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MMD1042 - JD > 5-Protéines > Flashcards

5-Protéines Flashcards

1
Q

Que sont les protéines

A

Ce sont des polymères d’aa

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Q

Que réalisent les protéines

A

La plupart des fonctions dans l’organisme, comme les muscles, les enzymes, les récepteurs, les hormones et les récepteurs et cascade de signalisation, le transport de substances (hémoglobine)

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3
Q

ue peuvent faire les mutatons?

A

Elles peuvent altérer la structure d’une protéine, modifier ses propriétés et conduire à une maladie

Exemple de l’anémie falciforme ou drépanocytose. C’est une maladie héréditaire ou il y a une mutation du gène codant pour la chaine béta de l’Hb qui conduit à un changement d’un seul aa. Ceci fait que la béta globine mutante, à faible concentration d’O2, a tendance à précipiter et à former de longues fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille.

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4
Q

Quelle est la forme des protéines

A

Tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace. Les mouvements dépendent du mouvement brownien et de molécules énergétiques comme l’ATP et la GTP.

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5
Q

Décrit un exemple de changement de conformation par hydrolyse du GTP en GDP qui affecte la fonction de la protéine

A

Protéine EF-Tu, un facteur d’élongation de la chaîne polypeptidique. LA liasion du GTP (guanosine triphosphate) contrôle la fonction de cette protéine, car son hydrolyse rend la protéine + ouverte, changeant son action.

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6
Q

Que peuvent faire les protéines motrices?

A

Déplacer d’autres protéines
Participer à la contraction musculaire
Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
Participer au déplacement des organites
Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication

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7
Q

Quelle est la structure d’un aa et combien y-en-a t’il

A

1 fonction carboxyle (-COOH)= acide
1 fonction amine (-NH2)= base
1 chaîne latérale variable, qui différencie les 20 aa
Tout est attaché au carbone alpha (1er carbone lié au carboxyle)

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8
Q

Comment peuvent être représentés les aa

A

Code de 3 lettres ou bien d’une lettre

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9
Q

Comment peuvent être classés les aa

A

Selon les propriétés physicochimiques de leurs chaines latérales (R)

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10
Q

Quelles sont les classes d’aa

A

Polaires chargées (hydrophiles): chargées positivement (basique) ou négativement (acide)
Polaires non-chargées (hydrophiles); contiennent des H pouvant former des ponts-H avec un O ou un N (atomes électronégatifs)
Apolaires (aliphatiques ou aromatiques = hydrophobes); inclut surtout des C et des H

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11
Q

Comment se fait la formation d’un lien peptidique

A

Condensation de 2 aa avec élimination d’une molécule d’eau
Réaction entre la partie N-terminale d’un aa et la partie C-terminale d’un autre
Aucune rotation n’est possible entre le lien C-N (lien covalent). LE LIEN PEPTIDIQUE EST UN PLAN QUI NE BOUGE PAS!!!
Le carboxyle perd OH et l’amine perd H

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12
Q

Quelle est la convention pour la représentation des protéines

A

Groupe amino toujours à gauche

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13
Q

2 AA=

A

dipeptide

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14
Q

3 aa=

A

tripeptide

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15
Q

3-10 aa=

A

oligopeptide

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16
Q

10 et + aa=

A

polypeptide

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17
Q

Ou peut se faire la rotation dans un aa

A

Autour du C alpha, ou se trouve la chaine latérale

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18
Q

Comment reconnait-on un lien peptidique?

A

Toujours O=C-N-H

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19
Q

Que sont les résidus?

A

Les chaines latérales des aa attachés au squelette polypeptidique

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20
Q

Qu’est-ce que le squelette polypeptidique?

A

Partie des aa dans un polypeptide excluant sa chaine latérale (C alpha, carboxyle et l’amine et le H seul)

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21
Q

Quelles sont les façons de représenter un polypeptide ?

A

Backbone, Ribbon (+ courant), stick and ball et space filling

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22
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction d’une protéine?

A

La structure

23
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure d’une protéine

A

Les chaines latérales des aa et leur séquence (ordre), détermine comment une protéine va se replier pour acquérir sa structure finale et fonctionnelle, à cause des liens chimiques faibles entre les résidus

24
Q

u’est-ce qui détermine les repliements de la protéine et maintient la structure de celle-ci

A

Des liens chimiques faibles entre les résidus rapprochant les chaines d’aa

25
Q

Quels sont les liens chgimiques faibles non-covalents

A

Forces de Van der Waals
Ponts-H
Liens ioniques
Interactions hydrophobes

26
Q

Qu’est-ce que la force de Van der Waals?

A

Interaction à courte distance qui permet un équilibre entre l’attraction et la répulsion de deux atomes.
Attraction = nuage électrique et noyau
Répulsion = Nuage électrique avec nuage électrique et noyau avec noyau

27
Q

Quand se fait la répulsion et l’attraction des atomes dans la force de Van der Waals?

A

Répulsion si les atomes sont trop près
Peu d’attraction si les atomes sont trop loins

28
Q

Que sont les ponts-H

A

Liaison entre un H et deux atomes électronégatifs (souvent O et N)
penser au FON, et Hyper-FON
Interactionélectrostatique ou le H est pris en sandwich entre 2 atomes attirant des électrons

29
Q

Que sont les liens ioniques

A

Pont salin est syn
Interaction entre les charges + et - de deux résidus d’aa porteurs de charges opposées, d’ou l’importance des charges des chaines latérales

30
Q

Que sont les interactions hydrophobes

A

Se forment par répulsion
Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau
Les chaines polaires se retrouvent en périphérie, et les chaines apolaires se retrouvent au centre

31
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles (intéraction hydrophobes) dans le repliement et maintient de la structure?

A

Résidus non-polaires s’orientent à l’intérieur, guidant le repliement alors que les résidus polaires s’orientent vers l’extérieur de la molécule et interagissent avec l’eau

32
Q

Pourquoi ces liens faibles sont importants

A

Car ils sont faibles à l’unité, mais ils snt tellement nombreux que ça devient fort
Plus il y a de liaisons faibles, plus l’interaction sera forte et plus l’Affinité sera grande

33
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure

A

Liaison chimique forte (covalente) formée via l’oxydation du grouopement thiol (SH) de deux aa cystéine

34
Q

À quoi servent les ponts disulfure

A

Impliquée dans la stabilisation de la structure 3 D la plus stable des protéines

35
Q

Ou trouvent-t-on le plus de ponts disulfure

A

Dans les protéines à la surface des cellules ou sécrétées hors de la cellule, car le milieu extérieur est variable et peut être aggressif. Donc, stabilise et raffirme + la structure de la protéine

36
Q

Quelles sont les 4 niveaux de structure des protéines?

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

37
Q

C quoi la structure primaire

A

Séquence d’aa

38
Q

C quoi la structure secondaire

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines (hélices alpha et feuillets bêta)

39
Q

C quoi l’hélice alpha

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts-H entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique et les chaines latérales sont projetées vers l’extérieur
Se produit toutes les 4 liaisons peptidiques
3,6 aa par tour d’hélice

40
Q

Que sont les feuillets bêta

A

Interactions entre des chaines d’aa côtes-à-côtes
Peuvent être parallèles ou antiparallèles (selon les côtés C-terminaux et N-terminaux)

41
Q

Que sont les boucles

A

Chaînes d’aa pas en structure défénies, reliant hélices et feuillets

42
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire

A

Organisation dans l’espace des structures secondaire entre elles (toutes les protéines en ont une)
Inclut hélices, feuillets, boucles et les enroulemetns au hasard

43
Q

Que sont les domaines protéiques?

A

Éléments de structure tertiaire
Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction

44
Q

De quoi es typiquement composée une protéine?

A

1 ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurées

45
Q

Comment sont utilisés les domaines

A

Modules pouvant être utilisés dans plusieurs protéines différentes, levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisés de façon combinatoire

46
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
Pas toutes les protéines en ont une
Implique plusieurs protéines (ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou sous-unités) qui s’assemblent pour être fonctionnelles

47
Q

Comment peuvent s’assembler les chaines protéiques dans la structure quaternaire

A

2 chaines identiques = homodimère
2 chaines différentes= hétérodimère
4 chaines identiques = homotétramère
4 chaines différentes = hétérotétramère

48
Q

Que peut former une protéine avec 1 seul site de liaison

A

Dimère avec une protéine identique

49
Q

Que peuvent former des protéines portant 2 sites de liaison

A

S’assembler en un long filament hélicoïdale

50
Q

Que peuvent former des sous-unités protéiques si les sites de liaison sont bien oirientés

A

Un cercle plutôt qu’un long filament

51
Q

Comment peut-on moduler l’activité des protéines?

A

Par phosphorylation
Le phosphate possédant 2 charges -, il peut induire un changement de conformation de la protéine
Ceci peut activer ou désactiver des enzymes

52
Q

Quelles enzyme spermettent de lier et enlever les phosphates

A

Lier=kinases
Enlever=phosphatases

53
Q

Quels aa peuvent être phosphorylés

A

Sérine
Thréonine
Tyrosine

54
Q

Comment se fait le contrôle de l’activité protéique des protéines liant le GTP (G proteins)

A

Moyen rapide et réversible par changement de conformation
Protéines sont actives sous la forme liée au GTP et désactivées quand le GTP est hydrolysé en GDP
Ce sont en général des commutateurs

MMD1042 - JD (10 decks)

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