Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemie > Aminozuren en eiwitten > Flashcards

Aminozuren en eiwitten Flashcards

1
Q

Waaruit bestaan aminozuren?

A

Carboxylgroep (-COOH), aminogroep (-NH2), een waterstofatoom (-H) en een restgroep (-R) die gebonden zijn.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Wat is een zwitterion?

A

Heeft bij de aminogroep een positieve lading en bij de carboxylgroep een negatieve lading.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Wat zijn essentiële aminozuren?

A

Aminozuren die niet door het lichaam gemaakt kunnen worden en daarom in voedsel aanwezig moeten zijn.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

In welke groepen worden aminozuren opgedeeld? (7 groepen)

A

Alifatisch, zwavelhoudend, hydroxyaminozuren, aromatisch, zuren en amides, basisch, iminozuur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Welke aminozuren vallen onder Alifatische aminozuren?

A

Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Welke aminozuren vallen onder Zwavelhoudende aminozuren?

A

Methionine, cysteïne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Welke aminozuren vallen onder Hydroxyaminozuren?

A

Serine, threonine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Welke aminozuren vallen onder Aromatische aminozuren?

A

Fenylalanine, tyrosine, tryptofaan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Welke aminozuren vallen onder Zuren en amides?

A

Asparaginezuur, Glutaminezuur, Asparagine, glutamine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Welke aminozuren vallen onder de Basische aminozuren?

A

Histidine, lysine, arginine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Welke aminozuren vallen onder de Iminozuren?

A

Proline

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Bij welke groep horen de pK waardes?

A

pK1 hoort bij de α-carboxylgroep, pK2 hoort bij de α-aminogroep en de pK3 hoort bij de restgroep.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Wat is een andere indeling?

A

Apolair (hydrofoob) of polair (hydrofiel) karakter.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Wat is het verschil tussen een polaire restgroep en een apolaire restgroep?

A

In een polaire restgroep kan een lading of een dipool aanwezig zijn, een apolaire restgroep bevat geen lading of dipool.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Hoe worden spiegelbeeldvormen van aminozuren ook genoemd?

A

Enantiomeren of spiegelbeeldisomeren.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Wat gebeurt er in een zuur milieu?

A

Dan zijn de protolytische groepen bezet met H+. De carboxylgroep is als -COOH aanwezig, de aminogroep als NH3+, de aminozuren zijn hierdoor positief geladen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Wat gebeurt er in een basisch milieu?

A

Aminozuren staan protonen af. De carboxylgroep is als COO- aanwezig en de aminogroep als NH2, de aminozuren zijn dan negatief geladen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Wat is het iso-elektrisch punt?

A

De pH waarbij de lading van een bepaald aminozuur 0 is.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Welke pK waardes gebruik je voor het IEP bij een aminozuur met een protolyseerbare groep in de zijketen?

A

pK1 + pK3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Welke pK waardes gebruik je bij een basisch aminozuur?

A

pK2 + pK3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Hoe bereken je het IEP?

A

Bij een aminozuur met protolyseerbare groep in de zijketen: pI = (pK1 + pK3)/2
Bij een basisch aminozuur: pI = (pK2 + pK3)/2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Wat is een peptide- of amidebinding?

A

Een binding die is ontstaan uit de zuurgroep van het ene aminozuur en de aminogroep van het andere aminozuur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Wat zijn belangrijke kenmerken van een peptidebinding?

A
  • De C-N-binding heeft het karakter van een dubbele binding. Géén rotatie mogelijk.
  • De twee α-C-atomen liggen trans ten opzichte van elkaar.
  • De peptidebinding is zeer stabiel. Pas na langdurig koken in 6 mol/L zoutzuur is er sprake van volledige hydrolyse.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Wat komt er vrij bij het met elkaar reageren van twee aminozuren? Wat ontstaat er?

A

Water komt vrij. Er ontstaat een dipeptide.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Wat is het N-terminale deel van een aminozuur?

A

Het aminozuurresidu met de vrije aminogroep staat links.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Wat is het C-terminale deel van een aminozuur?

A

Het deel van de molecuul dat de vrije zuurgroep bevat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Wat gebeurt er bij een base?

A

Is extra positief (+2, +1, 0, -1), pK3 staat na de pK2. (Met uitzondering van tyrosine en cysteïne, pK3 waarden van 10 en rond de 8)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Wat gebeurt er bij een zuur?

A

Is extra negatief (+1, 0, -1, -2), pK3 staat tussen pK1 en pK2.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Schrijf de structuurformule op van fenylalanine bij pH = 3.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Schrijf de structuurformule op van valine bij pH = 6.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Schrijf de structuurformule op van asparagine bij pH = 0.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Schrijf de structuurformule op van lysine bij pH = 0.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Schrijf de structuurformule op van tyrosine bij pH = 11.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Schrijf de structuurformule op van arginine bij pH = 10.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

35
Q

Schrijf de structuurformule op van fenylalanine bij pH = 2.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

36
Q

Schrijf de structuurformule op van asparaginezuur bij pH = 5.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 2. (1.3)

37
Q

Schrijf de structuurformule van lysine zoals deze voorkomt in oplossingen waarvan de pH-waarden respectievelijk 1, 6, 10 en 13 bedragen.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 3. (1.3)

38
Q

Bereken het IEP van glycine.

A

pI = (2,3 + 9,6)/2 = 6,0

39
Q

Bereken het IEP van methionine.

A

pI = (2,3 + 9,2)/2 = 5,8

40
Q

Bereken het IEP van tryptofaan.

A

pI = (2,4 + 9,4)/2 = 5,9

41
Q

Bereken het IEP van glutamine.

A

pI = (2,2 + 9,1)/2 = 5,7

42
Q

Bereken het IEP van cysteïne.

A

pI = (1,7 + 8,3)/2 = 5,0

43
Q

Bereken het IEP van tyrosine.

A

pI = (2,2 + 9,1)/2 = 5,7

44
Q

Bereken het IEP van glutaminezuur.

A

pI = (2,2 + 4,3)/2 = 3,3

45
Q

Bereken het IEP van lysine.

A

pI = (9,0 + 10,5)/2 = 9,8

46
Q

Noteer de structuren van valine en alanine. Laat zien hoe de aminozuren aan elkaar kunnen koppelen waarbij, een dipeptide ontstaat. Omcirkel de peptidebinding in het dipeptide.

A

Zie antwoorden in mail, opgave 1 a/b/c (1.4)

47
Q

BIj elektroforese worden stoffen gescheiden op grond van..?

A

Verschil in lading én grootte.

48
Q

De scheiding van aminozuren bij chromatografische scheiding hangt af van..?

A

het polaire of apolaire karakter van de aminozuren, en de polariteit van loopvloeistof en stationaire fase.

49
Q

Welke fasen heeft chromatografische scheiding?

A

Mobiele fase (loopvloeistof) en stationaire fase (water aan het papier of vaste stof).

50
Q

Bij welke processen spelen eiwitten een rol?

A

Katalyseren van biochemische reacties, transport of opslag van bepaalde stoffen in het lichaam, hormoon (bijvoorbeeld insuline), afweerreacties, structurele functie (bijvoorbeeld elastische vezels in huid of bot).

51
Q

Welke structuren hebben eiwitten?

A

Primaire, secundaire, tertiere en quaternaire structuur.

52
Q

Wat is de primaire structuur?

A

De precieze aminozuurvolgorde (sequence).

53
Q

Wat zijn de secundaire structuren?

A

α-helix, β-sheet (vouwbladstructuur) en random coil structuur.

54
Q

Kenmerken van de α-helix zijn..?

A
  • 3,6 aminuzuren per wending
  • waterstofbruggen tussen de windingen zorgen voor stevigheid
  • destabilisatie door grote of geladen restgroepen
  • proline geeft een knik in de keten
  • de afstand tussen twee windingen is 0,54 nm
  • komt veel voor
55
Q

Hoe komt de β-sheet voor?

A

Als twee of meer stukken peptideketen langs elkaar liggen. Parallel (N-terminale deel aan dezelfde kant) of antiparallel (N-terminale deel van ene keten ligt bij C-terminale deel van de andere keten).
Wordt gestabiliseerd door waterstofbruggen tussen de N-H en C-O van naast elkaar gelegen ketens.

56
Q

Hoe komt de random coil-structuur voor?

A

Eigenlijk is het geen structuur, maar juist de afwezigheid van structuur. De peptideketen is willekeurig en onregelmatig gevouwen.

57
Q

Wat is de tertiaire structuur?

A

Totale ruimtelijke structuur van een eiwit. Bindingen tussen de restgroepen.

58
Q

Is een molecuul star?

A

Nee, het grote molecuul vibreert, peptideketens schuiven langs elkaar, restgroepen bewegen en roteren.

59
Q

Wat kan er gebeuren bij kleine verstoringen van het milieu waarin het eiwit zich bevindt?

A

Kan leiden tot denaturatie en daarmee tot verlies van biochemische activiteit.

60
Q

Wat is de quaternaire structuur?

A

Uit subeenheden, dit zijn samengestelde eiwitketens, de structuur wordt bijeengehouden door dezelfde interacties als de tertiaire structuur.

61
Q

Welke factoren hebben invloed op de structuur van een eiwit (in afnemende sterkte)?

A

S-S bruggen, zoutbruggen, waterstofbruggen en hydrofobe interacties.

62
Q

Wat zijn kenmerken van S-S bruggen?

A
  • Disulfidebruggen
  • Kunnen voorkokmen tussen twee cysteïne-residuen
  • Covalente chemische bindingen
  • erg sterk
63
Q

Wat zijn kenmerken van zoutbruggen?

A
  • Ionogene interacties
  • Kunnen worden gevormd tussen positief geladen en negatief geladen restgroepen
  • sterke interacties
  • op betrekkelijk grote afstand nog werkzaam
64
Q

Wat zijn kenmerken van waterstofbruggen?

A
  • Aantrekkende krachten die kunnen optreden tussen een waterstofatoom dat gebonden is aan een zuurstof-, stikstof- of fluoratoom en een zuurstof-, stikstof- of fluoratoom
  • Zijn sterker dan gewone dipool-dipool interacties
  • In eiwit vooral aangetroffen tussen C=O en N-H groepen van peptidebindingen
  • Worden veel gevormd in eiwitten
65
Q

Wat zijn kenmerken van hydrofobe interacties?

A
  • Kunnen bestaan tussen aminozuren met apolaire restgroepen
  • Gaan vaak samenklitten
  • Vormen apolaire gebieden binnen het molecuul (clusters)
  • Geldt voor in waterig milieu opgeloste eiwitten, apolair keren zich van water af
66
Q

Wat is denaturatie?

A

Verandering van structuur van een eiwit.

67
Q

Wat is irreversibele denaturatie?

A

Verandering van structuur wat niet terug te draaien is,.

68
Q

Wat zorgt voor irreversibele denaturatie?

A
  • Verhitten
  • Mechanische krachten
  • Bepaalde chemicaliën
  • Oplosbare zware metaalzouten
  • Verbreken van zwavelverbindingen
69
Q

Wat gebeurt er met een eiwit als je het verhit?

A

Door de hoge temperatuur worden de zwakste interacties in het eiwit verbroken.

70
Q

Wat gebeurt er bij mechanische krachten?

A

Leiden vaak tot denaturatie, wordt veroorzaakt door een combinatie van bijvoorbeeld de plotselinge versnelling van een roerder en de oppervlaktespanning die aanwezig is in het grensvlak. Bijvoorbeeld het roeren van een eiwitoplossing.

71
Q

Wat gebeurt er bij bepaalde chemicaliën?

A
  • Zware metalen vormen met eiwitten onoplosbare complexen.
  • Kwikionen vormen een onoplosbaar complex met een eiwit door reactie met -SH-groepen.
  • Zilver- en loodionen reageren met deze groepen en zijn daardoor zeer giftig.
  • Ionen als koper(II) en mangaan(II) reageren vooral met aminozuren, terwijl ijzer (II)- en ijzer(III)ionen vooral aan zuurstofatomen binden.
72
Q

Wat gebeurt er bij oplosbare zware metaalzouten?

A

Trekt bindingen uit elkaar door de positief en negatief naar zich toe te trekken. (positief trekt negatief aan, negatief trekt positief aan).

73
Q

Wat voor invloed heeft de pH van het oplosmiddel op de lading en ruimtelijke structuur van een eiwit?

A

Bij een lage of hoge pH zal ladingafstoting optreden tussen restgroepen en er kan denaturatie optreden.

74
Q

Hoe werkt de ionenwisselaarchromatografie?

A

Scheidt eiwitten op grond van verschil in lading. In een kolom gevuld met buffer wordt een bed van polystyreenkorrels gestapeld. De korrels bestaan uit een netwerk waaraan geladen groepen - functionele groepen - zijn gekoppeld.

75
Q

Wat is het verschil tussen een kationwisselaar en een anionwisselaar?

A

Bij anionwisselaars zijn functionele groepen positief geladen, bij kationwisselaars zijn de functionele groepen negatief geladen.

76
Q

Wat is gelfiltratie?

A

Een techniek ontwikkeld uit de toepassing van moleculaire zeven.

77
Q

Waaruit bestaan gels bij gelfiltratie?

A

Driedemensionale netwerken, die gevormd zijn door cross-linking van lange polymeerketens.

78
Q

Wat is het exclusion limit?

A

Kritische waarde van de grootte van de moleculen die nog juist in de poriën kunnen penetreren.

79
Q

In welke groepen kunnen moleculen ingedeeld worden (GPC principe)?

A
  • Moleculen die groter zijn dan de exlusion limit, deze kunnen dus niet in de poriën penetreren,
  • Moleculen die kleiner zijn dan de exclusion limit, deze kunnen gedeeltelijk in de poriën penetreren. De mate van penetratie is afhankelijk van de grootte van moleculen.
80
Q

Welke gels worden veel gebruikt (GPC)?

A
  • Sephadex
  • Bio-gel
  • Agarose
81
Q

Welke structuur komt het meest voor bij eiwitten?

A

Tertiaire structuur.

82
Q

Het alfa-koolstof-atoom in aminozuren is een asymmetrisch (chiraal) koolstofatoom. Wat betekend dit?

A

Het koolstof-atoom wordt omringd door 4 verschillende groepen (H-groep, aminogroep, carboxylgroep en restgroep)

83
Q

Welke groepen aminozuren hebben polaire eigenschappen?

A

Hydroxyamimozuren, zuren en amides, basisch.

uitgezonderd cysteïne en tyrosine; kunnen bij pH =8 en pH = +-10 een negatieve lading krijgen

84
Q

Schrijf een voorbeeld op van twee groepen in een eiwit die door waterstofbruggen verbonden zijn.

A

Zuur en basisch, hydroxyaminozuur met amide, zuur of basisch aminozuur. Alle combinaties zijn mogelijk zolang er een waterstofbrug gevormd kan worden.

Biochemie (2 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions