Aminosäure Flashcards
Definiere Peptidbindung
Eine Carboxylgruppe einer AS verbindet sich mit der Aminogruppe einer anderen AS. Als Nebenprodukt entsteht Wasser (Dipeptid)
AS-Kombinationsmöglichkeiten
• Zusammensetzung
• Abfolge
•Länge
Funktionen von AS
•Bewegung ( Flagellum)
• Abwehr ( AB-Resistenzen)
• Struktur ( Proteine in der äußeren Membran)
•Energiespeicher( Atmungskettenproteine (Speicherproteine wie Ferritin/ Cyanophycin)
• Transport (Membranproteine)
•Katalysatoren (Lysozyme)
• Steuerung (Ribisomenproteine)
Welche Verbindung gehen unpolare SK ein? (Nenne 1 AS)
Hydrophobe Bindungen/ Van-der-Waal-Kräfte
Z.B Alanin; Valin, Leucin, ..
aromatisch: tyrosin, Tryptophan,..
Welche Verbindungen gehen Ungeladenen polare SK ein?
Nenne 1 AS
Verbinden mit Wasser & können untereinander H-Brücken ausbilden
Z.B Serin, Theorin, Glutamin, …
Welche Verbindung gehen Geladene polare SK ein?
Nenne 1 AS
Ionische Bindung
Z.B positiv: Histidin, Arginin, …
Negativ: Asparaginsäure, Glutaminsäure
Wie unterscheiden sich die AS (Merkmale)
• aliphatisch
• winzig
• klein
• polar
• geladen
• positiv
• aromatisch
• hydrophob
Definiere Denaturierung
Zerstörung von Raumstrukturen und deren Bindungen. ( Ausnahme: Primärstruktur
Welche Inter- und intramolekularen Kräfte gibt es?
- ionische Bindungen (zwischen 2 geladenen Gruppen)
- Van-der-Waals-Bindungen (zwischen 2 Phenylalanin-SK)
- Van-der-Waals-Bindungen (zwischen aliphatischen Kohlenwasserstoff-SK)
- H-Brücken
Primärstruktur
• Im Ribosom aneinandergeheftet. Über Peptidbindungen entsteht eine lange Kette
• Aminosäurensequenz linear
• nahe beieinander liegende ASresten können interagieren
Welche 2 Formen sind die häufigsten Sekundärstrukturen ?
α-Helix
β-Faltblatt
α-Helix
• stabförmige Struktur
•Polypeptid-Hauptkette bildet inneren Teil. SK ragen nach außen
• durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert
β-Faltblatt
•plattenartige Struktur
• parallel/ antiparallel geordnet
• über H-Brücken verbunden
Definiere antiparallel (ß-Faltblatt)
Die Carbonyl- & Aminogruppe eines Strangs sind jeweils über H-Brücken mit der Amino- und Carbonylgruppe des anderen Strangs verbunden
Definiere parallel (ß-Faltblatt)
2 Stränge verlaufen in dieselbe Richtung, die einzelnen Atome sind parallel geordnet
Die NH-Gruppe & die CO-Gruppe eines Strangs verbinden sich mit CO-Gruppen & NH-Gruppe des anderen Strangs durch H-Brücken
(Jede AS des eines Strangs ist mit 2 AS des anderen Strangs verbunden.(Ausnahme: AS an den Enden))
Tetriärstruktur
• Interaktion der Sekundärstrukturelemente
• Interaktion zwischen R, die in Primärstruktur weit auseinander liegen
• Hauptkontaktform: H-Brücken, hydrophobe Wechselwirkung
Quartärstruktur
•Hauptkontaktform: H-Brücken, hydrophober Interaktion
• Proteine aus mehreren ASKetten
AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Primärstruktur
spezifische Reihenfolge der Aminosaure beeinflusst, wie sich das Protein in höheren Struktur faltet, kleine Änderungen können Funktion stark verändern.
Z. B Eine einige Veränderung in der Hämoglobinmolekül beeinträchtig).
die Fähigkeit Saverstoff zu transportieren. (Verändert die Form der roten Blutkörperchen)
AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Sekundärstruktur
Faltungen stabilisieren das Protein und schaffen spezifische Bereiche für Bindungen oder Durchführung biologischer Realition
z.B. α-Helix sind häufig in Membranproteinen & helfen mit der hydrophoben Membranumgebung zu interagieren
AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Tetriärstruktur
Tetriärstruktur, entscheidend für die spezifische Funktion, ermöglicht anderen Molekülen mit dem Protein zu interagieren.
L> z.B. Enzyme, Antikörper, Rezeptoren
AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Quartärstruktur
ermöglicht komplexe Funktionen, die von der Interaktion zwischen den Untereinheiten abhängen
z.B. Hämoglobin besteht aus 4 Unter-einheiten, transportiert Sauerstoff in den roten Blutkörperchen.
