Module 5 Flashcards

1
Q

Quel est le rôle de la régulation métabolique?

A

Permettre à la cellule d’effectuer simultanément tous ces processus métaboliques interdépendants en obtenant chaque produit dans la quantité et au moment désirée.

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2
Q

Quel est la différence entre homéostasie et équilibre?

A

L’homéostasie est l’état dans lequel les cellules sont. Dans cette état, les concentrations des métabolites et des autres molécules dans la cellule sont gardé dans des concentration optimale. Des réactions se produisent dans la cellule pour maintenir cet état stationnaire. L’équilibre se produit lorsqu’aucune réaction chimique n’est produit et cet état se traduit par la mort de la cellule.

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3
Q

Comment peut-être régulé la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme?

A

En modifiant la quantité d’enzyme dans le milieu ou en modifiant l’activité catalytique de chacune des molécules d’enzyme.

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4
Q

Que contôle l’allostérie?

A

L’activité des enzymes

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5
Q

Quels sont les molécules qui influence le contrôle allostérique?

A

Principalement des petites molécules

  • Substrat du sentier
  • Produit du sentier
  • Métabolite clé
  • Cofacteur
  • Seconds messagers
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6
Q

Qu’est-ce qui déclenche le contrôle?

A

La variation de concentration d’une molécule.

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7
Q

Quels sont les signaux extracellulaires possible?

A
  • Hormone
  • Neurotransmetteur
  • Facteurs de croissance
  • Cytokines
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8
Q

Quels sont les trois principales hormones dans la régulation du glucose?

A
  • Épinéphrine
  • Insuline
  • Glucagon
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9
Q

À quel moment l’insuline est-elle sécrété

A

Taux du glucose dans le sang +++

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10
Q

Quel réaction déclenche l’insuline?

A

Elle permet aux cellules hépatiques, musculaire et adipeuse de capter le glucose et de l’entreposer sous forme de glycogène dans le foie et les muscles et sous forme de triaglycéride dans les cellules adipeuses et le foie.

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11
Q

Quelle est l’hormone secrété lorsque les concentrations de glucose sanguins sont faibles?

A

Glucagon

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12
Q

Quels sont les deux sentiers touchés par le glucagon?

A

Gluconéogénèse

Dégradation du glycogène

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13
Q

Où le Glucagon n’a t’il pas d’impact?

A

Dans les muscles

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14
Q

Quel est la fonction de l’éphinéphrine?

A

Elle permet aux cellules d’utiliser toute leur réserves d’énergies pour faire face à des situations de vie ou de mort.

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15
Q

L’éphinéphrine agit a quels niveaux?

A

Muscle
Cellules adipeuse
Foie

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16
Q

Que fait l’épinéphrine?

A

Elle active la libération du glucose à partir du glycogène, elle stimule la glycolyse pou l’ATP, elle mobilise les acides gras comme source d’énergie, stimule le glucagon et inhibe l’insuline.

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17
Q

Qu’est-ce qui permet de modifier la quantité d’enzyme présentes dans un milieu?

A

La vitesse de synthèse qui peut être modulée

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18
Q

Comment est modulé la vitesse de synthèse des enzyme?

A

Des facteurs de transcription, une fois activé, se lient aux éléments réponses qui sont situés près des promoteurs de gènes. Les éléments réponses sont capables contrôler leur expression.

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19
Q

Comment les facteurs de transcriptions sont activés?

A
  • Phosphorilation/ Déphosphorilation

- Liaison a un ligand spécifique

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20
Q

Vrai ou faux, les gènes codant pour les enzymes d’un même sentier possède le même élément réponse reconnu par le même facteur de transcription

A

Vrai

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21
Q

La réponse au du contrôle génique est-elle lente ou rapide?

A

Lente

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22
Q

Vrai ou faux, l’augmentation de la transcription est toujours proportionnel à l’augmentation du nombre d’enzyme produit.

A

Faux, les enzymes ont une durée de vie limité, puisqu’elles sont sensible à la dégradation.

23
Q

Qu’est-ce que la cellule peut réguler en plus du nombre de molécule?

A
  • La concentration du ou des S
  • La présence d’effecteur sont allostérique
  • Des modifications covalentes
  • Liaison une protéine de régulation
24
Q

Qu’est-ce qui est régulé lorsque l’on séquestre l’enzyme de sont substrat?

A

L’activité de l’enzyme

25
Q

Pour les enzymes suivant la cinétique de type Michaelis-Menton, à quel moment la vitesse atteint-elle la moitié de la vitesse maximale?

A

Lorsque la vitesse est égale la Km

26
Q

Qu’est ce que Km?

A

C’est la concentration de substrat lorsque la vitesse est à la moitié de la vitesse maximale

27
Q

Comment la concentration de substrat se situe par rapport à la Km?

A

Souvent similaire ou plus faible

28
Q

Si la concentration des cofacteurs est beaucoup plus élevé que la Km, est-ce que la concentration de cofacteurs est un facteur limitant?

A

Non

29
Q

Que permettes les effecteurs allostériques?

A

Ils permettent de modifier l’activité des enzymes.

30
Q

Pour un enzyme allostérique, comment appel-t-on la constance qui exprime la concentration en substrat à la moitié de sa vitesse maximal?

A

K0,5

31
Q

Quels sont les deux conformations que prennent les enzymes allostérique?

A

T : inactif

R : actif

32
Q

Sous quel forme existe les enzymes allostérique?

A

Équilibre entre forme T et forme R

33
Q

Qu’est-ce que les effets homotrophes?

A

Ce sont les effets des substrats sur les enzymes via leur fixation au site actif

34
Q

Quel type d’enzyme est plus sensible au fluctuation de la concentration de son substrat?

A

Allostérique

35
Q

Qu’est-ce que le coefficient de Hill?

A

L’expression de la coopérativité d’un enzyme allostérique.

36
Q

Qu’est-ce que les effets hétérotrophe?

A

Se sont les effets modulateurs sur une enzyme allostérique

37
Q

Que font les activateur d’enzyme allostérique?

A

Ils stabilise la forme R

38
Q

Que font les inhibiteurs d’enzyme allostérique?

A

Il stabilise la forme T

39
Q

Quels sont les effets possibles des effecteurs allostériques?

A

Moduler l’activité des enzymes et modifier leur affinité pour leur substrat

40
Q

Quel est la modification covalente la plus fréquente?

A

Phospho/Déphospho

41
Q

Quel est l’influence de la phosphorylation?

A

Elle peut être positive ou négative, mais elle modifie l’activité de l’enzyme

42
Q

Quel famille d’enzyme catalyse la déphosphorylation?

A

Les phosphoprotéines phophatases

43
Q

Comment son régulé les kinases et la phosphatase?

A

Signal extracellulaire, comme hormone

44
Q

Que fait une kinase?

A

Elle phosphoryle les groupements hydrolyles des chaînes latérales à l’aide de l’ATP

45
Q

Que font les protéines régulatrices?

A

Elle modulent l’activité et la spécificité des enzymes

46
Q

Vrai ou faux, les mécanismes peuvent tous se produire en même temps pour assurer une réponse plus rapide?

A

Vrai

47
Q

Quel-est la différence entre le contrôle et la régulation métabolique?

A

Régulation: sert au maintient de l’homéostasie et affecte une seule enzyme
Contrôle: Effet direct sur le flux à travers tout le sentier

48
Q

À quoi servent les réactions loin l’équilibre dans les sentiers?

A

Ils sont des point de contrôle

49
Q

Comment faire pour voir qu’un réaction est près de l’équilibre?

A

Il faut comparer Q avec K’eq si différe de 10 à 100 la réaction est à l’équilibre

50
Q

Que fait l’AMPK dans la régulation?

A

Elle agit comme médiateur de la régulation allostérique par l’AMP. Une fois activé, elle phosphoryle des enzymes clées et le modulent.

51
Q

Quelles sont les pression sélectives ayant mené à l’évolution des mécanismes de régulation?

A
  1. Maximiser l’efficacité de l’utilisation de carburant en prévenant la fonctionnement simultané des sentiers opposés.
  2. Répartir les métabolites de façon appropriées entre 2 sentiers alternatifs
  3. Utiliser le carburant idéal selon les besoins immédiats de l’organismes
  4. Diminuer le flux d’un sentier lorsque les produits s’accumulents
52
Q

Qu’est-ce que le coefficient de contrôle (C)

A

Il mesure la contribution relative de chaque enzyme au flux d’un sentier entier. Il est situé entre 0 et 1

53
Q

Qu’est-ce que le coefficient d’élasticité (E)

A

Il exprime la réponse d’une enzyme à un changement dans la concentration d’un substrat ou d’un modulateur.

54
Q

Qu’est ce que le coefficient de réponse (R)

A

Il exprime l’impact des facteurs externe sur le flux d’un sentier