Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards
O que são os aminoácidos?
Compostos orgânicos que possuem em suas moléculas os grupamentos amino e carboxila.
Fórmula geral dos aminoácidos
Átomo central de carbono ligado ao grupo amino, à carboxila, a um hidrogênio e a um radical.
Como é feita a diferença entre os aminoácidos?
Pelo radical
Aminoácidos produzidos por plantas e animais
Plantas: produzem todos os tipos de aminoácidos de que precisam
Animais: produzem apenas alguns tipos de aminoácidos.
Diferença entre os aminoácidos essenciais e não essenciais
Não-Essenciais: é produzido pelo corpo dos animais
Essenciais: precisam ser obtidos por meio da alimentação.
Importantes fontes de aminoácidos para o organismo animal
Alimentos ricos em proteínas.
Função dos aminoácidos no interior das células
Serem utilizados na síntese de novas moléculas proteicas;
Serem utilizados na fabricação de outros aminoácidos.
O que é reação de transaminação? Onde pode ser encontrada?
É quando um aminoácido é utilizado na fabricação de outro aminoácido.
Pode ser encontrado no fígado.
Diferença entre proteínas completas e incompletas
Completas: oferecem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade.
Incompletas: não fornecem todos os aminoácidos essenciais de que precisamos.
Os aminoácidos podem ligar-se uns aos outros, formando compostos mais complexos, chamados de:
Dipeptídeos, tripeptídeos, etc
Os aminoácidos se mantêm unidos uns aos outros por meio de que tipo de ligação química?
Covalente denominada ligação peptídica.
Porque a formação de ligação peptídica é um exemplo de síntese por desidratação?
Porque toda vez que se forma uma ligação peptídica forma-se, também, uma molécula de água.
O que são as proteínas?
São polipeptídeos resultantes da união de aminoácidos.
Definição e exemplo de proteína simples
São aquelas constituídas apenas de aminoácidos. Por exemplo, a queratina (exerce importante papel de impermeabilização).
Definição e exemplo de proteína complexa (conjugada)
São aquelas que contêm outras substâncias (grupo prostético) além de aminoácidos. Por exemplo, a hemoglobina (que tem como grupo prostético o pigmento heme, no qual há íons de ferro).
Defina apoproteína
É a porção constituída de aminoácidos de uma proteína conjugada.
Estruturas da molécula protéica
Primária: é mantida por ligações peptídicas;
Secundária: é mantida por pontes de H entre átomos de aminoácidos;
Terciária;
Quaternária.
Fatores capazes de desnaturar proteínas
Temperatura;
pH;
Concentração de certos compostos químicos.
Funções desempenhadas pelas proteínas sinterizadas no organismo e exemplos
Estrutural: membrana plasmática e colágeno;
Hormonal: insulina;
Defesa: imunoglobulinas (anticorpos);
Contração muscular: actina e miosina;
Coagulação sanguínea: tromboplastina, protrombina e fibrinogênio;
Impermeabilização de superfícies: queratina;
Transporte de gases respiratórios: pigmentos respiratórios;
Enzimática.
Definição de enzimas
Substâncias orgânicas que atuam como catalisadores nas reações do metabolismo.
O que faz a enzima acelerar uma reação
A diminuição da energia de ativação (quantidade de energia necessária para dar início a uma reação).
Exemplo de enzima não protéica
Certas moléculas de RNA (riboenzimas).
Definição de cofator ou coenzima
Substância de natureza não protéica que se liga a uma enzima para que a mesma possa exercer sua função catalisadora.
O que são as holoenzimas?
Enzimas que precisam de cofatores.
Definição de apoenzima
Parte protéica das holoenzimas.
Principal propriedade das enzimas
Especificidade: as enzimas são específicas para cada tipo de substrato.
Principal propriedade das enzimas
Especificidade: as enzimas são específicas para cada tipo de substrato.
Exemplo de enzimas agindo in vivo e in vitro
Pedaço de carne e suco gástrico.
Por que uma enzima, ao participar de uma reação química, chega ao final com sua estrutura inalterada permitindo, assim, que a mesma molécula enzimática possa atuar várias vezes?
Porque as enzimas, assim como todos os catalisadores, não se gastam ou não são consumidas durante a reação.
Influência da temperatura na velocidade da reação catalisada por enzima
Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de temperatura e, dentro dessa faixa de atuação, existe uma temperatura ótima na qual a atividade catalisadora da enzima é máxima.
Diferença entre enzima desnaturada e enzima inativa
Desnaturada: perde a capacidade de atuar como catalisador.
Inativa: pode ser inativada pela baixa temperatura, por exemplo, porém, quando a temperatura volta ao normal, a enzima também retorna às suas atividades catalisadoras normais.
Influência do pH sobre a velocidade da reação catalisada por uma enzima
Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de pH e, dentro dessa faixa de atuação, existe um pH no qual a sua atividade é máxima: é o chamado pH ótimo da enzima.
Influência da concentração do substrato na velocidade da reação catalisada por enzima
Quanto maior for a concentração do substrato mais rapidamente se dará a reação, até que se atinja um ponto de saturação, a partir do qual, ainda que aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não mais aumentará.
Como são chamadas as enzimas inativas?
Proenzimas ou zimogênios.
Exemplo de ativador enzimático
O HCl (converte o pepsinogênio - enzima inativa - em pepsina).
O que são os inibidores enzimáticos?
Substâncias capazes de bloquear ou inativar a ação das enzimas.
Defina inibição competitiva
Quando o inibidores é uma molécula que compete com o substrato de uma enzima pela fixação no sítio ativo.
Importância médica dos inibidores enzimáticos
Combate de microorganismos. Penicilina, por exemplo.
