Aminoácidos, Proteínas E Enzimas Flashcards
Qual a principal função das chaperonas
Auxílio no dobramento proteico e correção de conformações protéicas erradas
A estrutura secundária da proteína é estabilizada por qual tipo de força?
Ligações de hidrogênio
Qual a estrutura proteica é mantida quando submetemos uma proteína a cerca de 78 graus?
Estrutura primária
Na titulação de um aminoácido simples, se o ph < pka, temos uma molécula…
Protonada
Como é denominado a ligação entre dois aminoácidos vizinhos?
Ligação peptídica
uma ligação covalente que ocorre entre o grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido e o grupo amina (-NH2) de outro aminoácido
Durante a formação da ligação peptídica, ocorre a eliminação de uma molécula de água, processo conhecido como desidratação ou reação de condensação.
a ligação peptídica é uma ligação plana e rígida, o que significa que a rotação ocorre ao redor dos átomos adjacentes ao grupo carboxila e ao grupo amina, mas não ao longo da ligação peptídica em si
A sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídicas é qual nível de estrutura da proteína
A sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica corresponde ao nível primário de estrutura da proteína. O nível primário é a ordem específica dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica e é determinado pela informação genética contida no DNA. A sequência de aminoácidos é fundamental para a estrutura e função da proteína, pois determina como a cadeia se dobrará e se ligará a outras moléculas para desempenhar sua função biológica.
Quantos aminoácidos e quantas ligações peptídicas um dipeptídeo apresenta?
Como o prefixo já sinaliza, di = dois. Logo, dipeptídeos = dois aminoácidos;
A ligação peptídica ocorre sempre unindo dois aminoácidos;
Portanto, monopeptídeos não apresentam ligações peptídicas, dipeptídeos apresentam 1 ligação peptídica, tripeptídeos apresentam 2 ligações peptídicas e assim por diante.
Aminoácidos hidrofílicos
Os aminoácidos hidrofílicos são aqueles que possuem cadeias laterais que contêm átomos de oxigênio ou nitrogênio, o que os torna solúveis em água;
Além disso, alguns desses aminoácidos têm cargas elétricas em pH fisiológico, como é o caso dos aminoácidos ácidos (aspartato e glutamato), que possuem grupos carboxílicos com cargas negativas, e dos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina), que possuem grupos amina com cargas positivas.
Estrutura primária das proteínas
é a sequência de aminoácidos ligada por ligações peptídicas (ligação covalente entre a carboxila de um e a amina de outro)
É estabilizada por pontes de hidrogênio entre os oxigênios da carbonila de uma ligação peptidica com o hidrogênio da outra ligação peptidica
Estrutura secundária da proteína
hélice alfa ou folha beta
É uma estrutura tridimensional
Alfa hélice = enovelamento a direita sob um eixo imaginário
Núcleo - ligações peptídicas
Periferia - grupos R
Folha beta - plana e esticada
Estrutura terciária das proteínas
união das estruturas secundarias
Estrutura tridimensional das proteínas
Resulta do enrolamento da proteína devido as interações dos grupos R, que direcionam o dobramento do polipeptídeo para formar uma estrutura compacta.
A estrutura terciária de um proteína é determinada e estabilizada por fatores primários como:
-resíduos de prolina interrompem estruturas secundárias regulares, causando dobras na molécula.
- impedimento estérico: cadeias laterais muito grandes que precisam se “acomodar” no espaço. - pontes dissulfeto: ligações covalentes entre grupos sulfidrila de resíduos de cisteína, formando um resíduo de cistina. (Quem forma as pontes dissulfeto)
- pontes de hidrogênio: grupos hidroxila de serina e treonina podem formar pontes de H com grupos carboxila ou com as carbonila da ligação peptídica.
- interações hidrofóbicas: tendência dos AA com cadeia lateral “R” apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada, “fugindo” do contato com a água.
- interações iônicas: forças de atração entre AA com cadeia lateral “R” carregadas com cargas opostas.
Obs: chaperonas- proteínas especializadas na formação da estrutura terciária, identificam conformações protéicas erradas.
Estrutura quaternária das proteínas
união das estruturas terciárias
Possui subunidade iguais ou diferentes entre si que são mantidas por uniões não - covalentes como, interações hidrofóbicas, pontes de H, interações eletrostáticas.
As subunidade podem funcionar de forma independente ou em conjunto
O que estabiliza a estrutura secundária das proteínas?
São estabilizadas por pontes de H entre ligações peptídicas
Qual ligação estabiliza a estrutura terciária das proteínas?
interações iônicas, interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ponte dissulfeto
- resíduos de prolina: interrompem estruturas secundárias regulares, causando dobras na molécula.
- impedimento estérico: cadeias laterais muito grandes que precisam se “acomodar” no espaço. - pontes dissulfeto: ligações covalentes entre grupos sulfidrila de resíduos de cisteína, formando um resíduo de cistina.
- pontes de hidrogênio: grupos hidroxila de serina e treonina podem formar pontes de H com grupos carboxila ou com as carbonila da ligação peptídica.
- interações hidrofóbicas: tendência dos AA com cadeia lateral “R” apolar de se acomodar no interior de uma estrutura dobrada, “fugindo” do contato com a água.
- interações iônicas: forças de atração entre AA com cadeia lateral “R” carregadas com cargas opostas
Qual ligação estabiliza a estrutura quaternária das proteínas ?
são mantidas por interações não-covalentes (ex. interações hidrofóbicas, pontes de H, interações eletrostáticas).
