Aminoácidos, Proteínas e Enzimas Flashcards

1
Q

O que são os aminoácidos?

A

Compostos orgânicos que possuem em suas moléculas os grupamentos amino e carboxila.

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2
Q

Fórmula geral dos aminoácidos

A

Átomo central de carbono ligado ao grupo amino, à carboxila, a um hidrogênio e a um radical.

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3
Q

Como é feita a diferença entre os aminoácidos?

A

Pelo radical

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4
Q

Aminoácidos produzidos por plantas e animais

A

Plantas: produzem todos os tipos de aminoácidos de que precisam
Animais: produzem apenas alguns tipos de aminoácidos.

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5
Q

Diferença entre os aminoácidos essenciais e não essenciais

A

Não-Essenciais: é produzido pelo corpo dos animais

Essenciais: precisam ser obtidos por meio da alimentação.

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6
Q

Importantes fontes de aminoácidos para o organismo animal

A

Alimentos ricos em proteínas.

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7
Q

Função dos aminoácidos no interior das células

A

Serem utilizados na síntese de novas moléculas proteicas;

Serem utilizados na fabricação de outros aminoácidos.

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8
Q

O que é reação de transaminação? Onde pode ser encontrada?

A

É quando um aminoácido é utilizado na fabricação de outro aminoácido.
Pode ser encontrado no fígado.

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9
Q

Diferença entre proteínas completas e incompletas

A

Completas: oferecem todos os aminoácidos essenciais em boa quantidade.
Incompletas: não fornecem todos os aminoácidos essenciais de que precisamos.

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10
Q

Os aminoácidos podem ligar-se uns aos outros, formando compostos mais complexos, chamados de:

A

Dipeptídeos, tripeptídeos, etc

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11
Q

Os aminoácidos se mantêm unidos uns aos outros por meio de que tipo de ligação química?

A

Covalente denominada ligação peptídica.

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12
Q

Porque a formação de ligação peptídica é um exemplo de síntese por desidratação?

A

Porque toda vez que se forma uma ligação peptídica forma-se, também, uma molécula de água.

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13
Q

O que são as proteínas?

A

São polipeptídeos resultantes da união de aminoácidos.

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14
Q

Definição e exemplo de proteína simples

A

São aquelas constituídas apenas de aminoácidos. Por exemplo, a queratina (exerce importante papel de impermeabilização).

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15
Q

Definição e exemplo de proteína complexa (conjugada)

A

São aquelas que contêm outras substâncias (grupo prostético) além de aminoácidos. Por exemplo, a hemoglobina (que tem como grupo prostético o pigmento heme, no qual há íons de ferro).

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16
Q

Defina apoproteína

A

É a porção constituída de aminoácidos de uma proteína conjugada.

17
Q

Estruturas da molécula protéica

A

Primária: é mantida por ligações peptídicas;
Secundária: é mantida por pontes de H entre átomos de aminoácidos;
Terciária;
Quaternária.

18
Q

Fatores capazes de desnaturar proteínas

A

Temperatura;
pH;
Concentração de certos compostos químicos.

19
Q

Funções desempenhadas pelas proteínas sinterizadas no organismo e exemplos

A

Estrutural: membrana plasmática e colágeno;
Hormonal: insulina;
Defesa: imunoglobulinas (anticorpos);
Contração muscular: actina e miosina;
Coagulação sanguínea: tromboplastina, protrombina e fibrinogênio;
Impermeabilização de superfícies: queratina;
Transporte de gases respiratórios: pigmentos respiratórios;
Enzimática.

20
Q

Definição de enzimas

A

Substâncias orgânicas que atuam como catalisadores nas reações do metabolismo.

21
Q

O que faz a enzima acelerar uma reação

A

A diminuição da energia de ativação (quantidade de energia necessária para dar início a uma reação).

22
Q

Exemplo de enzima não protéica

A

Certas moléculas de RNA (riboenzimas).

23
Q

Definição de cofator ou coenzima

A

Substância de natureza não protéica que se liga a uma enzima para que a mesma possa exercer sua função catalisadora.

24
Q

O que são as holoenzimas?

A

Enzimas que precisam de cofatores.

25
Q

Definição de apoenzima

A

Parte protéica das holoenzimas.

26
Q

Principal propriedade das enzimas

A

Especificidade: as enzimas são específicas para cada tipo de substrato.

27
Q

Principal propriedade das enzimas

A

Especificidade: as enzimas são específicas para cada tipo de substrato.

28
Q

Exemplo de enzimas agindo in vivo e in vitro

A

Pedaço de carne e suco gástrico.

29
Q

Por que uma enzima, ao participar de uma reação química, chega ao final com sua estrutura inalterada permitindo, assim, que a mesma molécula enzimática possa atuar várias vezes?

A

Porque as enzimas, assim como todos os catalisadores, não se gastam ou não são consumidas durante a reação.

30
Q

Influência da temperatura na velocidade da reação catalisada por enzima

A

Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de temperatura e, dentro dessa faixa de atuação, existe uma temperatura ótima na qual a atividade catalisadora da enzima é máxima.

31
Q

Diferença entre enzima desnaturada e enzima inativa

A

Desnaturada: perde a capacidade de atuar como catalisador.
Inativa: pode ser inativada pela baixa temperatura, por exemplo, porém, quando a temperatura volta ao normal, a enzima também retorna às suas atividades catalisadoras normais.

32
Q

Influência do pH sobre a velocidade da reação catalisada por uma enzima

A

Cada enzima só funciona dentro de uma determinada faixa de pH e, dentro dessa faixa de atuação, existe um pH no qual a sua atividade é máxima: é o chamado pH ótimo da enzima.

33
Q

Influência da concentração do substrato na velocidade da reação catalisada por enzima

A

Quanto maior for a concentração do substrato mais rapidamente se dará a reação, até que se atinja um ponto de saturação, a partir do qual, ainda que aumente a concentração do substrato, a velocidade da reação não mais aumentará.

34
Q

Como são chamadas as enzimas inativas?

A

Proenzimas ou zimogênios.

35
Q

Exemplo de ativador enzimático

A

O HCl (converte o pepsinogênio - enzima inativa - em pepsina).

36
Q

O que são os inibidores enzimáticos?

A

Substâncias capazes de bloquear ou inativar a ação das enzimas.

37
Q

Defina inibição competitiva

A

Quando o inibidores é uma molécula que compete com o substrato de uma enzima pela fixação no sítio ativo.

38
Q

Importância médica dos inibidores enzimáticos

A

Combate de microorganismos. Penicilina, por exemplo.