ביולוגיה ל התא Flashcards
גנים אורתולוגיים
גנים הומולגיים בשני יצורים שונים.
גנים פרלוגיים
גנים הומולוגיים, דומים זה לזה באותו האורגניזם. נוצר כתוצאה מהכפלת גנים ומוטציות
האפלואיד
סט כרומוזומים אחד. לא מסוג לבצע רביה מינית
דיפלואיד
שני סטים של כרומוזומים. מאפשר לקיים רביה מינית.
מרכיבי ה DNA
יחידת סוכר (אלדופנטוז), בסיס חנקני, קבוצת פוספט שמחוברת לחמש של הסוכר
נוקלאוטיד A
אדנין, פורינים, מתחבר לאי או ליו
נוקלאוטיד G
גואנין, פורינים, מתחבר לסי
נוקלאוטיד T
תימין, פירמידינים, מתחבר לאיי
נוקלאוטיד C
ציטוזין, פירמידינים, מתחבר לג׳י
נוקלאוטיד U
אורציל, פירמידינים, מתחבר לאיי
פורינים
אי וג׳י
פירמידינים
טי, סי, יו
נוקלאוזיד
אלדופנטוס עם בסיס חנקני
נוקלאז
אנזים שמזרז פירוק דיאןאיי
מודל ווטסון קריק
הדיאןדיי הוא סליל כפול של נוקלאוטידים.
הסלילים הם anti-parallel
השלד הוא הסוכר, הפוספט פונה החוצה, החנקן פונה פנימה.
קשרי מימן בין הגדילים.
חוקי שרגף
אחוז האדנין והתימין זהים אחוז הגאונין והציטוזין זהים.
המודל הקונסרבטיבי
הסליל מוכפל ליצירת חדש לגמרי
המודל הסמי קונסרבטיבי
הסליל מתחלק ועל כל גדיל נוצר גדיל חדש וככה יש שני סלילים
מזלסון וסטאל
הוכיחו את המודל הסמי קונסרבטיבי
ORI
origin of replication
נקודת ההתחלה של הכפלת הדיאןאיי. ביצורים מורכבים יש מספר נקודות כאלה בגנום.
helicase
מתחבר לORI ופותח את הסליל בשביל תחילת ההכפלה
מזלגות הכפלה
נוצרים בעקבות ההליקאז.
ארתור קורנברג
מצא את DNA Polymerase 1
מגבלות הdna polymerase
- לא יודע להתחיל שרשרת אלא רק להמשיך קיימת.
- עובד מ-5 ל-3.
חייב גדיל קיים כדי לסנתז על בסיסו. - זקוק לאבן הבניין ולאנרגיה שבתוכה
primase
מתחיל סנתוז של גדיל dna חדש על ידי מולקולות rna
dna polymerase 3
ממשיך לסנתז דיאןאיי על בסיס ההתחלה של הprime.
leading strand
הגדיל בהכפלת הדיאןאיי בו מסנתזים ברצף, הגדיל הוא 3 ל-5 לכןאפשר לסנתז עליו מ5 ל-3
מקטעי אוקזקי
המקטעים של הlagging strand
lagging strand
הגדיל שעושים עליו מקטעי אוקזקי - הפרימאז קופץ אחורה, מסנתז קצת, קופץ עוד אחורה, מסנתז קצת, והדיאןאיי פולימראז 3 נכנס בין לבין ומסנתז עד לפרימאז הבא
dna polymerase 1
הסרת rna של הprimase והחלפתם בdna
ligase
מחבר קוולנטית שני קטעי שרשרת באותו גדיל (הכפלת דיאןאיי)
topoisomerase
קומפלקס גדול שלוחק חלק בהכפלת הדיאןאיי, ומטרתו היא להקל על הלחץ שנוצר מפתיחת סליל הדיאןדיי.
נמצא סמוך ללולאה, חותך את הגדילים, מחזיק אותם, ומחבר כשעוברים לקטע הבא.
ssb
קבוצת חלבונים שנקשרת לכל גדיל פתוח בעת ההכפלה כדי למנוע את המשיכה שלהם זה לזה בחזרה.
נוקלאוזום
קומפלקס של היסטונים שסביבם מתעטף הדיאןאיי.
כרומטין
דיאןדיי יחד עם חלבון (היסטונים)
90 אחוז מהrna בתא
rRNA
גדיל הsense
הגדיל בדיאןדיי שמכיל את האינפורמציה ליצירת החלבונים.
גדיל הantisense
הגדיל המשלים לגדיל הsense. לא מכיל את האינפורמציה לחלבון. על בסיסו מתעתקים
ORF
open reading frame
מסגרת הקריאה והתרגום של הדיאןאיי לאראןאיי. תחום בקודון התחלה וסיום.
promoter region
שם נמצאת האינפורמציה שאומרת איפה לשבת ולהתחיל לתעתק.
rna polymerase 1
מייצר rRNA
rna polymerase 2
מייצר mRNA
rna polymerase 3
מייצר tRNA
tata box
חלק הפרומוטר המרכזי והמפורסם ביותר. רצף נוקלאוטידים של תימין, אדנין, תימין, אדנין, שבצירוף עם אלמנטים נוספים בסביבה מכוונים את המשטח עליו עובד האראןאיי פולימראז. משתמש באנזימים:
TBP, TFIID, TFIIB, TFIIE, TFIIH. בסדר הזה
תהליכי התבגרות של pre mRNA
- cleavage (קצירה) וpolyadenlation - הוספה של אדנינים (מלא A) בקצה 3
- capping ב5
- splicing - מורידים אינטרונים ומוציאים אקסונים
AAUAA
רצף שאומר לאנדונוקלאז איפה לעשות cleavage בקצה ה3׳. חותך 11-30 בסיסים ימינה.
אנדונוקלאז
האנזים שאחראי על cleavage של הקצה ה3׳ בתעתוק.
7 מתיל גואנוזין
עושה capping ל-5׳ בתעתוק. קורה עוד לפני שנגמר התעתוק.
splicing
הסרת אינטרונים וחיבור האקסונים. אפשר לעשות מגוון של splicing
ריצ׳רד ג׳יי רוברטס ופיליפ שארפ
אפיינו את תהליך הsplicing
פוליזומים
קבוצות של ריבוזומים, נמצאים בrough ER
תתי היחידות של הריבוזום
- יחידה גדולה, 50S, מורכבת מחלבונים ומrRNA
- יחידה קטנה, 30S
סך הכל 70S
הלולאות במולקולת הtRNA
שלוש לולאות + לולאה וריאבילית.
הלולאה הוריאבילית בtRNA
לולאה שמשתנה ממולקולה אחת לאחרת וקובעת איזו חומצה אמינית תיקשר למולקולה (ואז תבנה את החלבון), בתיאום עם האנטי קודון שבתחתית.
anti codon
שלושה בסיסים בתחתית מולקולת הtRNA שמהווים השלמה לשלושה בסיסים בmRNA, וככה מולקולת tRNA יודעת לאן להתחבר בmRNA בתהליך התרגום.
tRNA סינתתז
אנזים שמחבר חומצה אמינית למולקולת tRNA
אמינו אציל tRNA
tRNA שמחוברת אליו חומצה אמינית
AUG
start codon עיקרי. לא כל פעם שהוא מופיע זה סטארט קודון, אבל בשיטוף עם אלמנטים נוספים. מקודד למתיונין ביוקריוטיים ולפורמלי מתיונין בפרוקריוטיים.
5’UTR
הקצה שלפני ה5 של קודון ההתחלה שלא מתורגם
3’UTR
הקצה שאחרי ה3 של הקודון סיום שלא מתורגם
Shine Delgarno
רצף של GGAGG, נמצא כמה בסיסים לפני קודון ההתחלה, ובעל אפיניות לרכיבי rRNA שבתת היחידה הקטנה של הריבוזום.
Capping
על קצה ה5׳ בmRNA, מכוון את הmRNA לפוליזומים ומאתר את תת היחידה הקטנה של הריבוזום.
מתי מגיעה תת היחידה הגדולה של הריבוזום?
אחרי רצף הקונצנזוס (שיין-דלגארנו), ואחרי שtRNA עם מתיונין התחבר לקודון ההתחלה.
אתר P
האתר האמצעי בתת היחידה הגדולה של הריבוזום
אתר A
האתר הראשון בתת היחידה הגדולה. הtRNA המתאים מגיע ונכנס אליה, ואז החומצות האמיניות שבאתר P מתחברות קוולנטית לחומצה האמינית שעל הtRNA שבאתר A ומתנתקות מהtRNA שבאתר P.
אתר E
אתר היציאה מהריבוזום.
stop codon
רצף בסיסים שאין להם tRNA UAG, UAA, UGA
UAA
stop codon
UAG
stop codon
UGA
stop codon
silent mutation
שינוי בקודון שלא הביא לשינוי בחומצה אמינית.
המוטציה הכי סבירה.
missense mutation
מוטציה בגן שהביאה להחלפת חומצה אמינית אחת באחרת.
מוטציה יותר דרמטית מsilent, פחות דרמטית מnonsense
nonsense mutation
מוטציה בגן שהביאה לקודון עצירה באמצע החלבון.
מוטציה יותר דרמטית מmissense
frame shift mutation
המוטציה הכי דרמטית. הוספה או הוצאה של בסיס אחד או יותא, דבר שמשנה את מסגרת הקריאה. אם לדוגמא יצאו בדיוק שלושה בסיסים סמוכים אז כביכול לא תהיה בעיה גדולה מידי אלא רק תהיה חסרה חומצה אמינית אחת.
house keeping genes
חלבונים שרמתם נשארת קבועה לאורך כל החיים של האורגניזם (מבחינת שיווי משקל של פירוק-סנתוז)
protein accumulation
סנתוז חלבונים יותר מהפירוק שלהם - עליה בריכוז החלבון
protein reduction
פירוק חלבונים יותר מהסנתוז שלהם - ירידה בריכוז החלבון
מה הדרך העדיפה להוריד את ריכוז החלבון?
פשוט לא לייצר את החלבון
איפה עיקר הבקרה על ריכוז החלבון
בתעתוק, ולא בתרגום
הph בתוך הליזוזום
בערך 5
למה יש משאבת פרוטונים בליזוזום
כדי לשמור על רמת ph נמוכה יותר מהסביבה
מה היתרון בph חומצי יותר בליזוזום לעומת הסביבה?
במקרה של דליפה חלבוני הפירוק לא יעבדו בph של התא
אנזימים פרטואוליטיים
אנזימי פירוק בתוך הליזוזום
תהליך הכניסה לליזוזום?
וזיקולות אנדוזומליות יכולות לעבור בנתיב התבגרות לאנדוזום מאוחר, שהוא יכול לעבור תהליך התבגרות של התמזגות עם פרה-ליזוזום ליצירת אנדוליזוזום שאז הופך לליזוזום
פאגוציטוזה
בליעת חיידק על ידי תא, עטיפתו בוזיקולה ופירוק שלו בליזוזום. הבליעה מתרחשת על ידי הגדלת שטח הממברנה באמצעות שליחת וזיקולות לממברנה, עד שהממברנה מתעטפת סביב החיידק.
autophagy
פירוק של אברונים מתוך התא (לדוגמא מיטוכונדריה) על ידי הליזוזום.
בהקשרי ליזוזום - אנדוציטוזה
הכנסת חלבונים מחוץ לתא לתוך התא והובלתם לליזוזום
פרוטאוזום
המערכת המרכזית לפירוק חלבונים תוך תאיים. הפרוטאוזום טוחן את החחלבון לפפטידים.
מכסים רגולטוריים של הפרוטאוזום
מכסים שעוטפים את ליבת הפרוטאוזום. כל אחד 19S, הליבה 20S, ביחד 26S. המכסה מתיר את הקיפול של החלבון.
תהליכים אפשריים אחרי פירוק בפרוטאוזום
הפרוטאוזום מפרק חלבונים לפפטידים - הפפטידים יכולים להתפרק לקבלת חומצות אמינו, ויכולים לעבור במסלול של פרזנטציית אנטיגן - הצבת פפטידים על התא והגדת הself למערכת החיסון
פרזנטציית אנטיגן
הצבת פפטידים על התא והגדרת הself למערכת החיסון
בקרה על מה שנכנס לפרוטאוזום
סימון על ידי שרשרת יוביקוויטין
הרשקו, צ׳חנובר ורוז
גילוי מערכת היוביקוויטין
יוביקוויטינציה
מודיפיזקציה אחר תרגומית - חיבור קוולנטי של יוביקוויטין לחלבון מטרה
כמה שוני יש ביוביקוויטין בין שמרים לאדם?
3 חומצות אמינו
E1
האנזים הראשון ביוביקיוויטינציה.
נקשר קוולנטית ליוביקוויטין ומעביר אותו לאנזים הבא. נקרא גם
Ub-Activating enzyme
E2
האנזים השני ביוביקוויטינציה. נקרא גם:
Ub Conjugating enzyme.
שתי אפשרויות פעולה:
- העברת היוביקוויטין לאנזים השלישי
- העברת היוביקוויטין לחלבון המטרה, בחסותו של האנזים השלישי
E3
Ub ligases E3
האנזים האחרון בתהליך היוביקוויטינציה, אחראי על חיבור היוביקוויטין לחלבון המטרה באחת משתי דרכים - ring או hect
hect
דרך פעולה של E3 בה היוביקוויטין נקשר קוולנטית ל e3 על ידי e2 ואז e3 מחבר קוולנטית לחלבון המטרה. יש לו אונה (lobe) בעלת יכולת תנועה.
ring
דרך פעולה של e3 בה גם האנזים השני e2 וגם חלבון המטרה מתיישבים על e3 שמצמיד אותם זה לזה עד שe2 מעביר קוולנטית את היוביקוויטין לחלבון המטרה.
בעל שני אתרי קישור אם כך.
לאן נעשה החיבור הקוולנטי של היוביקוויטין לחלבון המטרה?
באמצעות חנקן על החומצה האמינית ליזין או על הקצה הטרמינלי.
scaffold protein
שם נוסף לחלבון e3 שעושה ring
multimono Ub
חיבור של יוביקוויטינים בודדים לחלבון במקומות שונים על החלבון.
תפקיד חיבור יחיד של יוביקוויטין לחלבון
לא להעביר לפרוטאוזום אלא לשנות את הפונקציונליות או המבנה של החלבון
איזו שרשרת של יוביקוויטין תביא לפירוק בפרוטאוזום?
של ארבעה ויותר, שמחוברים בליזין בעמדה 48 או 11. (וגם 29/27?)
למה יש מגוון של שרשראות poly ub?
כי לכל יוביקוויטין יש שבעה ליזינים שכל אחד הוא אפשרות לחבר יוביקוויטין נוסף.
כמו כן אפשר לעשות הסתעפויות.
ubiquitin hydrolase
אנזים המוריד יוביקוויטין מחלבון מטרה.
גם בשביל לבטל פירוק וגם בשביל למחזר יוביקוויטינים לפני הכניסה לפרוטאוזום
האנזימים האחראיים על שיווי משקל של יוביקוויטינציה
ub e3 ligase & ub hydrolase
מרכיבי המברנה הביולוגית
פוספו ליפידים וחלבונים ממברנליים. ליפיד נוסף - כולסטרול
מולקולה אמפיפטית היא?
מולקולה בעלת חלק פולרי וחלק לא פולרי. הפולרי הוא הידרופילי והלא פולרי הוא הידרופובי
מרכיבי הפוספו-ליפיד
קבוצת פוספט (טעונה חשמלית, הידרופילית) שמחוברת באמצעות גליצרול לשתי שרשראות של חומצות שומן ארוכות (שרשראות פחמנים, הידרופוביות). ניתן להוסיף לפוספט ״קישוט״ כמו קבוצה אמינית או סוכר.
ההבדל בין חומצת שומן רוויה ללא רוויה
חומצת שומן רוויה היא רוויה במימנים. לכל פחמן שניוני בשרשרת מחוברים שני מימנים והשרשרת ישרה.
חומצה לא רוויה, חסר בה מימן שגורם לקשר כפול בין שני פחמנים ולחומצה ״להתעקם״.
כמו כן, חומצה לא רוויה תהיה בעלת טמפ׳ התכה נמוכה יותר.
self assembly
בהינתן אנרגיה במערכת, המולקולות ירכיבו את עצמן ויסתדרו בדרך מסוימת מועדפת.
מיצלה - micelle
ממברנה חד שכבתית, כדור, שנוצר מליפידים בעלי ראש פולרי רחב וזנב לא פולרי קצר.
צורה מרחבית של פוספו ליפיד
הראש ההידרופילי לא רחב הרבה יותר מהזנב.
ליפוזום
מבנה מלאכותי של ממברנה על ידי הכנסת פוספוליפידים למים.
פלואידיות הממברנה הביולוגית
תנועה של הפוספוליפידים בתוך הממברנה בשני מימדים - לטראלי (ימינה-שמאלה) וסיבוב.
תנועה של ״פליפ-פלופ״ (למעלה-למטה) כמעט לא מתרחשת.
מה נותן מגוון לפוספוליפידים?
קישוט על קבוצת הפוספט, אורך זנב חומצות השומן, חומצה רוויה או לא רוויה.
הבדל בפוספוליפידים בין יצור שחי בסביבה קרה ליצור שחי בסביבה חמה?
בסביבה קרה מאוד, הפוספוליפידים יכילו חומצות שומן קצרות ולא רוויות (בשביל נזילות בטמפ׳ נמוכות).
בסביבה מאור חמד, הפוספוליפידים יכילו חומצות שומן ארוכות ורוויות (בשביל יציבות בטמפ׳ גבוהות)
גליקוליפיד
פוספוליפיד כאשר מחובר סוכר לקבוצת הפוספט.
integral transmembrane proteins
חלבונים שחוצים את הממברנה מצד לצד
attached/anchored proteins
חלבונים שלא חוציםא ת הממברנה אלא מעוגנים בה.
דרכים של חלבון להיצמד לממברנה
על ידי תכונות של חומצות האמינו המרכיבות את החלבון (הידרופוביות לדוגמא) או מודיפיקציה אחר תרגומית.
מה ניתן ללמוד מגרף הידרופוביות או הידרופיליות של חומצות אמינו בחלבון?
לחזות חציה של ממברנה ואת כמות החציות
איך ניצור תעלת יונים בממברנה?
נחצה את הממברנה מספר פעמים ונסדר את האלפא הליקסים או הבטא-שיטס במעגל. החלק החיצוני, הפונה לממברנה, צריך להיות מאוד הידרופובי. החלק הפנימי צריך להיות יותר הידרופילי כדי לאפשר מעבר יונים.
tight junctions
לוחצים את הממברנה ולא מאפשרים מעבר של חלבונים ממברנליים לאיזור אחר בממברנה.כך ניתן למדר יכולות ממברנליות לאיזורים שונים בממברנה.
מאפיינים שקובעים מעבר בממברנה
הידרופוביות עדיפה על הידרופיליות.
קטן עדיף על גדול.
מפל אלקטרו-כימי עדיף על מפל כימי (ריכוזים) עדיף על מפל חשמלי.
טרנספורטר
מעבר פאסיבי, עם המפל האלקטרוכימי. דורש אפיניות משתנית למולקולה אותה מעבירים.
הבדל בין מעבר פאסיבי על ידי טרנספורטר לבין מעבר פסיבי של דיפוזיה
דיפוזיה תעלה לינארית עם הריכוז של החומר ומפל הריכוזים, טרנספורטר יהיה מהיר יותר בהתחלה מדיפוזיה אך מגיע לסטורציה עקב כמות סופית של טרנספורטרים.
מקורות אנרגיה למשאבה
משאבה היא טרנספורטר אקטיבי, נגד מפל הריכוזים:
- אנרגיה סולרית ביצורים פוטוסינתתיים
- ATP
- ניוד מצומד - לא צורך ATP. הצמדה של מעבר של חומר עם מפל הריכוזים (תהליך המספק אנרגיה) למעבר של חומר כנגד המפל. שני סוגים של ניוד מצומד - אנטיפורט וסימפורט.
אנטיפורט
ניוד מצומד בו שני החומרים מתחילים בשני צדדים שונים של הטרנספורטר, ולשניהם אותו מפל.
הכיוון של החומר שעובר עם מפל הריכוזים הפוך לכיוון של החומר שעובר נגד מפל הריכוזים.
סימפורט
ניוד מצומד בו שני החומרים מתחילים באותו צד של הטרנספורטר, לכל אחד מפל לכיוון אחר.
הכיוון של החומר שעובר עם מפל הריכוזים והכיוון של החומר שעובר נגד מפל הריכוזים - זהים.
מה גורם לפוטנציאל הממברנה
יוני אשלגן חיוביים עוזבים את התא בלי הפסקה בגלל המפל הכימי ויוצרים ״קו רקיע״ שלילי בתוך התא צמוד לממברנה וחיובי בחוץ, למרות שסך המטען בפנים ובחוץ הוא ניטרלי.
פרוטופילמנט
מבנה ביניים במיקרוטובולים ובסיבי ביניים שממנו מורכב הפילמנט הסופי.
מקנה לפילמנט הסופי כח ועמידות, מגוון, ומחזק את הריאקטיביות בקצוות לעומת באמצע
נוקלאציה (גרעון)
מאפיין מיקרוטובולין ואקטין.
שלב התחלתי ביצירת הפילמנט בו יחידות הבסיס מתאגדות ועושת אולגיומריזציה (חבורות קטנות). שלב איטי קובע מהירות בתהליך, ומתרחש באופן טבעי - self assembly.
מבנה המיקרוטובולים
מורכב משני חלבונים - אלפא טובולין ובטא טובולין, מתחברים אחד לשני לדימר (הטרודימר א סימטרי). הדימרים מתחברים יחד ליצירת פרוטופילמנט. נוצר סיב א-סימטרי בעל קצה פלוס בו תתרחש יותר בניה של הסיב, וקצה מינוס בו יתרחש יותר פירוק.
משתמש במולקולות GTP בשביל האנרגיה.
13 פרוטופילמנטים כאלה המסודרים במעגל יוצרים את המיקרוטובולים.
מבנה סיבי האקטין
מורכבים מחלבון האקטין, בעל מבנה א סימטרי. משתמש בATP ליצירת סיב על ידי חיבור זוויתי של אקטינים אחד לשני כך שהסיב מקבל עובי מסוים, וקצה פלוס עם קצה מינוס.
בניית המיקרוטובוילם מבחינה אנרגטית
דימרים מתחברים זה לזה על ידי GTP, שלאחר זמן מה עובר הידרוליזה נהיה GDP. כשהGTP הופך לGDP הסיב ״מתעקם״ ומאבד מהחוזק, ואם לא יוסיפו דימר חדש עם GTP שישמור על יציבות, תהיה דה-פולימריזציה והסיב יתפרק.
dynamic instability
סיב המיקרוטובול נבנה ומתפרק כל הזמן, מה שנראה כחוסר יציבות, אבל הקצה נשאר יציב.
קטסטרופה
פירוק מהיר של מיקרוטובולים.
מתרחש אם חלבונים רגולטוריים מורידים את הקצה הGTP, או אם תהיה ירידה משמעותית באבני הבניין החופשיות.
treadmilling
פלמור בצד אחד ודה-פלמור בצד שני, נראה כאילו הסיב ״הולך״
מבנה סיבי ביניים (intermediate)
אבן הבניין היא משפחה של חלבונים בצורת מקל ולא בצורת כדור. שני מקלות מתלפפים ליצירת דימר, שמתחבר לטטרמר ואז לאוקטמר. השמיניות מתחברות ליצירת שרשרת.
אין אתר קישור למטבע אנרגיה אלא מדובר באינטרקציות חלבון-חלבון.
פולריות סיבי הביניים
לא ברורה, נתפסים כלא פולריים
דוגמאות לסיבי ביניים
למינים בגרעין, קרטין, נוירופילמנטים, גליה פילמנטים.
נוקלאציה של מיקרוטובולים
מרכז ממנו יוצאים הסיבים, מכיל גאמא טובולין. זה הצנטרוזום של חלוקת התא, והוא מתאפיין בחיפוש אחר האמצע הגיאוגרפי של התא
נוקלאציה של אקטין
מורכב מקומפלקס של ARP2 ו ARP3 (actin related protein).
מאפשר ליצור רשת של סיבים.
filopodium
סיבי אקטין מקבילים וצפופים שעושים ״הנצות״ מהתא.
cell cortex (actin)
רשת של סיבי אקטין שנותנת יציבות למבנה של התא
microvillus
הנצה של סיבי אקטין בתאי אפיטל כדי להגדיל את שטח הפנים
crosslinking proteins
חלבונים המאפשרים עיגון של סיבים שונים זה עם זה.
kinesin 13
משרה חוסר יציבות על מיקרוטובולים.
catastrophe factor
MAP
מקנה יציבות למיקרוטובולים
חלבוני מוטור
חלבונים שנעים על הסיבים. בנויים משלושה חלקים - רגליים, ראש וזנב. אין כאלה לסיבי ביניים
Myosin
סוג של חלבון מוטור לסיב האקטין. מורכב משני חלבונים קצרים light chain ושני חלבונים ארוכים heavy chain.
Kinesin
חלבון מוטור למיקרוטובולים שנע ממרכז התא לפריפריה.
כל צעד דורש ATP אחד.
Dynein
חלבון מוטור למיקרוטובולים שנע מהפריפריה למרכז התא
anterograde
תנועה מהמרכז לפריפריה
retrograde
תנועה מהפריפריה למרכז
אופן הנעת חומרים על המיקרוטובול
על חלבון המוטור (דינאין או קינזין) יש ״צלחת עגינה״ המורכבת ממעט סיבי אקטין, עליה שמים את הוזיקולה שרוצים לשנע. הצלחת מתחברת באינטרקציות חלבון-חלבון לחלבון המוטור, שיתחבר לסיב של המיקרוטובול.
חלוקת התא מבחינת סיבי מבנה
הצנטרוזום מתחלק ונמצא משני צידי הגרעין, מהם יוצאים מיקרוטובולים שמושכים את הכרומוזומים.באמצע, הטבעת האקטו-מיוזינית, סיבי אקטין שמתקרבים זה לזה על ידי מיוזין עד שהתא יחצה.
תוצרי הגליקוליזה
מכל גלוקוז - 2 ATP, שני פירובט ו2 NADH
כמות האנרגיה בנשימה אירובית תאית
36 ATP מגלוקוז אחד
מקור האנרגיה המרכזי שלנו
פחמן
מעגל קרבס
יוצר מפירובט אלקטרונים מעורערים מבחינה אנרגטית ונשאי אלקטרונים. משחרר פחמן דו חמצני.
ATP synthase
משאבה דו כיוונית, שבמיטוכונדריה עובדת רק בכיוון אחד - פותח פתח למעבר של פרוטונים עם מפל הריכוזים ושימוש באנרגיה להמרת ADP לATP
תהליך הפקת האנרגיה במיטוכונדריה
NADH + O2 + H+ –> Nad+ + H20
ADP + P –> ATP
פיטר מישל
פיצח את מנגנון הפקת האנרגיה
יחסי NADH:ATP
1:2.5
יחסי NADH:e-
1:2
NADH dehydrogenase complex
הקומפלקס הראשון בשרשרת מעבר האלקטרונים במיטוכונדריה, אחרי שהאלקטרון יצא מהNADH. מעביר את האלקטרון ל ubiquinone. כשהאלקטרון עובר בקומפלקס, פרוטון אחד עובר מהמטירקס המיטוכונדריאלי (בתוך הממברנה הפנימית) למרווח הבין ממברנלי (בין הממברנה הפנימית לחיצונית של המיטוכונדריה).
ubiquinone
מעביר את האלקטרון המעורער מהקומפלס הראשון (NADH dehydrogynase complex) לקומפלקס השני (cytochrome b-c1 complex)
cytochrome b-c1
הקומפלקס השני בשרשרת העברת האלקטרונים במיטוכונדריה. האלקטרון מגיע מהubiquinone ויוצא בתוך הcytochrome c. כשהאלקטרון עובר בקומפלקס יוצא פרוטון אחד מהמטריקס המיטוכונדריאלי (בתוך הממברנה הפנימית) למרווח הבין ממברנלי של המיטוכונדריה (בין הממברנה הפנימית לחיצונית).
cytochrome c
נשא שלוקח את האלקטרון בשרשרת העברת האלקטרונים במיטוכונדריה מהקומפלקס השני (cytochrome b-c1) לקומפלקס השלישי (cytochrome oxidase ccomplex)
cytochrome oxidase complex
הקומפלקס השלישי בשרשרת העברת האלקטרונים, בנוכחות חמצן. כשהאלקטרון עובר בקומפלקס יוצא פרוטון אחד מהמטריקס המיטוכונדריאלי (בתוך הממברנה הפנימית) למרווח הבין ממברנלי של המיטוכונדריה (בין הממברנה הפנימית והחיצונית). פולט מים.
למה חושבים שהמיטוכונדריה היא פרוקריוט קדום?
-DNA מעגלי
-DNA ללא אינטרונים
-תרגום הנוקלאוטידים לחומצות אמינו זהה לשל פרוקריוטים
-שכיחות הקודונים ברצף, ולכן גם שכיחות הtRNA
-פלזמידים (יותר מעותק אחד של DNA במיטוכונדריה)
-יכולת עצמאית של גדילה והכפלה, בלי קשר לחלוקת התא
איחוי של המיטוכונדריה
המיטוכונדריה יכולה לאחות עותקים של עצמה ליצירת פחות מיטוכונדריות יותר גדולות
מה האינטרס ליצור כמות גדולה של מיטוכונדריה בתא?
כשהתא מתחלק יהיה יותר סיכוי שתהיה מיטוכונדריה אחת לפחות בכל צד.
קידוד גנים מיטוכונדריאליים
נמצא רובו בגרעין, רק 13 גנים מקודדים בתוך המיטוכונדריה, שכולם חיוניים לשרשרת מעבר האלקטרונים. הסיבה להעברת הגנים לגרעין היא שיש שם פחות מוטציות.
כניסת הפירובט והזרחן למיטוכונדריה
ניוד מצומד - באמצעות כניסת פרוטונים למטריקס המיטוכונדריאלי בעקבות מפל הריכוזים
budding
במעבר על ידי וזיקולות - הנצה של המדור הנותן
תהליך העברת חומרים על ידי וזיקולות ממדור אחד לאחר
הנצה (budding), התנתקות, הגעה למדור היעד, איחוי
ER
בנק הממברות של התא, מסתעך מהגרעין, מחולק לrough er ולsmooth er. מספק סידן לתא.
rough ER
מכיל ליפוזומים ובו מתרחש סנתוז חלבונים. שם גם בקרת הקיפול על החלבונים והשמדת חלבונים שלא התקפלו כראוי.
smooth ER
מסנתז ליפידים ווזיקולות
גולג׳י
תחנת ממסר הבנויה מציסטרנות, שם מתרחש מיון הויזקולות ושליחתן ליעדיהן.
cis golgi network - הציסטרנות הקרובות לER
trans golgi network - הציסטרנות מהן יוצאות הוזיקולות.
בגולג׳י מסונתזים סוכרים (תחילת הצלולוז בתאי צמח).
בגולג׳י הוזיקולות והחלבונים מקבלים סימוני סוכרים.
גליקוזילציה
סימון החלבונים באמצעות קבוצות סוכר. מודיפיקציה אחר תרגומית.
אחת המטרות היא להגן על החלבון מחוץ לתא במקרה הצורך.
coating
ציפוי הוזיקולות אחרי הממברנות, במטרה לספק שלד חיצוני ולסמן את היעד של הוזיקולה ולעזור לה להגיע ליעד.
COP2
coating שמסמל מעבר וזיקולה מהER לגולג׳י
COP1
coating שמסמל תנועה רטרוגרדית - מפריפריית התא למרכז.
Calthrin
coating שמשמש וזיקולות של אנדוציטוזה. הקלתרין מחכה על פנים הממברנה, וכשמצטבר החומר הרצוי בצידה השני, הקלתרין מקמר את הממברנה פנימה ונוצרת וזיקולה. התהליך מתרחש בעזרת רצפטורים.
dynamin
חלבון שעוזר להצמיד שני צידי ממברנה שהונצה פנימה ולחתוך אותה כדי ליצור וזיקולה אנדוציטוזית.
פוספואינוזיטידים
פוספוליפידים בממברנת הוזיקולה המסמנים את היעד של הוזיקולה. מתאפשר גיוון שלהם גם בין איזורים שונים בוזיקולה.
דרכי התנועה בגולג׳י
- וזיקולות שעוברות בין ציסטרנות שונות מהציס לטרנס
- cisternal maturation - החומר מתאחה עם הגולג׳י
v-SNARE
חלבוני עזר שיוצאים מהוזיקולה ועוזרים לה להגיע ליעד. נמשכים לt-SNARE שביעד.
t-SNARE
חלבוני עזר שיוצאים מהממברנה של יעד הוזיקולה ועוזרים לה להגיע אליו. נמשכים לv-SNARE שעל הוזיקולה.
תהליך ההיצמדות של וירוס האיידס
עושה תהליך הצמדה של SNARE עם תאים במערכת החיסון.
פינוציטוזה
הנצת הממברנה פנימה לקבלת וזיקולה עם כל החומרים שהיו לצידה בצד החיצוני.
טרנסציטוזה
הכנסה של חומר מצד אחד של התא והעברה לצד השני.
אקסוציטוזה
פליטה מחוץ לתא של חומר הנמצא בוזיקולה כאשר הוזיקולה מתאחה עם הממברנה החיצונית.
חשיבות הוזיקולות בציטוקינזה
ציטוקינזה - חלוקת התא.
כשהתא מתפצל לשניים, עולה יחס שטח הפנים לנפח, ולכן יש צורך דחוף בהרבה ממברנות שמגיעות מתהליך אקסוציטוזה. נחזור לשיווי משקל על ידי תהליך הפוך לאחר מכן (אנדוציטוזה).
TOM complex
מעביר חלבונים למרווח הבין ממברנלי של המיטוכונדריה
TIM complex
מעביר חלבונים מהמרווח הבין ממברנלי למטריקס המיטוכונדריאלי
signals peptides
חלק פפטידי בחלבון שנמשך לתעלות בין ממברנליות. לרוב הוא יחתך אחרי שהחלבון מגיע למדור הרצוי. אם לא נקבל חלבון ממברנלי.