AA Flashcards
Funciones generales
Hormonas
Neurotransmisores
Receptores
Canales
Enzimas
De los más de 300 AA que ocurren en la naturaleza cuántos constituyen los monomeros de las proteínas
20
Que es lo que hace distintivo a cada AA
Su cadena lateral
El carbono alfa con que se enlaza
Con los grupos amino, carboxilato y cadena R
Que AA no tiene carbono quiral
La glicina
El AA es una biomolecula anfótera?
V o F
Verdadero
El carbono alfa quiral es asimétrico?
SI
Que es anfótero?
Sustancia que puede actuar como ácido y base
Que estereoisomero es el que reconoce nuestro organismo?
El L-AA
Trp a que da origen
A la niacina y serotonina
Recordando vitaminas como es conocida la niacina y su deficiencia con que se asocia?
Vitamina B3 y se asocia con pelagra !
AA precursor de las porfirinas como el heme
La Gly
Quien es precursor del óxido nitrico
La arginina
El Asp, Gly y Gln son precursores de?
Nucleotidos
Quien da origen a la Tyr
La Phe
De que hormas es precursor la Tyr
De hormonas tiroideas
La tyr da origen a ?
L-DOPA
Que es la L-DOPA?
Es un precursor de la dopamina, neurotransmisor localizado en la substancia nigra
El α-C a que está unido
Al grupo NH3 y COOH
De que es precursora la glicina
De las porfirinas como el heme
La Arginina de que es precursor
Del óxido nitrico
Que AA son precursores de nucleotidos
Asp (ácido aspartico)
Gly (glicina)
Gln (glutamina)
Que origina la L-DOPA
A la dopamina, norepinefrina y epinefrina
Como se le conoce al número igual de grupos ionizables de carga opuesta
Zwitterion
AA no polares alifáticos
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Grupos R aromáticos
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Grupos R cargados positivamente
Lisina
Arginina
Histidina HiLia
Grupos R sin carga
Serina
Prolina
Treonina
Cisteina
Glutamina
Asparagina
Grupos R negativos
Asparato
Glutamato
Menciona a los AA esenciales
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Arginina
Histidina
FEr HISO un LIo TREmendo y VALEntina LE MEtio un TRIPTOFANO
son las iniciales de los AA esenciales
Phe his iso lys Thr Val Leu Met Trp
AA que solo son esenciales en periodos de crecimiento celular
Arginina e Histidina
AA q solo es esencial en niños
Fenilalanina
AA que son precursores de el piruvato
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
VALI
AA que no Forman parte de las proteínas
Ornitina y citrulina
AA precursores del 3 fosfoglicerato
Serina
Glicina
Cisteina
AA precursor de la ribosa 5-fosfato
Histidina
AA precursores del oxalacetato
Metionina
Aspartato
Asparigina
Lisina
Treonina MAALT
AA precursores de el alfa-cetoglutarato
Glutamato
Glutamina
Prolina
Arginina PAGG
AA precursores del fosfoenolpiruvato y eritrosa 4-fosfato
Triptofano
Fenilalanina
Tirosina TFT
En donde se da el enlace peptidico
Entre el extremo amino libre de un peptido y en el carboxilo del otro
Recuerda al pentapéptido
Serilgliciltirosilalanilleucina
Ser-gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL
Características del enlace peptidico
Carácter de doble enlace parcial
Sin carga pero polar
Configuración trans
En que proporción está favorecida la configuración trans
4:1
AA en oligopeptido
Menos de 10
Polipéptido
10 a 100
Proteína
Más de 100
En la nomenclatura de peptidos cual conserva su nombre
El último AA
Que cambios ocurrieron en las secuenciad primarias de las proteínas durante la evolución
Los conservadores
Los no conservadores
En que se dividen las holoproteínas
En globulares y filamentosas
menciona las globulares
Albuminas
Globulinas
Gluteinas
Prolaminas
Filamentosas:
Colágeno
Elastina
Queratina
Menciona a las heteroproteinas
Cromoproteinas
Glucoproteinas
Lipoproteinas
Nucleoproteinas
Inmunoglobulinas
Nucleoproteinas
Ribosomas
Lipoproteinas
HDL
LDL
Proteínas de transporte
Hemoglobina y citocromos
Hormonas
Insulina
gastrina
tiroideas
somatotropina
Proteínas de acción muscular
Miosina y actina
Ejemplos de enzimas
Amilasa proteasa lipasa
ASA blah blah blah
Proteínas de reserva energética
Ovoalbumina y caseína
Proteínas de soporte
Lipoproteinas
Colágeno
Elastina
α-Queratina
Como se le conoce a las proteínas fibrosas
Escleroproteinas
Como se les conoce a las proteínas globulares
Esferoproteinas
Características proteínas globulares
estructura compacta
Solubles en agua y lípidos
Estructura secundaria compleja de alfa hélice y beta plegadas
Estructura cuaternaria con enlaces NO covalentes
Características fibrosas
Estructura extendida
Insoluble en agua y lípidos
Estructura secundaria de solo un tipo
Estructura cuaternaria estable CON enlaces covalentes
Estructura secundaria se puede presentar de forma
Alfa- hélice
Beta plegada
Que tanto se pueden acercar los átomos en la estructura secundaria de las proteínas
Lo que le permita sus radios de Van der Walls
Que son las representaciones de ramachandran
Mapas que representan las rotaciones presentes alrededor de 180 grados
Proteína fibrosa tipo I
Piel
Hueso
Tendón
Vasos sanguíneos
Córnea
Tipo II
Cartílago
Discos intervertebrales
Cuerpo vítreo
Tipo III
Vasos
Piel
Musculo
VIII
Córnea y endotelio vascular
Distancia entre los carbonos alfa adyacentes de las cadenas polipéptidicas
0.36 nm
La estructura alfa hélice es dipolo?
V o F
VERDAD
En donde ocurre el plegamiento de las proteínas
En el retículo endoplasmico
Que presenta la estructura terciaria de proteínas
Interacciones no polares hidrofóbicas
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno
Grupos polares
Ejemplo de estructuras cuaternarias
Deoxihemoglobina
Carbaminohemiglobina
Es el arreglo tridimensional de complejos de varias subunidades proteicas
Estructura cuaternaria
En que está implicada la proteína prionica Prp
En encefalopatías espongiformes transmisibles
Menciona agentes desnaturalizantes
Urea
Ph
Etanol
Temperatura
El cuerpo almacena aminoácidos?
No
Que implica la primera fase del catabolismo del recambio proteico
La eliminación de los grupos alfa amino (transaminacion y desanimación oxidativa)
Que implica la segunda fase del catabolismo del recambio proteico
Los alfa cetoacidos se convierten en intermediarios comunes de vías metabólicas productoras de energía
Cada día que porcentaje de proteínas se recambia?
Del 1 a 2%
Menciona las 3 fuentes q abastecen las proteínas
AA proporcionados por la degradación de proteínas endógenas
AA derivados de la dieta (exógena)
Conversión de AA en glucosa, glucógeno, y cuerpos cetonicos
Cuánto se estima que se recambia de proteínas al día
300 a 400 gr
Vida media de las proteínas
30 minutos a 150 horas
Vida media de proteínas de housekeeping
Más de 100 horas
Menciona los dos sistemas enzimáticos que se encargan de degradar las enzimas
-sistema Ub (proteosoma dependiente de ATP del citosol)
-sistema de enzimas degradadoras independientes de ATP de los lisosomas
Que hace el proteosoma
Desubiquitina, rompe recicla y libera peptidos
Que es la ubiquitina (Ub)
Proteína globular pequeña no enzimática
Las proteínas se pueden absorber en el intestino?
No, se tienen q degradar en di y tripeptidos para su absorción
Funciones del HCl
Bactericida que desnaturaliza proteínas
Proteasa que es decretada x celulas principales del estómago
Pepsina
% de AA de cadena ramificada que se van a la circulación porta
20%
AA que derivan del 3- fosfoglicerato
Serina
Glicina
Cisteina
Alfa-cetoglutarato es precursor de AA:
Glutamato
Glutamina
Arginina
Prolina GGAP
AA que derivan del piruvato
Valina
Alanina
Leucina
Isoleucina. VALI
El oxalacetato es precursor de
Asp
Asn
Met
Lys
Thr
AA que viene del 3-fosfoglicerato y glicina
Serina
Función del ciclo de la urea
Neutralizar el NH4
Enzima clave del ciclo de la urea
Carbamoil fosfato sintasa I
Formas de excreción del nitrógeno
Amonio urea y ácido úrico
Enzimas involucradas en la ubiquitinacion
E1- activa la Ub
E2- ligada que se une a Ub activa
E3- transferasa q se une a la proteína blanco
AA que son EXCLUSIVAMENTE
cetogénicos
Leucina
Lisina
Triptofano
Enfermedades génicas autosomicas recesivas del met de AA
Albinísimo
Fenilcetonuria
Histidinemia
Homocistinuria
AA que Forman Alfa cetoglutarato
Glutamina
Arginina
Prolina
Histidina. GAPH
AA que es beta azufrado
Taurina
AA que Forman piruvato
Alanina
Serina
Glicina
Cisteina
Treonina
Principal aminoácido gluconeogenico
Alanina
AA que Forman fumarato
Fenilalanina
Tirosina
AA que Forman succinil coenzima A
Metionina
Valina
Isoleucina
Treonina
La Metionina contiene azufre ?
SI
La formación de Cisteina que vitamins requiere
B6 (piridoxina)
AA que Forman acetil coA
Leucina
Isoleucina
Lisina
Triptofano
Fases del catabolismo de AA de cadena ramificada
Transaminacion
Descarboxilacion oxidativa
Deshidrogenación
Que es deficiente en la enfermedad de jarabe de arce
La descarboxilacion oxidativa de los Aa
Por que es causada la ictericia neonatal
Exceso de bilirrubina directa
En donde se produce la urea
En el hígado
AA precursor de porfirinas como el heme
Glicina
AA precursor de oxido nitrico
Arginina
Donde se producen las porfirinas
En el hígado y médula ósea
Cual es el grupo prostetico de la hemoglobina
El hemo
En que participa el citocromo C
En la participación de la cadena de transporte de electrones
Son moléculas cíclicas formadas por la unión de 4 anillos pirrol
Las porfirinas
La protoporfirina y el hemo contiene
Grupos de vinilo, metilo y propionato
En cuantos días se degrada un eritrocito
120 días
Es un metabolito tetrapirrolico generado en el intestino de los vertebrados
Urobilinogeno
Que le da la coloración a las heces fecales
El urobilinogeno que se desecha junto con los ácidos biliares y de ahí se oxida en el intestino delgado formando estercobilina que le da el pigmento a las heces fecales
Menciona las catecolaminas
Dopamina
Noradrenalina
Adrenalina
En donde se secreta la adrenalina y noradrenalina
Médula suprarrenal
En donde se secreta la dopamina y noradrenalina
En el cerebro
Mensajero químico (vasodilatador) que media respuestas a reacciones alérgicas, inflamatorias y secreción de ácido gástrico
Histamina
Cuánto decreta un adulto de creatinina al día
1-2 gr
De donde se sintetiza la melanina
De la Tirosina
Por que se da la homocistinuria
Por la deficiencia de cistationina sintasa
Enfermedad con sintomatología causada por la pérdida de Triptofano que tiñe las heces de color azul
Enfermedad de harnutp
Enfermedad en la que los pacientes excretan cetoacidos e hidroxiacidos en orina
Enfermas del jarabe de arce
Forma más común de las porfirinas
Porfiria aguda autonómica dominante
Porfiria más común en enfermedad crónica del hígado
Porfiria cutánea tardía
Porfiria más común
La Porfiria Intermitente aguda
Como se encuentra la bilirrubina directa
Conjugada con ácido glucoronico
Como se encuentra la bilirrubina indirecta
No conjugada es insoluble en agua
La ictericia se genera por
Hiperbilirubinemia
Ictericia prehepatica
Anemias hemolíticas
A q refiere la poshepatica
Eventos en árbol biliar y páncreas
Que es kernicterus
Cuando los niveles de bilirrubina son muy altos y afectan en la función del SNC
Como se encuentra la bilirrubina no conjugada y conjugada en la anemia hemolitica, hepatitis b y litiasis biliar
Niveles altos
Que sucede en la ictericia hemolitica
Aumento de hemólisis y aumento en la bilirrubina indirecta en bilis y heces
Orina sin bilirrubina (acoluria)
Que sucede en ictericia hepatocelular
Disminuye la formación de bilirrubina directa y aumenta la indirecta
