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B.1stYear > 3rdClass > Flashcards

3rdClass Flashcards

1
Q

Structures AA

A

Grp.Amine primaire
COOH
H
R (chaine laterale)

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Q

Carbone asymetrique?

A

lorsquil porte 4 grp differents

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3
Q

Comment forme t’un une liaison peptidique et quelle est le centre stéréogène?

A

-déshydratations d’un hydrogène du groupement amine et d’un oxygène du groupement carboxyle
- = le carbone alpha

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4
Q

A.compose chiral?
b.Exemple?

A

Qd il nest pas superposable a son image ds un miroir plan
B. AA = serie D (dudule) et Levogyre

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5
Q

comment se forme un pont disulfure et le rôle de celui-ci

A

-par déshydratation de deux groupement thiol (-SH)
-stabilisé la structure des protéines

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6
Q

Enantiomerie?

A

stereoisomere dont 2 iso qui sont image lun de lautre ds un miroir plan mais PAS superposables

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7
Q

Fisher?

A

projection a plat
identifie moleculs = forme L ou D
- All AA = derives de Prot. ayant L-AA

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8
Q

when we mix some molecules ==>2 isomers

A

melane racemique = Ibuprofen|Thalidomide

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9
Q

2 types de Proteines?

A

1.Fct
- catalyse
-transport
- Protection

2.Strcture
- help tissus to keep integrite (Actine|Collagene, keratine)

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10
Q

Structure primaire est cmnt?

A

Extremite N-terminale grp. amine (NH2)
L’autre, C-terminale, grp carboxyl (COOH)

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11
Q

que se passe-t-il si ya mutation du gene?

A

Structure MODIFIE! = Perte|gain de la fct de la proteine

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12
Q

Qu’est ce qui caractérise les feuillets béta

A

-stabilisé par des liaisons hydrogènes entre AA distants
-deux configurations: parallèles et antiparallèle

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12
Q

quelles sont les différents types de structures secondaires?

A

-Helice alpha
-Feuillet beta

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13
Q

Qu’est ce qui caractérise les hélices alpha

A

-structure en forme de spirale
-stabilisé par ponts hydrogènes
-chaque hélice contiens 3,6AA/tr (entré et sorti des différents côté) pour une moyenne totale de 12 AA total

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14
Q

Quelle est la structure tridimensionnelle et quelle sont ses caractéristiques?

A

structure tertiaire
-3D de tous les AA protéines
-repliement globale de toutes les structures secondaires et superstructure

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15
Q

la structure tertiaire est très instable avec quoi elle est stabilisé

A

-liaisons hydrophobes
-ponts bisulfures
-liaisons peptidiques
-forces électrostatiques

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16
Q

Quelles sont les caractéristiques de la structure quaternaire (Hemogolobine)

A

-protéine globulaire multimétrique: assemblage de plusieurs chaine de polypeptides

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17
Q

Protéines de Structure= fibreuses leur rôle?

A
  1. Maintient de l’integrite tissulaire
    2.Insolubles ds leau ( Oppose des prot.glob)
    3.Constituants de matrice extra cell.
18
Q

Proteine la plus abondante chez nous? 25%

A

Collagene

19
Q

Quelles sont le rôle et les caractéristiques des enzymes?

A

catalyseurs biologiques qui transforme les molécules

20
Q

Caractéristiques des enzymes?

A

-favoriser les réactions chimiques
- accélère la vitesse d’une réaction
-agit sur un petit nb de substrats (très spécifiques)
- réutilisable

21
Q

quelles sont les constituants nécessaire au bon fonctionnement des enzymes?

A

cofacteurs inorganiques et organiques

22
Q

Qu’ont ils les enzymes sans cofacteurs?

A

INACTIFS!

23
Q

C’quoi un cosubstrat?

A

Se regenere via mecanisme
- associe de facon TRANSITOIRE a l’enzyme
-retour a sa forme initial= catalyse par une AUTRE enzyme

24
Q

Grpment prosthetique?

A
  • Associe en PERMANENCE a l’enzyme
  • = liaison COVALENTE = AMOUR
  • retour a forme initial NEEZ another STEP en + de RX.enzymatique
25
Q

Nommez les facteurs influençant les RX.enzymatiques?

A
  1. Concentration du SUB
  2. Temperature ( >40 = denaturation, idealement entre 45-40 )
    3.pH
26
Q

l modèle de réaction enzymatique est énoncé comme dans l’image, si oui que signifie chaques paramètres =
E + S –> (K1 K-1) < ES –>< E + P

A

E=enzyme
S=substrat
ES=complexe enzyme substrat
P= produit
k-1 et k2= constante de dissociation
k1=constante d’association

27
Q

Que ce qui est proportionnel a la Concentration d’enzyme?

A

Vitesse de RX.
- Km ptit donc = enzyme AMOUR ->substrat (affinite)

28
Q

1A. Rx. séquentielle décrit l’ORDONNE

A

Liaison du 1er substrat est NECESSAIRE pr la liaison du 2nd ( Leading|Following)

28
Q

Noms des mecanismes à 2 substrats?

A
  1. Rx sequent ( ordonne|aleatoire)
    2.Rx Ping- Pong
29
Q

1B. Rx.sequentielle. ALEATOIRE

A
  • 2 sites are dispos SIMULTANEMENT sur lenzyme
30
Q
  1. PingPong
A
  • need Modifcation* enzyme
    -2 substrats ne se rencontrent JAMAIS a la surface de lenzyme
31
Q

Que font les inhibiteurs?

A

Empechent
1.formation du complexe ES
2. Separation E+P ( enzyme|Produit)

32
Q

2 types inhibitions :

A

A.compet
BA.NO-compet
leur roles?

33
Q

Natures des inhibiteurs?

A
  • Naturels (Poisons, venins)
  • Chimiques (Drug,medoc)
34
Q

Role compet? (statines, cholesterol)

A
  1. Bloquer le site actif
  2. Liaison = reversible :)
    3.AUCUN EFFET SUR V.max
  3. Km augmente
    ***droites ne se croisent pas (Km different)
35
Q

Role NO-Compet?
* BAISSE DE V.max*

penicilline :)

A
  1. Inhibiteur et substrat se LIENT sur differents sites de l’Enzyme
    2.Se lie soit a lenzyme SEUL ou complexe ES (enzyme|substrat)
  2. DIMINUTION DE V.max
  3. lorsque la concentration du substrat est augmente = aucun effet sur inhibiteur

Les droites se croisent = Km SAME

36
Q

Nommez les deux types de régulation de l’activité enzymatique

A

1) régulation allostérique

2) phosphorylation

37
Q

Que font les enzymes allosteriques ?

A

Catalyser l’etape limitante dune voie metabolique

38
Q

Nomme les differentes effecteurs ak leur fct?

A

A. inhibiteur = enzyme ds sa forme off
B. activateur= enzyme sous forme ON

39
Q

2) Que se passe-t-il <PHOSPHO></PHOSPHO>

A

+- d’un grp.Phospho
- se realise sur un residu d’un AA specifique a lenzyme
- les plus *

40
Q

catalyses par who? & how

A

Proteines kinases

41
Q

Enzyme impliques ds Phospho et Dephospho?

A

Phospho : Proteines kinases
Dephospho: phosphates

42
Q
A

B.1stYear (4 decks)

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