Aminoácidos: Eliminación Del Nitrogeno Flashcards

1
Q

La primera fase del catabolismo implica la

A

Eliminación de los grupos Alfa amino por transaminación

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2
Q

Síntesis simultánea y la degradación de moléculas proteicas

A

Recambio proteico

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3
Q

Aminoácidos en conjunto se agotan a través de tres rutas

A

La síntesis de proteínas corporales

Consumo de aminoácidos como precursores de moléculas pequeñas esenciales que contienen nitrógeno

La conversión de aminoácidos en glucosa glucógeno ácidos grasos y cuerpos cetónicos sus oxidación a dióxido de carbono más oxígeno

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4
Q

Tres fuentes abastecen el conjunto de aminoácidos

A

Los aminoácidos proporcionados por la degradación de proteínas endógenas

Los aminoácidos derivados de proteínas exógena (dieta)

Los aminoácidos no esenciales sintetizados a partir de intermediarios simples del metabolismo

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5
Q

En el cuerpo existen de 90 a 100 g de aminoácidos y 12 kg de proteínas en un nombre de 70 kg

A
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6
Q

La mayoría de las proteínas del cuerpo se están sintetizando y degradando de modo constante esto se conoce como

A

Se recambian

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7
Q

El recambio proteico conduce a la hidrólisis y recintesis de

A

300 a 400 g de proteína corporal por día

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8
Q

Cuáles son los dos sistemas principales responsables de la degradación de proteínas

A

El sistema ubiquinona (Ub) proteasa dependiente de ATP
Y el sistema de enzimas degradadoras
El sistema independiente de AtP

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9
Q

Hay dos sistemas enzimáticos principales responsables de la degradación de proteínas

A

El sistema ubiquitina (Ub) dependiente de ATP del citosol y
El sistema de enzimas degradadoras independiente de ATP de los lisosomas

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10
Q

Usan hidrolasas ácidas para degradar de manera no selectiva las proteínas intracelulares y extracelulares

A

Lisosomas

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11
Q

Proteína no enzimática pequeña y globular que está muy bien conservada en todas las especies eucarióticas

A

Ub ubiquitina

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12
Q

Responsable de la degradación de proteínas se producen en tres órganos diferentes el estómago el páncreas y el destino Delgado

A

Enzimas proteolíticas

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13
Q

Solución única que contiene ácido clorhídrico y proenzima pepsinógeno

A

Jugo gástrico

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14
Q

Secretado por las células parietales del estómago desnaturaliza las proteínas

A

Ácido clorhídrico

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15
Q

En presencia de ácido clorhídrico el pepsinógeno sufre un cambio conformacional que le permite cortarse a sí mismo para dar la forma activa

A

La pepsina (libera polipeptidos)

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16
Q

Solo degrada la proteína cuando el grupo carbonilo del enlace peptídico está formado por arginina o lisina

A

La tripsina

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17
Q

Calibración y activación decimógenos pancreáticos mediada por la hormona

A

Colecistitosina

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18
Q

Convierte el zimógeno pancreático tripsinógeno en la tripsina por eliminación de un hexápeptido del N terminal del tripsinógeno

A

La enteropeptidasa

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19
Q

Es el activador común de todos los zimogenos pancreáticos

A

Tripsina

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20
Q

Aparición anormal de lípidos en las heces

A

Esteatorrea

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21
Q

Afección por mala absorción derivada del daño mediado por el sistema inmunológico en el intestino delgado como respuesta a la mala ingestión de gluten

A

Enfermedad celíaca

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22
Q

Exopeptidasa que rompe de forma repetida el residuo N terminal de los oligopéptidos

A

Aminopéptidasa

23
Q

COAL

A

Cistina ornitina arginina lisina

24
Q

Trastorno hereditario más común en el que aparecen aminoácidos en la orina y no se da la absorción del COAL

A

Cistinuria

25
Q

La transaminación y la desaminación oxidativa proporcionan al final

A

Amoniaco y espartato las dos fuentes de nitrógeno para la urea

26
Q

Dos fuentes de hidrógeno para la urea

A

Amoniaco y aspartato

27
Q

La transferencia de grupos amino de un esqueleto carbonado a otro se cataliza por medio de una familia de enzimas llamadas

A

Aminotransferasas o transaminasas

28
Q

Todos los aminoácidos con excepción de la lisina y la treonina participan en la transaminación en algún punto de su catabolismo

A
29
Q

Todas las aminotransferas requieren de la coenzima fosfato de piroxal derivado de la vitamina b6

A
30
Q

Actúa como un recargador de nitrógeno de la mayoría de los aminoácidos

A

Glutamato

31
Q

Encima se cataliza la transferencia del grupo amino de alanina Alfa se prolotarato lo cual deriva en la formación de piruvato y glutamato

A

Alanina aminotransferasa

32
Q

Transfiere grupos amino desde el glutamato al oxaloacetato y forma Alfa cetoglutarato y aspartato

A

Aspartato aminotransferasa

33
Q

La AST y ALT plasmáticas se elevan en casi todas las enfermedades hepáticas

A
34
Q

Reacción que transfiere grupos amino

A

Transaminacion

35
Q

Reacción que deriva en la liberación del grupo amino como amoniaco

A

Desaminacion oxidativa

36
Q

Tanto la alanina como la glutamina transportan amoniaco al hígado

A
37
Q

Es la principal forma de eliminación de los grupos amino procedentes de los aminoácidos y constituye el 90% de los componentes nitrogenados de la orina

A

La urea

38
Q

Es el precursor inmediato tanto de amoniaco como de nitrógeno de aspartato

A

Glutamato

39
Q

La porción carbamoilo del carbomoil fosfato se transfiere a la ornitina por acción de la ornitina transcarbamilasa el producto de esta reacción libera fosfato inorgánico y se crea

A

Citrulina

40
Q

La arginosoxinato sintetasa combina citrulina con aspartato para formar

A

Argininosuccinato

41
Q

La arginosuccinato liasa disocia al argininosuccinato para dar

A

Arginina y fumarato

42
Q

La arginina 1 hidroliza la arginina a ornitina y urea y es exclusiva del hígado

A

La arginina 2 presente en riñones, sintetisa arginina a partir de citrulina

43
Q

Fuentes de amoniaco

A

Glutamina
Bacterias intestinales
Aminas
Purinas y pirimidinas

44
Q

Hay dos tipos principales de hiperamonemia

A

Adquirida y congénita

45
Q

Esta deficiencia está ligada como suma x y afecta de manera predominante a los varones

A

Deficiencia de OTC

46
Q

OTC

A

Deficiencia de ornitina transcarbamilasa

47
Q

Esta deficiencia también se denomina citrulinemia tipo 1 ya que hay una acumulación de sustrato para la reacción la citrulina en sangre y orina

A

Deficiencia de argininosuccinato sintetasa

48
Q

En esta deficiencia hay una acumulación de sustrato para la reacción el argininosuccimato en la orina lo que da lugar a la aciduria argininosuccinica

A

Deficiencia de argininosuccinato liasa

49
Q

En esta deficiencia se acumula Arginina en sangre y orina y suele llamarse argininemia o hiperarginemia

A

Deficiencia de arginasa 1

50
Q

Deficiencia que puede provocar retraso en el desarrollo y discapacidad intelectual

A

Deficiencia de N-acetilglutamato sintasa NAGS

51
Q

Tratamiento para la deficiencia de NAGS (N-acetilglutamato sintasa)

A

El ácido carglumico

52
Q

Medicamentos que pueden eliminar el nitrógeno

A

Ácidos aromáticos benzoato y fenilbutirato

53
Q

Tanto la alanina como glutamina transportan amoníaco al hígado

A