Analyse des acides aminés

Question 1

si pH < pHi alors …

Answer 1

AA+ donc migration vers le pôle - (ou cathode)

Question 2

si pH = pHi alors …

Answer 2

AA° donc pas de migration

Question 3

Si pH > pHi alors …

Answer 3

AA- donc migration vers le pôle + (ou anode)

Question 4

Chromatographie échangeuse de cations : charge de la résine + charge des acides aminés + ordre + gradient de pH

Answer 4

Résine chargé négativement, les acides aminés sont chargés (+), acide –> Neutre –> Basique, gradient de pH ascendant

Question 5

Chromatographie échangeuse d’anions : charge de la résine + charge des acides aminés + ordre + gradient de pH

Answer 5

Résine chargé positivement, acides aminés chargés (-), Basique –> neutre –> acide, gradient de pH ascendant

Question 6

pKA ?

Answer 6

C-terminal (COOH)

Question 7

pKB ?

Answer 7

N-terminal (NH3)

Question 8

Utilité du gel filtration ?

Answer 8

Classer les peptides par leur taille et poids (plus gros au plus petit)

Question 9

Chromatographie échangeuse d’ions utilité ?

Answer 9

Classer les peptides en fonction de leur charge

Question 10

Chromatographie échangeuse d’anions, charge ? retient quoi ?

Answer 10

Resine chargée négativement, retient les peptides et protéines de charge (+), évolution des pHi les plus faibles au plus élevés

Question 11

Chromatographie échangeuses de cations, charge de la résine ? retient quoi ? sens des pHi ?

Answer 11

Résine chargée positivement, retient les peptides de charge (-), pHi les plus élevés au plus faibles

Question 12

L’électrophorèse SDS PAGE + explication

Answer 12

permet de séparer les protéines selon leur taille : les plus petits peptides migrent plus facilement et se retrouvent en bas du gel. Les plus grandes sont retardées par les mailles

Question 13

Citez les deux différents type de structure secondaire

Answer 13

hélice alpha; feuillet beta

Question 14

Helice alpha spécificité :

Answer 14

stabilisé par des liaisons hydrogènes et hydrophobes. Elles contiennent ni G ni P (Proline et Glycine)

Question 15

Feuillet Beta

Answer 15

Liaisons hydrogènes, favorisés par des AA hydrophobes

Question 16

Structure tertiaire

Answer 16

liaison faible : Hydrogène, Ionique, Hydrophobe
liaison covalente : Pont disulfure

Question 17

Domaines transmembranaires :

Answer 17

ancrage des récepteurs membranaires, helices alpha contenant des AA hydrophobes,

Question 18

Nb de domaines transmembranaires pour les récepteurs couplés à la protéine G ?

Answer 18

7 formés d’hélices alpha hydrophobes

Question 19

Nb de domaines transmembranaires pour les récepteurs tyrosine-kinase ?

Answer 19

porte un domaine de fixation du ligand et possède un seul domaine transmembranaire

Question 20

Domaine liaison ADN (DBD)

Answer 20

fixation du ligand avec le cytosol

Question 21

Les domaines en doigt de zinc :

Answer 21

coordonné par 4 cystéines ou 2cys et 2 his

Question 22

Les domaines leucine zipper :

Answer 22

• constitué de 2 hélices
• en N-term chargé en R et K
• en C-term contient beaucoup de leucine (toutes les 7 AA)