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MMD 1043 Examen 1 _ Alex > Purines, pyrimidines et hème > Flashcards

Purines, pyrimidines et hème Flashcards

1
Q

Quelles sont les deux sources principales d’apport de pyrimidines et du purines ?

A
  • Synthèse de novo à partir d’acides aminés (glutamine, glycine, aspartate)
  • Voie de sauvetage : réutilisation des pyrimidines et des purines fournies par la diète ou le catabolisme des acides nucléiques
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Q

Quelles sont les bases inclues dans la famille des purines ?

A
  • Adénine (A)
  • Guanine (G)
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Q

Quelles sont les bases inclues dans la famille des pyrimidines ?

A
  • Thymine (T)
  • Cytosine (C)
  • Uracil (U)
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4
Q

À quel endroit sont dégradés les acides nucléiques d’origine alimentaire ? Comment ?

A
  • Acides nucléiques sont dégradés dans l’intestin par les nucléases et les nucléotidases d’origine pancréatique
  • Les mononucléotides ainsi formés sont dégradés en nucléosides et en bases libres dans la cellule intestinale
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Q

Quelles sont les deux fonctions des pyrimidines ?

A
  • Blocs structuraux de l’ADN et de l’ARN
  • Leurs dérivés sont des intermédiaires dans plusieurs réactions de synthèse
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6
Q

Quel produit du catabolisme des pyrimidines est toxique pour l’individu ? Comment est-il métabolisé ?

A

Les ions ammonium sont très toxiques, mais sont complétement métabolisés via le cycle de l’urée (dans le foie)

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7
Q

Quels sont les produits du catabolisme des pyrimidines ? Sont-ils solubles ?

A
  • Bêta-alanine
  • Ammoniaque (NH3)
  • CO2
  • Acetyl coA et succinyl coA (cycle de Krebs)

Tous des produits solubles

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8
Q

Est-ce que la voie de sauvetage des pyrimidines est faible ou élevée ?

A

Pour les pyrimidines, la voie de sauvetage (réutilisation des nucléosides intracellulaire) est faible, donc la synthèse de novo est plus grande

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9
Q

Vrai ou faux ? Le catabolisme des pyrimidines génère une grande quantité d’énergie

A

Faux, catabolisme des pyrimides ne génère pas de quantité significative d’énergie

dans le fond aucun des 2 génère de l’énergie

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10
Q

Quelles sont les fonctions des purines ?

A

Composantes de :
- Cofacteurs (NAD+, FAD+, CoA)
- Composés énergétiques (ATP, AMP)
- Facteurs de régulation (ADP, ATP)
- Neurotransmetteurs (cGMP)
- Signaleurs (protéine G, GTP, cAMP)
- Blocs structuraux de l’ADN et ARN

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11
Q

Quelles sont les 2 facon d’Acquérir des purines

A
  1. de novoo
  2. voie de sauvetage
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12
Q

Où se fait la synthèse de novo des purines ?

A

Dans les hépatocytes à part d’aa
dans le fooie
coue cher à produire novoo

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13
Q

Qu’est ce que la voie de sauvetage permet poru les purine?

A
  • réutilisation des ourine d’orgine alimentaire (quantité pas bcp) et de l’Adénosine obtenue dans le turn over des acide nucléique dans les tissus.
  • Elle coute cher à produire novoo, bien de les recycler.
  • Les purines d’origine alimentaire ne sont pas utilisées de façon significative. Elles sont dégradées en acide urique par l’enzyme xanthine oxydase dans les cellules intestinales. L’acide urique est ensuite absorbé dans le sang et excrété dans l’urine. Peu de purines alimentaires sont directement utilisées par le corps.
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14
Q

Comment se produit le catabolisme des purines.

Quels sont les produits du catabolisme des purines? Sont-ils solubles ?

A
  1. Dégradation de la nucléotide AMP et GMP (enlève groupe phosphate et ribose, libération aa)
  2. formation produits soluble

Le catabolisme des purines donne l’hypoxanthine et la xanthine, deux composés solubles. Or, la xanthine oxidase transforme la xanthine en acide urique, qui lui est insoluble (tranforme aussi l’hypoxanthine en xanthine)

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15
Q

Comment se nomme la condition clinique associée à la cristallisation de l’urate de sodium a/n articulaire ?

A

La goutte

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16
Q

Décrire la physiopathologie de la goutte

A
  • Concentrations plasmatiques d’acide urique dépassent sa solubilité ; il se cristallise donc et se dépose dans les articulations
  • Cristaux d’urate de sodium dans l’articulation induit une réponse inflammatoire sévère (arthrite aigue)
  • Touche habituellement une seule articulation (souvent MTP hallux)
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17
Q

Comment peut-on poser un diagnostic de goutte ?

A

Diagnostic définitif doit se faire par prélévement de liquide synovial puis analyse au microscope pour démontrer la présence de cristaux d’acide urique

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18
Q

Comment traite-t-on la goutte (nom du médicament + son effet) ?

A

L’allopurinol est utilisé, médicament qui inhibe la xanthine oxidase

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19
Q

De quoi sont composés les porphyrines ?

A

Molécules cycliques formées de 4 anneaux pyrrole

20
Q

De quoi est composé la protoporphyrine ?

A

Plusieurs porphyrines liés ensemble

21
Q

De quoi est composé l’hème ?

A

Anneau de protoporphyrine + atome de fer central

on apelle l’hème aussi ferroprotoporphyrine IX

22
Q

Que signifie “groupe prosthétique” ?

A

L’hème est un groupe prosthétique.

Un groupe prostétique est une partie d’une protéine qui n’est pas protéique

23
Q

L’hème est un groupe prosthétique. Nomme les Dans quelles protéines peut-on retrouver l’hème ?

A
  • Hémoglobine
  • Myoglobine
  • Cytochrome P450
  • Enzymes
24
Q

À quoi sert l’hème dans une protéine ?

A

Confère des fonctions de réduction/oxidation et de transfert d’électrons.

Exemple: hème de l’hémoglobine lui confère la capacité de se lier de façon réversible à l’oxygène permettant au GR de le distribuer.

25
Q

À quel(s) endroi(s) est synthétisée l’hème ?

A
  • 85% de l’hème est produite par les cellules érythroides (futurs GR) de la moelle osseuse pour ensuite être incorporer dans l’hémoglobine
  • 15% est produite par les hépatocytes où l’hème est utilisé pour la synthèse de cytochrome P450 et enzymes
26
Q

Est-ce que la synthèse de l’hème a lieu dans la mitochondrie ou dans le cytosol ?

A

Les deux !
- La première + 3 dernières réactions dans les mitochondries
- Les 4 autres réactions dans le cytosol

27
Q

Vrai ou faux ? Les globules rouges peuvent produire une petite quantité d’hème

A

Faux, la production de l’hème nécessite des mitochondries ; le GR n’en a pas

28
Q

Quelle enzyme est responsable du contrôle de la synthèse de l’hème ?

A

ALA synthase ; son activité est inhibée par des concentrations élevées d’hème

29
Q

Vrai ou faux ? Les porphyries sont causées par une déficience complète d’une des enzymes de la synthèse de l’hème

A

Faux, causé par une déficience partielle. En effet, si la déficience était complète, alors l’hème ne pourrait pas être produit = pas compatible avec la vie

30
Q

Par quoi sont causées les porphyries ?

A

Affections génétiques dues à des mutations des gènes codant les enzymes qui interviennent dans la biosynthèse de l’hème et donc une diminution de la synthèse de l’hémoglobine.

31
Q

Quels sont les symptômes d’une porphyrie ?

A
  • Attaque de douleurs abdominales
  • Confusion, psychose
  • Anémiques = teint pâles
  • Photosensibilité
32
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine ?

A

4 chaines de protéines qui contiennent un groupe hème et on se souvient que l’hème contient un atome de fer

33
Q

À quoi sert l’hémoglobine ?

A

Responsable du transport de l’oxygène dans le corps

34
Q

Comment l’O2 arrive-t-il à se lier à l’hémoglobine ?

A

Grâce aux atomes de fer de l’hème (4), qui peut se lier de façon réversible à une molécule d’oxygène

35
Q

Pourquoi le sang artériel est rouge vif alors que le sang veineux est rouge foncé ?

A

La présence du fer de l’hème (fait partie de l’hémoglobine) donne la couleur rouge du sang
- Le sang lié à l’oxygène est rouge vif (artériel): sang passe dans les poumons, l’hème se lie à l’oxygène, le sang est rouge vif, il passe dans l’Artère.
- Le sang pauvre en oxygène est rouge foncé (veineux): quand l’hémoglobine du sang a livré son oxygène aux tissus, le sans devient rouge foncé.

36
Q

Pourquoi les veines paraissent bleu sur la peau ?
Probablement pas à l’examen, mais fun fact ngl

A

La peau absorbe une portion de la lumière et le bleu diffuse plus facilement que le rouge

37
Q

85% de l’hème à dégrader provient de ?

Quelle est la durée de vie d’une globule rouge ?

A

provient des érythrocyte cad GR

90-120 jours

38
Q

Où sont dégradés les globules rouges au terme de leur vie ?

A

Dégradés par les macrophages
1. Rate principalement
2. Foie
3. système réticuloendothélial

39
Q

Quels sont les produits du catabolisme de l’hémoglobine ?

A

Globine (portion protéique) et hème
- La globine est catabolisée en acides aminés (aa seront utilisé pour la biosynthèse des protéine ou transformé)
- Hème, qui libère son fer.(voir prochaines flashcards)

40
Q

Qu’advient-il avec le fer de l’hème suite au catabolisme de l’hémoglobine ?

A

La transferrine le redistribue aux sites tissulaires pour sa réutilisation

L’hème (sans fer) est transformé en biliverdine (pigment bleu-vert), puis en bilirubine (pigment jaune-orangé), qui sera éliminée par le foie.

Donc le fer est recyclé
L’hème sera éventuellement dégrade

41
Q

Quelle est la pigmentation de la bilirubine ?

A

Pigment jaune-orangé

42
Q

Décrire comment la bilirubine non-conjugée devient de la bilirubine conjugée

A

1. Formation et transport de la bilirubine :
La bilirubine (un déchet issu de l’hème) est d’abord attachée à une protéine, l’albumine, pour être transportée dans le sang jusqu’au foie.

1. Conjugaison dans le foie :
Dans le foie, la bilirubine est modifiée (on y ajoute des acides glucuroniques) pour devenir soluble dans l’eau. C’est la bilirubine “conjuguée”

43
Q

Décrire la catabolisme de la bilirubine conjugée

A
  • Bilirubine conjugée est envoyé dans la bile, stockée dans la vésicule billaire, puis excrété dans l’intestin après un repas
  • Elle se retrouve dans le côlon, où elle est digérée par des bactéries pour former l’urobilinogène (pas de couleur)
  • La plus grande portion de l’urobilinogène est oxidée par les bactéries intestinales et devient la stercobiline = pigment brun (selles)
  • Une petite portion de l’urobilinogène est réasorbée vers le sang et retourne vers le foie, mais une PETITE portion se rendra au rein par voie sanguine. Le rein la transformera en urobiline = pigment jaune (urine)
44
Q

Implication clinique : expliquer la physiopathologie de la jaunisse (ictère)

A
  1. Bilirubine normale :
    * Produite lors de la dégradation des globules rouges.
    * Conjuguée par le foie, puis éliminée via la bile, les selles et l’urine.
  2. Ictère (jaunisse) :
    * Causé par une accumulation de bilirubine dans le sang (hyperbilirubinémie).
    * Se produit en cas de destruction excessive de globules rouges ou d’insuffisance du foie.
  3. Signes cliniques :
    * Peau, yeux, et muqueuses deviennent jaunes.
    * Urine plus orangée.
    * Selles plus foncées.
45
Q

Décrire les différents stades d’un hématome et expliquer pourquoi ils paraissent alors de cette couleur

A

Lors d’un traumatisme, les globules rouges contenant de l’hémoglobine s’accumulent dans les tissus, créant l’hématome.

  • Jour 0 : apparence rouge car présence de sang oxygéné
  • Jour 1-2 : bleu/mauve/noir, car présence de sang désoxygéné
  • Jour 5-10 : vert-jaune car l’hème est métabolisée en biliverdine et bilirubine
  • Jour 10-14 : teinte brune à cause de l’hémosidérine
46
Q

Quelle est la pigmentation de la biliverdine ?

A

Pigment bleu-vert

47
Q

Qu’advient-il de l’hème une fois qu’il a perdu son fer (par transferrine) ?

A
  1. L’hème devient protoporphyrine IX.
    1. Cette structure est cassée dans le système réticulo-endothélial.
    2. Cela forme de la biliverdine.
    3. La biliverdine est ensuite transformée en bilirubine.

MMD 1043 Examen 1 _ Alex (10 decks)

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