Enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’une enzyme ?
-Protéine dont la structure tridimensionnelle est importante
-Se lie spécifiquement au substrat pour accélérer une vitesse de réaction
-Peuvent être soumises à un contrôle
-Peuvent être inhibées
-Essentielles à la digestion et aux fonctions cellulaires
-Outil diagnostique
Expliquer l’importance qu’àQ la structure d’une protéine afin qu’elle soit fonctionnelle.
1) Qu’est-ce qu’une protéine ?
2) Structure dépend de quoi
-Polymère d’acides aminés réliés par des liaisons peptidiques ayant une structure à 3-4 niveaux
-Dépend de la séquence d’acides aminés et du milieu dans lequel baigne la protéine
-La structure tridimensionnelle affecte ainsi la structure tridimensionnelle qui affecte la fonction
-
Décrire le fonctionnement d’une enzyme.
1) Mécanisme d’action d’un biocatalyseur
2) Différence entre une enzyme simple, une holoenzyme et une apoenzyme
3) Qu’est-ce que la vitesse initiale
4) Qu’est-ce que la vitesse maximale
5) Qu’est-ce que le Km
1) Protéine qui augmente la vitesse de réaction en se liant spécifiquement au substrat et qui abaisse l’énergie d’activation.
2)
a. Enzyme simple: uniquement des AA
b. Holoenzyme: apoenzyme + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
c. Apoenzyme: partie protéique de l’holoenzyme
3) Vitesse quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat ( Vinitiale pas égal à Vmax si pas assez de substrat)
4) Lorsque les molécules d’enzymes sont saturées en substrat
5) Concentration de substrat pour laquelle la vitesse est égale à la moitié de la vitesse de réaction
Effet d’une variation de concentration du substrat sur la vitesse initiale de réaction dans des conditions où la concentration en enzymes est constante.
Plus il a de substrat, plus la vitesse initiale augmente jusqu’à temps de plafonner
Effet d’une variation de concentration du substrat sur la vitesse initiale de réaction dans des conditions où la concentration en substrat est très élevée p/r à la concentration d’enzyme.
Plus il aura d’enzymes, plus la Vmax sera élevée
Quels sont les effets d’une variation de pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme ?
pH: Les charges sont modifiées, ce qui affecte la structure tertiaire et modifie la fonction de la protéine
T°: Modifie la structure à cause du mouvement brownien, ce qui rends l’enzyme plus ou moins rigide et modifie sa fonction
Distinguer les différents mécanismes de contrôle de certaines réactions enzymatiques par les cellules.
- Mécanisme qui modifie la qté d’enzymes
a) Comment nomme-t-on le mécanisme qui augmente ou diminue la synthèse d’une enzyme
b) La synthèse de tous les enzymes est-elle sujette à ce type de contrôle - Mécanisme qui modifie l’efficacité des enzymes
a) Nommer et expliquer les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes
b) Les enzymes sont-elles toutes susceptibles d’être sujette à ce type de contrôle - Parmi tous les mécanismes de contrôle lequel permet une adaptation rapide ?
- Parmi tous les mécanismes de contrôle lequel permet une adaptation à long terme ?
- a) Mécanisme de régulation de la transcription par induction ou répression
b) Non, les enzymes constitutives ont une synthèse constante et leur activité dépendent seulement de la présence de substrat
2.
a) Allostérie et modification covalente
Allostérie: Effecteur allostérique (petit molécule organique) rend l’enzyme plus ou moins favorable à la liaison au site actif en modifiant son affinité (réversible)
Modification covalente: mécanisme de tout ou rien qui lie une molécule comme le phosphate de façon covalente ex: Kinase
b) Non, la majorité des enzymes ne sont pas controlées comme les enzymes de contrôle
- Allostérie et modification covalente
- Induction et répression
Expliquer les deux principaux types d’inhibition que peuvent avoir des agents externes (médicaments, poisons, facteurs environnementaux) sur l’activité enzymatique.
1) Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif et quel est son effet sur la Vmax?
2) Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif et quel est son effet sur la Vmax?
1) Molécule (médicaments, insecticides, agents polluants, monoxyde de carbone, métaux, etc) qui fait compétition au substrat pour se lier au site actif et ne change pas le Vmax
2) Molécule qui se fixe soit sur le site actif ( si spécifique pour l’enzyme) où à un autre site de l’enzyme de façon irréversible pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer et diminue le Vmax, car diminue le nb d’enzymes actives.
Décrire le rôle des enzymes dans la digestion des aliments.
1) Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement ?
2) Nommer les principales enzymes du suc pancréatique et indiquez leur fonction
3) Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?
4) Où et comment sont-elles activées ?
5) Nommer les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides autre que l’amylase
6) Où ces enzymes sont-elles synthétisées et où agissent elles ?
7) Quels sont les substrats et les produits de ces enzymes ?
1) Déversé dans le duodénum et contient des enzymes digestives et du bicarbonate
2)
-Pepsinogène -> Pepsine: Initie la protéolyse des protéines alimentaires
-Trypsinogène -> trypsine
Chymotryspinogène -> Chymotrypsine
Proélastase -> Élastase
Procarboxypeptidase A et B ->
carboxypeptidase A et B
: Hydrolyse des protéines du chyme
-Amylase: Hydrolyse amidon
-Lipase: Hydrolyse les triglycérides
3) Sous forme inactive pour ne pas s’autodigérer
4) Le trypsinogène est activé dans le duodénum par l’entéropeptidase. Une fois activé, sous forme de pepsine, il active les autres (trypsinogène et autres enzymes protéolitiques)
5) Saccharase et lactase
6) Synthétisées dans les enthérocytes (cellules de l’intestin) et agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités
7)
-Dextrine + (amylase) -> Maltose
-Maltose + (Maltase) -> Glucose
-Saccharose + (Saccharase) -> Glucose + fructose
-Lactose + ( Lactase) -> Glucose + Galactose
Expliquer l’utilisation de la concentration sanguine de certaines enzymes comme outil diagnostique en prenant comme exemple la pancréatite aiguë et l’hépatite virale.
1) Définir sang, plasma et sérum
2) Pourquoi avoir des résultats en U/L
3) Rôle diagnostic lipase
4) Amylase
5) Créatine kinase
6) Troponine
7) Transaminase (AST, ALT)
8) Phosphatase alcaline
9) GGT ou gamma-GT
1)
Sang: liquide total
Plasma: Spécimen anticoagulé
Sérum: Spécimen coagulé
2) qté enzymes transformant une micromole de substrat par minute
3) Pour le diagnostic de pancréatite aiguë
4) Moins spécifique que la lipase pour le diagnostic de pancréatite aiguë mais peut être causé par insuffisance rénale, néoplasie bronchique, oreillons, obstruction intestinale)
5) Utilisé comme marqueur de lésions musculo-squelettiques et myocardiques
6) Impliquée dans la contraction musculaire (trop. C = coeur et muscle trop T et I = seulement coeur) sert de marqueur d’une lésion au myocarde
7) Évaluation des lésions hépatiques (foie) -> hépatite virale ou alcoolisme, dystrophie musculaire ou traumatisme musculaire sévère (marqueur cytolyse: destruction progressive des cellules du foie)
*Ne doser seulement AST en premier et faire ALT si AST est anormal
8) Maladie avec atteinte osseuse ou hépatique (marqueur cholestase/réduction ou l’arrêt du flux biliaire) (ou ado en forte poussée de croissance)
9) États pathologiques affectants le foie, prise de médication et consommation chronique d’alcool
