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Biochemie > 1 > Flashcards

1 Flashcards

1
Q

Tumor

A

Wucherung von Zellen, die der normalen Wachstumskontrolle entzogen sind

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2
Q

Benigne Tumoren

A

Vom umliegenden Gewebe gut abgegrenzt

Bilden keine Metastasen

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3
Q

Maligne Tumoren

A 
Wachsen infiltrierend
Können Metastasen bilden
Zellen: 
Proliferieren unkontrolliert
Immortalisiert
Keine Kontakthemmung
Unempfindlich gegenüber antiproliferativen Signalen, Apoptose
Wachsen invasiv
Dedifferenzieren
Exprimieren Faktoren zur Stimmulation der Angiogenese im Tumor
Beweglich & Metastasen bildend
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4
Q

Transformation (Onkologie)

A

Umwandlung einer normalen Zelle in eine Tumorzelle

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5
Q

Protoonkogene

A

Gene, die Wachstums- & Differenzierungsprozesse der Zelle stimulieren

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6
Q

Tumorsuppressorgene/Anti-Onkogene

A

Gene, die Wachstums-& Differenzierungsprozesse der Zelle hemmen
Ihre Inaktivierung fördert Tumorentstehung

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7
Q

Onkogene

A

Dominant
Protoonkogene, deren Genorodukte (Onkoproteine) aufgrund somatischer Mutationen ständig erhöhte Aktivität zeigen oder übermäßig exprimiert werden, wodurch die Kontrolle normaler Wachstums-& Differenzierungsprozesse gestört wird & Tumorzellen entstehen

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8
Q

MMP

A 
Matrix-Metalloproteasen
Extrazelluläre Zink-abhängige Endopeptidasen
Als inaktive Zymogene synthetisiert 
Aktiviert durch proteolytische Abspaltung durch Plasmin oder autokatalytisch
Katalysieren Abbau der EZM
physiologisch aktiv: 
Embryonalentwicklung
Angiogenese
Wundheilung
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9
Q

Purinanaloga

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Substrate der DNA-Synthese & Elongation
Z.B.: Mercaptopurin, Thioguanin
Hemmen Umsetzung v. IMP zu AMP und GMP -> Hemmung der Purinsynthese
Werden als falsche Bausteine in die DNA eingebaut-> Hemmung der DNA-Synthese

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10
Q

Fluoruracil

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Substrate der DNA-Synthese
Hemmt die Thymidylat-Synthase irreversibel= hemmt die dTMP-Synthese

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11
Q

Methotrexat

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Coenzyme d.DNA-Synthese
Hemmt die Dihydrofolat-Reduktase kompetitiv-> kein C1-Transfer-> Hemmung der Purin- & Pyrimidinsynthese-> Hemmung der DNA-Synthese

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12
Q

Etoposid, Teniposid

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Trennung der Elternstränge
Hemmung der Topoisomerase Typ II -> Hemmung der Entwindung der Elternstränge

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13
Q

Alkylanzien

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Trennung der Elternstränge
Z.B.: Cyclophosphamid, Busulfan, Mitomycin C
Alkylanzien mit >= 2 funktionellen Gruppen: Quervernetzung d. DNA-Stränge-> Hemmung d. Strangtrennung-> Strangbrüche
Alkylanzien mit 1 funktionellen Gruppen: Übertragung von Methyl- oder Ethylgruppen auf einen DNA-Strang-> veränderte Basenpaarung-> Punktmutation (kanzerogene Wirkungk

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14
Q

Platinverbindungen

A

Zytostatikum
Cisplatin & Carboplatin
Angriffspunkt: Trennung der Elternstränge
Quervernetzung der DNA-Stränge-> Hemmung der Strangtrennung

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15
Q

Pyrimidinanaloga

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Elongation
Cytosinarabinosid
Als falsche Bausteine in die DNA eingebaut-> Hemmung der DNA-Synthese

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16
Q

Daunorubicin, Doxorubicin, Dactinomycin, Mitoxantron, u.a. Antibiotika

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Elongation
Drängen sich zwischen benachbarte Basen der DNA-> Störung der DNA-Synthese (Leseraszerverschiebung), Strangbrüche

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17
Q

Vinca-Alkaloide

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Aufbau d. Spindelapparats
Vinblastin, Vincristin
Verhindern die Polymerisation der Mikrotubuli-> hemmen Aufbau d. Spindelapparats & damit Zellteilung

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18
Q

Taxane

A

Zytostatikum
Angriffspunkt: Abbau d. Spindelapparats
Paclitaxel, Docetaxel
Stabilisieren Mikrotubuli-> hemmen Abbau d. Spindelapparats & damit Abschluss d. Zellteilung

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19
Q

VEGF

A

Vascular endothelial growth factor

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20
Q

Passiver Transport

A

Verbraucht keine Energie
Über Kanäle mit Poren oder Transporter nach dem Flip-Flop-Modell
Nur in Richtung eines Gradienten, wenn dieser ausgeglichen ist, kommt der Transport zum Stillstand

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21
Q

Primär-aktiver Transport

A

Direkter ATP-Verbrauch
Transporter sind ATPasen
Pumpen unter ATP-Spaltung Ionen gegen einen Konzentrationsgradienten über die Membran
Uniport oder Antiport

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22
Q

Uniport

A

Pro Transportvorgang nur ein Substrat in eine Richtung transportiert

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23
Q

Antiport

A

Transportiert gleichzeitig zwei verschiedene Ionen in entgegengesetzter Richtung

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24
Q

Sekundär-aktiver Transport

A

Nutzt die Energie eines Ionengradienten, der vorher durch eine ATPase aufgebaut wurde
Gegen einen Gradienten & benötigt Energie

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25
Q

Symport

A

Nutzung eines Ionengradienten um ein anderes Molekül zu transportieren

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26
Q

Ionenkanäle

A

Haben eine zentrale Pore, die selektiv Ionen passieren lässt
Passage erfolgt in Richtung eines elektrochemischen Gradienten
Spannungsgesteuert oder ligandengesteuert

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27
Q

Porine

A

Kanäle, de unspezifisch Moleküle bis zu einer bestimmten Größe passieren lassen
Äußere Mitochondrienmembran
Aquaporine

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28
Q

Aquaporin 1

A

Proximaler Tubulus der Henleschleife
8 membranspannende alpha-helices, davon reichen 2,5 durch die Membran und sind kürzer als die restlichen, weil ein Prolin einen Helixbruch verursacht
Bilden hydrophile Pore, durch die nur Wasser kann aber keine hydratisierten Ionen

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29
Q

Transporter

A

Membranproteine, die spezifisch ihr Substrat erkennen, binden und durch die Membran schleusen

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30
Q

Glucosetransporter

A

13 Glucosetransporter
lange Peptidkette mit 12 membranspannenden alpha-helices
Auf beiden Seiten der Membran liegen Peptidschleifen, die das Substrat binden & den Transport durch die Membran unterstützen

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31
Q

GLUT5

A

Dünndarm, Niere, Spermatozoen

Spezifischer Fruktosetransporter

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32
Q

GLUT 1

A

Fast alle Zellen, beta-Zellen d. Pankreas
Insulinunabhängig
Besonders niedriger Km: ca. 1,5 mM -> hohe Affinität -> bei physiologischen Blutglucosekonzentrationen (> 3,5mM) nahezu gesättigt
Kontinuierliche Glucoseaufnahme in die Zelle -> Sicherstellung der Energieversorgung (v.a. glucoseabhängiger Zellen: Erythrozyten & Nervenzellen d. ZNS)

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33
Q

GLUT 2

A

Leber
Besonders hoher Km: Messwerte zwischen 17 und 66 mM -> niedrige Affinität
Insulinunabhängig
Regulation der Blutglucosekonzentration
Nimmt Glucose in Abhängigkeit von der Blutglucosekonzentration auf

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34
Q

GLUT 3

A

ZNS, beta-Zellen d. Pankreas
Niedriger Km: ca. 1,7 mM -> hohe Affinität
Insulinunabhängig
Basale Glucoseversorgung d. ZNS

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35
Q

GLUT 4

A

Skelettmuskulatur, Fettzellen
Insulinabhängig: Insulin induziert den vermehrten Einbau von GLUT 4 in die Zellmembran
Kann in arbeitenden Muskellzellen insulinunabhängig eingebaut werden
Bedarfsorientierte Glucoseversorgung der Skelettmuskel- & Fettzellen

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36
Q

F-Typ-ATPasen

A

Synthetisieren ATP unter Ausnutzung eines Protonengradienten

z.B.: ATP-Synthase der inneren Mitochondrienmembran

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37
Q

V-Typ-ATPasen

A

Transportieren Protonen in saure Kompartimente

z.B.: Protonenpumpe in der Lysosomenmembran

38
Q

P-Typ-ATPase

A

Pumpt alle Arten von Kationen gegn einen elektrochem. Gradientenund wird dabei phophoryliert
z.B.: Na-K-ATPase

39
Q

Na-K-ATPase

A

2 alpha & 2 beta Untereinheiten
Bindungsstelle der Ionen an der alpha Untereinheit
Pumpt 3 Na hinaus und 2 K hinein
Dabei spaltet sie ein ATP, dessen Phosphatgruppe vorübergehend an die ATPase gebunden wird und mit ihrem hohen Übertrangungspotential die Konformationsänderung die den Transport bewirkt

40
Q

Zellkern

A

Leitenzym: DNA-Polymerasen

41
Q

Endoplasmatisches Retikulum

A

Leitenzym: Proteindisulfid-Isomerase (PDI)

42
Q

Golgi-Apparat

A

Leitenzym: spezifische Gykosyltransferasen

43
Q

Peroxisomen

A

Leitenzym: Katalase

44
Q

Lysosomen

A

Leitenzym: saure Phosphatase

45
Q

Mitochondrien

A

Leitenzym: Cytochrom-c-Oxidase

46
Q

Leberenzyme

A

Leichter: erhöhter gamma-GT (gamma-Glutaryltransferase) & ALT (Alanin-Aminotransferase) -> Zytosol
Schwerer: erhöhter AST ( Aspartat- Aminotransferase) -> Zytosol & Mitochondrien
Schwersten: GLDH (Glutamat-Dehydrogenase) im Serum -> rein mitochondrial

47
Q

Phospholipide

A

Größte Fraktion der Lipide einer Membran
Kopf mit neg. geladener Phosphatgruppe
Schwanz: 2 langkettige Acylreste (Fettsäuren), sehr beweglich
Glycerophospholipide & Sphingophospholipide

48
Q

Glycerophospholipide

A

Grundbaustein: Glycerin
An OH-Gruppe 1 & 2 mit je einer langkettigen Fettsäure verestert
An OH-Gruppe 3 über Phosphatgruppe mit (namensgebendem) Alkohol verknüpft -> Cholin, Ethanolamin, Serin, Inositol

49
Q

Sphingophospholipide

A

Grundbaustein: Ceramid= Sphingosin + langkettige Fettsäure

-> Sphingomyelin

50
Q

Glykolipid

A

Grundbaustein: Ceramid
primäre Alkoholgruppe ist direkt mit Kohlenhydratrest verbunden, Phosphatgruppe fehlt
Cerebroside & Ganglioside

51
Q

Cerebroside

A

Monosaccharid als Kohlenhydratrest (Substituent)
Galaktosylcerebrosid & Glucosylcerebrosid
Sulfatide: Cerebroside, die am Kohlenhydratrest mit Schwefel verestert sind
Äußere Monolayer der Zellmembranen d. ZNS (Zellerkennung)

52
Q

Ganglioside

A

Glykolipid mit Ceramid und komplexem Kohlenhydratrest (Substituent)
Oft charakteristischer Bestandteil: N-Acetylneuraminsäure oder ein Derivat davon
Äußerer Monolayer der Zellmembranen d. ZNS (Zellerkennung)

53
Q

Cholesterin

A

Steroid
Hydroxylgruppe als polare Kopfgruppe
Starres unpolares Ringsystem mit einem kurzen beweglichen Kohlenwasserstoffschwanz
Relativ kleines Molekül
Wichtig für Fluiditätseigenschaften der Membran
In allen biologischen Membranen in beiden Monolayer außer der inneren Mitochondrienmembran

54
Q

Phosphatidylcholin (Lecithin)

A

Substituent: Cholin

Überwiegend im äußeren Monolayer der Zellmembran

55
Q

Phosphatidylethanolamin

A

Substituent: Ethanolamin

Überwiegend in der inneren Monolayer der Zellmembran

56
Q

Phosphatidylserin

A

Substituent: Serin

Überwiegend im inneren Monolayer der Zellmembran

57
Q

Phosphatidylinositol

A

Substituent: Inositol

Innerer (zytosolischer) Monolayer der Zellmembran (Signaltransduktion)

58
Q

Cardiolipin/Phosphatidylglycerin

A

Substituent: Glycerin

Innere Mitochondrienmembran

59
Q

Sphingomyelin

A

Substituent: Cholin

Überwiegend im äußeren Monolayer der Zellmembran

60
Q

Fluidität

A

Beweglichkeit der einzelnen Lipidmoleküle innerhalb der Membran, macht Membran zu einer zweidimensionalen Flüssigkeit

61
Q

Typ I Membranproteine

A

N-Terminus auf der äußeren oder luminalen Seite

Enthalten eine einzelne Transmembranhelix = Single-Pass-Proteine

62
Q

Typ II Membranproteine

A

N-Terminus auf der zytosolischen Seite

Enthalten eine einzelne Transmembranhelix = Single-Pass-Proteine

63
Q

Typ III Membranproteine

A

Enhalten mehrere Transmembranhelices= Multi-pass-Proteine

64
Q

Typ IV Membranproteine

A

Bestehen aus mehreren Proteinen vom Typ I & II

65
Q

Typ V Membranproteinen

A

Enthalten einen Lipidanker, der kovalent mit der Aminosäurekette verbunden ist & das Protein in der Membran verankert

66
Q

Typ VI Membranproteine

A

Lipidanker, der kovalent mit der Aminosäurekette verbunden ist & das Protein in der Membran verankert
Keine Transmembranhelix
Können nur mit Detergenzien aus der Membran gelöst werden
Von manchen Autoren zu den peripheren Membranproteinen gezählt

67
Q

Beta-barrel-Membranproteine

A

Durchspannen die Membran mit antiparallelen Faltblattstrukturen
Unspezifischer Transporter
Bei Eukaryoten nur in äußeren Mitochondrienmembran

68
Q

Zytoplasma

A

Gesamte Volumen einer Zelle außerhalb des Zellkerns mit Organellen und Zytoskelett

69
Q

Zytosol

A

Konzentrierte wässrige Lösung, in der die Organellen liegen

70
Q

ER -> Golgi

A

Hilfsprotein: Rab, Sar1

Coating-Protein: COP II

71
Q

Golgi -> ER (retrograder Transport)

A

Hilfsproteine: Sar1, Arf

Coating-Protein: COP I

72
Q

Golgi -> Zellmembran

A

Hilfsproteine: Arf, Adaptine

Coating-Protein: Clathrin

73
Q

Golgi-> Lysosom

A

Hilfsproteine: Arf, Adaptine

Coating-Protein: Clathrin

74
Q

Zellmembran -> Endosom (rezeptorvermittelte Endozytose)

A

Hilfsproteine: Arf, Adaptine

Coating-Protein: Clathrin

75
Q

Energetische Kopplung

A

Verbindung zweier Prozesse, bei der ein Prozess die Energie liefert, die den anderen Prozess ermöglicht

76
Q

Freie Enthalpie/ Energie

A

Differenz zwischen dem Energieinhalt der Ausgangssubstanzen & dem Energieinhalt des Reaktionsprodukts

77
Q

Biochemische Standardbedingungen

A
  1. Alle Reaktionspartner (Edukte & Produkte) sind in Wasser gelöst & jeder Reaktionspartner hat eine Konzentration von 1 Mol/l
  2. Die Lösung hat einen pH von genau 7,0.
  3. Die Reaktion findet bei 25 Grad Celsius statt.
78
Q

Physiologische Bedingungen

A

Bedingungen unter denen biochem. Reaktionen im Organismus ablaufen
Konzentration der Reaktionspartner ist wesentlich geringer als 1 mol/l
Reaktionstemperatur 37 Grad Celsius
pH der Lösung, in der die Reaktion stattfindet weicht deutlich von 7,0 ab

79
Q

Enthalpie

A

Reaktionswärme, die bei konstantem Druck anfällt

80
Q

Entropie

A

Maß für die Unordnung in einem System

81
Q

Reaktionsgeschwindigkeit

A

Änderung einer Konzentration pro Zeiteinheit

Mol/l/s

82
Q

Enzyme

A

Biochemische Moleküle mit katalytischen Eigenschaften
Können Prozesse beschleunigen, aber nicht Unmögliche möglich machen
Senken Aktivierungsenergie
Erhöhen Reaktionsgeschwindigkeit
Beeinflussen Lage d. biochem. GGWs nicht, nur Annäherung daran
Kein Einfluss auf Freie Energie der Produkte & Edukte

83
Q

Ribozyme

A

Katalytisch aktive RNA-Moleküle

84
Q

Katalytisch aktive Zentren

A

Stellen, an denen Enzyme ihre Substrate binden & an denen enzymkatalysierte Reaktionen stattfinden

85
Q

Oxidoreduktasen

A

Oxidation/Reduktion

86
Q

Transferasen

A

Gruppenübertragungen

87
Q

Hydrolasen

A

Hydrolysen

88
Q

Lyasen

A

Nicht hydrolytische Abspaltungen von Gruppen

89
Q

Isomerasen

A

Isomerisierungen

90
Q

Ligasen

A

Ligation zweier Substrate unter ATP-Verbrauch

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