1 Flashcards
Polímeros de aminoacidos en un numero de mas de 50:
proteína
Fracción no proteica de la proteína:
grupo prostetico.
Fracción proteica de la proteína
Apoproteina
Las proteínas estan formadas
carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno.
. Las proteínas pueden contener
azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre.
Los aminoacidos que forman parte de las proteínas son todas
alfa-aminoacidos
Son unidades básicas que forman las proteínas
aminoacidos
Su papel es el metabolismo
Hormonas
Podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
La posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena polipeptidica (nivel lineal):
estructura primaria.
Es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico:
estructura secundaria
El ángulo alrededor del enlace de Cα—N recibe el nombre de
ángulo fi
aquel ubicado alrededor del enlace de Co—Cα es el:
ángulo PSI
con giro hacia la derecha, es una de las estructuras secundarias más abundante en las proteínas globulares:
Hélice Alfa
Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada:
Hoja beta
forman un modelo en zigzag o plisado en el cual los grupos R de residuos adyacentes apuntan en direcciones opuestas:
Hoja Beta
Unen secuencia de la cadena peptídica con estructura alfa o beta:
Giros beta
Es una variedad particular de la estructura secundaria propia del colágeno
Hélice de colágeno.
Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos:
Hélice de colágeno
El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-
Hélice de colágeno.
disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas:
estructura terciaria
es la responsable directa de las propiedades biológicas de las proteínas:
estructura terciaria
Son unidades estructuralmente independientes que presentan características y funciones definidas:
Dominio
Estructura terciaria con forma esférica
Globular
. es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física particular, como la unión de un sustrato u otro ligando:
Dominio
Enlaces de la estructura terciaria
Puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
se produce al unirse, por medio de enlaces débiles, varias cadenas polipeptídicas, las cuales encajan unas con otras formando la proteína completa:
Estructura cuaternaria
Proteína que consta de más de una cadena polipeptídica
proteína oligomérica
. proteínas oligoméricas, están formadas por varias cadenas individuales denominadas:
protómeros o subunidades.
Si están formadas por dos subunidades
dímeros
Si están formadas por tres subunidades
trímeros
Si están formadas por cuatro subunidades:
tetrámeros
Si están formadas por muchas subunidades
polímeros
Las proteínas se pueden asociar con
azucares, lípidos, ácidos nucleicos.
Propiedades de las proteínas
especificidad, desnaturalización, renaturalización.
Agentes que pueden causar la desnaturalización de las proteínas:
causas físicas (aumento de temperatura), química (alteración del pH).
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos
holoproteinas.
Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera:
globulares
Albumina de la leche:
lactoalbumina
Hormonas globulares
insulina, prolactina
Proteína con la cadena individual más grande:
apolipoproteina B.
A las substancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama:
substratos
. presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas:
Fibrosas
Intervienen en la contracción muscular:
miosina y actina.
Intervienen en la coagulación de la sangre
fibrionógeno
stán formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético
Heteroproteinas
La fracción proteica se llama:
apoproteina
La fracción no proteica se llama:
grupo prostético.
Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes
Glucoproteinas
Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas:
lipoproteínas
Cuando es un ion metálico
metal proteínas
Cuando es un grupo fosfato
fosfoproteínas
Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico:
nucleoproteínas
Poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, que recibe también el nombre de pigmentos:
cromoproteínas
En la mayor parte de los casos las cadenas individuales de aminoácidos presentan pesos moleculares que oscilan entre
los 12.000 y los 36.000 daltons.
51 aminoácidos y 5.700 daltons
insulina
Es una proteína con función estructural:
queratina
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo:
enzimas
Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se denomina:
sitio activo.
En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realiza la
hemocianina
una proteína monomérica del musculo esquelético, almacena oxigeno como una reserva contra la privación del mismo
La mioglobina
. una proteína tetramérica de los eritrocitos, transporta O2 hacia los tejidos, y favorece el transporte de CO2 y protones hacia los pulmones:
La hemoglobina
Adulta (A), Formada
por 2 subunidades α y 2 β.
A2 Formada
por 2 subunidades α, y 2δ.
Predomina en el periodo fetal y primer año de vida:
Fetal, 2 a y 2 γ
Composición de la hemoglobina en recién nacido hasta un año:
Hb F: 70-80%, Hb A: 20-30%, Hb A2: rastros
Composición de la hemoglobina desde un año hasta adulto:
Hb A: 95%, Hb F: 2%, Hb A2: 3%.
