2 da vel máxima.

Question 10

qual a relação entre o Km e a afinidade da enzima com o substrato?

Answer 10

quanto menor for o Km, maior será a afinidade da enzima com o substrato.

Question 11

quais são as formas de regulação por inibição das enzimas?

Answer 11

as enzimas podem ser inibidas de maneira irreversível ou reversível (do tipo competitiva ou não competitiva)

Question 12

como funciona a inibição irreversível?

Answer 12

nessa inibição, o inibidor combina-se permanentemente com a enzima, através de ligações covalentes muito fortes, tornando-a inativa ou provocando sua destruição.
(ex: DDT, mercúrio, cianeto)

Question 13

como funciona a inibição reversível competitiva?

Answer 13

nela, o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, ja que o inibidor tem estrutura similar ao substrato
(o aumento do substrato pode impedir a ligação ao inibidor)

Question 14

como funciona a inibição reversível do tipo não competitiva?

Answer 14

nela, o inibidor não compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima,
(não é análogo estrutural do substrato)

Question 15

de quais formas pode ocorrer a mudança na conformação do sítio ativo?

Answer 15

por ação dos regulares alostéricos, modificações covalentes, interações proteínas-proteínas e quebra do zimogenio)

Question 16

como funciona a regulação alostérica?

Answer 16

efetores alostéricos se ligam a outros sítios da enzima que não são os sítios ativos, e a regulam por alterações conformacionais.

Question 17

o que é a enzima alostérica?

Answer 17

é a enzima que possui 2 sítios, um ativo e um alostérico, no qual se ligarão os efetores alostéricos positivos e negativos

Question 18

o que os efetores alostéricos negativos fazem?

Answer 18

eles reduzem a velocidade da reação a partir da diminuição da afinidade entre a enzima e o substrato.

Question 19

o que fazem os efetores alostéricos positivos?

Answer 19

eles aumentam a afinidade da enzima pelo substrato, ou seja, elevam a velocidade da reação.

Question 20

como funciona a regulação enzimática por modificação covalente?

Answer 20

as enzimas reguladas por mod covalentes reversíveis tem estágios ativos e inativos devido às alterações covalentes

Question 21

que mecanismo ocorre na modificação covalente?

Answer 21

a fosforilação e a desfosforilação
*o fosfato é um resíduo grande que interage c/ a enzima para criar uma alteração conformacional no sítio

Question 22

o que a regulação proteína-proteína faz?

Answer 22

provoca modificações conformacionais no sítio ativo da enzima
*precisa do Cálcio-calmodulina

Question 23

o que são os zimogênios (enzimas preocursoras de proteases)?

Answer 23

são enzimas que quebram ligações peptídicas
*essa quebra proteolítica é irreversível

Question 24

porquê enzimas precursoras (pró-enzimas) precisam sofrer quebra proteolítica?

Answer 24

pois só assim podem ativar sua forma funcional

Question 25

porquê é importante a síntese de zimogênios como o estado inativo da enzima?

Answer 25

é uma forma de controle para que a enzima quebre proteínas de forma prematura
(ex: quimiotripsionogênio)

Question 26

(Regulação enzimática- Síntese e degradação)

de que forma a síntese e a degradação de enzimas ocorrem?

Answer 26

a síntese ocorre a partir dos processos de indução e de repressão gênica e a degradação é regulada geralmente por sistemas especializados como pretossomas e caspases

Question 27

o que são izoenzimas?

Answer 27

são enzimas com a mesma atividade catalítica, porém, distintas propriedades químicas e físicas.
(ex: amilase salivar e a amilase pancreática)
fazem a mesma coisa em condições químicas diferentes (diferentes ph)