Aminoácidos, proteínas y enzimas Flashcards
Dibuje la estructura de un aminoácido y explique su clasificación
No polares de cadena alifática (glicina/alanina) o de nucleo aromático
Polares sin carga (serina/glutamina)
Polares con carga positiva (lisina/arginina/histidina)
Polares con carga negativa (aspartato/glutamato)
Curva de titulación aa neutro, aa ácido, aa básico
Empienza en un medio ácido y se va agregando grupo oxidrilo (OH-) - 1: el pK1 es el valor de pH en que desprotona el grupo COOH y forma la zona buffer que es la mitad de los grupos totalmente protonado y la otra mitadad con el grupo COO- (desprotonado) - el pI es el valor del pH al cual el aa presenta carga neta cero (donde los grupos COO- se encuentran todos desprotonados - 2: el pK2 es el valor de pH en que el grupo NH3+ se desprotona y forma otra zona buffer.
La gran diferencia es que los aa ácidos poseen en el grupo R un grupo COOH que también es desprotonato - El orden que son desprotonado pK1 (grupo COOH), grupo R y por fin el grupo NH3+
En el caso del aminoácido básico posee en el grupo R otro NH3+. El orden que son desprotonado pK1 -R - pK2.
Enlace peptídico características
Enlace peptídico: formación de un enlace covalente por coondensación. Enlace amida, covalente y plano. Resonancia con carácter parcial de doble enlace - debido a la resonancia y no puede girar (eso limita el numero de conformaciones posibles que adopta una proteína.
Niveles de estructura proteica y ligamentos que estabilizan
- Primária: enlace peptidico que forma la cadena polipeptidica
- Secundária: alfa hélice (plegamiento estabilizado por puentes de hidrógeno - forma dos polos) y hoja beta plegada paralela o anti-paralela (en forma de hoja y se estabiliza por puentes de hidrógeno)
- Terciária: plegamiento tridimensional - plegamiento funcional. Estabilizadas por interaciones hidrofobicas, interacciones eletrostáticas, puentes de hidrógeno, puentes de sulfuros.
- Cuaternaria: interaccion entre distintos monomeros (cadenas peptidicas). Estabilizadas por interaciones hidrofobicas, interacciones eletrostáticas, puentes de hidrógeno, puentes de sulfuros.
Desnaturalización y hidrolisis
Desnaturalización: perdida de plegamientos (2,3,4) por agentes como microondas, radiaciones, temperaturas extremas, detergentes, solventes organicos, cambios de pH…
Hidrólisis: hidrolisis entre enlaces peptidicos desestabilizando interacciones en la estructura primaria
Clasificación de proteínas
Simples (solamente por aminoácidos) y conjugadas (compuestas por aminoácidos y otras sustancias de naturaleza no proteica)
Globulares (forma de esfera, plegadas, solubles, poseen funciones metabolicas - ejemplo mioglobina e insulina) y fibrosas (forma longitudinal, estirada, insoluble, estructural - ejemplo colágeno)
Espectrofotometría
Tecnica que permite cuantificar a partir de la absorción de luz (ley de Lambert-Beer: absorbancia de la sustancia a una longitut de onda determinada)
Electroforesis
Electroforesis: tecnica de serapación puede ser con la proteína nativa o desnaturalizante - utiliza como soporte papel o gel. Se aplica un campo electrico y se desplazan hacia el polo +, las proteínas más cargadas desplazan más, las proteínas más chiquitas desplazan más.
Definición de enzimas
catalizador biológico de naturaleza principalmente proteíca - permiten que los tiempos de las reacciones químicas sean compatibles con la vida.
Características enzimas:
son proteínas, presentan alta especificidad, capacidad de acelerar reacciones químicas, actuan en un rango optimo de pH y temperatura. Cuando son totalmente proteicas son apoenzimas, cuando no son totalmente proteicas son holoenzimas (apoenzima + cofator)
Que son cofatores (ejemplos y explicación)
iones inorgánicos (Fe,Cu,Zn…), coenzimas (moleculas orgánicas pequeñas con interacciones debiles durante la catalisis - la mayoria es derivada de vitaminas - ejemplo NAD) y grupos prostéticos (ion metálico o coenzima unido de manera covalente - ejemplo FAD)
Clasificación de las enzimas
oxireductasas (transferencia de electrones - REDOX)
transferasas (transferencia de grupos funcionales)
hidrolasas (reacciones de hidrolis),
liasas (adición de grupo a un doble enlace o inverso)
isomerasas (transferencia de una posición a otra en una misma molécula)
ligasas (formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacción de condensación acoplada a hidrolisis de ATP).
Funcionamento de las enzimas (sitios, energía de fijación y como funciona los sitios activos)
sitio activo complementario al estado de transición de la enzima. La catalisis se realiza disminuyendo la energía de activación.
La mayor parte del poder catalitíco de la enzima procede de la energía libre liberada al formase múltiples enlaces débiles entre el sustrato y la enzima - energía de fijación.
Los sitios activos son complementarios al estado de transición - modelo ajuste inducido.
Cinetica enzimatica (cuales con los modelos y expresiones matemáticas)
modelo de Michaelis Menten (curva hiperbola) y Lineweaver-Burk (curva sigmoidea) - doble reciproca (transformación algebraica de la ecuación de MM en una forma que nos permite calcular los valores de Vmáx y m por extrapolación de una recta.
Que es el Km?
Km es una constante de concentración de sustrato que está inversamente proporcional a la afinidad enzima/sustrato - mitad de la velocidad máxima.
