Aminosäure

Question 1

Definiere Peptidbindung

Answer 1

Eine Carboxylgruppe einer AS verbindet sich mit der Aminogruppe einer anderen AS. Als Nebenprodukt entsteht Wasser (Dipeptid)

Question 2

AS-Kombinationsmöglichkeiten

Answer 2

• Zusammensetzung
• Abfolge
•Länge

Question 3

Funktionen von AS

Answer 3

•Bewegung ( Flagellum)
• Abwehr ( AB-Resistenzen)
• Struktur ( Proteine in der äußeren Membran)
•Energiespeicher( Atmungskettenproteine (Speicherproteine wie Ferritin/ Cyanophycin)
• Transport (Membranproteine)
•Katalysatoren (Lysozyme)
• Steuerung (Ribisomenproteine)

Question 4

Welche Verbindung gehen unpolare SK ein? (Nenne 1 AS)

Answer 4

Hydrophobe Bindungen/ Van-der-Waal-Kräfte
Z.B Alanin; Valin, Leucin, ..
aromatisch: tyrosin, Tryptophan,..

Question 5

Welche Verbindungen gehen Ungeladenen polare SK ein?
Nenne 1 AS

Answer 5

Verbinden mit Wasser & können untereinander H-Brücken ausbilden
Z.B Serin, Theorin, Glutamin, …

Question 6

Welche Verbindung gehen Geladene polare SK ein?
Nenne 1 AS

Answer 6

Ionische Bindung
Z.B positiv: Histidin, Arginin, …
Negativ: Asparaginsäure, Glutaminsäure

Question 7

Wie unterscheiden sich die AS (Merkmale)

Answer 7

• aliphatisch
• winzig
• klein
• polar
• geladen
• positiv
• aromatisch
• hydrophob

Question 8

Definiere Denaturierung

Answer 8

Zerstörung von Raumstrukturen und deren Bindungen. ( Ausnahme: Primärstruktur

Question 9

Welche Inter- und intramolekularen Kräfte gibt es?

Answer 9

• ionische Bindungen (zwischen 2 geladenen Gruppen)
• Van-der-Waals-Bindungen (zwischen 2 Phenylalanin-SK)
• Van-der-Waals-Bindungen (zwischen aliphatischen Kohlenwasserstoff-SK)
• H-Brücken

Question 10

Primärstruktur

Answer 10

• Im Ribosom aneinandergeheftet. Über Peptidbindungen entsteht eine lange Kette
• Aminosäurensequenz linear
• nahe beieinander liegende ASresten können interagieren

Question 11

Welche 2 Formen sind die häufigsten Sekundärstrukturen ?

Answer 11

α-Helix
β-Faltblatt

Question 12

α-Helix

Answer 12

• stabförmige Struktur
•Polypeptid-Hauptkette bildet inneren Teil. SK ragen nach außen
• durch intramolekulare H-Brücken stabilisiert

Question 13

β-Faltblatt

Answer 13

•plattenartige Struktur
• parallel/ antiparallel geordnet
• über H-Brücken verbunden

Question 14

Definiere antiparallel (ß-Faltblatt)

Answer 14

Die Carbonyl- & Aminogruppe eines Strangs sind jeweils über H-Brücken mit der Amino- und Carbonylgruppe des anderen Strangs verbunden

Question 15

Definiere parallel (ß-Faltblatt)

Answer 15

2 Stränge verlaufen in dieselbe Richtung, die einzelnen Atome sind parallel geordnet
Die NH-Gruppe & die CO-Gruppe eines Strangs verbinden sich mit CO-Gruppen & NH-Gruppe des anderen Strangs durch H-Brücken
(Jede AS des eines Strangs ist mit 2 AS des anderen Strangs verbunden.(Ausnahme: AS an den Enden))

Question 16

Tetriärstruktur

Answer 16

• Interaktion der Sekundärstrukturelemente
• Interaktion zwischen R, die in Primärstruktur weit auseinander liegen
• Hauptkontaktform: H-Brücken, hydrophobe Wechselwirkung

Question 17

Quartärstruktur

Answer 17

•Hauptkontaktform: H-Brücken, hydrophober Interaktion
• Proteine aus mehreren ASKetten

Question 18

AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Primärstruktur

Answer 18

spezifische Reihenfolge der Aminosaure beeinflusst, wie sich das Protein in höheren Struktur faltet, kleine Änderungen können Funktion stark verändern.
Z. B Eine einige Veränderung in der Hämoglobinmolekül beeinträchtig).
die Fähigkeit Saverstoff zu transportieren. (Verändert die Form der roten Blutkörperchen)

Question 19

AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Sekundärstruktur

Answer 19

Faltungen stabilisieren das Protein und schaffen spezifische Bereiche für Bindungen oder Durchführung biologischer Realition
z.B. α-Helix sind häufig in Membranproteinen & helfen mit der hydrophoben Membranumgebung zu interagieren

Question 20

AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Tetriärstruktur

Answer 20

Tetriärstruktur, entscheidend für die spezifische Funktion, ermöglicht anderen Molekülen mit dem Protein zu interagieren.
L> z.B. Enzyme, Antikörper, Rezeptoren

Question 21

AS Struktur- & Funktionsbeziehung: Quartärstruktur

Answer 21

ermöglicht komplexe Funktionen, die von der Interaktion zwischen den Untereinheiten abhängen
z.B. Hämoglobin besteht aus 4 Unter-einheiten, transportiert Sauerstoff in den roten Blutkörperchen.