Aminosyror,peptider Och Proteiner Flashcards
1) A: Rita allmänna strukturen för en aminosyra
B: Rita strukturen för en peptid
C: Vilken produkt blir över vid bildandet av en peptidkedja från aminosyror?
D:Vad heter en aminosyrakedja bestående av 3 aminosyror?
E: Vad heter en aminosyrakedja bestående av 200 aminosyror?
U
2) A: Vilka 5 grupper kan de 20 vanligaste aminosyrorna delas in i baserat på sina R-grupper?
B: Vilka typer av bindningar deltar de olika sidokedjorna i?
K
3.Hur och varför kan sidokedjornas struktur påverka proteinets struktur och funktion?
I
4) Hur veckas proteiner, och vad beror det på?
O
5) A:Varför kan proteiner veckas fel?
B: Vad händer med felveckade proteiner?
C: Nämn två sjukdommar som beror på felveckade proteiner och beskriv varför dessa felveckningar leder till sjukdom.
T
6) Vilken typ av protein är collagen, och vad har den för struktur som ger det dess egenskap?
O
7) A: Vad är en konformationsändring?
B: Vad är syftet/nyttan med varför proteiner ändrar konformation?
C: Vad kan orsaka konformationsändring? (ge 3 exempel)
K
8) Nedan visas ett protein som veckar sig i vattenlösning. Skriv upp strukturen på fyra av de aminosyror som kan tänkas dominera på utsidan där de är i kontakt med vatten.
O
9) I figuren är en Glu och en Lys utritade som sitter nära varandra i rymden. Hur många aminosyror borde de då sitta ifrån varandra i primärsekvensen?
K
10) Namnge den interaktion som kan bildas mellan Glutamat och Lysin som är nära varandra
T
11) Namnge den interaktion som kan bildas mellan Phenylalanin och isoleucine som är nära varandra
O
12) Hemoglobin finns i de två formerna (T) tensed och (R) relaxed.
A: Nämn en faktor som interagerar med hemoglobin och stabiliserar R-läget.
B:Nämn faktorer som stabiliserar T-läget.
J
13) Vad heter aminosyran som är inblandad i de kovalenta svavelbryggor som stabiliserar proteinstrukturer?
O
14) I vilken form befinner sig de flesta aminosyror vid neutralt pH?
U
15) Vad är allosterisk reglering?
I
16) Varför är kolmonoxid farligt?
K
17) Vad är Isoelektrisk punkt?
H
18) Vilka metoder kan användas till att separera proteiner från varandra (5 exempel), och varför separeras de från varandra med dessa metoder?
Y
19) Vad är ELISA, western blot och immunohistokemi, och vad kan man använda dessa metoder till?
U
20) Skriv för följande aminosyror vilken typ av R-grupp (sidokedja) de har – titta inte i tabeller för att hitta informationen, utan se till att du förstår från aminosyrastrukturen vilken grupp den ska tillhöra:
Kolla bild…..
N
21: Rätt eller fel? Om fel, skriv en förklaring till varför det är fel.
A: The isoelectric point of an amino acid is the pH at which the majority of molecules in solution have a net charge of −1
B. Proteins can protect an organism against infection.
C: Titration of an amino acid can be used to determine both the pKa of its ionizable groups and its isoelectric point.
D: Hydrogen bonding, salt bridges, hydrophobic interactions, and disulfide bonds can each be categorized as stabilizing factors in a protein.
E: A polypeptide chain is read from its C-terminal end to its N-terminal end.
F The majority of naturally occurring amino acids are from the D-series.
G: Electrophoresis is the process of creating a synthetic protein.
H: In Edman degradation, a polypeptide is shortened one amino acid at a time using the reagent phenyl isothiocyanate.
I: α-helices and β-pleated sheets are examples of the tertiary structure of a protein.
J: Proteins can act as catalysts in chemical reactions.
K: In electrophoresis, species with a net negative charge will move toward the negative electrode.
L: All naturally occurring amino acids are chiral
M: The amino acid sequence of a protein or polypeptide is known as its secondary structure.
N: The 20 common, naturally occurring amino acids can be represented by both three- and one-letter abbreviations.
O: The quaternary structure of a protein describes how smaller, individual protein strands interact to form the overall structure of a protein.
P: An amino acid with a net charge of +1 is classified as a zwitterion.
Q: The side chain in serine is polar and can undergo hydrogen bonding
I
