Aminoácidos Y Proteínas Flashcards

1
Q

Por qué esta compuesto un aminoácido

A

un grupo amino, uno carboxílico, y un radical (todos unidos a un carbono)

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Q

Qué parte del aminoácido diferencia a todos los tipos de aminoácidos que se pueden formar

A

El radical

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3
Q

¿Qué es quiralidad? ¿podrían los aminoácidos ser quirales?

A

es la propiedad de un objeto de no ser superponible con su imagen especular. Además tiene actividad óptica (la capacidad de que la luz empiece a girar). Los aminoácidos tienen un centro quiral.

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4
Q

Describa la ionización de un aminoácido y la relación con el pH

A

Catión: En el estado de catión del aminoácido el ácido carboxilico (COOH) no tiene cargas y el amino tiene una carga positiva (H3N+). En este punto el pH es menor (alto numero de hidrogeniones); por ende es más ácido
Zwitterión: el ácido carboxilico tiene una carga negativa (COO-) y el amino positiva. Sube el pH, baja la acidez.
Anión: la amina pierde su carga positiva y el ácido carboxílico tiene carga negativa (COO-). En este punto el pH es básico.

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5
Q

En un aminoácido ¿quién pierde primero hidrogeniones, el ácido carboxílico o la amina?¿Quién los gana primero?

A

El el ácido carboxílico es el primero en perder el electrón y esta pérdida hace a la molécula Zwitterionica.
El amino pierde hidrogeniones de últimas por lo que esta molécula es más básica. En el proceso contrario, la amina gana el hidrogenion primero.

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6
Q

¿Que es un enlace peptidico?

A

La unión entre el grupo amino y el ácido carboxilico de dos aminoácidos

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7
Q

En el enlace peptídico cis los radicales…

A

Estan ambos en la parte de arriba, se están estorbando

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8
Q

¿Cómo se clasifican las proteínas segun su configuración o forma?

A
  • Fibrosas: son estructurales (da soporte, forma y protección). Tiene una extensión hidrofóbica y cadenas polipeptídicas ordenadas paralelas.
  • globulares: cadenas plegadas compactas, con extensiones hidrofílicas. Responsables de trabajo quimico de la célula (transporte, síntesis y metabolismo).
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9
Q

¿Cómo se clasifican las proteínas según su composición química?

A

Simples: su hidrólisis genera solamente aminoacidos (por ejemplo: insulina y colágeno)
Conjugados: su hidrólisis genera aminoácidos y otras moléculas no protéicas

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10
Q

¿Cómo se clasifican las proteínas según su función?

A
  • Catálisis: catalizan reacciones (ej: hexoquinasa)
  • Almacenamiento: ej: mioglobina
  • Transporte de moléculas específicas: ej: lipoproteínas, hemoglobina
  • Protección: anticuerpos
  • estructurales: ej: colágeno
  • Reguladoras: hormonas
  • Contractiles: ej: actina
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11
Q

Cuales son las tres maneras de clasificación de las proteínas:

A
  1. Por configuración/forma
  2. Según su composición química
  3. Según su función
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12
Q

La configuración del carbono del aminoácido es…

A

Sp3

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13
Q

Cuanto mide el pH a nivel sanguíneo

A

7.4

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14
Q

¿Cómo es la estructura primaria de las proteínas?

A

Unión de aminoácidos, por medio de enlaces peptídicos (generalmente trans)

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15
Q

¿Cómo es la estructura secundaria de las proteínas?

A

La cadena de aminoácidos empieza a formar figuras. Estas pueden ser:

  • alpha-Hélice (o helicoidales): intervalo entre aa1 y aa4
  • láminas beta: con dos o mas cadenas polipéptidas
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16
Q

¿Qué es una estructura suprasecundaria?

A

Las interacciones entre estructuras secundarias cercanas, se forman los motivos: pueden ser alpha-alpha, alpha-beta, beta-beta

17
Q

¿Cómo son las estructuras terciarias de las proteínas?

A

Superplegamiento de las proteínas: da disposición tridimensional formando estructura compacta.
- las atracciones electrostáticas dan estabilidad

18
Q

¿Como es la estructura cuaternaria de una proteína?

A

Atracción de dos o más cadenas polipeptídicas que no están unidas por enlace covalente. Las proteínas monoméricas no tinen estructura cuaternaria.

19
Q

¿Cuál es la diferencia entre las proteínas monoméricas y las proteínas oligoméricas?

A
  • Proteínas monoméricas: formadas por una cadena de aminoácidos
  • proteínas oligoméricas: por 2 o más estructuras secundarias
20
Q

Los aminoácidos pueden tener un radical apolar o polar. ¿Que implica que su radical sea polar o apolar?

A
  • Apolar: tiene efectos hidrofóbicos
    Ocurre plegamiento en ambientes acuosos
  • polar (sin carga): efecto hidrofílico en la molécula
    Nubes electrónicas hacia donde se dirigen electrones (lados negativos)
    Puntos polares: puentes de hidrógeno y disulfuro **
21
Q

¿Qué ejemplos hay de aminoácidos con radical ácido?

A
  • ácido aspártico

- ácido glutámico

22
Q

¿Qué ejemplos de aminoácidos con radicales básicos hay?

A
  • Histidina
  • lisina
  • arginina
23
Q

¿Cuales son ejemplos de interacciones que se pueden formar entre proteínas y péptidos?

A
  • puentes salinos: entre los radicales de un aminoacido (se atraen cuando tienen signos opuestos)
  • puentes de sulfuro
  • interacciones hidrofóbicas
  • Puentes de hidrógeno (mas comunes entre radicales polares)
24
Q

¿Cuantos aminoácidos componen un oligopéptido, polipéptidos y proteínas?

A

Oligopéptidos: menor de 10
Polipéptidos: 10-100
Proteína: menos de 100

25
Q

¿Que define si un aminoacido es L o D?

A

Si el grupo amino está a la izquierda es considerado un aminoácido L y si esta a la Derecha es considerado un aminoácido D.