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Bio mol > 6. Transcription et maturation > Flashcards

6. Transcription et maturation Flashcards

1
Q

Transcription (étapes)

A

Initiation
Élongation
Terminaison

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2
Q

Initiation procaryotes

A
  • Reconnaissance du promoteur

* Ouverture du complexe (bulle de transcription)

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Q

Élongation procaryotes

A

• Complexe ternaire stable • Ajout de ribonucléotides

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4
Q

Terminaison procaryotes

A

• Dissociation de l’ADN Rho-dépendant ou via un terminateur intrinsèque

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Q

Différences entres la transcription eucaryote procaryote

A
  • Gènes monocistroniques
  • Régulation extensive
  • 3 ADN pol
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6
Q

Régulation extensive de la transcription

A

L’expression des gènes doit répondre au programme du développement: « un tel gène, dans une telle cellule et à un tel moment »

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7
Q

ARN pol I et III

A

Peu de variété mais nombre de transcrits très abondants

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8
Q

ARN pol I

A

ARNr

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9
Q

ARN pol III

A

ARNt, ARNr 5S, ARN 7S

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10
Q

ARN pol II produit

A 
produit ARNm
Pince de crabe
Similaire ARN pol procaryote 
Plus de sous-unités en périphérie : intéragir avec facteurs de transcription
12 sous-unités (plus que procaryote)
CTD
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11
Q

Que nécessite la transcription?

A

Reconnaissance de promoteurs

Efficacité de transcription variables

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12
Q

CTD

A

Extension/domaine carboxy-terminale
Spécialisée
Répétition en tandem de l’heptapeptide

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13
Q

Heptapeptide de CTD

A

Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser

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14
Q

Fonctions CTD

A

Contrôlé par phosphorylation d’AA : passage initiation à élongation en recrutant les facteurs d’élongation
Recrutement des facteurs de maturation des pré-ARNm

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15
Q

Promoteur basal (core promotor) des gènes transcrits par ARN pol II

A 
2-3 de ces éléments :
• BRE (TFIIB recognition element),
• TATA,
• Inr (initiator)
• DPE (downstream promoter element).
Facteurs de transcription généraux
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16
Q

Facteurs de transcription généraux

A

Reconnaissent séquences conservées dans les promoteurs

Même rôle que sigma

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17
Q

Où se forme le complexe de pré-initiation?

A

Boîte TATA

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18
Q

Quel est l’élément conservé dans les promoteurs le plus fréquent?

A

Inr

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19
Q

Position des séquences conservées p. r. au site d’initiation

A

BRE (le plus loin), TATA (-35 à -25), Inr (au site d’initiation), DPE

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20
Q

Boîte TATA

A

Dans les gènes activement transcrits
Motif conservé
Détermine le site d’initiation

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21
Q

Mutation de TATA conséquences

A

Diminue transcription

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22
Q

Séquence consensus de la boîte TATA

A

Presque toujours TATA au début

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23
Q

La transcription commence généralement avec quelle base azotée?

A

A

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24
Q

Facteurs de transcription généraux (GTF)

A

Association de l’ARN pol au promoteur et initiation de la transcription
Complexes protéiques multimériques

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25
Q

Désignation des GTF

A

T : transcription
F : factor
Numéro de la pol
Lettre

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26
Q

TFIID

A

Plus grand GTF
Premier GTF à intéragir avec le promoteur
TBP + 13 TAF (TBP associated factor)

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27
Q

Est-ce que les TAF peuvent reconnaître d’autres éléments que TATA?

A

Oui

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28
Q

Quelle intéraction des TBP est la plus forte?

A

TBP-TATA

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29
Q

Assemblage du complexe d’initiation de la transcription

A
  1. TFIID lie le promoteur
  2. TFIIA et TFIIB lie ADN et TBP
  3. Complexe TFIIB et Pol II
  4. TFIIE et TFIIH
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30
Q

Vrai ou faux. Le TBP doit être associé aux TAF pour initier la transcription

A

Faux, il suffit in vitro

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31
Q

À quoi sert l’association TBP-TATA?

A

Plateforme nécessaire pour recruter les autres GTF

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32
Q

TFIID lie le promoteur

A

Domaine C-terminal de TBP se replie autour de l’ADN dans la région de TATA : contact avec le sillon mineur et repliement local de l’ADN

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33
Q

TFIIA et TFIIB lie ADN et TBP

A

Domaine C-terminal de TFIIB fait contact avec TBP, élément BRE et ADN situé après TATA
Domaine N-terminal de TFIIB : fait contact avec Pol II

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34
Q

Complexe TFIIB et Pol II

A

Stabilise

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35
Q

TFIIH

A

Hydrolyse ATP
Hélicase : déroule ADN
Phosphorylation de CTD

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36
Q

Passage du complexe fermé au complexe ouvert

A

TFIIH hélicase déroule ADN ->
Complexe ouvert
ADN du brin matrice se lie au site actif
Nucléotides présents : pol synthétise ARN

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37
Q

Pol s’éloigne du site d’initiation

A

1) Une autre sous-unité de TFIIH phosphoryle le CTD de la polymérase
2) TBP demeure liée à la boîte TATA, mais les autres facteurs se dissocient
3) L’ARN polymérase échappe au promoteur

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38
Q

Initiation in vitro

A

1) TBP: lie TATA + site pour TFIIB
2) TFIIB: donne de l’ancrage aux autres
3) Un complexe Pol II/TFIIF embarque
4) TFIIE: recrute TFIIH
5) TFIIH (hélicase): séparation de l’ADN et phosphorylation de la polymérase (aa spécifique).

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39
Q

Où vont les différents facteurs à la fin de l’initiation?

A

TBP demeure lié à TATA et les autres facteurs se dissocient

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40
Q

Accès à ADN

A

Complexe médiateur et complexe FACT

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41
Q

Complexe médiateur

A

Contient des modificateurs de nucléosomes et des remodeleurs de la chromatine
S’associe avec ARN pol II et facteurs activateurs, inhibiteurs et généraux

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42
Q

Combien de sous-unités du complexe médiateur sont fortement conservées?

A

7

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43
Q

Combien de sous-unités du complexe médiateur sont essentielles à la transcription?

A

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44
Q

Phosphorylation du CTD utilité

A

Recrutement des facteurs d’élongations : synthèse plus rapide et correction
Recrutement de facteurs liés à la maturation de lARN

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45
Q

Quand est-ce que l’enzyme d’addition de coiffe est-il ajouté?

A

Présent dès le début

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46
Q

Que nécessite chaque facteur différent?

A

Phosphorylation des AA particuliers

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47
Q

Complexe FACT

A

Relation dynamique entre les histones et l’ADN
Retire dimère H2A-H2B se trouvant devant l’ARN pol : espace pour transcrire
Replace le dimère H2A-H2B derrière l’ARN pol

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48
Q

Vrai ou faux. Les nucléosomes sont modifiés pour passage de l’ARN pol

A

Vrai

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49
Q

Qu’est-ce qui arrète la polymérisation de l’ARN par l’ARN pol II?

A

lorsque la séquence dictant le clivage et la polyadénylation (poly-A signal) est dépassée

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50
Q

Signal de polyadénylation

A
  • Séquence dictant le clivage et la polyadénylation (poly-A signal) est dépassée
  • Complexe protéique responsable de la polyadénylation s’attache en avance au CTD phosphorylé
  • le complexe transfère du CTD vers cette séquence signale
  • le complexe coupe l’ARNm et ajoute 200 A
    Pol continue de transcrire
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51
Q

Qu’arrive-t-il au second ARN produit après le signal de polyadénylation?

A

Pas de coiffe ni de queue poly-A : dégradation

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52
Q

Terminaison

A

Dissociation de l’ARN pol selon le modèle torpille

Maturation de l’ARNm

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53
Q

Quand est-ce que Rat1 peut-elle se lier au transcrit?

A

Une fois l’ARN prémessager clivé

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54
Q

Modèle torpille de la terminason

A

signal poly-A transcrit : clive ARN
Rtt103 lie CTD via les phosphorylations et recrute l’exonucléase Rat1
Rat 1 dégrade ARN
Rat 1 rattrape pol : transcription se termine

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55
Q

Initiation

A
  • Reconnaissance du promoteur par les facteurs de transcription généraux.
  • Recrutement de l’ARN polymérase
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56
Q

Élongation

A
  • Le patron de phosphorylation du domaine carboxy-terminal de la polymérase (CTD) assure le passage de l’initiation vers l’élongation
  • Polymérisation de l’ARN jusqu’au signal de clivage et de polyadénylation.
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57
Q

Maturation de l’ARNm

A

Ajout de la coiffe en 5’ du transcrit
Clivage et polyadénylation de l’extrémité 3’
Élimination des introns et épissage des exons par la reconnaissance des jonctions introns-exons

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58
Q

Où est-ce que la maturation de l’ARNm a-t-elle lieu?

A

Noyau

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59
Q

Quand est-ce que l’épissage peut débuter?

A

Dès que le premier intron a émergé de pol

60
Q

Preuve de l’existence de la coiffe et de la queue

A

ARNm avec queue poly-A et coiffe incubée avec ADN, avec élévation température : boucle R et brin ADN déplacé

61
Q

À quoi les facteurs de maturation de l’ARNm s’associent-ils?

A

CTD de l’ARN pol II

62
Q

Vrai ou faux. La queue CTD est très longue.

63
Q

Conséquence de l’association des facteurs de maturation de l’ARNm au domaine CTD

A

Stimule le taux de transcription

64
Q

Ajout de la coiffe en 5’

A

Addition d’une coiffe 7-méthylguanosine triphosphate

65
Q

7-méthylguanosine triphosphate

A

Possède méthyl

66
Q

Quand est-ce que la coiffe est ajoutée au transcrit initial?

A

Lorsqu’il atteint 25-30 nt

67
Q

Fonctions de la coiffe en 5’

A

Protection de l’ARNm contre les (exo)nucléases : distingue les ARNM des autres espèces d’ARN
S’unit à CBC (cap binding complex) : protéine facilitant maturation, transport, reconnaissance et traduction
Signal d’attache pour la petite sous-unités du ribosome lors de la traduction

68
Q

Vrai ou faux. La coiffe est attachée à l’ARNm par le OH du C 3’.

69
Q

Étapes de l’ajout de la coiffe en 5’

A
  1. phosphatase retire phosphate γ
  2. guanyltransférase ajoute un GMP en liaison inverse (5’-5’).
  3. méthylase ajoute un groupement CH3 sur la guanosine
70
Q

Chez les eucaryotes, à quelle extrémité se trouve la queue poly (A)?

71
Q

Fonctions de la queue poly (A)

A

 Protège contre la dégradation par les exonucléases
 l’exportation de l’ARNm du noyau vers le cytoplasme.
 Losrque incorrectement polyadénylés, rapidement dégradés

72
Q

Vrai ou faux. Il y a clivage de l’extrémité 3’ après l’ajout des A

A

Faux, avant

73
Q

Quelle est la séquence que presque tous les ARNm trouvés dans les cellules animales contiennent?

74
Q

Signal poly-A (bases)

A

Séquence AAUAAA

Région riche en GU ou U

75
Q

Mécanisme du clivage et de la polyadénylation

A
  • CPSF lie le transcrit primaire sur la séquence AAUAAA.
  • CStF se lie avec la région riche en G/U ou en U + formation d’une boucle
  • CFI et CFII se lient : stabilisent.
    => prête à recevoir PAP et à être clivée (bon positionnement de l’ARN)
  • PAP se joint au complexe : stimule le clivage du transcrit entre les deux régions -> rapidement polyadénylé
  • facteurs de clivage et extrémité 3’ relâchés
  • fragment d’ARN dégradé.
  • PAP ajoute une douzaine d’adénines
  • recrute PABPII : accélère la réaction
  • 200 nt : arrêt
76
Q

CPSF

A

Facteur de spécificité du clivage et de la polyadénylation

77
Q

CstF

A

Facteur de stimulation du clivage

78
Q

CFI et CFII

A

Facteurs de clivage I et II

79
Q

PAP

A

Poly (A)polymérase

80
Q

Vrai ou faux. La majorité des gènes eucaryotes codant des protéines contiennent des séquences non- codantes

81
Q

Quand est-ce que se produit généralement l’épissage?

A

après l’ajout de la queue Poly (A).

82
Q

Démonstration de la présence d’intron

A

Présence de boucle lors de la réhybridation

83
Q

séquences génomiques absentes des ARNm

84
Q

Qu’a révélé l’analyse d’un grand nombre de séquences génomiques absentes des ARNm?

A

motifs moyennement conservés

85
Q

Combien de nt à chaque extrémité des introns sont-ils nécessaires à l’épissage?

A

30-40 nucléotides à chaque extrémité

86
Q

À combien de nt se trouve le site de branchement de l’extrémité 3’?

87
Q

Quel est le ration de liaisons rompues et formées dans l’épissage?

A

2 liaisons rompues / 2 liaisons formées

88
Q

Qu’est-ce qui permet l’épissage de l’ARNm?

A

Deux réactions de transestérification

89
Q

1ère rx de transestérification permettant l’épissage de l’ARNm

A

2’-OH de l’A du site de branchement attaque le groupement phosphoryle du G en 5’ de l’intron : Libération de l’intron qui forme une liaison phosphodiester

90
Q

2e rx de transestérification permettant l’épissage de l’ARNm

A

gr. 3’-OH attaque le gr. P : Lie les exons et libère l’intron.

91
Q

Vrai ou faux. Les deux réactions de transestérifications permettant l’épissage sont spontanées

A

Faux, elles nécessitente le spliceosome

92
Q

Spliceosome (nbre prot, ba et noms)

A

150 protéines

5 snARN riches en U : U1, U2, U4, U5, U6

93
Q

que font les snARN du spliceosome?

A

Chacun de ces snARN s’associe à 6 à 10 protéines pour former des particules ribonucléoprotéiques

94
Q

Qu’est-ce que permet les snARN du spliceosome

A

Reconnaître les sites s’épissage
Rapprocher les sites
Réactions de clivage

95
Q

Comment les ARN des snRNP dictent-ils l’assemblage du complexe?

A

Par appariement des bases :

  • U1 et U6 s’associent au site d’épissage
  • U2 s’associe au site de branchement
96
Q

Intéractions possibles dans l’épissage

A
  • ARN/ARN (ex : snARN/ARNm) •ARN/protéine

* Prot/Prot

97
Q

Comment s’associent les protéines auxiliaiires intéragissent avec l’ARNm?

A

Selon la séquence

98
Q

Assemblage du complexe d’épissage

A
  1. 5’ reconnu par snARN U1 et U2AF lie près de 3’ : permet BBP lie le site d’embranchement (A)
  2. snRNP/U2 déplace la BBP et lie. Le A ressort du brin.
  3. Les snRNP/U4 et U6 sont déjà assemblées et lient la snRNP/U5.
    Formation du complexe d’épissage (tous les U)
  4. reconfiguration libère les snRNP U1 et U4.
  5. snRNP U6 libéré de U4 s’associe avec U2 et U5 : complexe devient catalytiquement actif et induit la première réaction de transestérification qui forme le lien 2’-5’ entre «A» et «G» en 5’ de l’intron.
  6. snRNP U5 termine le rapprochement et induit la 2e réaction de transesrérification.
99
Q

Complexe d’épissage

A

Permet de plier en lasso l’intron et de rapprocher les extrémités

100
Q

Que se passe-t-il à la fin de l’assemblage du complexe d’épissage?

A

Les snRNP se dissocient de l’intron qui est dégradé par d’autres RNases qui forment un complexe appelé exosome

101
Q

Reconnaissance des jonctions intron-exon (protéines)

A

Protéines SR, protéine U2AF, hnRNPs

102
Q

Protéine SR

A

interagissent avec les exons sur des séquences amplificatrices d’épissage
Liaisons protéine-protéine
Favorise la formation du spliceosome

103
Q

Protéine U2AF

A

Longs introns

aidant la liaison de U2 au point de branchement.

104
Q

ribonucléoprotéines hétérogènes nucléaires (hnRNPs)

A

s’associent à l’ARN au niveau de sites ESS (élément répresseur exonique) et empêchent l’épissage en bloquant : permet de réguler l’épissage selon le type cellulaire, le développement, certains signaux extracellulaires + Compétition entre les protéines SR et les hnRNPs

105
Q

Épissage alternatif

A

Possibilité d’arranger les exons selon différents patrons d’assemblage

106
Q

Quel % des transcrits pourraient être épissés de façons différentes?

107
Q

Alternative d’épissage

A

choix du transcrit à produire

régulé selon type cellulaire et développement

108
Q

Consquences épissage alternatif

A

transcrits complexes

Différents ARNm produits dans différents tissus ou à différents stades à partir du même gène

109
Q

Régulation de l’épissage alternatif

A

protéines liant l’ARN sur des séquences spécifiques près des sites d’épissage : répresseurs et activateurs

110
Q

L’exemple du récepteur Fas

A

Des erreurs dans l’épissage de Fas sont souvent liées aux cancers : apoptose
TIA-1 : reconnaissance des jonctions de l’exon 6, stabilise U1 sur l’intron
S’éloigne du consensus : U1 ne lie pas intron -> exon 6 retiré

111
Q

Apoptose

A

mort cellulaire programmée

112
Q

Vrai ou faux. ARNm mature contient toujours des régions non-codantes

113
Q

Séquences non codantes aux extrémités de l’ARNm

A

régions 5’UTR et 3’UTR

peuvent contenir des éléments régulateurs

114
Q

Qu’est-ce qui délimite la région codante de l’ARNm?

A

codon initiateur et codon stop

115
Q

Édition des bases

A

transcrits altérés à la suite de leur transcription complète (
mitochondries des protozoaires et des plantes : fréquent
Eucaryotes plus complexes : rare et une seule base

116
Q

Mécanismes d’éditions de bases contrôlés

A

Désamination (A ou C)

Insertion/délétion d’U

117
Q

Concentration de ARNm dépend de

A

taux de transcription et de stabilité

118
Q

Stabilité de l’ARNm

A

taux de dégradation

119
Q

Qu’est-ce qui contrôle l’arrêt de synthèse?

A

Stabilité

120
Q

ARNm stables

A

Traduction continue après arrêt de la transcription

121
Q

ARNm non stables

A

Arrêt rapide de la production de protéines

122
Q

Par où commence la dégradation de la plupart des ARNm?

A

queue poly-A

123
Q

Quel enzyme spécifique raccourcit la suite des A?

A

Déadénylase

124
Q

Exosome

A

Complexe formé par les exonucléases 3’ régulières participant à la dégradation

125
Q

Dégradation par 5’

A

Enlever la coiffe avec une enzyme décoiffante

126
Q

Clivage au milieu

A

Endonucléase coupe au milieu

127
Q

Mécanismes de dégradation

A

En commençant par la queue poly-A, par 5’, clivage au milieu, ARNm à dégradation ultrarapide

128
Q

ARNm à dégradation ultrarapide

A

plusieurs copies de la séquence AUUUA dans extrémité 3’

protéines interagissent avec la déadénylase et l’exosome (reconnaissent AUUUA)

129
Q

Vrai ou faux. La dégradation des ARNm est non spécifique

A

Faux, Chaque ARNm est prédestiné à un type de dégradation spécifique : choix de la méthode et durée de vie

130
Q

Comment les ARNm peuvent participer à la traduction?

A

Exportés au cytoplasme

131
Q

En quoi sont incorporés les ARNr? Où?

A

ARNr sont incorporés en sous-unités ribosomales dans le noyau au niveau de nucléole

132
Q

Contrôle du transport

A

facteurs d’export et récepteurs de signaux d’export

133
Q

Transport de l’ARNm

A

Maturation et assemblage avec les facteurs d’export nucléaire

134
Q

Que reconnait et lie les karyophérines?

A

séquence spécifique d’acides aminés

135
Q

NLS

A

Signal de localisation nucléaire

Importine

136
Q

NES

A

Signal d’export nucléaire

Exportine

137
Q

Comment les ARN sortent du noyau?

A

complexe exportine/ protéine (+SEN)

138
Q

Énergie

139
Q

karyophérines

A

protéines qui assurent le transport

140
Q

Gradient permettant importation/exportation

A

Ran lié à GTP

141
Q

Importation : étapes

A

SLN+importine ds cytosol -> SLN+importine ds noyau -> Fixation Ran-GTP -> cargaison délivrée dans le noyau + dissociation SLN et importine -> importine+Ran-GTP ds noyau -> importine+Ran-GTP ds cytosol -> dissociation Ran-GDP

142
Q

Exportation : étapes

A

NES+exportine+Ran-GTP ds noyau (fixation Ran-GTP) -> NES+exportine+Ran-GTP ds cytosol -> hydrolyse GTP par GAP -> Liason de cargaison ds cytosol (délivré) + dissociation Ran-GDP

143
Q

De quoi le transport des ARNm vers le cytoplasme dépend-il?

A

complément de protéines dont

celles associées aux exons, coiffe 5’ et poly A

144
Q

Qu’est-ce qui distingue les ARNm?

A

Exons, coiffe 5’, poly A

145
Q

Vrai ou faux. D’autres protéines s’associent à l’ARNm lorsqu’il parvient au cytoplasme. Pourquoi?

A

Vrai, pour assurer l’initiation de la traduction

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