Amino Acid Oxidation, Ureatic Cycle Flashcards
Vad bildas när aminosyror blir av med sin amino del?
Alfa keto syror
När kataboliseras aminosyror?
- Normal protein turnover, protein degraderas och nybildas
- Proteinrik diet där det bildas ett överskott av protein
- Fasta ellet ovårdad diabetes mellitus
Vad skiljer aminosyror från resten av catabolic pathways?
Aminosyrorna har en aminogrupp och åtminstone ett steg i enzymatiska räckan används för att katabolt ta bort den
Hur ser aminosyre nedbrytningen ut i levern?
Aminosyror kommer till levern på 3 olika sätt. 1. Glutamine 2. Alanine 3. Födan
- Glutamine kommer från muskler eller andra vävnader. Blir till glutamate och ammoniumjoner i levern. Glutamate ombildas till alfa ketoglutarate.
- Alanine kommer från muskler. I levern bildar alanine tillsammans med alfa-ketoglutarate pyruvat och glutamate.
- Intagna aminosyror från födan donerar sin aminogrupp till alfa-ketoglutarate som blir till glutamate och alfa-keto syror.
Vilka 4 aminosyror är de viktigaste i aminosyre metabolismen?
Glutamate, glutamine, alanine och aspartate. De blir lättast till krebs cykel metaboliter.
Glutamate, glutamine->alfa-ketoglutarate
Alanine->pyruvat
Aspartate->oxaloacetate
Varför är glutamine och glutamate viktiga?
Fungerar som bärare av aminogrupper till levern från andra vävnader. Inne i hepatocyters cytosol omvandlas aminsoryror via transaminering till alfa-keto syror och glutamate. Glutamate som innehåller aminogruppen går in i mitokondrien i hepatocyter och avger gruppen som blir till ammoniumjoner medan glutamate ombildas till alfa-ketoglutarate
Hur gör muskler av med sin överlopps ammonium?
Glutamine fungerar som transportör men även alanine.
Hur sker nedbrytningen av födans protein?
Protein i magsäcken stimulerar bildning av hormonet gastrin. Gastrin stimulerar bildning av saltsyra och pepsinogen. Saltsyran denaturerar proteiner. Pepsinogen ombildas vid lågt pH till pepsin via autocatalys. Pepsin hydrolyserar protein vid Phe, Trp, Tyr. Saltsyran i duodenum stimulerar frisättning av hormonet sekretin. Sekretin stimulerar bisköldskörteln till att bilda bicarbonater. Aminosyror i duodenum frisätter hormonet cholecystokinin. Trypsinogen, chymotrypsinogen och procarboxypeptidaserna A B frisläpps. Enteropeptidaser aktiverar trypsinogen till trypsin. Trypsin aktiverar chymotrypsin och procarboxypeptidaserna samt proelastase. Fortsatt nedbrytning sker av carboxypeptidase A och B, aminopeptidase. Aminosyrorna går via blodomloppet till levern.
Vad är akut pankreatit?
För tidig aktivering av trypsin/procarboxypeptidase A/B/chymotrypsin vilket gör att bukspottskörteln tar skada
Vad är huvudsakligen första steget av nedbrytning av aminosyror från födan?
Transaminering mha amino-transferaser eller transaminaser
Vad sker vid transaminering?
Alfa-aminogruppen blir transaminerad till alfa-kolatomen på alfa-ketoglutarate, bildas glutamate samt alfa-keto syror.
Vad är gemensamt för alla transaminaser? Förutom reaktionen
Alla har pyridoxal fosfat (PLP) som prostetisk grupp. Detta är koenzym formen av pyridoxine eller B6 vitamin. Amino-grupperna går alltid via PLP vid transaminering.
Vad menas med att transaminerare är Ping-Pong enzymer?
Först binder ett substrat (aminosyra) som avger någon del (aminogrupp) och blir till något annat (alfa-ketosyra). Sedan kommer ett till substrat (alfa-ketoglutarate) som binder sagda del (aminogrupp) och blir till något annat (glutamate).
Vad händer med glutamate i levern?
Förs in i levern och går genom oxidativ deamination, katalyseras av L-glutamate dehydrogenas. L-glutamate dehydrogenas är enda enzymey som antingen kan använda NAD+ eller NADP+ som mottagare av elektroner.
Vad kan modulera L-glutamate dehydrogenas aktivitet?
Positiv modulator ADP, negativ modulator GTP.
Mutation vid bindningsställe för GTP kan leda till permanent aktivering vilket leder till hyperinsulinism-hyperammonemia syndrome.