APP2 - mécanismes catalytiques des enzymes Flashcards
Les enzymes augmentent la vitesse d’une réaction réversible sans modifier la constante d’équilibre.
A. Vrai
B. Faux
Vrai
les enzymes augmentent l’énergie libre d’activation d’une réaction.
A. Vrai
B. Faux
faux
V/F : les enzymes subissent des modifications chimiques pendant la réaction qu’elles catalysent.
Faux
VF : les inhibiteurs d’une réaction enzymatique agissent seulement sur le site catalytique d’une enzyme.
Faux
L’équation de Michaelis-Menten décrit le phénomène de “vitesse initiale” qui est la conséquence de l’apparition rapide, en début de réaction, d’un état stationnaire pour lequel la concentration en complexe enzyme-substrat [ES] devient constante.
A. Vrai
B. Faux
Vrai
est une concentration A. V0 B. Vmax C. [S] D. Km
C. [S]
D. Km
est la constante de Michaelis A. V0 B. Vmax C. [S] D. Km
Km
Est atteint quand toutes les molécules d’enzyme (E) sont complexées avec le substrat (S) A. V0 B. Vmax C. [S] D. Km
Vmax
est atteint quand la moitié des molécules d’enzyme (E) sont complexées au substrat (S) : A. V0 B. Vmax C. [S] D. Km
Km
est inversement proportionnel à l’affinité de l’enzyme (E) pour le substrat (S) A. V0 B. Vmax C. [S] D. Km
km
se fixe au site actif de l’enzyme (E) :
A. Inhibiteur compétitif
B. Inhibiteur non compétitif
Inhibiteur compétitif
augmente la valeur de Km :
A. Inhibiteur compétitif
B. Inhibiteur non compétitif
Inhibiteur compétitif
ne modifie pas la valeur de Km :
A. Inhibiteur compétitif
B. Inhibiteur non compétitif
Inhibiteur non compétitif
diminue la valeur de Vmax :
A. Inhibiteur compétitif
B. Inhibiteur non compétitif
Inhibiteur non compétitif
ne modifie pas la valeur de Vmax :
A. Inhibiteur compétitif
B. Inhibiteur non compétitif
Inhibiteur compétitif