3rdClass Flashcards
Structures AA
Grp.Amine primaire
COOH
H
R (chaine laterale)
Carbone asymetrique?
lorsquil porte 4 grp differents
Comment forme t’un une liaison peptidique et quelle est le centre stéréogène?
-déshydratations d’un hydrogène du groupement amine et d’un oxygène du groupement carboxyle
- = le carbone alpha
A.compose chiral?
b.Exemple?
Qd il nest pas superposable a son image ds un miroir plan
B. AA = serie D (dudule) et Levogyre
comment se forme un pont disulfure et le rôle de celui-ci
-par déshydratation de deux groupement thiol (-SH)
-stabilisé la structure des protéines
Enantiomerie?
stereoisomere dont 2 iso qui sont image lun de lautre ds un miroir plan mais PAS superposables
Fisher?
projection a plat
identifie moleculs = forme L ou D
- All AA = derives de Prot. ayant L-AA
when we mix some molecules ==>2 isomers
melane racemique = Ibuprofen|Thalidomide
2 types de Proteines?
1.Fct
- catalyse
-transport
- Protection
2.Strcture
- help tissus to keep integrite (Actine|Collagene, keratine)
Structure primaire est cmnt?
Extremite N-terminale grp. amine (NH2)
L’autre, C-terminale, grp carboxyl (COOH)
que se passe-t-il si ya mutation du gene?
Structure MODIFIE! = Perte|gain de la fct de la proteine
Qu’est ce qui caractérise les feuillets béta
-stabilisé par des liaisons hydrogènes entre AA distants
-deux configurations: parallèles et antiparallèle
quelles sont les différents types de structures secondaires?
-Helice alpha
-Feuillet beta
Qu’est ce qui caractérise les hélices alpha
-structure en forme de spirale
-stabilisé par ponts hydrogènes
-chaque hélice contiens 3,6AA/tr (entré et sorti des différents côté) pour une moyenne totale de 12 AA total
Quelle est la structure tridimensionnelle et quelle sont ses caractéristiques?
structure tertiaire
-3D de tous les AA protéines
-repliement globale de toutes les structures secondaires et superstructure
la structure tertiaire est très instable avec quoi elle est stabilisé
-liaisons hydrophobes
-ponts bisulfures
-liaisons peptidiques
-forces électrostatiques
Quelles sont les caractéristiques de la structure quaternaire (Hemogolobine)
-protéine globulaire multimétrique: assemblage de plusieurs chaine de polypeptides
Protéines de Structure= fibreuses leur rôle?
- Maintient de l’integrite tissulaire
2.Insolubles ds leau ( Oppose des prot.glob)
3.Constituants de matrice extra cell.
Proteine la plus abondante chez nous? 25%
Collagene
Quelles sont le rôle et les caractéristiques des enzymes?
catalyseurs biologiques qui transforme les molécules
Caractéristiques des enzymes?
-favoriser les réactions chimiques
- accélère la vitesse d’une réaction
-agit sur un petit nb de substrats (très spécifiques)
- réutilisable
quelles sont les constituants nécessaire au bon fonctionnement des enzymes?
cofacteurs inorganiques et organiques
Qu’ont ils les enzymes sans cofacteurs?
INACTIFS!
C’quoi un cosubstrat?
Se regenere via mecanisme
- associe de facon TRANSITOIRE a l’enzyme
-retour a sa forme initial= catalyse par une AUTRE enzyme
Grpment prosthetique?
- Associe en PERMANENCE a l’enzyme
- = liaison COVALENTE = AMOUR
- retour a forme initial NEEZ another STEP en + de RX.enzymatique
Nommez les facteurs influençant les RX.enzymatiques?
- Concentration du SUB
- Temperature ( >40 = denaturation, idealement entre 45-40 )
3.pH
l modèle de réaction enzymatique est énoncé comme dans l’image, si oui que signifie chaques paramètres =
E + S –> (K1 K-1) < ES –>< E + P
E=enzyme
S=substrat
ES=complexe enzyme substrat
P= produit
k-1 et k2= constante de dissociation
k1=constante d’association
Que ce qui est proportionnel a la Concentration d’enzyme?
Vitesse de RX.
- Km ptit donc = enzyme AMOUR ->substrat (affinite)
1A. Rx. séquentielle décrit l’ORDONNE
Liaison du 1er substrat est NECESSAIRE pr la liaison du 2nd ( Leading|Following)
Noms des mecanismes à 2 substrats?
- Rx sequent ( ordonne|aleatoire)
2.Rx Ping- Pong
1B. Rx.sequentielle. ALEATOIRE
- 2 sites are dispos SIMULTANEMENT sur lenzyme
- PingPong
- need Modifcation* enzyme
-2 substrats ne se rencontrent JAMAIS a la surface de lenzyme
Que font les inhibiteurs?
Empechent
1.formation du complexe ES
2. Separation E+P ( enzyme|Produit)
2 types inhibitions :
A.compet
BA.NO-compet
leur roles?
Natures des inhibiteurs?
- Naturels (Poisons, venins)
- Chimiques (Drug,medoc)
Role compet? (statines, cholesterol)
- Bloquer le site actif
- Liaison = reversible :)
3.AUCUN EFFET SUR V.max - Km augmente
***droites ne se croisent pas (Km different)
Role NO-Compet?
* BAISSE DE V.max*
penicilline :)
- Inhibiteur et substrat se LIENT sur differents sites de l’Enzyme
2.Se lie soit a lenzyme SEUL ou complexe ES (enzyme|substrat) - DIMINUTION DE V.max
- lorsque la concentration du substrat est augmente = aucun effet sur inhibiteur
Les droites se croisent = Km SAME
Nommez les deux types de régulation de l’activité enzymatique
1) régulation allostérique
2) phosphorylation
Que font les enzymes allosteriques ?
Catalyser l’etape limitante dune voie metabolique
Nomme les differentes effecteurs ak leur fct?
A. inhibiteur = enzyme ds sa forme off
B. activateur= enzyme sous forme ON
2) Que se passe-t-il <PHOSPHO></PHOSPHO>
+- d’un grp.Phospho
- se realise sur un residu d’un AA specifique a lenzyme
- les plus *
catalyses par who? & how
Proteines kinases
Enzyme impliques ds Phospho et Dephospho?
Phospho : Proteines kinases
Dephospho: phosphates
