acides aminés, protéines et enzymologie Flashcards
quelles est la structure générale des acides aminés
chaine latéral(R)
groupement amine (NH2)
groupement carboxyle (COOH)
un hydrogène
qu’est ce qu’un carbone asymétrique (Alpha) et les isomères possibles?
un carbone portant quatre groupement différents
levogyre et dudule
Comment forme t’un une liaison peptidique et quelle est le centre stéréogène?
-déshydrations d’un hydrogène du groupement amine et d’un oxygène du groupement carboxyle
- centre hétérogène le carbone alpha
comment se forme un pont disulfure et le rôle de celui-ci
-par déshydratation de deux groupement thiol (-SH)
-stabilisé la structure des protéines
qu’est ce que la notion de chiralité et qu’est ce que cela peut opportune?
un composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan et qui peut avoir un impact sur la fonction des protéines
qu’est ce que l’isomérie?
formation d’un composé de différente manière, même molécule mais avec un arrangement différents
qu’est ce que l’énantiomérie
deux isomères qui sont l’image l’une de l’autre dans un miroir plan, mais qui ne sont pas superposable
qu’est ce que nous dit la projection de Fisher quand les molécules sont en configurations L-AA?
Que se sont des dérivé de la molécule originale et que les ponts peuvent être plus difficile à former
Quelles sont les types de protéines
-De structure
-De fonction
Quelle est la fonction des protéines de structures
aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité
Quelles sont les fonctions des protéines de fonctions
-catalyse
-transport
-régulation de l’expression génique
-protection
Quelles sont le rôle et les caractéristiques des enzymes?
-rôle: catalyseurs biologiques qui transforme les molécules
-favoriser les réactions chimiques
- accélère la vitesse d’une réaction
-agit sur un petit nb de substrats (très spécifiques)
- réutilisable
Quelles sont les diverses structures de la protéine
-primaire
-secondaire
-tertiaire
-quaternaire
Quelle est la structure tridimensionnelle et quelle sont ses caractéristiques?
structure tertiaire
-3D de tous les AA protéines
-repliement globale de toutes les structures secondaires et superstructure
la structure tertiaire est très instable avec quoi elle est stabilisé
-liaisons hydrophobes
-ponts bisulfures
-liaisons peptidiques
-forces électrostatiques
quelles sont les différents types de structures secondaires?
-hélice alpha
-feuillet béta
Qu’est ce qui caractérise les feuillets béta
-stabilisé par des liaisons hydrogènes entre AA distants
-deux configurations: parallèles et antiparallèle
Qu’est ce qui caractérise les hélices alpha
-structure en forme de spirale
-stabilisé par ponts hydrogènes
-chaque hélice contiens 3,6AA/tr (entré et sorti des différents côté) pour une moyenne totale de 12 AA total
Comment les structures secondaire peuvent-elles formés des motif?
par la liaison de deux hélice alpha avec un ions de calcium pour une fonction précise
Quelles sont les caractéristiques de la structure quaternaire
-protéine globulaire multimétrique: assemblage de plusieurs chaine de polypeptides
Quelles sont les caractéristiques des protéines de structures
-insoluble dans l’eau
-constituants de la matrice cellulaire
-sur ces protéines que les cellules se posent et forme la membrane basale
quelles sont les constituants nécessaire au bon fonctionnement des enzymes?
les cofacteurs inorganique et organiques
fonctionnement du co-substrat?
-Associer de façon transitoire à l’Enzyme
-le retour à sa forme normale est souvent catalyse par une autre réaction
fonctionnement du groupement prosthétique?
-associer de façon permanente à l’enzyme
-retour à la forme initial nécessite une étape de plus à la réaction enzymatique
Qu’est ce qu’une alloenzyme?
inactive sans la présence de cofacteur
qu’est ce qu’une holoenzymes
une enzyme active importante
Quelles sont les deux types de cofacteurs
-cofacteurs organique (coenzyme)
-cofacteur inorganique (ions métalliques, ex:fe3+)
qu’est ce qu’un cofacteur et son utilité?
-une molécule qui donne les activateurs au enzyme
-nécessaire au enzyme pour les réaction d’oxydoréduction et le transfert d’un groupement fonctionnel
VF la ligase lie les molécules et la kinase coupe les liens?
vrai
qu’est ce qu’une coenzyme et son action?
-une molécule pour laquelle elle doit reprendre sa forme initiale pour complété la réaction
-fonctionne avec co-substrats et groupement prosthétiques
Quelles sont les facteurs pouvant influé sur la cinétique enzymatiques?
-la concentration en substrat
-la concentration en enzymes
-le pH du milieu
-la température
VF la température optimale pour l’activité enzymatique se situe en 35 et 40 degré Celsius?
vrai
À quelle température l’enzyme sera t-elle dénaturé?
40°C
VF le modèle de réaction enzymatique est énoncé comme dans l’image, si oui que signifie chaques paramètres
E=enzyme
S=substrat
ES=complexe enzyme substrat
P= produit
k-1 et k2= constante de dissociation
k1=constante d’association
Que signifie le km d’une enzyme?
la concentration de substrat nécessaire à l’obtention de la moitié de la vitesse max?
VF plus le km d’une enzyme est faible, plus l’affinité avec son substrat est grande?
vrai
VF la vitesse de réaction est non proportionnel à la concentration d’enzyme présente?
Faux, directement proportionnelle
quelles sont les différents types de mécanismes réactionnels?
-réaction séquentielle ordonné et aléatoire
-réactions ping-pong
VF pour la réaction séquentiel ordonné, la liaison du substrat A est nécessaire pour la liaison du substrat B?
vrai
VF pour la réaction séquentielle aléatoire, il est nécessaire que le substrat A se lie à un site avant le substrat B?
Faux
pour le mécanisme de réaction ping-pong, qu’est ce qui est nécessaire au bon fonctionnement du système?
une modification de l’enzyme
-les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme
VF un inhibiteur enzymatique se fixe à l’enzyme dans le but d’augmenter son activité?
faux, diminuer
nomme les deux types d’inhibiteur enzymatiques
-Naturels (poisons et venin)
-chimiques (drogues et médicaments)
nommez les deux types d’inhibition enzymatique
-inibitition compétitives
-inhibitions non-compétitives
Quelles sont les principales caractéristiques de l’inhibition compétitives
-inhibiteur entre en compétitions avec le substrat pour le site actif
-inhibiteur à une ressemblance structure avec le substrat
VF la liaison entre l’inhibiteur compétitif et le site actif est irréversible?
Faux réversible
VF l’inhibition compétitive fait en sorte de modifié la vitesse max de la rx?
Faux elle n’a aucune effet
VF l’inhibition compétitive augmente le Km d’une enzyme?
vrai, car on a besoin d’une [s] plus grande pour atteindre Vmax/2
Quelles sont les principales caractéristique des inhibition non-compétitive
-inhibiteur se lie sur différents site de l’enzyme
-inhibiteur se lie soit a l’enzyme seule ou au complexe enzyme-substrat
VF les inhibitions non-compétitive diminue la Vmax de la réaction, car l’augmentation [s] n’a aucune effet sur l’action des inhibiteurs?
Vrai
est-ce que les inhibiteurs non-compétitif on un effet sur le Km des enzymes?
non, car ils n’interfère pas dans la liaison de l’enzyme avec son substrat
Nommez les deux types de régulation de l’activité enzymatique
-régulation allostérique
-phosphorylation
Avec quoi l’enzyme allostérique peut t’elle être régulé pour augmenté ou diminué l’activité enzymatiques?
un effecteur
Qu’est qu’un effecteur à le pouvoir de faire?
-modifier l’affinité avec le substrat
-modifier l’efficacité de l’enzymes
VF les enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique?
vrai
Nomme les différents éffecteurs allostérique et leur fonction
- effecteur inhibiteur va rendre l’Enzyme dans sa forme inactive
-effecteur activateur met l’enzyme dans sa forme active
VF La régulation par phosphorylation consiste à l’addition ou à la soustraction d’un groupement phosphate et se fait sur un résidu d’AA?
si oui sur quelle résidu?
vrai et se fait sur la sérine, thréonine et tyrosine
la phosphorylation et la déphosphorylation sont régulé par quelles enzymes?
-phosphorylation: les kinase
-déphosphorylation: les phosphatases
