Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioquimica Final > A > Flashcards

A Flashcards

1
Q

Cual es la vitamina que se necesita en mayor cantidad

A

Tiamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Cual es la vitamina que tiene un déficit común en los alcohólicos

A

Tiamina B1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Cual es la vitamina que hace reacciones de descarboxilacion oxidativa

A

Tiamina B1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Forma más común de la Tiamina

A

Pirofosfato de tiamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Coenzima de la piruvato desidrogenasa

A

Tiamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Que coenzimas utiliza el piruvato deshidrogenasa

A
  1. Niacina NAD
  2. Rovoflavina (FAD)
  3. Ácido pantotenico
  4. Ácido lipoico coe A
  5. TIAMINA, más importante
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Fuentes de Tiamina

A

Cáscaras de los cereales (mayor fuente)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Deficiencias de tiamina

A

Neuritis periférica crónica
Beri Beri (húmedo y seco)
Encefalopatía de wernicke
Síndrome de Korsakoff

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Estructura de la riviflabina

A

Isoaloxazina y Ribitol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Riboflavina + Adenosin difosfato

A

FAD

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Deficiencias de riboflavina

A

Quielosis y quielosis angular
Glositis
Dermatitis seborrea

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Formas de la niacina

A

Ácido nicotinico
Nicotinamida

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Fuentes de niacina

A

Comida; carne maní pollo pescado maíz

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Deficiencia de niacina

A

Pelagra, enfermedad de las tres D
Diarrea
Demencia
Dermatitis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Ácido pantenoico

A

Conforma el Acetil Co A

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Conformación de la molécula COA

A

Adenosina 3P
Ácido pantoneico
Mercapto Etilamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Fosfató de piroxidal

A

Transferencia de grupos aminos
Es coenzima

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Los tres aminoácidos que su degradación no incluye la transaminacion

A

Lisian
Argionina
Treonina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Transaminasa

A

Aminoácido + cetoglutarato - cetoglutarato + aminoácido - Glutamato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Que hace la cianocobalamina sobre el folato

A

Regeneración

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Formas Folato

A

N5 - METIL-TETRAHIDROFOLATO
METIL EN POSICIÓN 5

N5 - FORMIMINO-TETRAHIDROFOLATO
CH + NH2 EN POSICIÓN 5

N10 - FORMIL-TETRAHIDROFOLATO
HCO EN POSICIÓN 10

N5, N10 - METENIL-TETRAHIDROFOLATO
CH ENTRE N5 Y N10

N5, N10 -METILENOTETRAHIDROFOLATO
CH2 ENTRE N5 Y N10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Deficiencia de Folato

A

Anemia perniciosa (ausencia de folato)
Anemia megaloblastica (ausencia de hierro)
Se parecen pero no son iguales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Que permite la absorción de cobalamina

A

Factor intrínseco

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Principales funciones de la cobalamina

A

Conversión de homosisteina en metionina
Conversión de metilmalonil COA en succinylcholine COA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Quien produce la cobalamina

A

Las bacterias
Las carnes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Biótina

A

Antioxidante
Coloca carbonos (coenzima de reacción carboxilasa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Ácido ascórbico

A

Antioxidante hidrosoluble
Enzima en la hidroxilacion de prolinas del colágeno

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Deficiencia de vitamina C

A

Escorbuto
Fragilidad capilar y fragilidad periodontal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

En que posición están los enlaces de la vitamina A

A

Posición trans 4 o 5 doble enlance
Excepción: ácido 13 cis retinoico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Intoxicación con vitamina A

A

Queratomalacia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

En la A ll - trans retinol el segundo mensaje baja o sube

A

Baja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

Deficiencia de vitamina D

A

Raquitismo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

Síntesis de la vitamina D

A

Produce 1, 25 diOH - colecalciferol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

Déficit de vitamina E

A

Daño de los nervios
Ataxia y Miopatia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

Factores de coagulación

A

II VII lX X

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

Déficit de vitamina K

A

Poca coagulación y fracturas óseas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

Déficit de vitamina A

A

Mala visión en penumbra, queratomalacia

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

Fuentes de vitaminas liposolubles

A

A: Hígado, zanahoria y mantequilla
E: aceites, nueces, verduras y frutas
K: Bacterias intesitinales
D: sol, pescado y lácteos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

Nombre las vitaminas liposolubles

A

Colecalciferol
Alfa tocoferol
Naftoquinona
Retinol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

Nombre las vitaminas hidrosolubles

A

Tiamina
Riboflavina
Niacina
Ácido pantenoico
Fosfato de piroxidal
Cianocobalamina
Folato
Biotina
Ácido ascorbico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

Por que medio el retinol desarrolla la respuesta inmunitaria

A

Receptores nucleares y actuan como hormonas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

Nombre una enfermedad que sea tratada con la diferenciacion celular del retinol

A

Tratamiento de la soriasis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

Cual es la vitamina que ayuda en la vision en penumbra

A

Retinol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

Donde se almacena la vitamina A
Donde esta activa la vita A

A

En el hígado
En la retina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

Cual vitamina tiene una proteína ligado en el plasma

A

Retinol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

Opcina + tiamina
Que pasa cuando se le pega un foton

A

Rodopcina
Cambia su configuración, activa la proteína G y la fosfodiesterasa, rompe al ampc y el canal de calico se cierra y el voltaje de las células baja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

Opsina

A

Canal de salida de sodio dependiente de GMPc

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

Principales fuentes de vita A

A

Hojas verdes, higado y huevo, frutas y lacteos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

Enfermedad causada por la deficiencia severa de colecalciferol

A

Raquitismo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

Las dos formas de la vitamina D

A

Ergocalciferol: origen vegetal
Colecalciferol: Origen Animal, es esteroide y deriva del cholesterol es in hormona

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

Para la formación de colecalciferol por medio de los rayos uv que anillo se rompe

A

El anillo B en 7-dehidrocolesterol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

Donde sucede la hidroxilacion en el carbono 25

A

En el higado

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

La vitamina D es biologicamente activa

A

No, hay que hacer dos cambios

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

Donde sucede la segunda hidroxilacion de la vitamina D

A

En el riñón

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

Que función cumple la alpha tocoferol

A

Antioxidante

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

A donde se une el calcitriol y que hace

A

A los osteoblastos y estos activan moleculas para atraer osteoclastos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

Que relación tiene el osteoblasto y el osteoclasto

A

Son colaboradoras, uno construye y el otro rompe exceso de matrix ósea

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

Con que fin la vitamina D estimula la absorcion de calcio y P a nivel intestinal

A

Con el fin de hacer material oseo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

Que es la PTH función

A

Hormona paratiroidea, sube los niveles de calcio en sangre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

Que pasa si tengo calcio pero no fosfato

A

No sirve

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

Que pasa en la hidroxilacion de la vit D en un paciente con insufficient renal cronica

A

No hay segunda hidroxilacion y tampoco calcitriol, se fractura mas rapido

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

Fuente de vitamina K

A

Las bacterias intestinales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

En que se diferencia los dos derivados de la vitamina K

A

En el numero de sustituyentes de isopreno que tienen en la candena lateral

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

La vitamina K es coenzima de

A

El glutamato carboxilasa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

La vitamina K es escencial para la produccion de

A

Los factores de coagulations produciendo y-carboxiglutamato, estos son dependientes de calcio y dos carboxilos generan estabilidad

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

Cual es el tratamiento de la leucemia promielocita

A

Vitamina A, por la capacidad de diferenciacion celular

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

Que vitamina hidrosoluble necesita la descarboxilacion oxidativa

A

Tiamina B1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

Que es el piruvato deshidrogenasa

A

Un complejo enzimatico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

Características de la descarboxilacion del piruvato

A

Muy exergonica e irreversible

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

Cual es el tratamiento de la neuropatia diabetica

A

Ácido lipoico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

Que vitamina hace parte de FAD

A

Riboflavina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

En que posición la niacina hace parte del FAD

A

En la posición 3-P

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

NAD que reacciones favorece
NADP

A

Oxidativas y catabolicas
Reductoras y anabolicas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

Déficit de niacina

A

Pelagra
3D

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

Cual es la coenzima de la transaminasa

A

Fosfato piroxidal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

Característica del Fosfato piroxidal

A

Es una base nitrogenada y en su forma activa tiene un fosfato adicional

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

Transaminacion

A

Cuando quito un grupo amino y lo pongo en otro lado

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

Todos los AA pierden su NH2 antes de ser oxidados menos

A

La lisina, arginina y treonina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

El Alfa cetoacido aceptor es siempre

A

Alfa cetoglutarato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

La función de la cianocobalamina

A

Transferencia de grupo metilo y oxidoreduccion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

Fuentes de la cianocobalamina

A

Carne, higado y bacterias intestinales

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

La cianocobalamina participa en

A

Conversión de homocysteine en metionina
Conversión de metilmalonil CoA en siccinil CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

Que produce el deficit de cobalamina

A

Neuropatias

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

Principal funcion de la B12

A

Regeneracion del folato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

De que forma se puede donar el folato

A

Metil-tetra-hidrofolato

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

Que pasa si no hay folato

A

No se puede hacer purinas ni ADN y va a tener anemia

87
Q

A que se une la vitamina B12 para llegar al ileon

A

Al factor intrinseco

88
Q

Alfa 1,4 glucosa - glucosa
Beta 1,4 galactose - glucosa
Alfa 1,2 glucosa - fructosa
Alfa 1,6 glucosa - glucosa

A

Maltosa
Lactosa
Sacarosa
Isomaltosa

89
Q

Enlaces de la amilasa y la amilopectina

A

Enlaces Alfa 1,4
Enlaces Alfa 1,4 + Alfa 1,6

90
Q

Se puede digerir carbohidratos con enlaces Beta

A

Nooo

91
Q

ALDOSAS
Triosa
Tetrosa
Pentosa
Hexosa

A

Gliceraldehido 3 P
Eritrosa
Ribosa desoxirribosa
Glucosa galactose manosa

92
Q

CETOSAS
Triosa
Pentosa
Hexosa

A

Fosfato de hidrocidoacetato
Ribulosa y xilulosa
Fructosa

93
Q

Alimentos que no contienen carbohidratos

A

Carne, queso, mantequilla, aceite vegetal y huevo

94
Q

Alimentos con altos contenidos de carbohidratos

A

Arroz, pasta, pan y legumbres

95
Q

Cuales células endocrinas aisladas en islotes produce insulina

A

Las Beta

96
Q

Enzimas que se cambian en la gluconeogenesia

A

Fosfoenol piruvato carboxilasa
Piruvato carboxilasa
Glucosa 6 fosfatasa

97
Q

Cual es el efecto del etanol sobre la gluconeogenesis

A

Produccion de malato en vez de glucosa ya que el oxalacelato no se union a molecula correcta

98
Q

Cuales son las enzimas en la glucogenogenesis

A

Fosfoglucomutasa
UDP glucosa pirofosforila
Glucogeno sintetasa

99
Q

Que hace la enzima ramificante

A

Pasa el segmento residuo a otra rama de glucogeno y crea una nueva rama

100
Q

Por que la regulacion de la sisntesis y degradacion de glucogeno es rapida

A

Por casa mensajero en cada paso hay un crecimiento en la respuesta

101
Q

Funciones de la via pentosa fosfato

A

Provee NADPH: sintesis de grasa o colesterol
Provee pentosas para acidos nucleicos: ribosa o desoxirribosa
Protege la celula de daño oxidativo glutation

102
Q

El ciclo de Krebs funciona mas en

A

Pospandrial

103
Q

El ciclo de Krebs integra al metabolismo

A

Carbohidratos
Lipidos
Proteinas

104
Q

En que complejo no se bombean hidrogeniones

A

En el ll

105
Q

En cual comolejo se crea agua

A

En el lV

106
Q

Con los hidrogeniones de la cadena se sintetiza en ATP

A
107
Q

Porcentajes del estado alimentario en el higado

A

Glucolisis 60%
Sisntesis de glucogeno 40%
Via pentosa fosfato 5%

108
Q

Con AA y Apo B100 en el higado se crea

A

Lipoproteinas de densidad baja

109
Q

Se sintetizan trigliceridos en el higado y da

A

Lipoproteinas de densidas baja

110
Q

El estado alimentario y tejido adiposo esta inhibido con

A

la insulina

111
Q

El estado alimentario del musculo se hace

A

Glucolisis aerobica

112
Q

Cuantos gramos de glucosa consume el cerebro y los eritrocitos en ayunaa

A

7 g/h
2 g/h

113
Q

En el estado de ayuno cuales son las hormonas contraregulatorias

A

Hor. del crecimiento
Cortisol
Glucagon
Catecolaminas

114
Q

Cuales son los sustratos gluconogenicos

A

AGL glicerol
Lactato
AA

115
Q

Quien utiliza los cuerpos cetonicos

A

El cerebro y los nervios

116
Q

Verduras A al 5%

A

Ensalada normal

117
Q

Verduras B al 10%

A

Cebolla
Ahuyama
Zanahoria
Remolacha
Arvejas
Habichuela

118
Q

Verduras C al 20%

A

Sancocho

119
Q

Frutas al 5%

A

Melon
Patilla
Fresa

120
Q

Frutas al 10%

A

Cítricos
Papaya
Piña y pomelo

121
Q

Frutas al 15%

A

Todas las frutas normales con granadilla y kiwi

122
Q

Frutas al 20%

A

UVA
Zapote
Higo
Nispero
Banano

123
Q

Con que porcentajes la amilasa salibal y pancreatica rompe los almidones

A

5 en boca
25 en esófago
70 en en el resto de digestion por amilasa pancreatica

124
Q

Dextrina libre

A

Remanente en los enlaces 1,6 que no rompe amilasas
Disacaridos intestinales
Maltosa fructosa y glucosa

125
Q

Absorcion de CHs en orden descendente

A

Galactosa
Glucosa
Fructosa
Manosa (laxante)

126
Q

Tipos de interacciones no covalentes

A

Carga-carga:
Carga-dipolo inducido: molecular cargado y otra que no lo es
Dispersión: dos moléculas planares, una encima de la otra
Van der waals: dos moléculas que no se sobreponen
Puentes de hidrógeno: hay un H en la mitad y a lado dos cargas negativas

127
Q

Cómo se revisa la fuerza de interacción electroestatica

A

Ley de coulomb todo en medio acuoso

128
Q

Las moléculas como como polos

A

Todas las moléculas cargadas son polares, pero no todas las moléculas polares son cargadas

129
Q

Que Puentes estabilizan las proteínas

A

Los Puentes disulfuro, el único AA que puede formar Puentes disulfuro es la cisteina

130
Q

Por qué el agua siempre es aislante

A

Gracias a su contante dieléctrica, hace que la reacción suceda rápido

131
Q

En que sustancia no se disuelve bien los compuestos no polares

A

En H2O, las moléculas hidrofóbicas no se disuelven en agua

132
Q

Composición isolectrica de los fosfolipidos membranosos

A

Un lado polar y un lado apolar

133
Q

Qué pasa si no hay carga neta en un compuesto

A

Hay abundancia de un soluto, de le llama fuerza iónica o concentración de sales

134
Q

Sobre la carga eléctrica del solvente

A

El agua suele tener una tendencia de carga aunque es neutra

135
Q

En el pH

A

Puede haber más H+ que OH+ o al contrario ya que están en un soluto y este funciona como un aceptor o donador de protones

136
Q

Para quien funciona el punto isolectrico

A

Solo para las proteínas

137
Q

Cómo funciona el Ph en las proteínas

A

Existe un Ph en equilibrio de cargas para cada proteína, estás se atraen, de unen y se precipitan

138
Q

De quien es característico el Ph

A

De una solución más no de un sólido

139
Q

Cual es la constante de disociación y cómo funciona

A

El pKa, entre más bajo es más ácido y viceversa

140
Q

En función de la sangre, la relación bicarbonato y ácido carbonico es

A

Hay 20 veces más bicarbonato que ácido carbonico en la sangre

141
Q

Qué pasa si se le añade base al Ph

A

Este sube y termina ionizándose

142
Q

Sobre el pKa y sus protones

A

Cuanto más bajo, es más generoso con sus portones y viceversa

143
Q

Por qué es tan difícil perder peso?

A

Porque se alcanza un poco de perdida y se recupera gracias a un pico de recuperación

144
Q

Que sistemas termodinámico se consideran los seres vivos

A

Un sistema cerrado

145
Q

Que tipo de sistemas existen

A

Sistema aislado
Sistema cerrado
Sistema abierto

146
Q

Propiedades de un sistema cerrado

A

Hay cambios, si el sistema absorbe calor es + y si lo emite es -
Si es sistema hace trabajo en el entorno es +, si el entorno hace trabajo en el sistema es -
Toda la energía que ingresa al sistema lo hace como comida
La energía y la materia siempre será lo mismo
En cada proceso se genera una pérdida de energía irreversible
Si hay diferencia de energía, está se debe al calor o al trabajo

147
Q

La Entalpia

A

Es el contenido de valor potencial qué hay en un sistema
Es el grado de orden de un sistema
Para generar Entalpia hay que provocar entropía

148
Q

Entropía y cual ley representa

A

Es la tendencia al desorden al daño al vacío, las cosas proceden en la dirección que vaya la entropía
La segunda ley de la termodinámica según COM

149
Q

Entropía. En que dirección proceden las cosas?

A

Hacia el estado de menor energía, espontáneo no es igual que rápido
Una reacción procede expontaneamente pero no lo hace de forma rápida

150
Q

Entropía. Cual es la tendencia natural de los sistemas

A

Tienden a una aleatoriedad

151
Q

Que es la energía libre de Gibbs y que relaciona

A

Para que una reacción proceda espontáneamente, debe liberar energía
Es la relación entre la Entalpia y entropía

152
Q

Si delta G es -
Si delta G es +
Si delta G es 0

A

Reacción termodinámica favorable
Reacción termodinámica desfavorable
Reacción termodinámica neutral

153
Q

La velocidad de una reacción también depende de delta G

A

No, la favorabilidad depende de delta G pero no la velocidad ni la energía

154
Q

Que estabilizan los Puentes de H

A

Todas las moléculas biológicas, estructuras secundarias de las proteínas

155
Q

Para que son importantes las interacciones no covalentes

A

Para el plegamiento y función de las proteínas

156
Q

Por qué el disolvente por excelencia siempre es agua

A

Entre más caliente más movimiento tendrá
El agua es excelente para disolver proteínas y sales
Pero es pésima para disolver compuestos no polares
Y ayuda a los compuestos antipáticos absorban formen capas

157
Q

Composición de los AA

A

Tiene una cadena lateral y por lo menos dos grupos funcionales (antes los grupos funcionales estaban ionizados)

158
Q

Al carbono Alpha se una

A

Un hidrógeno, un grupo R, un amino, un carboxilo.
Se denomina carbono quiral

159
Q

Cual es el único AA que no tiene un carbono quiral

A

Es la glicina, porque cambia el R por una H

160
Q

Cuáles son los AA básicos

A

Arginina (R): es el mas básico y tiene un grupo imino
Histidina (H): tiene un anillo heterociclico, gracias a esto es el menor en los básicos
Lisina (K)

Se comportan básicos debido a que son aceptores de protones, tiene más de un grupo amino

161
Q

AA ácidos

A

Ácido aspartico: tiene 4 C por eso se reconoce con el símbolo D (4)
Ácido glutamico: tiene 5 C y por eso se reconoce con el símbolo E (5)
Los AA ácidos tiene un COOH de más

162
Q

AA no cargados pero polares con OH

A

Serina (S) y Treonina (T)
Tienen un carbono más, y se comportan como alcoholes porque tienen un grupo OH
Son isomeros y son afines al agua por su grupo OH

163
Q

AA no cargados pero polares con NH2

A

Asparagina (A) y glutamina (G)
No se comporta como aceptor de electrones

164
Q

AA curvados

A

Glicina (G): es el más simple que existe pero no es el más abundante
Prolina (P): está dentro de un anillo cíclico y solo tiene NH, o sea que es un iminoacido

165
Q

AA azufrados

A

Cisteina (C): tiene un grupo SH
Metionina (M): el azufre es del grupo GA y no reacciona con nadie

166
Q

AA aromáticos

A

Fenilalanina (F)
Triptofano (W): único AA que tiene dos anillos
Tirosina: es aromático pero tiene un alcohol (hidroxifenilalanina)
Tienen benceno

167
Q

AA con cadena ramificada

A

Isoleucina (I)
Leucina (L)
Valina (V)
La cadena lateral tiene bifurcaciones
Son bastante escasos en la dieta

168
Q

Alanina

A

Es alifático: solo un grupo metilo
Es el segundo más simple y abundante

169
Q

AA de selenio

A

Selenocisteina (U): es clasificado en el código genético por un codón de parada UAA
Está en muy pocas proteínas

170
Q

Que son los isomeros ópticos y cuáles son

A

Son formas de los AA y existe el
L-AA: existe en las proteínas de los organismos superiores. Son levógiros
D-AA: la mayoría de los seres vivos tiene isomeros D

171
Q

Que beneficio trae que mis aromáticos absorban la luz UV

A

El triptofano absorbe más luz UV ya que tiene 2 anillos
Permite cuantificar las proteínas en una mezcla

172
Q

Cuáles son las estructuras secundarias de las proteínas y cuáles son sus funciones

A

Es una estructura que se repite en todas las proteínas, son la alpha-elice y la betha-hoja plegada
Son la forma funcional de las proteínas

173
Q

Cómo se forma el enlace peptidico

A

Se une un grupo carboxilo con un grupo amino de la glicina y la alanina, se elimina la molécula de agua y quedan intercaladas las cadenas laterales, así que no están en la misma posición sino que están alternas

174
Q

Gracias a la direccionalidad de la secuencia de una proteína

A

Se puede identificar cuál es el extremo amino y cual es el extremo carboxilo

175
Q

La orientación de las cadenas laterales depende de

A

La hidrofobisidad, los AA se caracterizan por su grado de afinidad con el agua.
Un AA se disuelve 50/50 en agua y solvente orgánico se mezcla y se agitan, después se revisa que cantidad quedó en el solvente orgánico y en el agua. Las moléculas más hidrofóbicas van con el gradiente orgánico, y las hidrofilias con el agua

176
Q

Distribución de la hidrofobisidad de los AA

A

Los aromáticos son los más hidrofóbicos en el orden W F Y, después del siguen los ramificados en el orden L I M C, después siguen los ácidos y los básicos son los más hidrofilicos y el resto está en la mitad

177
Q

En que concepto se basa el mapa de hidrofobicidad

A

Se basa en el concepto de coeficiente de partición

178
Q

Niveles de la estructura proteica

A

Primaria: AA
Secundaria: Alpha-elices y Bheta- hoja plegada
Terciaria: la forma de la proteína
Cuaternaria: se une más de una proteína de un solo complejo

179
Q

Que estructura de la proteína tiene el colágeno

A

Conforma una triple alpha-elice y se mantiene unidos por Puentes de hidrógeno

180
Q

Cuáles son los AA especiales del colágeno

A

Residuos de 4-hidroxiprolil
Residuos de 3-hidroxiprolil
Residuos de 5-hidroxisilisil

Para formarlos se les añade OH

181
Q

Moléculas formadas por las Betha- hoja plegada

A

La inmunoglobulina
Atrapan cosas por medio de sus hojas

182
Q

Que es el FABP

A

Pertenece a las Betha- hoja pelgadas
Son proteínas que Transportan grasas en forma de tuvo

183
Q

Que son los dominios de las proteínas

A

Son regiones que suplen funciones

184
Q

Muchas de las proteínas forman complejos multimericos

A

Tienen forma geométrica polihedrica hechas con proteínas, la misma estructura base se repite muchas veces y da origen a una estructura tridimensional
Los virus tienen forma icosahedrica

185
Q

Cómo se puede averiguar la estructura terciaria de una proteína

A

Por difracción se rayos X, se desvían a tuercen ondas electromagnéticas
Se tiene cristales puros de una proteína
Se bombardean con rayos X, difractan y se toma radiografía
Se puede inferir la posición de los átomos en una proteína

186
Q

Proteinas prionicas

A

Son 3 alpha-elices y se expresan en el sistema nervioso central y no se conoce su función.
Cuando mutan, son chaperones y hacen que otras proteínas se pleguen como ella y convierte a muchas
Son ingeribles causan curun y hace que las neuronas mueran y se forman huecos en el cerebro

187
Q

Intolerancia a la lactosa

A

Carencia de la encima lactasa, las bacterias del ingestión utilizan la leche para producir gases
Se consume leche lactodigerida, glucosa y galactosa separadas y tiene más hidroxilos reductores y dos moles de CHO

188
Q

Cómo funciona una enzima

A

Como catalizador: hace que la reacción ocurra más rápido de lo normal
Gran especifidas: funciona para un sustrato en particular o un grupo muy reducidos de sustratos
Pero no cambian la favorabilidad de una reacción

189
Q

Distribución de las enzimas

A

El 99,9% son proteínas
el resto son RNA con propiedades cataliticas, o sea ribozima. Ayudan a que se produzcan proteínas y estas son catalizadores de todos los demás

190
Q

Cómo se explica E(enzima)+S(sustrato) <> ES (complejo enzima-sustrato) > E+P(producto)

A

Si no se transforma vuelve a ser S no se puede devolver de un producto a un complejo

191
Q

DG

A

Las enzimas no cambian a DG
DG nos indica que tan favorable es la reacción
Depende de la temperatura y las concentraciones
DG+ desfavorable
DG- favorable
DG estable

192
Q

Gráfico de DG

A

Con la enzima reduce la energía de activación, se invierte menos energía para que la reacción ocurra más rápido
Sin la enzima la energía se eleva

193
Q

Temperatura o enzima?

A

El aumento de la temperatura es mejor en sistemas inorganicos, lo que debe subir hasta la energía de activación es menos
La adicion de una enzima es mejor en sistemas orgánicos

194
Q

Constante de equilibrio

A

Muestra si una reacción tiende a tener una concentración más alta de producto o de reactivo en el equilibrio
Si es grande: la reacción es favorable y progresa
Si es pequeña: la reacción se queda en equilibrio

195
Q

Cinetica enzimática

A

K1: constante de formación del complejo enzima sustrato (E) (S)
K2: constante de disociación del complejo enzima sustrato (ES)
K3: constante de aparición del producto (P)
Funciona por velocidades cataliticas

196
Q

Steady State

A

La velocidad de formación y desaparición del complejo ES son iguales
Hay más sustrato
Las enzimas son pocas porque son enficientes y se reutilizan rápidamente

197
Q

Velocidades en Steady State

A

K1: no siempre es contante depende de la velocidades de K2 y K3
K2
K3
Se organizan para obtener la ecuación de Michaelis - Menten

198
Q

Grafica Michaeliano

A

Se refiere al sustrato y la velocidad, el maximo teórico de las enzimas nunca se alacanza
Si tiene menos sustrato la concentración es baja y si sube la velocidad sube, y llega a un momento donde deja de subir porque las enzimas estan ocupadas y por eso la recta se acuesta

199
Q

Forma de calcular Km y Vmax

A

Por medio de la ecuación se la recta, y= mx + b y variando la (S) que es X podemos conocer la S y Km y V de la enzima
La gráfica también evalúa la inhibición enzimática

200
Q

Inhibición enzimática

A

Irreversible: molécula que se une a la enzima de forma covalente en un complejo de disociación lenta y la daña para siempre
Reversible: la molecular se une a la enzima de forma no covalente y el complejo de disociación es rapido, así que no lo daña para siempre

201
Q

Inhibición enzimática competitiva y no competitiva

A

Competitiva: se une al sitio activo porque se parece al sustrato, cambia el Km y aumenta la pendiente de la ecuación sin cambiar el punto de corte con Y porque no cambia Vmax, solo se puede formar complejo enzima-inhibidor
No competitivo: se une al sitio activo y baja la velocidad de la enzima, el sustrato puede ser transformado, pero el sistema no funciona con la misma eficacia. Afecta a Vmax a la baja y no cambia el Km la recta se empina cambiando el punto de corte

202
Q

Enzimas alostericas

A

Son reguladas por una sub-unidad o por segundo sitio activo ya que no poseen cinetica Michaeliana
Tiene subunidades regulatorias, una catalitica que hace el trabajo y otra que la está inhibiendo
Tiene 2 centros cataliticos regulados por el sustrato
Tiene cinetica sigmoidea

203
Q

Cinetica sigmoidea

A

A bajas concentraciones de sustrato, cambios de concentración inducen cambios pequeños y después cambios bruscos, y pequeños cambios en la concertación de sustrato induce a grades cambios de la velocidad porque se quita la unidad regulatoria, se mantiene constante y después vuelve a la normalidad

204
Q

Otros factores también afectan la actividad enzimática

A

La acción de muchas enzimas dependen del Ph
Los cofactores son moléculas que están en el sitio activo y modifica al sustrato, son para metales
Coenzimas: moléculas orgánicas que actúan como el cofactor, pueden ser vitaminas

205
Q

Regulación de la activas enzimática

A

Inhibición por el producto final: esta inhibe la primera reacción para evitar la sobreproducción
Por modificaciones covalentes
Activación a partir de un zimogeno(lo secreta el páncreas precursor de enzimas) : la inactiva, una enzima no está activa hasta que otra enzima viene y la corta

206
Q

Regulacion de la actividad enzimática

A

Varios pasos de la vía metabólica depende del paso más lento, o sea del regulatorio. Lo cataliza la enzima más débil de la vía

207
Q

AA que puede formar Puentes disulfuro

A

Cisteina

208
Q

Tipos de sistemas

A

Sistema aislado: no intercambia materia ni energía con el entorno
Sistema cerrado: intercambia energía pero no materia con el entorno
Sistema abierto: intercambia materia y energía con el entorno

209
Q

Tipos de G (energía libre del Gibbs)

A

/\ G - termodinámicamente favorable
/\ G + termodinámicamente desfavorable
/\ G 0 Neutral

210
Q

Composición de los AA

A

Cadena lateras y al menos 2 grupos funcionales

211
Q

Cual es el único AA que no tiene carbono quiral y por qué

A

La glicina, la R cambia por una H

212
Q

Cuáles son las isomerias de de los AA

A

L-AA y D-AA

213
Q

Que AA absorbe más luz UV

A

El triptofano porque tiene dos anillos

Bioquimica Final (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions