1 Flashcards

1
Q

Polímeros de aminoacidos en un numero de mas de 50:

A

proteína

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2
Q

Fracción no proteica de la proteína:

A

grupo prostetico.

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3
Q

Fracción proteica de la proteína

A

Apoproteina

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4
Q

Las proteínas estan formadas

A

carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno.

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5
Q

. Las proteínas pueden contener

A

azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre.

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6
Q

Los aminoacidos que forman parte de las proteínas son todas

A

alfa-aminoacidos

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7
Q

Son unidades básicas que forman las proteínas

A

aminoacidos

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8
Q

Su papel es el metabolismo

A

Hormonas

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9
Q

Podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas

A

estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

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10
Q

La posición que ocupa cada aminoácido dentro de la cadena polipeptidica (nivel lineal):

A

estructura primaria.

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11
Q

Es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico:

A

estructura secundaria

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12
Q

El ángulo alrededor del enlace de Cα—N recibe el nombre de

A

ángulo fi

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13
Q

aquel ubicado alrededor del enlace de Co—Cα es el:

A

ángulo PSI

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14
Q

con giro hacia la derecha, es una de las estructuras secundarias más abundante en las proteínas globulares:

A

Hélice Alfa

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15
Q

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada:

A

Hoja beta

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16
Q

forman un modelo en zigzag o plisado en el cual los grupos R de residuos adyacentes apuntan en direcciones opuestas:

A

Hoja Beta

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17
Q

Unen secuencia de la cadena peptídica con estructura alfa o beta:

A

Giros beta

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18
Q

Es una variedad particular de la estructura secundaria propia del colágeno

A

Hélice de colágeno.

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19
Q

Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos:

A

Hélice de colágeno

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20
Q

El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-

A

Hélice de colágeno.

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21
Q

disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas:

A

estructura terciaria

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22
Q

es la responsable directa de las propiedades biológicas de las proteínas:

A

estructura terciaria

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23
Q

Son unidades estructuralmente independientes que presentan características y funciones definidas:

A

Dominio

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24
Q

Estructura terciaria con forma esférica

A

Globular

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25
Q

. es una sección de estructura proteínica suficiente para desempeñar una tarea química o física particular, como la unión de un sustrato u otro ligando:

A

Dominio

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26
Q

Enlaces de la estructura terciaria

A

Puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones iónicas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.

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27
Q

se produce al unirse, por medio de enlaces débiles, varias cadenas polipeptídicas, las cuales encajan unas con otras formando la proteína completa:

A

Estructura cuaternaria

28
Q

Proteína que consta de más de una cadena polipeptídica

A

proteína oligomérica

29
Q

. proteínas oligoméricas, están formadas por varias cadenas individuales denominadas:

A

protómeros o subunidades.

30
Q

Si están formadas por dos subunidades

A

dímeros

31
Q

Si están formadas por tres subunidades

A

trímeros

32
Q

Si están formadas por cuatro subunidades:

A

tetrámeros

33
Q

Si están formadas por muchas subunidades

A

polímeros

34
Q

Las proteínas se pueden asociar con

A

azucares, lípidos, ácidos nucleicos.

35
Q

Propiedades de las proteínas

A

especificidad, desnaturalización, renaturalización.

36
Q

Agentes que pueden causar la desnaturalización de las proteínas:

A

causas físicas (aumento de temperatura), química (alteración del pH).

37
Q

Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos

A

holoproteinas.

38
Q

Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera:

A

globulares

39
Q

Albumina de la leche:

A

lactoalbumina

40
Q

Hormonas globulares

A

insulina, prolactina

41
Q

Proteína con la cadena individual más grande:

A

apolipoproteina B.

42
Q

A las substancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama:

A

substratos

43
Q

. presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas:

A

Fibrosas

44
Q

Intervienen en la contracción muscular:

A

miosina y actina.

45
Q

Intervienen en la coagulación de la sangre

A

fibrionógeno

46
Q

stán formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético

A

Heteroproteinas

47
Q

La fracción proteica se llama:

A

apoproteina

48
Q

La fracción no proteica se llama:

A

grupo prostético.

49
Q

Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes

A

Glucoproteinas

50
Q

Son complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas:

A

lipoproteínas

51
Q

Cuando es un ion metálico

A

metal proteínas

52
Q

Cuando es un grupo fosfato

A

fosfoproteínas

53
Q

Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico:

A

nucleoproteínas

54
Q

Poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, que recibe también el nombre de pigmentos:

A

cromoproteínas

55
Q

En la mayor parte de los casos las cadenas individuales de aminoácidos presentan pesos moleculares que oscilan entre

A

los 12.000 y los 36.000 daltons.

56
Q

51 aminoácidos y 5.700 daltons

A

insulina

57
Q

Es una proteína con función estructural:

A

queratina

58
Q

Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo:

A

enzimas

59
Q

Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se denomina:

A

sitio activo.

60
Q

En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realiza la

A

hemocianina

61
Q

una proteína monomérica del musculo esquelético, almacena oxigeno como una reserva contra la privación del mismo

A

La mioglobina

62
Q

. una proteína tetramérica de los eritrocitos, transporta O2 hacia los tejidos, y favorece el transporte de CO2 y protones hacia los pulmones:

A

La hemoglobina

63
Q

Adulta (A), Formada

A

por 2 subunidades α y 2 β.

64
Q

A2 Formada

A

por 2 subunidades α, y 2δ.

65
Q

Predomina en el periodo fetal y primer año de vida:

A

Fetal, 2 a y 2 γ

66
Q

Composición de la hemoglobina en recién nacido hasta un año:

A

Hb F: 70-80%, Hb A: 20-30%, Hb A2: rastros

67
Q

Composición de la hemoglobina desde un año hasta adulto:

A

Hb A: 95%, Hb F: 2%, Hb A2: 3%.