Aminoácidos: Eliminación Del Nitrogeno Flashcards
La primera fase del catabolismo implica la
Eliminación de los grupos Alfa amino por transaminación
Síntesis simultánea y la degradación de moléculas proteicas
Recambio proteico
Aminoácidos en conjunto se agotan a través de tres rutas
La síntesis de proteínas corporales
Consumo de aminoácidos como precursores de moléculas pequeñas esenciales que contienen nitrógeno
La conversión de aminoácidos en glucosa glucógeno ácidos grasos y cuerpos cetónicos sus oxidación a dióxido de carbono más oxígeno
Tres fuentes abastecen el conjunto de aminoácidos
Los aminoácidos proporcionados por la degradación de proteínas endógenas
Los aminoácidos derivados de proteínas exógena (dieta)
Los aminoácidos no esenciales sintetizados a partir de intermediarios simples del metabolismo
En el cuerpo existen de 90 a 100 g de aminoácidos y 12 kg de proteínas en un nombre de 70 kg
La mayoría de las proteínas del cuerpo se están sintetizando y degradando de modo constante esto se conoce como
Se recambian
El recambio proteico conduce a la hidrólisis y recintesis de
300 a 400 g de proteína corporal por día
Cuáles son los dos sistemas principales responsables de la degradación de proteínas
El sistema ubiquinona (Ub) proteasa dependiente de ATP
Y el sistema de enzimas degradadoras
El sistema independiente de AtP
Hay dos sistemas enzimáticos principales responsables de la degradación de proteínas
El sistema ubiquitina (Ub) dependiente de ATP del citosol y
El sistema de enzimas degradadoras independiente de ATP de los lisosomas
Usan hidrolasas ácidas para degradar de manera no selectiva las proteínas intracelulares y extracelulares
Lisosomas
Proteína no enzimática pequeña y globular que está muy bien conservada en todas las especies eucarióticas
Ub ubiquitina
Responsable de la degradación de proteínas se producen en tres órganos diferentes el estómago el páncreas y el destino Delgado
Enzimas proteolíticas
Solución única que contiene ácido clorhídrico y proenzima pepsinógeno
Jugo gástrico
Secretado por las células parietales del estómago desnaturaliza las proteínas
Ácido clorhídrico
En presencia de ácido clorhídrico el pepsinógeno sufre un cambio conformacional que le permite cortarse a sí mismo para dar la forma activa
La pepsina (libera polipeptidos)
Solo degrada la proteína cuando el grupo carbonilo del enlace peptídico está formado por arginina o lisina
La tripsina
Calibración y activación decimógenos pancreáticos mediada por la hormona
Colecistitosina
Convierte el zimógeno pancreático tripsinógeno en la tripsina por eliminación de un hexápeptido del N terminal del tripsinógeno
La enteropeptidasa
Es el activador común de todos los zimogenos pancreáticos
Tripsina
Aparición anormal de lípidos en las heces
Esteatorrea
Afección por mala absorción derivada del daño mediado por el sistema inmunológico en el intestino delgado como respuesta a la mala ingestión de gluten
Enfermedad celíaca
Exopeptidasa que rompe de forma repetida el residuo N terminal de los oligopéptidos
Aminopéptidasa
COAL
Cistina ornitina arginina lisina
Trastorno hereditario más común en el que aparecen aminoácidos en la orina y no se da la absorción del COAL
Cistinuria
