Analyse des acides aminés Flashcards
si pH < pHi alors …
AA+ donc migration vers le pôle - (ou cathode)
si pH = pHi alors …
AA° donc pas de migration
Si pH > pHi alors …
AA- donc migration vers le pôle + (ou anode)
Chromatographie échangeuse de cations : charge de la résine + charge des acides aminés + ordre + gradient de pH
Résine chargé négativement, les acides aminés sont chargés (+), acide –> Neutre –> Basique, gradient de pH ascendant
Chromatographie échangeuse d’anions : charge de la résine + charge des acides aminés + ordre + gradient de pH
Résine chargé positivement, acides aminés chargés (-), Basique –> neutre –> acide, gradient de pH ascendant
pKA ?
C-terminal (COOH)
pKB ?
N-terminal (NH3)
Utilité du gel filtration ?
Classer les peptides par leur taille et poids (plus gros au plus petit)
Chromatographie échangeuse d’ions utilité ?
Classer les peptides en fonction de leur charge
Chromatographie échangeuse d’anions, charge ? retient quoi ?
Resine chargée négativement, retient les peptides et protéines de charge (+), évolution des pHi les plus faibles au plus élevés
Chromatographie échangeuses de cations, charge de la résine ? retient quoi ? sens des pHi ?
Résine chargée positivement, retient les peptides de charge (-), pHi les plus élevés au plus faibles
L’électrophorèse SDS PAGE + explication
permet de séparer les protéines selon leur taille : les plus petits peptides migrent plus facilement et se retrouvent en bas du gel. Les plus grandes sont retardées par les mailles
Citez les deux différents type de structure secondaire
hélice alpha; feuillet beta
Helice alpha spécificité :
stabilisé par des liaisons hydrogènes et hydrophobes. Elles contiennent ni G ni P (Proline et Glycine)
Feuillet Beta
Liaisons hydrogènes, favorisés par des AA hydrophobes
Structure tertiaire
liaison faible : Hydrogène, Ionique, Hydrophobe
liaison covalente : Pont disulfure
Domaines transmembranaires :
ancrage des récepteurs membranaires, helices alpha contenant des AA hydrophobes,
Nb de domaines transmembranaires pour les récepteurs couplés à la protéine G ?
7 formés d’hélices alpha hydrophobes
Nb de domaines transmembranaires pour les récepteurs tyrosine-kinase ?
porte un domaine de fixation du ligand et possède un seul domaine transmembranaire
Domaine liaison ADN (DBD)
fixation du ligand avec le cytosol
Les domaines en doigt de zinc :
coordonné par 4 cystéines ou 2cys et 2 his
Les domaines leucine zipper :
- constitué de 2 hélices
- en N-term chargé en R et K
- en C-term contient beaucoup de leucine (toutes les 7 AA)
