A Flashcards
Cual es la vitamina que se necesita en mayor cantidad
Tiamina
Cual es la vitamina que tiene un déficit común en los alcohólicos
Tiamina B1
Cual es la vitamina que hace reacciones de descarboxilacion oxidativa
Tiamina B1
Forma más común de la Tiamina
Pirofosfato de tiamina
Coenzima de la piruvato desidrogenasa
Tiamina
Que coenzimas utiliza el piruvato deshidrogenasa
- Niacina NAD
- Rovoflavina (FAD)
- Ácido pantotenico
- Ácido lipoico coe A
- TIAMINA, más importante
Fuentes de Tiamina
Cáscaras de los cereales (mayor fuente)
Deficiencias de tiamina
Neuritis periférica crónica
Beri Beri (húmedo y seco)
Encefalopatía de wernicke
Síndrome de Korsakoff
Estructura de la riviflabina
Isoaloxazina y Ribitol
Riboflavina + Adenosin difosfato
FAD
Deficiencias de riboflavina
Quielosis y quielosis angular
Glositis
Dermatitis seborrea
Formas de la niacina
Ácido nicotinico
Nicotinamida
Fuentes de niacina
Comida; carne maní pollo pescado maíz
Deficiencia de niacina
Pelagra, enfermedad de las tres D
Diarrea
Demencia
Dermatitis
Ácido pantenoico
Conforma el Acetil Co A
Conformación de la molécula COA
Adenosina 3P
Ácido pantoneico
Mercapto Etilamina
Fosfató de piroxidal
Transferencia de grupos aminos
Es coenzima
Los tres aminoácidos que su degradación no incluye la transaminacion
Lisian
Argionina
Treonina
Transaminasa
Aminoácido + cetoglutarato - cetoglutarato + aminoácido - Glutamato
Que hace la cianocobalamina sobre el folato
Regeneración
Formas Folato
N5 - METIL-TETRAHIDROFOLATO
METIL EN POSICIÓN 5
N5 - FORMIMINO-TETRAHIDROFOLATO
CH + NH2 EN POSICIÓN 5
N10 - FORMIL-TETRAHIDROFOLATO
HCO EN POSICIÓN 10
N5, N10 - METENIL-TETRAHIDROFOLATO
CH ENTRE N5 Y N10
N5, N10 -METILENOTETRAHIDROFOLATO
CH2 ENTRE N5 Y N10
Deficiencia de Folato
Anemia perniciosa (ausencia de folato)
Anemia megaloblastica (ausencia de hierro)
Se parecen pero no son iguales
Que permite la absorción de cobalamina
Factor intrínseco
Principales funciones de la cobalamina
Conversión de homosisteina en metionina
Conversión de metilmalonil COA en succinylcholine COA
Quien produce la cobalamina
Las bacterias
Las carnes
Biótina
Antioxidante
Coloca carbonos (coenzima de reacción carboxilasa)
Ácido ascórbico
Antioxidante hidrosoluble
Enzima en la hidroxilacion de prolinas del colágeno
Deficiencia de vitamina C
Escorbuto
Fragilidad capilar y fragilidad periodontal
En que posición están los enlaces de la vitamina A
Posición trans 4 o 5 doble enlance
Excepción: ácido 13 cis retinoico
Intoxicación con vitamina A
Queratomalacia
En la A ll - trans retinol el segundo mensaje baja o sube
Baja
Deficiencia de vitamina D
Raquitismo
Síntesis de la vitamina D
Produce 1, 25 diOH - colecalciferol
Déficit de vitamina E
Daño de los nervios
Ataxia y Miopatia
Factores de coagulación
II VII lX X
Déficit de vitamina K
Poca coagulación y fracturas óseas
Déficit de vitamina A
Mala visión en penumbra, queratomalacia
Fuentes de vitaminas liposolubles
A: Hígado, zanahoria y mantequilla
E: aceites, nueces, verduras y frutas
K: Bacterias intesitinales
D: sol, pescado y lácteos
Nombre las vitaminas liposolubles
Colecalciferol
Alfa tocoferol
Naftoquinona
Retinol
Nombre las vitaminas hidrosolubles
Tiamina
Riboflavina
Niacina
Ácido pantenoico
Fosfato de piroxidal
Cianocobalamina
Folato
Biotina
Ácido ascorbico
Por que medio el retinol desarrolla la respuesta inmunitaria
Receptores nucleares y actuan como hormonas
Nombre una enfermedad que sea tratada con la diferenciacion celular del retinol
Tratamiento de la soriasis
Cual es la vitamina que ayuda en la vision en penumbra
Retinol
Donde se almacena la vitamina A
Donde esta activa la vita A
En el hígado
En la retina
Cual vitamina tiene una proteína ligado en el plasma
Retinol
Opcina + tiamina
Que pasa cuando se le pega un foton
Rodopcina
Cambia su configuración, activa la proteína G y la fosfodiesterasa, rompe al ampc y el canal de calico se cierra y el voltaje de las células baja
Opsina
Canal de salida de sodio dependiente de GMPc
Principales fuentes de vita A
Hojas verdes, higado y huevo, frutas y lacteos
Enfermedad causada por la deficiencia severa de colecalciferol
Raquitismo
Las dos formas de la vitamina D
Ergocalciferol: origen vegetal
Colecalciferol: Origen Animal, es esteroide y deriva del cholesterol es in hormona
Para la formación de colecalciferol por medio de los rayos uv que anillo se rompe
El anillo B en 7-dehidrocolesterol
Donde sucede la hidroxilacion en el carbono 25
En el higado
La vitamina D es biologicamente activa
No, hay que hacer dos cambios
Donde sucede la segunda hidroxilacion de la vitamina D
En el riñón
Que función cumple la alpha tocoferol
Antioxidante
A donde se une el calcitriol y que hace
A los osteoblastos y estos activan moleculas para atraer osteoclastos
Que relación tiene el osteoblasto y el osteoclasto
Son colaboradoras, uno construye y el otro rompe exceso de matrix ósea
Con que fin la vitamina D estimula la absorcion de calcio y P a nivel intestinal
Con el fin de hacer material oseo
Que es la PTH función
Hormona paratiroidea, sube los niveles de calcio en sangre
Que pasa si tengo calcio pero no fosfato
No sirve
Que pasa en la hidroxilacion de la vit D en un paciente con insufficient renal cronica
No hay segunda hidroxilacion y tampoco calcitriol, se fractura mas rapido
Fuente de vitamina K
Las bacterias intestinales
En que se diferencia los dos derivados de la vitamina K
En el numero de sustituyentes de isopreno que tienen en la candena lateral
La vitamina K es coenzima de
El glutamato carboxilasa
La vitamina K es escencial para la produccion de
Los factores de coagulations produciendo y-carboxiglutamato, estos son dependientes de calcio y dos carboxilos generan estabilidad
Cual es el tratamiento de la leucemia promielocita
Vitamina A, por la capacidad de diferenciacion celular
Que vitamina hidrosoluble necesita la descarboxilacion oxidativa
Tiamina B1
Que es el piruvato deshidrogenasa
Un complejo enzimatico
Características de la descarboxilacion del piruvato
Muy exergonica e irreversible
Cual es el tratamiento de la neuropatia diabetica
Ácido lipoico
Que vitamina hace parte de FAD
Riboflavina
En que posición la niacina hace parte del FAD
En la posición 3-P
NAD que reacciones favorece
NADP
Oxidativas y catabolicas
Reductoras y anabolicas
Déficit de niacina
Pelagra
3D
Cual es la coenzima de la transaminasa
Fosfato piroxidal
Característica del Fosfato piroxidal
Es una base nitrogenada y en su forma activa tiene un fosfato adicional
Transaminacion
Cuando quito un grupo amino y lo pongo en otro lado
Todos los AA pierden su NH2 antes de ser oxidados menos
La lisina, arginina y treonina
El Alfa cetoacido aceptor es siempre
Alfa cetoglutarato
La función de la cianocobalamina
Transferencia de grupo metilo y oxidoreduccion
Fuentes de la cianocobalamina
Carne, higado y bacterias intestinales
La cianocobalamina participa en
Conversión de homocysteine en metionina
Conversión de metilmalonil CoA en siccinil CoA
Que produce el deficit de cobalamina
Neuropatias
Principal funcion de la B12
Regeneracion del folato
De que forma se puede donar el folato
Metil-tetra-hidrofolato
Que pasa si no hay folato
No se puede hacer purinas ni ADN y va a tener anemia
A que se une la vitamina B12 para llegar al ileon
Al factor intrinseco
Alfa 1,4 glucosa - glucosa
Beta 1,4 galactose - glucosa
Alfa 1,2 glucosa - fructosa
Alfa 1,6 glucosa - glucosa
Maltosa
Lactosa
Sacarosa
Isomaltosa
Enlaces de la amilasa y la amilopectina
Enlaces Alfa 1,4
Enlaces Alfa 1,4 + Alfa 1,6
Se puede digerir carbohidratos con enlaces Beta
Nooo
ALDOSAS
Triosa
Tetrosa
Pentosa
Hexosa
Gliceraldehido 3 P
Eritrosa
Ribosa desoxirribosa
Glucosa galactose manosa
CETOSAS
Triosa
Pentosa
Hexosa
Fosfato de hidrocidoacetato
Ribulosa y xilulosa
Fructosa
Alimentos que no contienen carbohidratos
Carne, queso, mantequilla, aceite vegetal y huevo
Alimentos con altos contenidos de carbohidratos
Arroz, pasta, pan y legumbres
Cuales células endocrinas aisladas en islotes produce insulina
Las Beta
Enzimas que se cambian en la gluconeogenesia
Fosfoenol piruvato carboxilasa
Piruvato carboxilasa
Glucosa 6 fosfatasa
Cual es el efecto del etanol sobre la gluconeogenesis
Produccion de malato en vez de glucosa ya que el oxalacelato no se union a molecula correcta
Cuales son las enzimas en la glucogenogenesis
Fosfoglucomutasa
UDP glucosa pirofosforila
Glucogeno sintetasa
Que hace la enzima ramificante
Pasa el segmento residuo a otra rama de glucogeno y crea una nueva rama
Por que la regulacion de la sisntesis y degradacion de glucogeno es rapida
Por casa mensajero en cada paso hay un crecimiento en la respuesta
Funciones de la via pentosa fosfato
Provee NADPH: sintesis de grasa o colesterol
Provee pentosas para acidos nucleicos: ribosa o desoxirribosa
Protege la celula de daño oxidativo glutation
El ciclo de Krebs funciona mas en
Pospandrial
El ciclo de Krebs integra al metabolismo
Carbohidratos
Lipidos
Proteinas
En que complejo no se bombean hidrogeniones
En el ll
En cual comolejo se crea agua
En el lV
Con los hidrogeniones de la cadena se sintetiza en ATP
Porcentajes del estado alimentario en el higado
Glucolisis 60%
Sisntesis de glucogeno 40%
Via pentosa fosfato 5%
Con AA y Apo B100 en el higado se crea
Lipoproteinas de densidad baja
Se sintetizan trigliceridos en el higado y da
Lipoproteinas de densidas baja
El estado alimentario y tejido adiposo esta inhibido con
la insulina
El estado alimentario del musculo se hace
Glucolisis aerobica
Cuantos gramos de glucosa consume el cerebro y los eritrocitos en ayunaa
7 g/h
2 g/h
En el estado de ayuno cuales son las hormonas contraregulatorias
Hor. del crecimiento
Cortisol
Glucagon
Catecolaminas
Cuales son los sustratos gluconogenicos
AGL glicerol
Lactato
AA
Quien utiliza los cuerpos cetonicos
El cerebro y los nervios
Verduras A al 5%
Ensalada normal
Verduras B al 10%
Cebolla
Ahuyama
Zanahoria
Remolacha
Arvejas
Habichuela
Verduras C al 20%
Sancocho
Frutas al 5%
Melon
Patilla
Fresa
Frutas al 10%
Cítricos
Papaya
Piña y pomelo
Frutas al 15%
Todas las frutas normales con granadilla y kiwi
Frutas al 20%
UVA
Zapote
Higo
Nispero
Banano
Con que porcentajes la amilasa salibal y pancreatica rompe los almidones
5 en boca
25 en esófago
70 en en el resto de digestion por amilasa pancreatica
Dextrina libre
Remanente en los enlaces 1,6 que no rompe amilasas
Disacaridos intestinales
Maltosa fructosa y glucosa
Absorcion de CHs en orden descendente
Galactosa
Glucosa
Fructosa
Manosa (laxante)
Tipos de interacciones no covalentes
Carga-carga:
Carga-dipolo inducido: molecular cargado y otra que no lo es
Dispersión: dos moléculas planares, una encima de la otra
Van der waals: dos moléculas que no se sobreponen
Puentes de hidrógeno: hay un H en la mitad y a lado dos cargas negativas
Cómo se revisa la fuerza de interacción electroestatica
Ley de coulomb todo en medio acuoso
Las moléculas como como polos
Todas las moléculas cargadas son polares, pero no todas las moléculas polares son cargadas
Que Puentes estabilizan las proteínas
Los Puentes disulfuro, el único AA que puede formar Puentes disulfuro es la cisteina
Por qué el agua siempre es aislante
Gracias a su contante dieléctrica, hace que la reacción suceda rápido
En que sustancia no se disuelve bien los compuestos no polares
En H2O, las moléculas hidrofóbicas no se disuelven en agua
Composición isolectrica de los fosfolipidos membranosos
Un lado polar y un lado apolar
Qué pasa si no hay carga neta en un compuesto
Hay abundancia de un soluto, de le llama fuerza iónica o concentración de sales
Sobre la carga eléctrica del solvente
El agua suele tener una tendencia de carga aunque es neutra
En el pH
Puede haber más H+ que OH+ o al contrario ya que están en un soluto y este funciona como un aceptor o donador de protones
Para quien funciona el punto isolectrico
Solo para las proteínas
Cómo funciona el Ph en las proteínas
Existe un Ph en equilibrio de cargas para cada proteína, estás se atraen, de unen y se precipitan
De quien es característico el Ph
De una solución más no de un sólido
Cual es la constante de disociación y cómo funciona
El pKa, entre más bajo es más ácido y viceversa
En función de la sangre, la relación bicarbonato y ácido carbonico es
Hay 20 veces más bicarbonato que ácido carbonico en la sangre
Qué pasa si se le añade base al Ph
Este sube y termina ionizándose
Sobre el pKa y sus protones
Cuanto más bajo, es más generoso con sus portones y viceversa
Por qué es tan difícil perder peso?
Porque se alcanza un poco de perdida y se recupera gracias a un pico de recuperación
Que sistemas termodinámico se consideran los seres vivos
Un sistema cerrado
Que tipo de sistemas existen
Sistema aislado
Sistema cerrado
Sistema abierto
Propiedades de un sistema cerrado
Hay cambios, si el sistema absorbe calor es + y si lo emite es -
Si es sistema hace trabajo en el entorno es +, si el entorno hace trabajo en el sistema es -
Toda la energía que ingresa al sistema lo hace como comida
La energía y la materia siempre será lo mismo
En cada proceso se genera una pérdida de energía irreversible
Si hay diferencia de energía, está se debe al calor o al trabajo
La Entalpia
Es el contenido de valor potencial qué hay en un sistema
Es el grado de orden de un sistema
Para generar Entalpia hay que provocar entropía
Entropía y cual ley representa
Es la tendencia al desorden al daño al vacío, las cosas proceden en la dirección que vaya la entropía
La segunda ley de la termodinámica según COM
Entropía. En que dirección proceden las cosas?
Hacia el estado de menor energía, espontáneo no es igual que rápido
Una reacción procede expontaneamente pero no lo hace de forma rápida
Entropía. Cual es la tendencia natural de los sistemas
Tienden a una aleatoriedad
Que es la energía libre de Gibbs y que relaciona
Para que una reacción proceda espontáneamente, debe liberar energía
Es la relación entre la Entalpia y entropía
Si delta G es -
Si delta G es +
Si delta G es 0
Reacción termodinámica favorable
Reacción termodinámica desfavorable
Reacción termodinámica neutral
La velocidad de una reacción también depende de delta G
No, la favorabilidad depende de delta G pero no la velocidad ni la energía
Que estabilizan los Puentes de H
Todas las moléculas biológicas, estructuras secundarias de las proteínas
Para que son importantes las interacciones no covalentes
Para el plegamiento y función de las proteínas
Por qué el disolvente por excelencia siempre es agua
Entre más caliente más movimiento tendrá
El agua es excelente para disolver proteínas y sales
Pero es pésima para disolver compuestos no polares
Y ayuda a los compuestos antipáticos absorban formen capas
Composición de los AA
Tiene una cadena lateral y por lo menos dos grupos funcionales (antes los grupos funcionales estaban ionizados)
Al carbono Alpha se una
Un hidrógeno, un grupo R, un amino, un carboxilo.
Se denomina carbono quiral
Cual es el único AA que no tiene un carbono quiral
Es la glicina, porque cambia el R por una H
Cuáles son los AA básicos
Arginina (R): es el mas básico y tiene un grupo imino
Histidina (H): tiene un anillo heterociclico, gracias a esto es el menor en los básicos
Lisina (K)
Se comportan básicos debido a que son aceptores de protones, tiene más de un grupo amino
AA ácidos
Ácido aspartico: tiene 4 C por eso se reconoce con el símbolo D (4)
Ácido glutamico: tiene 5 C y por eso se reconoce con el símbolo E (5)
Los AA ácidos tiene un COOH de más
AA no cargados pero polares con OH
Serina (S) y Treonina (T)
Tienen un carbono más, y se comportan como alcoholes porque tienen un grupo OH
Son isomeros y son afines al agua por su grupo OH
AA no cargados pero polares con NH2
Asparagina (A) y glutamina (G)
No se comporta como aceptor de electrones
AA curvados
Glicina (G): es el más simple que existe pero no es el más abundante
Prolina (P): está dentro de un anillo cíclico y solo tiene NH, o sea que es un iminoacido
AA azufrados
Cisteina (C): tiene un grupo SH
Metionina (M): el azufre es del grupo GA y no reacciona con nadie
AA aromáticos
Fenilalanina (F)
Triptofano (W): único AA que tiene dos anillos
Tirosina: es aromático pero tiene un alcohol (hidroxifenilalanina)
Tienen benceno
AA con cadena ramificada
Isoleucina (I)
Leucina (L)
Valina (V)
La cadena lateral tiene bifurcaciones
Son bastante escasos en la dieta
Alanina
Es alifático: solo un grupo metilo
Es el segundo más simple y abundante
AA de selenio
Selenocisteina (U): es clasificado en el código genético por un codón de parada UAA
Está en muy pocas proteínas
Que son los isomeros ópticos y cuáles son
Son formas de los AA y existe el
L-AA: existe en las proteínas de los organismos superiores. Son levógiros
D-AA: la mayoría de los seres vivos tiene isomeros D
Que beneficio trae que mis aromáticos absorban la luz UV
El triptofano absorbe más luz UV ya que tiene 2 anillos
Permite cuantificar las proteínas en una mezcla
Cuáles son las estructuras secundarias de las proteínas y cuáles son sus funciones
Es una estructura que se repite en todas las proteínas, son la alpha-elice y la betha-hoja plegada
Son la forma funcional de las proteínas
Cómo se forma el enlace peptidico
Se une un grupo carboxilo con un grupo amino de la glicina y la alanina, se elimina la molécula de agua y quedan intercaladas las cadenas laterales, así que no están en la misma posición sino que están alternas
Gracias a la direccionalidad de la secuencia de una proteína
Se puede identificar cuál es el extremo amino y cual es el extremo carboxilo
La orientación de las cadenas laterales depende de
La hidrofobisidad, los AA se caracterizan por su grado de afinidad con el agua.
Un AA se disuelve 50/50 en agua y solvente orgánico se mezcla y se agitan, después se revisa que cantidad quedó en el solvente orgánico y en el agua. Las moléculas más hidrofóbicas van con el gradiente orgánico, y las hidrofilias con el agua
Distribución de la hidrofobisidad de los AA
Los aromáticos son los más hidrofóbicos en el orden W F Y, después del siguen los ramificados en el orden L I M C, después siguen los ácidos y los básicos son los más hidrofilicos y el resto está en la mitad
En que concepto se basa el mapa de hidrofobicidad
Se basa en el concepto de coeficiente de partición
Niveles de la estructura proteica
Primaria: AA
Secundaria: Alpha-elices y Bheta- hoja plegada
Terciaria: la forma de la proteína
Cuaternaria: se une más de una proteína de un solo complejo
Que estructura de la proteína tiene el colágeno
Conforma una triple alpha-elice y se mantiene unidos por Puentes de hidrógeno
Cuáles son los AA especiales del colágeno
Residuos de 4-hidroxiprolil
Residuos de 3-hidroxiprolil
Residuos de 5-hidroxisilisil
Para formarlos se les añade OH
Moléculas formadas por las Betha- hoja plegada
La inmunoglobulina
Atrapan cosas por medio de sus hojas
Que es el FABP
Pertenece a las Betha- hoja pelgadas
Son proteínas que Transportan grasas en forma de tuvo
Que son los dominios de las proteínas
Son regiones que suplen funciones
Muchas de las proteínas forman complejos multimericos
Tienen forma geométrica polihedrica hechas con proteínas, la misma estructura base se repite muchas veces y da origen a una estructura tridimensional
Los virus tienen forma icosahedrica
Cómo se puede averiguar la estructura terciaria de una proteína
Por difracción se rayos X, se desvían a tuercen ondas electromagnéticas
Se tiene cristales puros de una proteína
Se bombardean con rayos X, difractan y se toma radiografía
Se puede inferir la posición de los átomos en una proteína
Proteinas prionicas
Son 3 alpha-elices y se expresan en el sistema nervioso central y no se conoce su función.
Cuando mutan, son chaperones y hacen que otras proteínas se pleguen como ella y convierte a muchas
Son ingeribles causan curun y hace que las neuronas mueran y se forman huecos en el cerebro
Intolerancia a la lactosa
Carencia de la encima lactasa, las bacterias del ingestión utilizan la leche para producir gases
Se consume leche lactodigerida, glucosa y galactosa separadas y tiene más hidroxilos reductores y dos moles de CHO
Cómo funciona una enzima
Como catalizador: hace que la reacción ocurra más rápido de lo normal
Gran especifidas: funciona para un sustrato en particular o un grupo muy reducidos de sustratos
Pero no cambian la favorabilidad de una reacción
Distribución de las enzimas
El 99,9% son proteínas
el resto son RNA con propiedades cataliticas, o sea ribozima. Ayudan a que se produzcan proteínas y estas son catalizadores de todos los demás
Cómo se explica E(enzima)+S(sustrato) <> ES (complejo enzima-sustrato) > E+P(producto)
Si no se transforma vuelve a ser S no se puede devolver de un producto a un complejo
DG
Las enzimas no cambian a DG
DG nos indica que tan favorable es la reacción
Depende de la temperatura y las concentraciones
DG+ desfavorable
DG- favorable
DG estable
Gráfico de DG
Con la enzima reduce la energía de activación, se invierte menos energía para que la reacción ocurra más rápido
Sin la enzima la energía se eleva
Temperatura o enzima?
El aumento de la temperatura es mejor en sistemas inorganicos, lo que debe subir hasta la energía de activación es menos
La adicion de una enzima es mejor en sistemas orgánicos
Constante de equilibrio
Muestra si una reacción tiende a tener una concentración más alta de producto o de reactivo en el equilibrio
Si es grande: la reacción es favorable y progresa
Si es pequeña: la reacción se queda en equilibrio
Cinetica enzimática
K1: constante de formación del complejo enzima sustrato (E) (S)
K2: constante de disociación del complejo enzima sustrato (ES)
K3: constante de aparición del producto (P)
Funciona por velocidades cataliticas
Steady State
La velocidad de formación y desaparición del complejo ES son iguales
Hay más sustrato
Las enzimas son pocas porque son enficientes y se reutilizan rápidamente
Velocidades en Steady State
K1: no siempre es contante depende de la velocidades de K2 y K3
K2
K3
Se organizan para obtener la ecuación de Michaelis - Menten
Grafica Michaeliano
Se refiere al sustrato y la velocidad, el maximo teórico de las enzimas nunca se alacanza
Si tiene menos sustrato la concentración es baja y si sube la velocidad sube, y llega a un momento donde deja de subir porque las enzimas estan ocupadas y por eso la recta se acuesta
Forma de calcular Km y Vmax
Por medio de la ecuación se la recta, y= mx + b y variando la (S) que es X podemos conocer la S y Km y V de la enzima
La gráfica también evalúa la inhibición enzimática
Inhibición enzimática
Irreversible: molécula que se une a la enzima de forma covalente en un complejo de disociación lenta y la daña para siempre
Reversible: la molecular se une a la enzima de forma no covalente y el complejo de disociación es rapido, así que no lo daña para siempre
Inhibición enzimática competitiva y no competitiva
Competitiva: se une al sitio activo porque se parece al sustrato, cambia el Km y aumenta la pendiente de la ecuación sin cambiar el punto de corte con Y porque no cambia Vmax, solo se puede formar complejo enzima-inhibidor
No competitivo: se une al sitio activo y baja la velocidad de la enzima, el sustrato puede ser transformado, pero el sistema no funciona con la misma eficacia. Afecta a Vmax a la baja y no cambia el Km la recta se empina cambiando el punto de corte
Enzimas alostericas
Son reguladas por una sub-unidad o por segundo sitio activo ya que no poseen cinetica Michaeliana
Tiene subunidades regulatorias, una catalitica que hace el trabajo y otra que la está inhibiendo
Tiene 2 centros cataliticos regulados por el sustrato
Tiene cinetica sigmoidea
Cinetica sigmoidea
A bajas concentraciones de sustrato, cambios de concentración inducen cambios pequeños y después cambios bruscos, y pequeños cambios en la concertación de sustrato induce a grades cambios de la velocidad porque se quita la unidad regulatoria, se mantiene constante y después vuelve a la normalidad
Otros factores también afectan la actividad enzimática
La acción de muchas enzimas dependen del Ph
Los cofactores son moléculas que están en el sitio activo y modifica al sustrato, son para metales
Coenzimas: moléculas orgánicas que actúan como el cofactor, pueden ser vitaminas
Regulación de la activas enzimática
Inhibición por el producto final: esta inhibe la primera reacción para evitar la sobreproducción
Por modificaciones covalentes
Activación a partir de un zimogeno(lo secreta el páncreas precursor de enzimas) : la inactiva, una enzima no está activa hasta que otra enzima viene y la corta
Regulacion de la actividad enzimática
Varios pasos de la vía metabólica depende del paso más lento, o sea del regulatorio. Lo cataliza la enzima más débil de la vía
AA que puede formar Puentes disulfuro
Cisteina
Tipos de sistemas
Sistema aislado: no intercambia materia ni energía con el entorno
Sistema cerrado: intercambia energía pero no materia con el entorno
Sistema abierto: intercambia materia y energía con el entorno
Tipos de G (energía libre del Gibbs)
/\ G - termodinámicamente favorable
/\ G + termodinámicamente desfavorable
/\ G 0 Neutral
Composición de los AA
Cadena lateras y al menos 2 grupos funcionales
Cual es el único AA que no tiene carbono quiral y por qué
La glicina, la R cambia por una H
Cuáles son las isomerias de de los AA
L-AA y D-AA
Que AA absorbe más luz UV
El triptofano porque tiene dos anillos
