Aminoacidos, Peptidos Y Proteinas Flashcards
Cual es la diferencia esencial entre un péptido y una proteína?
Un péptido tiene menos de 50 aminoácidos, una proteína tiene mas de 50 aminoácidos
Cual es el aminoácido que confiere rigidez a la cadena polipeptidica?
La Prolina, su estructura en anillo le confiere a las cadenas polipeptidicas rigidez
Que es un anfotero?
Una molécula que pude comportarse como un ácido o una base
Que son los zwitteriones?
Moléculas neutras que tienen el mismo número de cargas positivas que negativas
Cuales son los aminoácidos apolares?
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,triptofano, fenilalanina, metionina y Prolina.
Cuales son los aminoácidos polares?
Serina, Treonina, Tirosina, cisteina, asparagina, glutamina,
Cuales son los aminoácidos básicos?
Histidina, Arginina, Lisina
Cuales son los aminoácidos ácidos?
Aspartato y Glutamato
Que es la adenosilmetionina?
Un derivado de la metionina que sirve como donador de metilo en numerosas reacciones
Que aminoácidos sirven como puntos de Unión para carbohidratos ?
Serina y Treonina gracias a sus grupos OH
Como se llama el compuesto que deriva de la Unión de dos cisteinas?
Cistina
Que aminoácidos fungen como neurotransmisores?
Glicina, glutamato, ácido gamma aminobutirico, la serotonina y la malatonina (derivan del triptofano)
Que aminoácidos modificados se encuentran en el colàgeno.
4- hidroxiprolina y 5- hidroxilisina
Que es un carbono quiral?
Un carbono unido en sus cuatro enlaces a diferente compuesto
Que es un estereoisomeros?
Una molécula que solo se diferencia en su disposición espacial
Que esos los enantiomeros?
Dos isomeros que no pueden sobreponerse
Que es un isomero óptico ?
Dos moléculas iguales en composición pero que desvían la luz en diferente dirección
Que tipo de aminoácidos se encuentran en las proteínas?
L
Que es el punto isoelectrico?
El punto de PH en el que la carga de un aminoácido es neutra
Que produce la oxidación de la cisteina?
Un compuesto denominado Cistina que es la unión de dos residuos de cisteina el enlace entre estos dos residuos es un puente disulfuro
Que es una base de Schiff?
Se producen al reaccionar el grupo amida de un aminoácido con un Carbonilo, las moléculas de imina se denominan bases de Schiff
Cual es la importancia de las bases de Schiff?
Son intermediarios en las reacciones de Transaminacion
Que son los péptidos?
Son señalizador es que utilizan los organismos multicelulares para regular sus complejas actividades
Que importancia tiene el Glutation?
Participa en metabolismo de fármacos y toxinas, síntesis de proteinas y DNA, y
Que péptidos afectan al volumen sanguíneo?
Vasopresina y Factor Natriuretico Auricular
Que factores afectan la liberación de vasopresina?
Baja presión arterial o alta concentración de Na en sangre
Que acciones afectan a la secreción de Factor Auricular Natriuretico ?
La excreción de Na, hace que la orina salga mas diluida
Que funciones tienen las proteínas?
1-Catalisis 2-Estructurales 3-Movimiento 4-Defensa 5-Regulación 6-Transporte 7-Almacenamiento 8-Respuesta al estrés
Que son las proteínas de choque térmico?
Promueven el plegamiento correcto de las proteínas dañadas ante temperaturas altas
Que es una familia de proteínas?
Proteínas con similitud en su cadena de aminoácidos las proteínas con similitud mas distante se clasifican en superfamilias
Que características tienen las proteínas fibrosas?
Tienen forma de varilla y son insolubles en agua
Que caracteriza a las proteínas globulares?
Son esferas proteicas hidrosolubles.
Que diferencia a las proteínas simples de las conjugadas?
Las simples se componen de aminoácidos y las conjugadas tienen un componente no proteico denominado grupo protesico
Como se denomina a una proteína conjugada sin su grupo protesico?
Apoproteina
Como se denomina a una proteína conjugada con su grupo protesico?
Holoproteina
Cual es la estructura primaria de las proteínas?
Su cadena de aminoácido
Que es la anemia depranocitica?
Una enfermedad en que la hemoglobina tiene un defecto en el aminoácido 6 de la cadena Beta. Los eritrocitos adquieren forma de Hoz
Cuales son los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia?
Lamina beta y hélice Alfa
Que enlaces estabilizan a las estructuras secundarias de las proteínas?
Enlaces puentes de hidrógeno entre grupos Carbonilo y N-H de los esqueletos polipeptidicos
Cuantos residuos hay en cada vuelta en sentido dextrogiro de las hélices Alfa?
3.6 residuos de aminoácidos
Cual es la distancia entre cada giro de la hélice Alfa?
.54 nm
De que forma se pueden acomodar las laminas beta?
Paralelamente o Antiparalelamente
Como se denomina al conjunto de estructuras secundarias que conforman una proteína globular?
Estructuras supersecundarias
Cuantos grados y cuantos residuos conforman al giro beta?
180 grados cuatro residuos (Prolina y glicina comúnmente)
Que aminoácido impide la formación de la hélice debido a su rigidez?
Prolina
Que es el meandro Beta?
Una estructura supersecundaria conformada por dos laminas beta antiparalelas que produce un cambio mas abrupto en la cadena polipeptidica (giro en horquilla)
Que es la llave griega ?
Una estructura supersecundaria formada por el doblamiento de una lamina beta
Que es un dominio?
Son segmentos independientes en funciones estructurales que poseen funciones específicas dentro de una proteína globular
Mencione ejemplos de dominios (5):
1-Mano EF 2-Cremallera de Leucina 3-Barril Beta 4-Dominio de unión ATP de la hexocinasa 5-Motivo de unión a cinc a/B
Que interacciones estabilizan a la estructura terciaria?
1-Interacciones hidrofobas
2-Interacciones electroestáticas (Puentes salinos)
3-Enlaces puentes de hidrógeno
4-Enlaces Covalentes (Puentes disulfuro)
5-Hidratación (capa de hidratación alrededor de proteína da flexibilidad)
Como se denomina al proceso de desorganización de la estructura proteica?
Desnaturalización
Cuales son las condiciones desnaturalizantes?
1-Ácidos y bases fuertes 2-Solventes Orgánicos 3-Derergentes 4-Agentes Reductores 5-Concentración Salina 6-Iones Metálicos 7-Cambios de Temperatura 8-Agresión Mecánica
El intercambio de aminoácidos fuera del centro hidrofobo causa cambios estructurales importantes en la proteína?
Falso, fuera del centro hidrofobo cualquier cambio de aminoácidos es irrelevante
Que es un intermediario?
Una estructura temporal necesaria en algunas proteínas para llevar a cabo el plegamiento normalmente es en polipeptidos de gran tamaño
Que es el glóbulo fundido?
Un estado globular que se asemeja al estado nativo de la proteína, dentro del globo fundido las interacciones terciarias aun no se estabilizan.
Cuales es la función de los chaperones moleculares?
Evitan que durante el plegamiento de la proteína haya interacciones inadecuadas,
Que son las Hsp70?
Chaperones moleculares con dos extremos uno para el ATP y otro para el péptido la liberación del péptido requiere hidrolisis de ATP
Que son las Hsp60?
Las hsp60 (chaperoninas) forman una estructura de dos anillos que aumenta la velocidad y eficiencia del plegado .
Como está conformado el colageno?
Por tres hélices polipeptidicas levogiras, la glicina es el aminoácido por excelencia en el colageno y a su vez tiene aminoácidos raros como la 4-hidroxiprolina y la 5-Hidroxilisina
Como se denomina a la conformación desoxigenada de la hemoglobina?
Estado tenso (T)
Como se denomina a la hemoglobina oxigenada?
En estado relajado (R)
Que forma tiene la gráfica de disociación del oxígeno en la hemoglobina?
Sigmoidea
Que forma tiene la gráfica de disociación de la mioglobina?
Hiperbólica
Que molécula estabiliza a la hemoglobina en su estado tenso para liberar el oxigeno?
BPG (Bifosfoglicerato)
Que acción tiene un catalizador?
Disminuye la energía de activación, aumentando la velocidad de la reacción.
Que es la energía libre de activación?
Es la cantidad de energía para convertir un mol de moléculas de sustrato desde el estado basal al estado de transición.
Quien propuso el modelo de llave cerradura?
Emil Fischer
Quien propuso el modelo de ajuste inducido?
Daniel Koshland
Cual es la diferencia entre un cofactores y una coenzima ?
Las coenzimas son moléculas orgánicas complejas y los cofactores son moléculas inorganicas.
Como se denomina a una enzima que no tiene cofactores?
Apo enzima
Como se denomina a una enzima con sus cofactores?
Holo enzima
Que clasificación tienen las enzimas?
1-Oxidoreductasas 2-Transferasas 3-Hidrolasas 4-Liasas 5-Isomerasas 6-Ligasas
Que es una reacción de primer orden?
Cuando la reacción depende solo de un reactivo
Que es la vida media?
El tiempo que se requiere para que se consuma la mitad de las moléculas reacciónantes
Que es una reacción de segundo orden ?
Una reacción que depende de la colisión de dos reactivos para que se lleve a cabo la reacción
A que se refiere el término reacción de pseudo primer orden ?
Donde uno de los reactivos es necesario pero constante por ejemplo el agua
Cual es la relación entre Km y (S) ?
Dependiendo de Km es la (S) necesaria para llegar a 1/2 Vmax. A menor Km mayor afinidad de la enzima por el sustrato
Que es la relación Kcat/Km?
La constante de especificidad
Que es una unidad internacional?
La cantidad de enzima que produce 1micro mol de producto por minuto
En las gráficas de lineweaver-Burk cual es el valor de la pendiente?
Km/Vmax
Cual es la ecuación de linewever-Burk?
1/Vo= Km/Vmax (1/(S)) + 1/Vmax
Que es una reacción secuencial?
Una reacción en que todos los sustratos deben estar presentes en el sitio activo de la enzima. Existen dos tipos el ordenado y el aleatorio
Que es una reacción de doble desplazamiento?
Una reacción en que un sustrato debe liberarse para que el segundo entre a la reacción.
Que tipos de inhibición reversible existen?
Competitiva, acompetitiva y no competitiva.
Que sucede al unirse un inhibidor competitivo al sitio activo de la enzima?
Se aumenta la Km sin que cambie la Vmax. Solo se une a la enzima y no al complejo enzima sustrato
Que sucede al unirse un inhibidor no competitivo?
Se puede unir tanto a la enzima como al complejo enzima sustrato, cambia la conformación de la enzima lo que provoca que no se una el sustrato. Se cambia la Vmax pero Km permanece normal en la pura y en la mixta cambian tanto Km como Vmax
Cuantos tipos de inhibición no competitiva existen?
Dos, mixta y pura. En la pura el inhibidor se une lejos del sitio activo y en la mixta el inhibidor se une cerca del sitio activo
Que sucede en la inhibición acompetitiva?
El inhibidor solo se une al complejo enzima sustrato, es poco frecuente a bajas concentraciones de sustrato. Cambian Km y Vmax aunque su cociente permanece igual
Que enlaces utilizan los inhibidores reversibles?
Enlaces no covalentes
Que enlaces utilizan los inhibidores irreversibles?
Covalentes
Que forma tienen las gráficas de enzimas alostericas?
Sigmoidea,
Que funciones tienen las cadenas laterales de los aminoácidos en las enzimas?
Cataliticas y no cataliticas, (soporte)
Que aminoácidos esta. Presentes en la proteasa de serina?
Aspartato-Histidina-Serina
Que metales alcalinos/alcalinoterreos interaccionan en el proceso catalitico de las enzimas?
Na, K, Mg y Ca
Que metales de transición ayudan a la catalisis enzimatica?
Zn, Fe y Cu
Que es un ácido de Lewis?
Aceptores de pares electrónicos (metales cumple esta función)
Que aminoácidos tiene la quimiotripsina?
Asp102, His57 y Ser 195
Que es el oxianion?
Un oxigeno con carga negativa intermediario en procesos de catalisis
El intermediario tetraédrico en la función de la quimiotripsina en que aminoácidos hace enlaces?
Ser 195 y Gly 193
Que hace la alcohol Deshidrogenasa?
Cataliza la oxidación reversible de alcoholes para formar cretonas y aldehidos
Que tipos de regulaciones enzimaticas covalentes existen?
Fosforilacion, metilacion, nucletidacion.
Que modelo de regulación alostericamente se parece a la afinidad por el oxigeno de la hemoglobina?
El modelo concertado
Cuantos aminoácidos existen?
20 aminoácidos las combinaciones posibles son 20^x
