Aspecto Importante Flashcards
Todos os alimentos fornecem o que no final da digestão?
Glicose, galactose e frutose.
Fígado/pancrêas
Fígado: Armazena e libera glicose (tb)
Pancrêas: libera insulina e também controla a glicose.
A ação do glucagon é estimular a produção de glicose pelo fígado, e a da insulina é bloquear essa produção, além de aumentar a captação da glicose pelos tecidos periféricos insulino-sensíveis. Com isso, eles promovem o ajuste, minuto a minuto, da homeostasia da glicose. PRODUZIDO PELO PÂNCREAS
Gluts
Transportadores de glicose.
Qual a quantidade normal de glicose no sangue para uma pessoa sadia em jejum?
Pode variar de 70 a 90mg/dl e após uma refeição até 140mg/dl
Os principais tipos de Glut’s
Glut1: alta afinidade
Expresso em muitos tecidos , hemácias, rins, cérebro.
Glut2: baixa afinidade
Fígado, células pancreáticas, rins e intestino.
Glut3: alta afinidade
Neurônios
Glut4: média afinidade
Insulino-sensível, músculo esquelético, cardíaco e tecido adiposo.
Compostos orgânicos X compostos inorgânicos
Inorgânicos: água e sais minerais
Orgânicos: proteínas, lipídeos, carboidratos, ácidos nucléicos, vitaminas.
Isômeros X epímeros
Isômeros: parecidos/semelhantes
Epímero: são isômeros porém há uma pequena diferença
Carboidratos
Carboidratos também transportam informações.
Proteoglicanos: muito mais CARBO do que proteína. São os principais componentes de todas as matrizes extracelulares, influenciam várias atividades celulares como a ativação de fatores de crescimento e adesão.
Glicoproteínas: um ou alguns oligossacarídeos ligados a proteína. Costumam ser encontradas na superfície externa da membrana plasmática (como parte do glicocálice) na matriz extracelular e no sangue.
As porções de oligossacarídeos das glicoproteínas são muito heterogêneos e são ricos em informações formando locais extremamente específicos para o reconhecimento e a ligação de alta afinidade por proteínas ligantes de carboidratos, chamadas de LECTINAS.
Glicoesfingolipídeos: carbo agindo com lipídeos.
São componentes da membrana plasmática nos quais o grupo hidrofóbico da cabeça é um oligossacarídeo, como nas glicoproteínas os oligossacarídeos servem como pontos específicos para o reconhecimento por LECTINAS.
O CÉREBRO E OS NEURÔNIOS SÃO RICOS EM GLICOESFINOGOLÍPIDEOS, OS QUAIS AUXILIAM NA CONDUÇÃO NERVOSA E NA FORMAÇÃO DE MIELINA.
RESUMO: Mielina é uma estrutura formada por uma membrana lipídica rica em glicofosfolipídeos e colesterol, e recobre os axônios facilitando a rá- pida comunicação entre os neurônios.
Glicobiologia
Estuda a estrutura dos gliconjugados.
As células usam os oligossacarídeos específicos para codificar informações sobre o destino de proteínas, desenvolvimento de tecidos, além de utilizarem como sinais extracelulares.
LECTINAS: proteína que lê o código dos açúcares e controla muitos processos biológicos. São encontradas em todos os organismos, são proteínas que ligam carboidratos com alta especificidade e com moderada a alta afinidade.
Hormônios
Os hormônios luteinizante e tireotropina (hormônios peptídicos) produzidos na hipófise, têm oligossacarídeos reconhecidos por uma lectina receptor) em lepatócitos👇🏻
Células parenquimatosas do fígado.
A interação receptor hormônio é responsável por mediar a internalização e a destruição dos hormônios LUTEINIZANTE e TIREOTROPINA, reduzindo suas concentrações no sangue.
Luteinizante: LH 👉responsável por iniciar o amadurecimento dos folículos e todo o processo de ovulação.
Tireotropina: THS👉 sua função é induzir a tireoide a produzir dois hormônios: triiodotironina (T3) e tiroxina (T4).
👇🏻
Esses dois hormônios ajudam a controlar o metabolismo do corpo.
Aminoácidos
O ser humano produz entre 50.000 e 100.000 proteínas diferentes.
Todas as proteínas que conhecemos são formadas por 20 aminoácidos, são estruturas e funções variadas.
Estruturas
Primária: linear
Secundária: ligações entre hidrogênio, alfa hélice e folhas beta
Terciária: estrutura globular: dobrar
Quartearia: 2 ou mais cadeias polipeptídicas.
Estrutura P2
A perda da estrutura tridimensional é chamada de DESNATURAÇÃO.
Renaturação: retornar às condições nativas.
CHAPERONAS
Também conhecidas como proteínas de choque térmico interagem com o polipeptídeo em vários estágios durante o processo de dobramento.
Algumas são importantes para manter a proteína desdobrada até que sua síntese esteja terminada, ou agem como catalisadoras aumentando a velocidade dos estágios finais no processo de dobramento.
Outras protegem as proteínas durante o dobramento para que as regiões expostas, mais vulneráveis, não formem interações infrutíferas.
Enzimas
Reações químicas, biomoléculas que atuam como catalisadores.
Exceto👇🏻
Um pequeno grupo de moléculas de RNA catalíticas (ribozimas) todas as enzimas são proteínas.
Se uma enzima for desnaturada ou dissociada nas suas subunidades, geralmente a atividade catalítica é perdida.
AS ENZIMAS SÃO CLASSIFICADAS SEGUNDO AS REAÇÕES QUE CATALISAM.
Propriedades das enzimas:
•sítio ativo
As moléculas enzimáticas contém uma região específica em forma de fenda ou bolso, chamada SÍTIO ATIVO.
Este sítio ativo contém cadeias laterais de aminoácidos que participam da ligação com o substrato e da catálise.
O substrato liga-se à enzima, formando um complexo enzima substrato.
•especificidade
•eficiência catalítica
•regulação (as enzimas podem ser regulada, isto é, as enzimas podem ser ativadas ou inibidas, a fim de que, a velocidade de formação do produto responda às necessidades da célula).
Holoenzima
Algumas enzimas precisam de outras moléculas além da PROTEÍNA para sua atividade enzimática;
O termo HOLOENZIMA se refere à enzima ativa com o seu componente não proteico.
Enquanto a enzima sem seu componente não proteico é chamada de APOENZIMA e é inativa.
Se o componente não proteico for um íon metálico👉chamado de COFATOR
Se o componente não proteico for uma molécula orgânica pequena👉 chamado de COENZIMA.
Enzimas P2
Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula👇🏻
Serve para isolar o substrato ou o produto da reação de outras competitivas.
Isso garante um meio favorável para a sua ação e organiza milhares de enzimas presentes na célula em vias definidas.
Quanto mais substrato + mais rápido
as enzimas possuem uma temperatura específica, se houver alguma alteração reduz o funcionamento da enzima.
PH pode afetar a velocidade da reação
Km baixo e Km alto
Quanto mais afinidade👉- substrato: KM BAIXO
Quanto menos afinidade👉+ substrato: KM ALTO
